33

dehydrogenaza

glukozo-6-fosforanowa

OH

H

H

OH

H

H

HO

C

C

O

C

C

C

CH

2

O

O

P

lakton kwasu 6-fosfoglukonowego

glukozo-1-fosforan

OH

H

H

H

OH

H

H

HO

C

C

O

C

C

C

CH

2

OH

P

O

fruktozo-6-fosforan

C

O

C

C

C

H

H

H

OH

OH

OH

CH

2

OH

OH

2

C

P

izomeraza

heksozofosforanowa

fosfoglukomutaza

glukozo-6-fosforan

OH

OH

H

H

H

OH

H

H

HO

C

C

O

C

C

C

CH

2

O

P

ROZDZIAŁ 2. ELEMENTY ENZYMOLOGII 

Enzymy  są  swoistymi  białkami,  katalizującymi  zachodzące  w  przyrodzie  ożywionej  reakcje 

chemiczne. Pod pojęciem katalizy enzymatycznej rozumie się zwiększenie szybkości reakcji termody-
namicznie  możliwych  (nawet  milionkrotne), jedynie poprzez  zmniejszenie  energii  aktywacji  cząste-
czek substratu  bez  naruszania  stanu  końcowej  równowagi. Enzym  nie  wchodzi  w  skład  końcowych 
produktów reakcji i zasadniczo pozostaje w stanie nie zmienionym po zakończeniu reakcji. 

Zdecydowana większość dotychczas poznanych enzymów ma budowę białkową. Niektóre z nich 

są białkami prostymi, zbudowanymi wyłącznie z aminokwasów (np. większość hydrolaz). Jednak w 
przeważającej liczbie przypadków składają się one z części białkowej (a p oe n zy mu ) i niebiałkowej 
(witamin  i  ich  pochodnych,  jonów  metali  oraz  małocząsteczkowych  związków  organicznych)  tzw. 
gr u p   p r o s t et yc zn yc h  i   ko e n zy mó w .  Pod  nazwą  gr u p a   p r os t et yc zn a   rozumie  się 
różnorodne niebiałkowe związki chemiczne (sacharydy, żelazoporfiryny) i jony metali luźno związane 
z apoenzymem oraz silnie związane z częścią  białkową koenzymy. K o e n zym y  są witaminami lub 
ich pochodnymi. Połączenie koenzymu z apoenzymem określa się mianem h o l o e n zymu . Trwałość 
tego połączenia jest różna; bardzo często koenzym łatwo oddysocjowuje od apoenzymu. 

A p o e n zym  jest  czynny  wyłącznie  w  połączeniu  z  koenzymem  lub  grupą  prostetyczną  i 

decyduje  o  swoistości substratowej enzymu,  a  niekiedy również  kierunkowej,  np. dekarboksylację  i 
transaminację aminokwasów katalizują enzymy o różnych apoenzymach i tych samych koenzymach. 

Dla porządku należy wspomnieć, iż aktywność biokatalityczną mogą również wykazywać cząsteczki kwasów 

nukleinowych (Nagroda Nobla w 1989 roku dla G. Altmana i T. Czecha). 

2.1. Ogólne właściwości katalityczne enzymów 

Szczególną  cechą  enzymów  jest  ich  duża  specyficzność  (określana  także  jako  wybiórczość  czy 

swoistość)  zarówno  pod  względem  rodzaju  katalizowanej  reakcji  chemicznej  -  tzw.  specyficzność 
kierunkowa,  jak  i  wobec  związków  (substratów)  biorących  w  niej  udział  -  tzw.  specyficzność 
substratowa.  Swoistość  idzie  często  tak  daleko,  że  enzym  rozróżnia  odmianę  stereoizomeryczną 
substratu,  działając  wyłącznie  na  jedną  z  nich  –  tzw.  stereospecyficzność.  Nic  więc  dziwnego,  iż 
enzymy  mogą  katalizować w  sposób  wybiórczy takie  przekształcenia,  których  trudno lub  wręcz nie 
można dokonać w inny znany sposób. 

Specyficzność  kierunkowa.  Określony  enzym  katalizuje  na  ogół  pojedynczą  reakcję  lub  grupę 

ściśle  spokrewnionych  przemian  chemicznych.  Dokonuje  on  niejako  selekcji  wśród  możliwych 
reakcji, wybierając jedną z nich. Na przykład cząsteczka glukozo-6-fosforanu może w komórce ulec 
wielu różnym przemianom, w tym utlenieniu (do laktonu kwasu 6-fosfoglukonowego), izomeryzacji 
(do fruktozo-6-fosforanu) czy też mutarotacji (do glukozo-1-fosforanu).

Każda  z  tych  reakcji  jest  katalizowana  przez  inny  enzym:  pierwszą  katalizuje  dehydrogenaza 

glukozo-6-fosforanu, drugą – izomeraza heksozofosforanowej, wreszcie trzecią - fosfoglukomutaza. 

34

Specyficzność  substratowa.  Od  specyficzności  działania  enzymu  należy  odróżnić  jego 

specyficzność  substratową,  polegającą  na  katalizowaniu  przez  dany  enzym  przemiany  chemicznej 
tylko  jednego  określonego  substratu  lub  ograniczonej  ich  liczby.  Znane  są  enzymy,  wykazujące 
absolutną  wybiórczość  wobec substratu: np.  ureaza działa tylko i  wyłącznie na mocznik powodując 
jego  rozpad,  dehydrogenaza  metanolowa  utlenia  jedynie  metanol.  Jednakże  nie  wszystkie  enzymy 
wykazują  tak  daleko  posuniętą  specyficzność  substratową,  np.  proteinazy,  lipazy  czy  amylazy 
hydrolizują większość swoich substratów tj. odpowiednio białek, lipidów oraz pochodnych α-glukanu 
niezależnie od specyficznych cech budowy tych związków. O tych enzymach mówi się, że wykazują 
szeroką  specyficzność  (są  mało  specyficzne).  Ich  przeciwieństwem  są  enzymy  o  wąskiej 
specyficzności (wysoko specyficzne). 

