9728253118

suma punktów uzyskanych przez studenta przekłada się na końcową ocenę: poniżej 60 - niedostatecznie (2); 61-70 - dostatecznie (3); 71-81 - dość dobrze (3,5); 82-92 -dobrze (4); 93-103 - ponad dobrze (4,5); 104-120 - bardzo dobrze (5).

21. Treści merytoryczne budujące wiedzę

Enzymy. Rola kofaktorów (koenzymów) w katalizie enzymatycznej (NAD, NADP, FMN, FAD, CoQ, kwas liponowy, pirofosforan tiaminy, fosforan pirydoksalu, koenzym A, biotyna, czterowodorofolian, fosfoadenozynofosfosiarczan i S-adenozylometionina). Główne cechy charakteryzujące katalizę enzymatyczną. Centra aktywne enzymów. Mechanizmy działania enzymów - strategie katalityczne. Główne czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych (temperatura, pH, siła jonowa, stężenie substratu oraz stężenie enzymu). Rodzaje kinetyki enzymatycznej (hiperboliczna i sigmoidalna) oraz opisujące je równania (Michaelisa-Menten oraz Hilla); pojęcie kooperatywności. Sposoby wyznaczania wartości K_m. Budowa i rola enzymów allosterycznych. Sposoby wyrażania aktywności enzymów. Przykłady układów wieloenzymatycznych i enzymów wielofunkcyjnych. Izoenzymy. Podstawowe mechanizmy regulacji tempa przemian biochemicznych: działanie induktorów i represorów; zmiana tempa degradacji enzymów (turnover); hamowanie aktywności enzymów - inhibicja odwracalna (kompetycyjna i niekompetycyjna), hamowanie typu K i V dla enzymów allosterycznych, inhibicja nieodwracalna; aktywatory enzymów; sprzężenie zwrotne; aktywacja i inhibicja allosteryczna; modyfikacje kowalencyjne enzymu (fosforylacja/ defosforylacja); proteolityczna aktywacja proenzymów. Klasy enzymów i przykłady reakcji katalizowanych przez enzymy każdej z klas. Budowa koenzymów. Witaminy jako prekursory koenzymów; zaburzenia metabolizmu związane z ich niedoborem. Wrodzone enzymopatie (na przykładzie hemofilii, fenyloketonurii, alkaptonurii, choroby syropu klonowego, homocystynurii, tyrozynemii, albinizmu, porfirii, niedokrwistości hemolitycznej). Enzymy jako składniki jadów i toksyn. Wykorzystanie enzymów w diagnostyce medycznej (amylaza trzustkowa, fosfataza alkaliczna, fosfataza kwaśna, aminotransferaza alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa, dehydrogenaza glutaminianowa, kinaza kreatynowa, y-glutamylotransferaza, dehydrogenaza mlecza nowa, cholinoesteraza, dehydrogenaza glukozo-6-fosforanu, 5'-nukleotydaza, lipaza).

Kwasy nukleinowe. Replikacja i naprawa DNA. Organizacja DNA w komórkach eukariotycznych. Geny strukturalne, sekwencje powtarzające się - rozproszone i satelitarne, telomery. Odrębność strukturalna DNA mitochondrialnego. Struktura chromatyny ze szczególnym uwzględnieniem roli histonów w stabilizacji tej struktury (nukleosom, solenoid). DNA bakteryjny - chromosomowy i plazmidowy. Materiał genetyczny wirusów. Podstawowe różnice w organizacji genomu prokariotycznego i eukariotycznego. Proces replikacji DNA: rodzaje i funkcje polimeraz DNA (pro- i eukariotycznych). Enzymy i białka nieenzymatyczne uczestniczące w procesie replikacji: prymazy, helikazy, topoizomerazy, białka wiążące jednoniciowy DNA, ligaza DNA. Rola starterowego RNA, budowa widełek replikacyjnych i kierunek replikacji. Fragmenty Okazaki. Inicjacja, elongacja i terminacja syntezy DNA. Przykłady