5192605791

6 J. DUSZYŃSKI [4]

III. Enzym jako czynnik regulujący przepływ w szlaku

III-I. Enzymy regulatorowe

Kinetykę reakcji może modyfikować nie tylko zmiana w stężeniu jednego z metabolitów reakcji. Może być ona modyfikowana również na drodze oddziaływania enzymów z cząsteczkami innymi niż te, które spotykamy w zapisie reakcji. Tymi efektorami mogą być niewielkie cząsteczki, np. koenzymy, inne metabolity lub jony metali. Często też oddziaływania cząsteczki enzymu z innymi polipeptydami lub wprowadzenie do niej nowych, kowalencyjnie związanych grup, np. fosforylacja czy ade-nylacja cząsteczki enzymu, prowadzi do zmiany właściwości kinetycznych. Wydzielenie w cząsteczce enzymu centrum aktywnego i miejsc regulatorowych, wprowadzenie teorii allosteryczności są dokonaniami dziś dość znanymi. Tak więc korzystając z faktu, że na ten temat istnieje w literaturze szereg doskonałych prac przeglądowych (patrz 5), w ramach tego artykułu nie będę dalej tego tematu rozwijał.

Przez pewien czas zakładano, że za każdym z wyżej wymienionych oddziaływań — jeżeli tylko jest ono „przekonywująco” specyficzne i wyraźne — musi kryć się jakiś „fizjologiczny sens”. Dlatego też enzymy, dla których wykryto tego typu oddziaływania, nazwano enzymami regulatorowymi.

Dziś wiemy, że nie zawsze wykrycie możliwości zmiany aktywności czy też specyficzności enzymu na drodze takich oddziaływań oznacza, że w komórce enzym taki pełni rolę regulacyjną. Wiele z tych efektów obserwowanych jedynie w układzie izolowanego enzymu okazywało się biochemicznymi artefaktami. Istnieje też możliwość, że niektóre efekty są związane z mechanizmami, które we wcześniejszej fazie rozwoju, zarówno filogenetycznego jak i ontogenetycznego, były ważne, ale w aktualnej fazie ważność zatraciły. Niektóre z nich mogą wreszcie odgrywać rolę regulacyjną tylko w jakiejś ekstremalnej sytuacji fizjologicznej.

III-2. Reakcje bliskie i dalekie równowagi termodynamicznej

W tej sytuacji wprowadzono dodatkowe kryterium regulatorowego znaczenia enzymu. W myśl tego kryterium uważa się, że jedynie enzymy katalizujące reakcje, które są w stanie dalekim od równowagi, mogą mieć znaczenie regulatorowe (6).

Powróćmy do ryciny 2 i przeanalizujmy działanie enzymu E₂. Katalizuje on reakcję charakteryzującą się stałą równowagi K_Pq = S₂/Si. Gdy stosunek S₂/S, zrówna się z wartością stałej równowagi, wtedy szybkości reakcji w obu kierunkach są sobie równe (v! = v.i), a wypadkowy prze-