Stereospecyficzność.  W  Rozdziale  1  tego  podręcznika  omówiono  zjawisko  izomerii  związków 

chemicznych.  Wiele  enzymów  rozróżnia  izomery  i  wykazuje  aktywność  katalityczną  wyłącznie  w 
stosunku do jednej z odmian izomerycznych związku lub też tworzy jedynie jedną z nich, np. cis lub 
trans,  α-  lub  β-, 

D

-  lub 

L

-,  itp.  Klasycznym 

przykładem  jest  dehydrogenaza  bursztynianowa, 
która  przekształca  bursztynian  do  fumaranu 
(odmiana  trans  kwasu  etenodikarboksylowego-
1,2).  Kwas  maleinowy  (odmiana  cis  kwasu 
etenodikarboksylowego-1,2)  nie  tylko,  że  nie 
powstaje w tej reakcji, lecz ją hamuje. 

Innym  przykładem,  który  dobrze  obrazuje  zagadnienie  stereospecyficzności  enzymów,  jest 

α-glukozydaza. Ta hydrolaza działa na wszystkie α-

D

-glukopiranozydy, nie biorąc jednak udziału w 

reakcjach hydrolizy innych glikozydów (np. β-

D

-glukopiranozydów, fruktofuranozydów, itp.). Z kolei 

subtilizyna 

(serynowa 

proteinaza 

z 

B.subtilis) 

z 

mieszaniny 

racemicznej 

estrów 

N-acetyloaminokwasów hydrolizuje jedynie formę 

L

-aminokwasu.

Znane są enzymy wykazujące regioselektywność. Rozpoznają one miejsce w cząsteczce związku 

chemicznego  (np.  atom  węgla,  grupę  funkcyjną,  itp.),  w  którym  pod 
działaniem  enzymu  następuje  przekształcenie  właściwe  dla  jego 
specyficzności  kierunkowej.  Takie  właściwości  przejawiają  m.in. 
monooksygenazy, które mogą selektywnie wbudowywać atom tlenu w 
jedno, ściśle określone miejsce cząsteczki, hydroksylując ją. Niektóre z 
nich,  hydroksylujące  np.  progesteron,  mogą  przejawiać  jednocześnie 
stereospecyficzność. To, czy hydroksylowanie nastąpi w pozycji 

 lub 

  oraz  w  którym  pierścieniu  i  przy  którym  atomie  węgla  zależy,  z 
jakiego  drobnoustroju  pochodzi  enzym.  Monooksygenazy  bakterii 
B.megaterium  ATCC,  jako  jedne  z  nielicznych,  hydroksylują 
progesteron przy 15  atomie  węgla  w  pozycji 

 i  Monooksygenazy 

szczepu  B.megaterium  KM  hydroksylują  progesteron  w  kilku 
pozycjach: 15 

 i  6  oraz 11. 

Natomiast  tautomerazy,  epimerazy  lub  Δ-izomerazy  przekształcają  jeden  izomer  w  drugi. 

Przykładem  może  być  epimeraza  UDP-glukozowa  przekształcająca  UDP–1-glukozę  w  UDP-1-
galaktozę. 

2.2. Istota katalizy enzymatycznej

Według  aktualnej  wiedzy,  katalityczne  działanie  enzymów  związane  jest  ze  zjawiskiem 

międzycząsteczkowych  oddziaływań.  Enzym  (E)  i  substrat  (S)  -  ewentualnie  substraty  -  tworzą 
przejściowo  połączenie  ES,  w  którym  na  skutek  specyficznych  właściwości  centrum  katalitycznego 
enzymu następuje aktywacja cząsteczki substratu z jednoczesnym osłabieniem niektórych jego wiązań 
kowalencyjnych.  Uaktywniony  kompleks  ES  przekształca  się  w  połączenie  EP,  gdzie  P  oznacza 
produkt reakcji. W końcowym etapie połączenie EP rozpada 
się na wolny enzym i produkt reakcji. Schematycznie reakcję 
taką można zapisać równaniem: 

Dokładne  poznanie  natury  oddziaływań  odpowiedzialnych  za  katalizę  enzymatyczną  jest 

przedmiotem badań i rozważań w literaturze naukowej od wielu lat. Pionierami w tej dziedzinie byli 

H

2

C COOH

H

2

C COOH

HC

CH

COOH

HOOC

bursztynian

fumaran

FAD

FADH2

dehydrogenaza
bursztynianowa

O

C H

3

Progesteron





C

O

15

11

6



E + S

ES

E + P

EP

35

E. Fischer, pierwszy sugerujący komplementarność centrów aktywnych enzymów do substratów, oraz 
L.Pauling,  autor  koncepcji  silnej  stabilizacji  stanu  przejściowego  przez  centrum  aktywne.  Od  tego 
czasu,  pojawiało się  wiele alternatywnych  propozycji jak  teoria  naprężeń sterycznych,  optymalnego 
nałożenia orbitali, elektrostatycznego klucza i zamka, itp. 

