2982019599

Czasami do zagadmen związanych ze strukturą drugorzędową zalicza się tworzenie tnmetycznych struktur helikalnych, występujących w cząsteczce kolagenu. Tworzą ją trzy łańcuchy polipeptydowe, zawierające w swojej cząsteczce regularnie powtarzające się sekwencje. Co trzecim aminokwasem peptydu jest glicyna, poprzedzające na ogól resztę proliny i często poprzedzona resztą hydroksyproliny. W obrębie pojedynczej nici nie tworzą się wiązania wodorowe, natomiast helikalność każdego z trzech łańcuchów jest determinowana przez odpychające oddziaływania pierścieni pirolidynowych i hydroksypirolidynowych wchodzących w skład Pro lub Hyp. Na jeden aminokwas przypada 0,286 nm a na jeden skręt helisy przypadają trzy aminokwasy. Tworzenie trójniciowej superstruktury determinowane jest z kolei przez oddziaływania wodorowe pomiędzy aminokwasami trzech różnych łańcuchów. Trzy jednakowe nici, skręcające się wokół siebie tworzą strukturę superhelikalnej liny, o dużej odporności mechanicznej i elastyczności. Struktura kolagenu jest czasami zaliczana do struktur czwartorzędowych.

Mówiąc o strukturze trzeciorzędowej, mamy na myśli ułożenie łańcucha białkowego, uorganizowanego już w strukturę drugorzędową (a//a-helisa lub óeta-harmonijka) w przestrzeni. Ułożenie regionów lub domen względem siebie jest często trudne do rozgraniczenia od wzajemnego ułożenia aminokwasów, czyli od struktury drugiego rzędu. Jednakże, pomimo nieostrej granicy, przyjmuje się, iż struktura trzeciorzędowa dotyczy fragmentów znacznie od siebie oddalonych w sensie budowy pierwszorzędowej. Istnieje wiele motywów strukturalnych, zliczanych do uporządkowania trzeciego rzędu, powtarzających się w wielu biologicznie ważnych peptydach. Struktura trzeciorzędowa jest determinowana przez oddziaływania kowalencyjne (mostki disiarczkowe) lub niekowalencyjne. Duże znaczenie w stabilizacji tej struktury odgrywa specyficzna forma oddziaływań hydrofobowych. Jest ona efektem oddziaływania reszt aminokwasowych z rozpuszczalnikiem. Ostateczna konformacja białek rozpuszczalnych w wodzie jest taka, że większość apolamych reszt aminokwasowych koncentruje się we wnętrzu cząsteczki, wypychając z niej wodę, natomiast reszty polarne -niosące ładunek elektryczny wysuwają się na zewnątrz i ulegają hydratacji. Cząsteczka białka jest otoczona warstwą związanej wody hydratacyjnej.

Struktura czwartorzędowa jest charakteiystyczna dla białek oligomerycznych. (zawierających kilka podjednostek). Podjednostki białek są to niezależnie sfaldowane łańcuchy polipeptydowe lub cale białka, będące tylko składnikiem dużego kompleksu białkowego. Nazywamy je także monomerami lub protomerami. Jeśli podjednostki mają tę samą strukturę pierwszorzędową, mówimy o homogennej strukturze czwartorzędowej oligomeru, jeśli zaś podjednostki różnią się między sobą, mamy do czynienia ze strukturą heterogenną. Oddziaływania pomiędzy' poszczególnymi łańcuchami są efektem sil elektrostatycznych, wiązań wodorowych, wiązań jonowych czy Van der Waalsa. Niektórzy' zaliczają tutaj również oddziaływania disulfidowe, jednakże przyjmuje się, iż w tworzeniu struktur czwartego rzędu mogą uczestniczyć wyłącznie wiązania niekowalencyjne, a podjednostki muszą, przynajmniej potencjalnie, dać się rozdzielić bez niszczenia wiązań kowalentnych. W tworzeniu się form oligomerycznych wydatnie uczestniczą również oddziaływania o naturze hydrofobowej. Powierzchnie styku poszczególnych podjednostek oligomeru zawierają dużą ilość aminokwasów hydrofobowych. Efektem tego jest "sklejenie" podjednostek i "uszczelnienie" przed wniknięciem rozpuszczalnika. Białka oligomeryczne odgrywają szczególną rolę w regulacji wewnątrzkomórkowej, ponieważ monomery, na skutek oddziaływań z czynnikami środowiska, mogą przyjmować różne ułożenie względem siebie, co często prowadzi do istotnych zmian w ich właściwościach. Najmniejsze białka oligomeryczne zawierają po 2 podjednostki (dimeiy, np.: laktoglobulina), największe, po kilka tysięcy cząsteczek monomeru (wirus mozaiki tytoniowej, 2130 podjednostek).