2906542989

[10] ROŚLINNE nukleazy 207

DNA. W warunkach stabilizujących strukturę drugorzędową DNA nukle-aza z fasoli złocistej katalizuje hydrolizę natywnego DNA faga T7 do kilkudziesięciu liniowych fragmentów, które w tych warunkach są oporne na dalsze działanie enzymu. Zmiana warunków reakcji na sprzyjające rozluźnieniu podwójnego heliksu powoduje całkowitą degradację dwuni-ciowych fragmentów do jedno-, dwu- i trójnukleotydów. G h a n g a s i wsp. (51) wykazali również, że nukleaza z fasoli złocistej hydrolizuje „lepkie końce” faga X, które są właśnie jednoniciowymi fragmentami na końcach dwuniciowej cząsteczki DNA.

Uwagi końcowe

Zebrane i omówione w niniejszym artykule dane wskazują, że właściwości enzymów z roślin wyższych rozkładających DNA odbiegają od właściwości analogicznych enzymów drobnoustrojów i zwierząt. Z materiału roślinnego udało się wyizolować, jak do tej pory, jedynie jeden typ enzymów degradujących DNA. Enzymy te charakteryzują się brakiem specyficzności wobec cukrowej reszty substratu, a wykazują dość wysoką specyficzność wobec określonych struktur przestrzennych DNA. Dokładne poznanie mechanizmu regulacji aktywności oraz sposobu działania nukleaz typu I na DNA jest interesujące z uwagi na możliwość badań nad regulacją ekspresji genów w komórkach roślin wyższych. Enzymy te mogą również służyć do badania drugo- i trzeciorzędowej struktury różnych DNA. Niektóre z nukleaz typu I znalazły już zastosowanie w tego rodzaju badaniach (15).

Zaakceptowano 23.12.1978

PIŚMIENNICTWO

1.    And o T., (1966), Biochim. Biophys. Acta 114, 158—168.

2.    Sutton W. D., (1971), Biochim. Biophys. Acta 240, 522—531.

3.    V o g t V. M., (1973), Eur. J. Biochem. 33, 192—200.

4.    Rushizky G. W., Shaternikow V. A., Mozejko J. H., Sober H. A., (1975), Biochemistry, 14, 4221-^1226.

5.    G od son G. N., (1973), Biochim. Biophys. Acta, 308, 59—67.

6.    Linn S., Lehman I. R., (1965), J. Biol. Chem. 240, 1287—1293.

7.    Kato A. C., Bartok K., F ras er M. J., Denhardt D. T., (1973), Biochim. Biophys. Acta, 308, 68—78.

8.    Johnson    P. H., Laskowski    M.,    Sr., (1970),    J. Biol. Chem., 245, 891—898.

9.    Kroeker    W. D., Kowalski    D.,    Laskowski M., Sr., (1976), Bioche

mistry, 15, 4463—4467.

10.    Hanson D. M., Fairley J. L.,    (1969), J. Biol.    Chem., 244, 2440—2449.

11.    Kroeker    W. D., Hanson D.    M.,    Fairley    J. L., (1975), J. Biol. Chem.,

250, 3767—3772.