Jedno  z  bardziej  nowoczesnych  opracowań  na  temat  czynników  odgrywających  rolę  w  katalizie 

enzymatycznej  zawarł  w  swojej  książce  Warshel*.  Na  drodze  rozważań  teoretycznych  (półempirycznych) 
dochodzi  on  do  wniosku  o  dominującej  roli  oddziaływań  o  naturze  elektrostatycznej  w katalizie  enzymatycznej. 
Warshel  rozpatruje  następujące  czynniki,  które  w  różnych  modelach  teoretycznych  proponowano  jako  źródło 
aktywności katalitycznej enzymów: 



naprężenia steryczne;



desolwatację reagentów;



optymalne nakładanie orbitali (OS);



wiązania wodorowe o niskiej barierze przeniesienia protonu (LBHB);



efekty dynamiczne;



zmiany entropii w wyniku wiązania z enzymem, 



oddziaływania elektrostatyczne w preorientowanym, polarnym centrum aktywnym. 

Zmiany energii swobodnej podczas reakcji niekatalizowanej i enzymatycznej można przedstawić 

schematycznie  jak  na  rysunku  obok.  Wielkość  energii  swobodnej  tworzenia  stanu  przejściowego 
wyznacza  barierę  energetyczną  dla  całej 
reakcji. 

Ta 

bariera 

dla 

reakcji 

enzymatycznej jest wyraźnie niższa (o ∆G

E

) 

niż  bariera  energetyczna  dla  reakcji 
niekatalizowanej.  Enzymy:  zmniejszając 
energię 

swobodną 

tworzenia 

stanu 

przejściowego 

znacznie 

przyspieszają 

przekształcenie substratów w produkty. 

2.2.1. Mechanizm działania enzymów

W  czasie  reakcji  enzymatycznej 

cząsteczka  substratu  jest  wiązana  w 
określonym obszarze do cząsteczki enzymu 
w  tzw.  centrum  aktywnym,  przez  co  tworzy  się  kompleks  enzym–substrat.  Dzięki  specyficznemu 
rozkładowi  grup  chemicznych  w  centrum,  enzym  oddziałuje  na  ugrupowania  chemiczne  substratu 
rozluźniając konkretne wiązanie chemiczne. W wyniku rozerwania tych wiązań substrat przekształca 
się  w  produkt,  który  uwalniany  jest  z  kompleksu  z  enzymem.  Enzym  po  powrocie  do  formy 
pierwotnej (w enzymach złożonych po przyłączeniu przenoszonych grup do innego związku) tworzy 
nowy kompleks z następną cząsteczką substratu itd.

Mechanizm  łączenia  enzymu  z  substratem  tłumaczy się  obecnie  indukowanym  dopasowaniem, 

polegającym na dopasowaniu kształtu enzymu do substratu i przekształceniu go w produkt. Przy tym 
enzym  może  zniekształcić  substrat  wymuszając 
w  nim  konformację  podobną  do  stanu 
przejściowego.  Przykładem  może  być  wiązanie 
glukozy z heksokinazą. 

Centrum  aktywne  enzymów.  Centrum  aktywne  to  określony  obszar  cząsteczki  białka 

enzymatycznego,  w  którym  podczas  katalizy  następuje  wiązanie  substratu  i  następnie  jego 
przekształcenie  w  produkt  względnie  produkty  reakcji.  Specyficzność  kierunkowa  i  substratowa 
enzymów,  a  także  wiele  ich  właściwości,  zdeterminowanych  jest  budową  centrum  aktywnego. 
Przyjmuje się, że centrum aktywne enzymów zlokalizowane jest w głębi globularnej cząsteczki białka 
w  kieszonce  kształtem  przypominającej  szczelinę  lub  rowek.  Obszar  centrum  aktywnego  w 
przeważającej ilości tworzą reszty aminokwasów o właściwościach hydrofobowych, a co za tym idzie, 
panują  w  tym  obszarze  warunki  hydrofobowe.  Tak  więc,  jest  to  mikrośrodowisko  o  małej  stałej 

                                                          
*

[Warshel, A.: Computer Modelling Of Chemical Reactions In Enzymes And Solutions", John Wiley & Sohns, 

Inc., New York, Chichester, Brisbane, Toronto and Singapore, 1991 ]

+

E

S

S

E

Postęp reakcji

E

ne

rg

ia

 s

w

ob

od

na

stan przejściowy

∆G

E

produkty

substraty

reakcja enzymatyczna

36

dielektrycznej, a stąd o zwielokrotnionych oddziaływaniach elektrostatycznych. Dzięki temu możliwe 
jest rozluźnienie określonych wiązań kowalencyjnych w cząsteczce substratu i ich przekształcenie w 
inne układy wiązań. 

Aminokwasy wchodzące w skład centrum aktywnego - z uwagi na funkcję, jaką pełnią – dzieli się 

na cztery kategorie: 

1. aminokwas  lub  a mi n o kw a s y  b e zp o ś r e d ni o   dzi a ł aj ą ce ;  w  enzymach  złożonych  ich 

rolę pełnią koenzymy lub grupy prostetyczne, 

2. a mi n o kw a s y  w s po ma gaj ą ce , 
3. a mi n o kw a s y  ko n t a kt ow e , zwane również w i ą żą c ymi , 
4. a mi n o kw a s y  p o mo c ni c ze . 
A mi n o kw a s y  p o mo c ni c ze   nie biorą  bezpośredniego udziału w  katalizie, lecz niezbędne są 

do  utrzymanie  właściwej  konformacji  przestrzennej  pozostałych  aminokwasów  centrum  aktywnego 
(można je traktować, jako czynniki strukturotwórcze centrum aktywnego). 

