75597

Omówić właściwości alfa~helisy i struktury pofałdowanej.

Cechy a-helisy białkowej

•    strukturę a-helisy stabilizują wiązania wodorowe utworzone pomiędzy atomem H grupy -NH- i atomem grupy karbonylowej

•    każde wiązanie peptydowe łańcucha uczestniczy w formowaniu wiązania wodorowego co zapewnia tej strukturze maksimum trwałości (1 do 4; 3.6 reszt aminokwasowych)

•    prawoskrętna a-helisa jest bardziej stabilna niż lewoskrętna

•    a-helisa powstaje spontanicznie, ponieważ jest konformacją najbardziej stabilną dla łańcucha polipeptydowego

Struktura harmonijkowa

•    Wiązania wodorowe łączą leżące obok siebie równoległe lub antyrównoległe łańcuchy polipeptydowe

•    Białko o strukturze beta może być traktowane jako układ sztywnych płaszczyzn ustawionych względem siebie pod pewnym kątem.

•    Strukturę tę mają fibroina, beta-keratyna

•    W tworzeniu struktury beta uczestniczą zazwyczaj dwa lub więcej łańcuchów białkowych.

Zwrot B

W miejscu występowania zwrotu b obserwuje się zmianę kierunku łańcucha o 180 stopni.

Częstym powodem zagięcia łańcucha jest obecność proliny.