3870137233

36 A. EJCHART

W Tab. 2 zebrano najczęściej stosowane do tego celu techniki. Aby zapewnić największą dostępną czułość, sekwencje te zaczynają się i kończą na jądrach ^łH.

Tabela 2. Najważniejsze sekwencje heterojądrowe wykorzystywane do przypisania sygnałów w widmach NMR jąder ‘H, ^,5N i ⁿC szkieletu i łańcuchów bocznych podwójnie znakowanych białek. Jest przyjęte, że w nazwach sekwencji umieszcza się w nawiasach te jądra, których przesunięcia chemiczne nie są rejestrowane aczkolwiek są one wykorzystywane do przekazania magnetyzacji. W drugiej kolumnie wyróżniono jądra, których przesunięcia chemiczne są mierzone a symbolami f_t oznaczono odpowiedni wymiar w widmie.

Górny wskaźnik oznacza kolejność reszty aminokwasowej w sekwencji.

Nazwa sekwencji	Droga przeniesienia m3gnetyzaqi	Grupy przesunięć chemicznych
”N/H HSQC
HNCO		Hn^0), N®,
HN(CO)CA	-»c^<w	Hn^<0, N"’, C*"'\ Cj'^l)
HNCA		hn.^(,), cb^<0, c*‘'\
HN(CA)CO	HN^(n—n^0'—*cB^<,)/c^,Kl
CBCA(CO)NH		Hn‘°, N^10, C", Cj'\ cj^ll\ c/°
HBHA		Hx ", N<" C^ł’\ C/>, C/\
(CBCACO)NH		H

r2 ipp«)

Rysunek 8. Dwuwymiarowe widmo ^,5N/'H HSQC korelujące przesunięcia chemiczne jąder 'H i ^l3N grup amidowych przez stalą sprzężenia spinowo-spinowego 'J(N,H), które wykonano dla podwójnie znakowanej ubikwityny, białka liczącego 76 reszt aminokwasowych. Każda grupa amidowa jest na widmie reprezentowana przez jeden sygnał korelacyjny. Na osi FI znajdują się przesunięcia chemiczne ^ISN a na osi F2

- przesunięcia chemiczne ‘H .