A mi n o kw a s y  ko n t a kt o w e   (wi ą żąc e )  odpowiedzialne  są  za  rozpoznanie  substratu  i 

„wciągniecie”  go  do  kieszonki  centrum  aktywnego.  Z  reguły  są  zlokalizowane  na  obrzeżach 
kieszonki. Odpowiedzialne są za specyficzność substratową enzymów. 

Rola  a mi no kw a s u  b e zp o ś r ed ni o   d zi ał aj ącego  i  a mi n o kw a s ó w   w s p o ma ga j ą c ych

zostanie  wyjaśniona  na  przykładzie  centrum  katalitycznego  endopeptydaz  serynowych.  Enzymy  te 
hydrolitycznie rozszczepiają wiązania peptydowe w białkach. Omawiane aminokwasy zlokalizowane 
są w głębi kieszonki; w przestrzeni znajdują w bliskiej od siebie odległości przyjmując z góry ściśle 
określoną konfigurację (tak, jak to pokazano na rysunku). 

Mechanizm działania centrum katalitycznego proteinaz serynowych (opis w tekście).

W  centrum  katalitycznym  wszystkich  proteinaz  serynowych  występuje  triada  aminokwasów. 

Aminokwasem  bezpośrednio  działającym  jest  seryna,  która  w  subtilizynach  zajmuje  pozycję  221  w 
łańcuchu  polipeptydowym,  a  np.  w  chymotrypsynie  195.  Aminokwasami  wspomagającymi  są 
histydyna  i  kwas  asparaginowy.  W  środowisku  alkalicznym  zdysocjowana,  silnie  ujemna  grupa 
karboksylanowa  rodnika  aspartylowego  wywołuje  efekt  indukcyjny,  który  w  wyniku  rezonansu 
przenosi się poprzez rodnik imidazolowy histydyny i na azocie 3 pojawia się silny ładunek ujemny; w 
konsekwencji  wodór  grupy  hydroksylowej  seryny  zostaje  przeniesiony  na  azot  i  jednocześnie 
powstaje ujemny jon alkoholanowy seryny. Jeżeli w jego pobliżu znajdzie się odpowiednio ustawiony 
przestrzennie węgiel wiązania peptydowego – naładowany dodatnio – to oba przeciwnie naładowane 
atomy zaczną się zbliżać do siebie. Na skutek silnych oddziaływań elektrostatycznych panujących w 
tym  obszarze  wiązanie  peptydowe  ulegnie  rozerwaniu.  Proton  z  cząsteczki  wody  przyłączy  się  do 
atomu  azotu  grupy  aminowej  i  ten  fragmentu  łańcucha  peptydowego  odłączy  się  od  centrum 

Asp

CH

2

C

O

O

-

32

His

N

N

H

CH

2

64

Ser

221

CH

2

O

H

Asp

CH

2

C

O

OH

32

His

N

N

CH

2

H

64

Ser

221

CH

2

O-

C

NH

R

2

R

1

O 

-



+

-

Ser

221

CH

2

O

Ser

221

CH

2

O

C

R

2

O

H

2

O

OH

-

R

2

COOH

R

1

NH

2

+

-

Ser

221

CH

2

O

37

Lip

S
S

aktywnego.  Drugi  fragment  łańcucha  peptydowego  przejściowo  utworzy  wiązanie  estrowe  z  resztą 
seryny  centrum  aktywnego,  by  po  chwili  ulec  hydrolizie  pod  działaniem  wolnej  grupy  OH

-

  i  też 

oddzieli się od centrum aktywnego proteinazy. 

2.2.2. Koenzymy i grupy prostetyczne. 

W enzymach złożonych rolę aminokwasu bezpośrednio działającego pełnią koenzymy lub grupy 

prostetyczne.  Spełniają  one  rolę  przenośników  elektronów,  atomów  lub  niewielkich  grup 
chemicznych. Biorą udział w 2 kolejnych reakcjach enzymatycznych: w pierwszej pobierają z jednego 
substratu grupę chemiczną, w drugiej  oddają ją drugiemu substratowi, odtwarzając się w pierwotnej 
postaci,  po  czym  proces  się  powtarza.  Przenoszenie  takie  może  również  odbywać  się  w  obrębie tej 
samej  cząsteczki  i  mamy  wtedy  do  czynienia  z  izomeryzacją  substratu.  Trwałość  połączenia 
apoenzymu  z  koenzymami  jest  różna;  jeśli  koenzym  łatwo  dysocjuje,  reakcje  przenoszenia  grup 
chemicznych  na  koenzymy  i  z  koenzymów  katalizuje  układ  złożony  z  2  enzymów  o  wspólnym 
koenzymie; jeśli koenzym jest związany z enzymem trwale (pełniąc rolę grupy prostetycznej), enzym 
ten  katalizuje  kolejno  obie  reakcje.  Uogólniając,  niebiałkowe  składniki  enzymów  można  traktować, 
jako  kosubstraty  reakcji  enzymatycznej.  W  tabeli  2.1.  zestawiono  ważniejsze  koenzymy  i  grupy 
prostetyczne, których budowa chemiczna i mechanizm działania zostaną omówione dalej. 

