Rodzaje inhibicji
1. Odwracalna
a) kompetencyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu, przy dużym stężeniu substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie lub w ogóle nie ulegnie zmianie. Gdy przeważy stężenie inhibitora, reakcja ulegnie inhibicji, zmniejszeniu szybkości, inhibitor jest strukturalnie zbliżony do właściwego substratu, gdy połączy się z enzymem nie dochodzi do powstania produktu, ale też nie uszkadza trwale enzymu.
b) niekompetencyjna - typ inhibicji odwracalnej, hamowanie niekompetencyjne zachodzi gdy inhibitor nie jest strukturalnie podobny do substratu i nie współzawodniczy z nim o centrum aktywne, pomimo tego substrat może być wiązany - bo inhibitor blokuje tylko częściowo centrum aktywne hamując przebieg reakcji enzymatycznej. Przykładem może być działanie siarkowodoru na enzymy zawierające w centrum aktywnym atomy metali Fe lub Cu - zjawisko jest podstawą silnej toksyczności siarkowodoru.
2. Nieodwracalna
a) inhibitory niekompetencyjne nieodwracalne - nie wykazują podobieństwa do substratu, trwale unieczynniają enzym -> większość trucizn
b) inhibicja allosteryczna - obniżenie aktywności katalitycznej enzymu w wyniku zmiany jego konformacji spowodowanej przyłączeniem się inhibitora do innego miejsca niż centrum aktywne, obserwuje się brak zmian w wartości stałem Michaelisa, przy jednoczesnym pomniejszeniu wartości szybkości maksymalnej.