3818438062

BIAŁKA

* pierwiastki biogenne: C, H, O, N, S i P (w białkach złożonych - fosfoproteinach)

* w białkach złożonych dodatkowo mogą występować inne pierwiastki, np. Cu, Zn, Mo, Fe * białka zbudowane są z aminokwasów

FUNKCJE

*    budulcowa

-    współtworzą wszystkie organelle komórkowe

-    rozpuszczone, zawieszone w wodzie tworzą wraz z innymi substancjami koloid cytoplazmy

-    białkową budowę mają wszystkie enzymy ustrojowe (pełnią więc funkcje katalityczne)

*    transportowa/przenośnlkowa

-    wiele białek błonowych umożliwia przemieszczanie odpowiednich substancji z komórki z powrotem do niej

-    niektóre białka transportują na dalekie dystanse (np. hemoglobina)

*    regulatorowa

-    wpływ hormonów białkowych i peptydowych na koordynację funkcji życiowych organizmu

*    odpornościowa/immunologiczna

-    dzięki białkom można precyzyjnie rozpoznać ciała obce w organizmie

*    lokomotoryczna

-funkcja białek kurczliwych, występujących w mięśniach (aktyna, miozyna)

-zapewnia ruch organizmów zwierzęcych

*    każdy składa się z atomu C, do którego wiązaniami kowalencyjnymi przyłączone są:

-    grupa aminowa (-NH2)

-    grupa karboksylowa (-COOH)

-    atom wodoru

-    podstawnik/rodnik (R) - może mieć charakter alifatyczny (łańcuchowy) lub aromatyczny (pierścieniowy), określany jest jako łańcuch boczny aminokwasu

*    są elektrolitami - reagują w roztworze zarówno z kwasami, jak i zasadami, tworząc sole

*    występują w roztworze w jednej z trzech postaci zależnie od pH roztworu:

-    jonu obojnaczego

-formy kwasowej (anionowej)

-    formy zasadowej (kationowej)

*    punkt izoelektryczny aminokwasu - wartość pH, przy której najwięcej jest jonów obojnaczych, a formy kwasowe i zasadowe pozostają w równowadze

*    aminokwasy (oprócz najmniejszego i najprostszego - glicyny) mogą tworzyć izomery typu L lub D (we wszystkich współczesnych organizmach białka zawierają jedynie formę L-aminokwasów)

*    aminokwasy białkowe - 20 aminokwasów występujących bardzo powszechnie w białkach (nazwane dla odróżnienia od aminokwasów pojawiających się sporadycznie lub wcale, np. omltyna i cytrulina -aminokwasy cyklu moczowego)

*    aminokwasy endogenne - te, które organizm ludzki potrafi samodzielnie syntezować

*    aminokwasy egzogenne - te, których organizm ludzki nie potrafi samodzielnie syntezować

Endogenne	Egzogenne
1.    Alanina (Ala) 2.    Asparagina (Asn) 3.    Asparagninian (ASP) 4.    Arginina (Arg) 5.    Glutaminian (Gin) 6.    Glutamina (Glu) 7.    Glicyna (Gly) 8.    Prolina (Pro) 9.    Seryna (Ser) 10.    Tyrozyna (Tyr) 11.    Cysteina (Cys)	1.    Lizyna (Lys) 2.    Metionina (Met) 3.    Leucyna (Leu) 4.    Histydyna (His) 5.    Fenyloalanina (Phe) 6.    Treonina (Thr) 7.    Tryptofan (Trp) 8.    Izoleucyna (Ile) 9.    Walina (Val)

POŁĄCZENIA AMINOKWASÓW

*    aminokwasy łączą się wiązaniem kowalencyjnym typu peptydowego, które zawsze powstaje przez połączenie grupy karboksylowe] jednego aminokwasu z grupą aminową drugiego z jednoczesnym wydzieleniem cząsteczki wody

*    reakcja ta jest endoergiczna, więc wymaga dostarczenia energii z zewnątrz

*    połączenie dwóch aminokwasów daje dipeptyd. trzech tripeptyd itd. , ich nazwy tworzy się przez łączenie nazw aminokwasów

*    wiązania peptydowe pozwalają na tworzenie łańcuchów peptydowych białek o różnej długości - od kilkudziesięciu do tysięcy aminokwasów

*    struktura pierwszorzędowa/pierwotna białka - ściśle określona kolejność, czyli sekwencja ułożenia aminokwasów, która determinuje wszystkie właściwości danej cząsteczki

*    białka o podobnym składzie aminokwasowym, lecz innej sekwencji, będą wykazywały różną aktywność molekularną

*    niarwictt/mi KiałUami Uhńr\/r¹K cHarl i co^utanrio aminnl>wacA««i nr»7nauiar\A hwłw SncnMna /

BADANIE BIAŁEK

1

chromatografia - dzięki niej przeprowadza się kompletną ilościową i jakościową analizę białek

* do ustalenia kolejności występowania aminokwasów w białku służy rozkład białek z udziałem enzymów proteolitycznych i automatyczny, podłączony do komputera aparat do stopniowej degradacji

łańcuchów polipeptydowych oraz do oznaczania kolejno odłączanych składników