Tabela 2.1. Ważniejsze koenzymy i grupy prostetyczne

Nazwa koenzymu lub grupy prostetycznej 

Skrót 

Przenoszone grupy lub 

charakterystyczna cecha

Koenzymy oksydoreduktaz
Dinukleotyd nikotynamidoadeninowy 
Fosforan dinukleotydu 
nikotynamidoadeninowego 
Dinukleotyd flawinoadeninowy 
Mononukleotyd flawinowy 
Metaloflawoproteidy 
Flawoproteidy transportujące elektrony 
Ubichinon 
Liponian 
Porfiryny 

Koenzymy transferaz 
Adenozynometionina 
Adenozynotrifosforan 

Biotyna 
Difosfotiamina 
Fosforan pirydoksalu 

Koenzym A 
Koenzym B

12

Kwas foliowy 

Siarczan fosfoadenilowy
Urydynodifosforan 

NAD 
NADP 

FAD 
FMN 
Me-Fp 
ETF 
Q 
                

-

   
    

-

ATP 

-

DPT 
TPP

CoASH 
B

12

FH

4

PAPS
UDP 

Atomy wodoru i epimeryzacja
Atomy wodoru

Atomy wodoru i koenzym oksydaz
Atomy wodoru
Transport elektronów
Transport elektronów
Transport elektronów
Atomy wodoru i grupy acylowe 
Cytochromy,  oksydaza  cytochromowa 
koenzym katalazy i peroksydaz
  
Grupy metylowe
Grupy  fosforanowe,  pirofosforanowe  i 
AMP
CO

2

 (koenzym karboksylaz) 

Grupy aldehydowe lub dekarboksylacja
Przemiany  aminokwasów  (w  tym 
deaminacja)
Grupy acylowe
Wewnątrzcząsteczkowe przeniesienie 
grupy -COOH
Grupy  formylowe,  hydroksymetylowe, 
formimidowe
Reszta kwasu siarkowego
Grupy glikozylowe

38

Koenzymy i grupy prostetyczne oksydoreduktaz
Nukleotydy nikotynamidowe. Koenzymem wielu dehydrogenaz, czyli enzymów odrywających 

lub przyłączających atomy wodoru do substratów, jest dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD

+

) 

lub jego  fosforan - NADP

+

. Jak  wskazuje nazwa, koenzymy te  są  dinukleotydami 

zbudowanymi z nukleotydu adeninowego i nukleotydu nikotynamidowego lub jego 
fosforanu.  Podstawowym  składnikiem  nukleotydu  nikotynamidowego  jest  amid 
kwasu nikotynowego. Kwas nikotynowy, (znany także jako niacyna), jest pochodną 
pirydyny i jest jedną z witamin z grupy B o nazwie witamina PP. 

Niedobór  witaminy  PP  w  organizmie  człowieka  powoduje  zaburzenia  czynności  przewodu  pokarmowego 

oraz ośrodkowego układu nerwowego a także powoduje zmiany skórne znane jako pelagra. Kwas nikotynowy w 
wystarczających  dla  człowieka  ilościach  występuje  w  mięsie,  rybach  oraz  nasionach  zbóż.  Dzienne 
zapotrzebowanie człowieka na tę witaminę wynosi około 30mg.

Postać  utleniona  dinukleotydu  nikotynamidoadeninowego  przedstawiana  jest  skrótem  NAD

+

,  a 

jego  forma  zredukowana NADH  +  H

+

.  Umownie,  dla  wygody,  dopuszcza  się  również  symboliczne 

zapisy NAD (zamiast NAD

+

) i NADH

2

 (zamiast NADH+H

+

). 

Poznano  przeszło  200  dehydrogenaz  sprzężonych  z  NAD  lub  NADP.  Właściwości  i  działanie 

obu koenzymów jest analogiczne. Stężenie NAD w komórkach jest znacznie większe niż NADP i stąd 
dehydrogenazy  sprzężone  z  NAD  są  liczniejsze.  Ogólnie  można  przyjąć,  że  NAD  pełni  w  żywej 
komórce rolę akceptora wodoru, natomiast jego fosforan jest donorem wodoru (pełni rolę reduktora). 
W wielu przemianach enzymatycznych oba koenzymy mogą być nawzajem wymieniane. Ale znane są 
przemiany,  w  których  różnice  pomiędzy  NAD  i  NADP  są  bardzo  wyraźne.  Np.  dehydrogenaza 
alkoholowa  z  NAD  (EC  1.1.1.1)  jest  10000  razy  aktywniejsza  niż  z  NADP  (EC  1.1.1.2);  stąd 
rozróżnienie w klasyfikacji enzymów. Istnieje możliwość wymiany H pomiędzy obu koenzymami:

Zredukowane  formy  NADH

2

–  wyjątkowo  również  NADPH

2

-  w  żywych  komórkach 

regenerowane  (utleniane)  są  w  łańcuchu  oddechowym.  Ale  NADH

2

  może  też  regenerować  się  w 

reakcjach,  w  których staje  się  donorem  wodoru 
(w  tym,  jako  donor  wodoru  dla  oksygenaz  z 
pod-podklas  EC 1.14.12.  i  EC  1.14.13.). 
Większość 

reakcji 

katalizowana 

przez 

dehydrogenazy 

sprzężone 

z 

NAD 

jest 

odwracalna. Jeżeli reakcja redukcji ma przewagę 
nad reakcją utlenienia, enzym nazywa się reduktazą, np. przyłączenie atomów wodoru do podwójnego 
wiązania  w  kwasie  fumarowym  katalizuje  reduktaza  fumaranowa  (sprzężona  z  NAD  -  EC  1.3.1.6). 
Identyczną  reakcję  tyle,  że  biegnącą  głownie  w  przeciwnym  kierunku  katalizuje  dehydrogenaza 
bursztynianowa (sprzężona z FAD - EC 1.3.99.1). 

