2982019614

1.4 Peptydy, białka

Peptydy są amidami utworzonymi w wyniku reakcji tworzenia wiązań peptydowych pomiędzy dwu lub więcej aminokwasami. W zależności od ilości reszt aminokwasowych w cząsteczce peptydu jest on nazywany dipeptydem (2 reszt}'), tripeptydem (3 reszty), tetrapeptydein (4 reszty), itd. aż do polipeptydów. Przyjmuje się, że cząsteczki polipeptydowe o masie do 10000 u są uznawane za pepty dy, o masach większych - białka. Właściwości tego typu połączeń zależne są wyłącznie od natuiy i porządku aminokwasów wchodzących w ich skład. Oprócz wiązań peptydowych. za strukturę białek lub peptydów' odpowiedzialne są także inne typy oddziaływań kowalencyjnych bądź niekowalencyjnych.

wiązania disiarczkowe (disulfidowe) - są drugim, ważnym wiązaniem kowalencyjnym spotykanym w cząsteczkach peptydów, będących dla nich swoistym. Jest to efekt utleniania grup -SH reszt cysteiny wchodzących w skład łańcucha polipeptydów ego. Rozróżniamy wcwnątrzlańcuchowe (a) wiązania disulfidowe, które występują pomiędzy resztami cysteiny w obrębie tego samego łańcucha peptydowcgo. oraz międzyłaricuchowe (b) wiązania disiarczkowe. łączące dwa oddzielne łańcuchy białkowe. Energia wiązania wynosi około 210 kJ*mol '.

wiązania wodorowe - są to oddziaływania międzycząsteczkowe lub wewnątrzcząsteczkowe z udziałem atomu wodoru w grupie X-H (gdzie X jest atomem elektroujemnym. np.: O, N, S) z grapą elektrodonorową Y, typu X-H Y. Grapę XH nazywamy protonodonorem grapę Y. protonoakceptorem. Typowe wiązania

wodorowe występujące w białkach, to: OH.....O; OH N; NH O; NH N. Jest to oddziaływanie w dużej

mierze elektrostatyczne. Atom X. silnie elektroujemny. wywołuje polaryzację wiązania X-H, w skutek czego na atomie wodoru pojawia się cząstkowy ładunek dodatni. Elektroujemny atom Y charakteryzuje się cząstkowym ładunkiem ujemnym, co prowadzi z kolei do coulombowsciego oddziaływania atomu wodoru z atomem Y. W peptydach i białkach istnieje wiele elementów zdolnych do tworzenia w iązań wodorowych, zarówno wewnątrzcząsteczkowych. odpowiedzialnych za wiele aspektów' strukturalnych polipeptydów, jak również międzycząsteczkowych, odpowiedzialnych za strukturę czwartorzędową, wiązanie substratów do enzymów, oddziaływanie z receptorami, hydratację itd. W tworzeniu wiązań wodorowych uczestniczą zarówno grupy NH i CO wiązań peptydowych, jak też podstawniki protonodonorowe bądź akceptorowe łańcuchów bocznych aminokwasów. Energia tych wiązań wynosi 12-29 kJ mol¹.

8_ 8₊ 8_

X-H Y

oddziaływania hydrofobowe - jest to oddziaływanie pomiędzy niepolamymi resztami aminokwasów alifatycznych, będące efektem sil dyspersyjnych (wiązań Van der Waalsa). Jest szczególnie istotne w przypadku reszt waliny, leucyny i izoleucyny. Pomimo niewielkiej mocy biorą udział w stabilizacji struktury wielu białek. Dodatkowo oddziaływania hydrofobowe są wzmacniane na skutek oddziaływań z cząsteczkami wody. Wokół grap niepolamych molekuły wody tworzą ..grona", związane ze sobą wiązaniami wodorowymi. Zwiększa to lokalnie ich stopień uporządkowania i, co za tym idzie, zwiększa energię swobodną w otoczeniu reszt niepolamych. Z drugiej strony wzajemna asocjacja reszt alifatycznych zmniejsza przestrzeń hydrofobową, dostępną dla cząsteczek wody. To z kolei minimalizuje ich uporządkowanie, co powoduje wzrost entropii i spadek energii swobodnej, w efekcie stabilizując takie ułożenie podstawników. Moc wiązania 4-8 kJ mol¹.

wiązania jonowe - są efektem oddziaływań elektrostatycznych zjonizowanych reszt aminowych i karboksylanowych. Stwarzają one dodatkową możliwość stabilizacji struktury peptydu. Mogą mieć charakter przyciągający (między grupami różnoimiennie naładowanymi) lub odpychający (między grapami naładowanymi równoimiennie). Moc wiązania 160-460 kJ mol'¹.