74249

Specyficzność enzymów

Polega na katalizowaniu reakcji tylko określonego typu. Selektywne działanie enzymów może odnosić się do grupy substratów, do jednego substratu lub do typu reakcji. Swoistość enzymów uzależniona jest od budowy części białkowej enzymu

4)    wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów Temperatura

Szybkość reakcji enzymatycznej a tym samym aktywność enzymów zwiększa się 2-3 razy przy podwyższeniu temp o 10C. w temp zerowej enzym praktycznie nie przejawia funkcji katalitycznych, w miarę podnoszenia temp wzrasta szybkość katalizowanej reakcji osiągając temp optymalna( ok. 35-40C), po czym maleje, zwiększenie tempa reakcji przy podnoszeniu temp wynika ze wzrostu energi kinetycznej reagujących cząsteczek, gdy tepm przekroczy optimum następuje rozerwanie wiązań chem w białku enzymatycznym przez co traci ono właściwości katalityczne (denaturacja)

PH

środowisko silnie kwaśne i silnie zasadowe z reguły działa denaturująco. Każdy enzym charakteryzuje się optymalnym pH przy którym wykazuje największą aktywność. Niewielkie odchylenia nie powodują denaturacji ale obniżają szybkość reakcji ( wpływ jonów wodorowych na gr -NH2 i -COOH)- małe zmiany pH wpływają na stopień jonizacji enzymu i substratu warunkującego tworzenie się kompleksu ES. Optimum dla większości znajduje się przy pH obojętnym.

5)    zależność szybkości reakcji od stężenia Reakcje dzielimy na:

-pierwszego rzędu- szybkość proporcjonalna do stężenia jednej z substancji reagujących -drugiego rzędu- szybkość reakcji proporcjonalna do iloczynu stężeń subst reagujących -trzeciego rzędu- szybkość reakcji proporcjonalna do iloczynu stężeń trzech reagentów -szybkość reakcji zerowego rzędu- szybkość nie zależy od stężenia reagentów

Przy niskich stężeniach substratów szybkość reakcji jest proporcjonalna do stężenia, następnie ulega zmniejszeni u. Przy wyższych stężeniach szybkość przestaje być proporcjonalna do stęż substratu - następuje efekt wysycenia enzymu substratem a szybkość jest uzależniona od stężenia enzymu i temperatury.

-Gdy stężenie substratu jest wysycające podwojenie stężenia enzymu powoduje podwojenie szybkości reakcji -Przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji jest wprostproporcjonalna do stężenia enzymu -Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji jest zależna od stężenia substratu- niskie stęż substratu przyrost szybkości wprost proporcjonalny do stężenia substratu, przy wysokim stęż substr osiąga stałą wartość max Równanie Michaelita-Mentena: V0=Vmax*[S] / Km+[S], Km=K2+K3 / KI Równanie Lineweavera-Burka: 1/V0= 1/Vmax + Km/Vmax * 1/[S]

6)    wpływ aktywatorów i inhibitorów na aktywność enzymów

Aktywatory- czynniki chemiczne umożliwiające lub przyspieszające reakcje enzymatyczne (jony metali, aniony współdziałające z białkiem)

Inhibitory- substancje chemiczne o różnorodnej budowie hamujące działanie enzymów, łączą się dość trwale z grupami prostetycznymi lub centrami aktywnymi powodując ich unieczynnienie Inhibicja- zahamowanie reakcji chemicznej w wyniku działania inhibitorów

Inaktywacja- obniżenie lub całkowity zanik aktywności zazwyczaj białek (enzymu, receptora), spowodowany zmianą ich struktury przestrzennej. Do inaktywacji dochodzi najczęściej w wyniku denaturacji, przyłączenia inhibitora Inaktywacja może być odwracalna, gdy nie jest wynikiem zerwania wiązań peptydowych, oraz nieodwracalna, gdy dochodzi do rozerwania łańcucha peptydowego lub gdy jest spowodowana nieodwracalnym przyłączeniem inhibitora Inhibitory dzielimy na

-    niespecyficzne (wszystkie czynniki uszkadzające strukturę białka, czyli czynniki denaturujące) a inhibicja jest nieodwracalna- inhibitor nieodwracalnie wiąże się z enzymem trwale go inaktywując

-    specyficzne a inhibicja odwracalna:

*kompetvcvjne (inhibitor strukturalnie podobny do substratu, polega na współzawodnictwie inhibitora z substratem o centrum aktywne enzymu) np. blokowanie aktywności dehydrogenazy bursztynianowej przez kw malonowy *niekompetvcvine (inhibitor wiąże się z enzymiem w innymi miejscami niż centrum aktywne i zmniejsza szybkość katalityczną enzymu oraz zmienia konformację białka i brak możliwości przyłączenia substratu) np. działanie jonu CN- na enzymy zwierające żelazo lub miedź

Efekt inhibitora kompetycyjnego można przezwyciężyć wysokim stężeniem substratów natomiast niekompetycyjnego nie można