Swoistość  substratowa  dehydrogenaz  sprzężonych  z  NAD  lub  NADP  zależy  od  rodzaju 

apoenzymu. Nie jest ona jednak absolutna. W wielu przypadkach wyraża się bardzo dużymi różnicami 

N

C

O
NH

2

amid kwasu

nikotynowego

dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD)

i jego fosforan (NADP)

P

P

+

N

CONH

2

HO

OH

CH

2

O

O

O

OH

OH

OH

2

C

(

P

)

N

N

N

N

NH

2

N

Ryb

CONH

2

H

H

P

P

Aden

N

CONH

2

Ryb

P

P

Aden

+

+

H

+

XH

2

X

mechanizm odrywania wodoru od substratu XH

2

przez NAD

NAD

NADH + H+

NADPH

2

+ NAD

NADP + NADH

2

transdehydrogenaza

EC 1.6.1.1

NADH+H

+

NAD

reduktaza fumaranowa

H

2

C COOH

H

2

C COOH

kwas bursztnowy

HC

CH

COOH

HOOC

kwas fumarowy

(EC 1.3.1.6)

39

H

ryboflawina

N

N

N

NH

H

3

C

H

3

C

CH

2

O

O

CHOH
CHOH
CHOH
CH

2

O

Lip

S
S

szybkości  katalizowanych  reakcji,  np.  dehydrogenaza  aldehydu  fosfoglicerynowego  utlenia  również 
aldehyd glicerynowy, ale około 1000 razy wolniej. 

Apoenzymy  licznych  dehydrogenaz  sprzężonych  z  NAD  lub  NADP  zawierają  związane  jony 

metali  Mg

2+

,  Zn

2+

,  Mn

2+

.  Jony  te  są  aktywatorami  działania  tych  dehydrogenaz.  Np.  jony  Mg

2+

  lub 

Zn

2+

  odgrywają  ważną  rolę  podczas  utleniania  alkoholi,  ułatwiając  powstawanie  jonu 

alkoholanowego.

Niektóre  dehydrogenazy  sprzężone  z  NAD  lub  NADP  podczas  swojego  „właściwego”  działania,  czyli 

utleniania substratu mogą równocześnie prowadzić do jego d e k a r b o k s y l a c j i . Takiej dekarboksylacji ulegają 
tylko  α-ketokwasy  lub  α-hydroksykwasy.  Utlenianie  α-ketokwasów  połączone  z  ich  dekarboksylacją  nazywa  się 
α - o k s y d a c j ą  i katalizowane jest przez u k ł a d y   w i e l o e n z y m a t y c z n e  (sprzężone z            ,DPT, FAD, 
CoASH  i  NAD).  Przykładem  jest  przemiana  pirogronianu  do  acetylo~SCoA  katalizowana  przez 
d e h y d r o g e n a z ę   p i r o g r o n i a n o w ą   ( d e k a r b o k s y l u j ą c ą ) ,  o  czym  będzie  mowa  dalej.  Natomiast 
przykładem  dekarboksylacji  α-hydroksykwasów  podczas  ich  utlenienia  jest  działanie  dehydrogenaz 
jabłczanowych (dekarboksylujących). Ogólnie znane są aż cztery dehydrogenazy jabłczanowe sprzężone z NAD 
lub NADP, w tym trzy o właściwościach dekarboksylujących: 
EC 1.1.1.37 – d e h y d r o g e n a z a   j a b ł c z a n o w a - znana z cyklu Krebsa, sprzężona z NAD, utlenia jabłczan do 

szczawiooctanu, 

EC  1.1.1.38  – d e h y d r o g e n a z a   j a b ł c z a n o w a   ( s z c z a w i o o c t a n - d e k a r b o k s y l u j ą c a ) -  sprzężona  z 

NAD,  podczas  utleniania  jabłczanu,  jednocześnie  dekarboksyluje  go;  posiada  zdolność 
dekarboksylacji szczawiooctanu,

EC  1.1.1.39  – d e h y d r o g e n a z a   j a b ł c z a n o w a   ( d e k a r b o k s y l u j ą c a ) -  sprzężona  z  NAD,  podczas 

utleniania  jabłczanu,  jednocześnie  dekarboksyluje  go;  nie  posiada  zdolności  dekarboksylacji 
szczawiooctanu,

EC  1.1.1.40  – d e h y d r o g e n a z a   j a b ł c z a n o w a   ( s z c z a w i o o c t a n - d e k a r b o k s y l u j ą c a ) -  sprzężona  z 

NADP,  podczas  utleniania  jabłczanu,  jednocześnie  dekarboksyluje  go;  posiada  zdolność 
dekarboksylacji szczawiooctanu.

Nukleotydy  flawinowe.  W  skład  tych  nukleotydów  wchodzi  r yb of l a wi na .   Związek  ten 

zbudowany  jest  z  heterocyklicznej  izoalloksazyny  i  przyłączonego  do  niej  rybitolu, 
pięciowodorotlenowego alkoholu, będącego pochodną rybozy. Ryboflawina jest witaminą B

2

.

Ryboflawina posiada charakterystyczne żółte zabarwienie. Jej niedobór w organizmie człowieka powoduje 

zmiany chorobowe w obrębie jamy ustnej; m.in. pękanie kącików ust i śluzówki, obrzęki warg i ich łuszczenie się, 
zmiany  zapalne  języka  a  także  zaburzenia  ze  strony  narządu  wzroku.  Duże  ilości  tej  witaminy  występują  w 
drożdżach, w ziarnach zbóż i jajach. Zapotrzebowanie człowieka wynosi 2mg na dobę.

