3184152927

550 SPRAWOZDANIE 13]

Dr B. Blagoev poinformował o badaniach prowadzonych w Instytucie Chemii Organicznej AN w Sofii. Referent wykazał, że Spheron wiązał około 2,5 krotnie mniej peptydazy bakteryjnej lub ficyny, lecz aktywność uzyskanego preparatu była o około 60°/o wyższa w porównaniu ze związaniem przez Enzacryl AA i Enzacryl AH. Również związanie z poliakryloamidem poprzez łańcuch utworzony z trzech reszt fenyle-nodwuazowych, powodowało znaczne obniżenie aktywności oraz termicznej stabilności stosowanych proteaz serynowych.

Prof. A. Schellenberg z Uniwersytetu M. Lutra w Halle przedstawił wpływ sposobu wiązania z matrycą na właściwości dehydrogenazy pirogronowej. Wykazał on, że przedłużenie łacucha węglowego pomiędzy matrycą a enzymem zwiększa aktyw^T-ność tego ostatniego oraz skraca czas potrzebny do jego pełnej aktywacji. Zdaniem Schellenberga tzw. „spacer” odgrywa tylko wtedy dostrzegalny wpływ, gdy zachodzi interakcja pomiędzy enzymem a matrycą. Dający się akywować preparat uzyskano tylko, gdy do wiązania z nośnikiem użyto holenzymu, natomiast unieruchomionego apoenzymu nie udało się przeprowadzić w formę aktywną.

Prace nad elektrodą enzymową, posiadającą immobilizowaną oksydazę glukozy przedstawił Dr P. Scheller z Centralnego Instytutu Biologii Molekularnej w Berlinie-Buch. Jego elektrodę zastosowano ostatnio w kilku laboratoriach klinicznych do rutynowych pomiarów glukozy we krwi i moczu.

Prof. L. Boross z Uniwersytetu im. J. Attila w Szeged zreferował badania termo-stabilności i wpływu pH na immobilizowaną aminoacylazę I, acylazę penicylinową i dehydrogenazę izocytrynową. Poinformował on również, że opierając się na opracowanej w jego laboratorium technologii — f-ma Reanal rozpocznie wkrótce produkcję immobilizowanej aminoacylazy.

Dypl. chem. pani W. Schwarze z instytutu w Berlinie-Buch przedstawiła matematyczny model kinetyki reakcji katalizowanej przez immobilizowane układy enzymatyczne oraz katalizę reakcji wielosubstratowej.

Dr. D. Kirstein z tego samego instytutu zreferował wyniki badań nad heterogen-ną kinetyką w reaktorach enzymowych. Grupa jego zajmowała się badaniem dwóch typów reaktorów (recylkulacyjnego i typu CSTR) a pomiary wykonano na immobilizowanej tyrozynazie. Ostatecznym wnioskiem było, że nie można stosować bez jakichkolwiek zmian metod chemicznej katalizy heterogennej, do pracy reaktorów enzymowych.

Ostatni referat wygłosił Dr E. Kahring z instytutu gospodarzy, który zajmował się hamującym wpływem substratu w transporcie systemów reakcyjnych w reaktorach z inwertazą związaną ze Spheron. Wyniki te potwierdziły znaczną już opinię, że stopień konwersji substratu maleje ze wzrostem jego stężenia lub z szybkością przepływu.

Na posiedzeniu roboczym konferencji uczestnicy spotkania omówili dalsze formy współpracy pomiędzy instytutami naukowymi krajów socjalistycznych. Sprecyzowano zadania badawcze dla współpracy na najbliższą przyszłość. Na koordynatora współpracy powołano prof. P. Mohra. Zwrócono się z propozycją do prof. I. V. Berezina o zorganizowanie następnego spotkania na temat immobilizowanych enzymów w 1977 roku w Moskwie. Parafowany przez przewodniczących delegacji protokół ma być przedstawiony do zatwierdzenia podkomisji „Białka i Enzymy” w maju br. w Krakowie a następnie odpowiednim Akademiom Nauk.

Apolinary Szewczuk