3184152921

SPRAWOZDANIE

Konferencja nt. „Immobilizowane enzymy i białka”

Berlin-Buch, NRD, 15—17 marzec 1976

W ramach wielostronnej współpracy Akademii Nauk krajów socjalistycznych w dniach 15—17 marca 1976 r. w Centralnym Instytucie Biologii Molekularnej, Akademii Nauk NRD, w Berlinie-Buch odbyła się konferencja na temat immobilizowanych enzymów i białek. Zorganizowanie jej zostało zalecone przez podkomisję „Białka i Enzymy” działającą w ramach komisji „Molekularna Biologia”. Miała ona charakter naukowo-roboczego spotkania 23 pracowników z Akademii Nauk i wyższych uczelni: Bułgarii, Czechosłowacji, NRD, Polski, Węgier i ZSRR. Przewodniczył jej prof. P. Mohr, kierownik Zakładu Biokatalizy w/w instytutu. W części naukowej konferencji przedstawiono 16 referatów na temat preparacji, właściwości i zastosowania w praktyce immobilizowanych enzymów.

Prof. dr I. V. Berezin przedstawił badania prowadzone w Państwowym Uniwersytecie im. Łomonosowa w Moskwie. Referent poinformował, że na uczelni tej badania nad immobilizowanymi enzymami rozpoczęto już w roku 1970 a obecnie problematyką tą zajmuje się około 100 pracowników naukowych z katedr: biochemii, mikrobiologii, biologii molekularnej i chemii organicznej. Berezin krótko przedstawił badania nad niektórymi unieruchomionymi enzymami, mającymi znaczenie praktyczne jak: acylaza penicylinowa (produkcja kwasu 6-amino-penicylanowego i synteza tzw. półsyntetycz-nych penicylin), asparaginaza (leczenie niektórych nowotworów) i układy enzymatyczne syntetyzujące tyrozynę i tryptofan z kwasu pirogronowego i odpowiednich związków aromatycznych. Przedstawił on także nową metodę uzyskania stabilnych unieruchomionych enzymów przez modyfikację ich akroleiną i następną kopolimery-zację z akryloamidem. Wspomniał również o pracach nad stabilizowaniem chloroplastów przez ich immobilizację, a także o możliwości produkcji błon światłoczułych, posiadających nieaktywną, immobilozowaną chymotrypsynę zacylowaną kwasem cis--cynamonowym.

Duże zainteresowanie wzbudziło przedstawienie przez Berezina możliwości otrzymania ogniwa enzymowego, posiadającego hydrogenazę bakteryjną, unieruchomioną na graficie. Enzym ten rozkłada wodór do elektronu i protonu wodorowego, co może

być dobrym źródłem energii elektrycznej.

Prof. G. Langhammer z Instytutu Chemii Technicznej AN w Lipsku przedstawił badania nad trypsyną kowalencyjnie związaną z kopolimerem akroleiny i akryloami-<du, poliaminostyrenem, CM-celulozą, wofatytem ZE-20 oraz z kopolimerem styrenu i bezwodnika maleinowego, (który pod nazwą POVMAL ST jest produkowany przez VES Chemische Werke BUNA, Schkopau, NRD). W przypadku stosowania tych nośników ilość związanej trypsyny była nieraz bardzo duża i dochodziła do 400 mg/g suchego nośnika, lecz wraz ze zwiększeniem ilości związanego enzymu, obserwowano wyraźny spadek swoistej aktywności. Według Langhammera metoda wiązania enzymów z nośnikami poprzez jony metali (np. Ti) nie odegra w przyszłości większego znaczenia. Referent poinformował, że w jego instytucie opracowano produkcję immobilizo-wanej dekstranazy na skalę przemysłową.

Dr K. Pommerening z Centralnego Instytutu Biologii Molekularnej w Berlinie-