Fosforan  ryboflawiny  – m o n o nu kl e ot yd   f l a wi no w y –  zapisuje  się  symbolicznie  FMN,  a 

jego połączenie z nukleotydem adeninowym – d i nukl e ot yd   f l a w i n o ad en i n o w y – oznacza się 
skrótem  FAD.  Oba  nukleotydy  flawinowe  są  nierozerwalnie  związane  z  odpowiednimi  białkami 
enzymatycznymi, tworząc f l a w o pr ot e i d y , będąc jednocześnie przykładem grup prostetycznych. 

FMN i  FAD są  grupami  prostetycznymi  dehydrogenaz, przenoszących głównie atomy wodoru. 

Ich cechą charakterystyczną jest zdolność odrywania atomów wodoru od dwóch sąsiadujących ze sobą 
atomów  węgla,  tworząc  podwójne  wiązanie:  -CH

2

-CH

2

-→  -CH=CH-.  Przykładem  może  być 

wspomniana  już  dehydrogenaza  bursztynianowa  (EC  1.3.99.1).  Zredukowaną  formę  FAD 

dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD)

O

OH

OH

N

N

N

N

NH

2

OH

2

C

N

N

N

NH

H

3

C

H

3

C

CH

2

O

O

CHOH
CHOH
CHOH
CH

2

O

P

P

40

ubichinon (Q)

O

O

H

3

C

H

3

C

CH

3

)

(

n H

symbolicznie  zapisuje  się  FADH

2

.  Podobnie  jak  zredukowany  NADH

2

,  zredukowany  FADH

2

  w 

komórce regeneruje się (utlenia) w łańcuchu oddechowym.

Ale  FMN  i  FAD  mogą  być  również  koenzymami  oksydaz:  enzymów  posiadających  zdolność 

bezpośredniego  przenoszenia  oderwanych  od  substratu  atomów  wodoru  na  tlen  –  uaktywnianie 
cząsteczki tlenu prowadzą in situ, tj. w miejscu zetknięcia się enzymu z cząsteczką tlenu. Reakcja ta 
przebiega  bez  zmiany  formy  grup  prostetycznych  na  ich  formy  zredukowane.  Przykładem  takiego 
enzymu  może  być  o ks yd a za   a mi n o w a 
za w i er aj ąc a  F A D   (EC  1.4.3.4).  Reakcję  taką 
symbolicznie zapisuje się z FAD ujętym w nawias 
dla podkreślenia, że nie zmienia się jego forma po 
zakończeniu  reakcji.  Dla  podkreślenia  roli  FAD 
lub FMN w tego typu reakcjach, nazywa się je kofaktorami reakcji utlenienia. 

FAD  jest  również  elementem  składowym  systemu  enzymatycznego  c yt o chrom u 

P 450.  Zredukowany  FADH

2

  może  z  kolei  być  donorem  wodoru  dla  oks ygenaz   z 

podpodklasy EC 1.14.14. 

Dość  często  apoenzym  oksydoreduktaz,  sprzężonych  z  FMN  lub 

FAD, zawiera w swojej budowie jony metali Fe

2+

, Zn

2+

 lub Mo

2+

, które 

współdziałają  podczas  reakcji  utleniania  i  redukcji;  enzymy  tego  typu 
nazywa  się  metaloflawoproteidami  i  oznacza  symbolem  Me-Fp. 
Transportują one przede wszystkim elektrony. 

Ubichinon (koenzym Q). Przenośnikiem atomów wodoru może być również ubichinon, zywany 

też  koenzymem  Q.  Związek  ten  pod  względem  budowy  przypomina  witaminy  E  i  K,  choć  sam 
witaminą nie jest, gdyż w komórkach zwierzęcych jest syntetyzowany (z tyrozyny). Łańcych boczny 
zbudowany  jest  z  jednostek  izoprenoidowych.  Ich  liczba  bywa  rózna  w  zależności  od  źródła 
pochodzenia ubichinonu. Np. ubichinon z serca świni ma ich  50, a z serca wołu 10, co zapisuje  się 
symbolicznie  Q-50  i  odpowiednio  Q-10.  Ilośc  jednostek  izoprenoidowych  w  ubichinonach 
drobnoustrojowych waha się od 5 do 13. 

Mechanizm  przenoszenia  atomów  wodoru  przez  ubichinon  polega  na  utlenianiu  i  redukcji 

pierścienia chinonowego. 

N

N

N

NH

H

3

C

H

3

C

O

O

R

Fe

2+

metaloflawoproteid

H

2

O

oksydaza

O

2

(FAD)

+

+ H

2

O

2

CH

2

NH

2

R

C

O

H

R

NH

3

aminowa

przez FAD

XH

2

X

mechanizm odrywania wodoru od substratu XH

2

FAD

FADH2

N

N

N

NH

H

3

C

H

3

C

O

O

rybitol

P

P

Aden

N

N

N

NH

H

3

C

H

3

C

O

O

rybitol

H

H

P

P

Aden

Q

O

O

H

3

C

H

3

C

R

CH

3

QH2

H

3

C

H

3

C

R

CH

3

OH

OH

XH

2

X

mechanizm odrywania wodoru od substratu XH

2

przez ubichinon

41

Ubichinon  jako  koenzym  dehydrogenaz  bądź  reduktaz  spotykany  jest  rzadko.  Jednym  z 

nielicznych przykładów może być d e h yd r o ge n a za  N A D H   ( u bi c hi no n o wa ) –EC 1.6.5.3, która 
katalizuje  reakcję  utlenienia  NADH

2

  do  NAD  z  jednoczesną  redukcją  ubichinonu  do  ubichinolu. 

Ciekawym  enzymem  jest  d e h yd r o ge n a za  me t ano l o wa   (EC  1.1.99.8)  znaleziona  u  niektórych 
metylotrofów, której grupą prostetyczną jest ubichinonoproteina (kofaktor PQQ). 

Natomiast  ubichinon  w  komórkach  pełni  bardzo  ważną  rolę,  będąc  elementem  składowym 

ł ań c uc ha   o dd ec h o w e go . 

Związki porfirynowe. Porfiryny to  związki,  w których 4 pierścienie  pirolowe połączone są  ze 

sobą  mostkami  metinowymi  (=CH–).  Przy  atomach  węgla  β  (3  i  4) pierścieni  pirolowych  zamiast 
atomów  wodoru  występują  różne  grupy 
chemiczne  (metylowe,  winylowe,  octanowe  i 
inne).  W  celu  ujednolicenia  zapisu  związków 
tego  typu  Fisher  zaproponował  symboliczny, 
uproszczony ich  wzór. Pominięto  w  nim  mostki 
metinowe  a  pierścienie  pirolowe  zaznaczano
kodem  kreskowym.  Pierścienie  ponumerowano 
cyframi  rzymskimi  od  I  do  IV,  atomy  węgla  w 
pierścieniach  od  1  do  8,  a  mostki  metinowe 
literami  alfabetu  łacińskiego  od  α  do  δ,  jak  to 
przedstawiono na rysunku obok.

Z uwagi na  możliwość  podstawiania  atomów  wodoru  1-8  w  pierścieniach  pirolowych  różnymi 

podstawnikami,  istnieje  teoretycznie  olbrzymia  ilość  izomerów  pochodnych  porfiryny.  Jednakże  w 
naturalnych systemach biologicznych głównie występuje izomer typu III, w którym podstawniki przy 
IV  pierścieniu  pirolowym  są  ułożone  asymetrycznie  w  stosunku  do  innych  pierścieni.  Oznaczony  i 
nazwany jest on przez Fishera pr ot op or f i r yn ą   IX . Izomer ten jest prekursorem me t a l o po r f i r yn
wchodzących w skład he m o p r o t e i n  i c hl or of i l i .

M e t a l o p o r f i r y n y  to pochodne protoporfiryny IX z atomem metalu (żelaza, magnezu, miedzi) 

centralnie wbudowanym w układ porfirynowy za pośrednictwem atomów azotu pierścieni pirolowych. 
Metaloporfiryny  z  wbudowanym  żelazem  (hem  i  heminy)  występują  jako  grupy  prostetyczne  w 
h e mo p r ot ei na ch . Metaloporfiryny z wbudowanym Mg

2+

 są składnikami c h l or of i l u . 

H e m o p r o t e i n y  to białka zawierające jako grupę prostetyczną hem lub heminę. 

H e m   to  połączenie  żelaza  występującego  na  II  stopniu  utlenienia  (Fe

2+

)  z  protoporfiryną  IX. 

Hem  jest  barwną  grupą  prostetyczną  hemoglobiny  i  mioglobiny.  W  organizmach  zwierząt, 
hemoglobina  –  czerwony  barwnik  krwi  -  uczestniczy  w  transporcie  tlenu,  CO

2

  a  także  jonów 

wodorowych. Mioglobina uczestniczy w transporcie tlenu w mięśniach i w jego magazynowaniu. 

H e m i n y  to połączenia protoporfiryny IX z jonem żelaza występującym na III stopniu utlenienia 

(Fe

3+

).  Heminy  we  wszystkich  organizmach  pełnią  funkcję  przenośników  elektronów  w  łańcuchu 

oddechowym  (układ  cytochromów),  a  także  są  grupami  prostetycznymi  katalaz  i  peroksydaz, 
katalizując  procesy  utleniania.  Powstają  z  hemoglobiny  pod  wpływem  kwasu  solnego,  a  reakcja  ta 
służy w medycynie sądowej do wykrywania śladów krwi. 

HC

N

CH

N

N

HC

CH

N

porfiryna

I

II

III

IV

1

2

5

7

6

8

4









H

H

3

3

I

II

IV

III

1

2

4

5

6

7

8

symboliczny, uproszczony

zapis wzoru porfiryny

M =

P =

V =

CH

3

CH=CH

2

CH

2

CH

2

COOH

I

II

IV

III

V

M

M

M

M

V

P

P

I

II

IV

III

V

M

M

M

M

V

P

P

Fe

2+

Fe

2+

protoporfiryna IX

hem

ferrochelataza

EC 4.99.1.1

enzymatyczna transformacja protoporfiryny IX w hem

42

fragment łańc

ń

ucha polipeptydowego

cytochromu c

His

Liz

S

S
Cys Ser

Cys

Glu(NH

2

)

miejsce przyłączenia heminy

N

CH

3

HC

CH

N

CH

3

N

CH

2

CH

2

HOOC

H

3

C

Fe

+3

CH

3

HOOC CH

2

CH

2

HC

CH

N

CH

2

H

2

C

CH

2

CH

2

hemina

cytochrom c

C y t o c h r o m y   to  hemoproteiny,  które  dzięki  odwracalnej  zmianie  stopnia  utlenienia  żelaza 

grupy heminowej (z Fe

2+

 na Fe

3+

) stanowią układ przenośników elektronów w łańcuchu oddechowym 

w żywych organizmach. Na podstawie budowy chemicznej, widma absorpcyjnego i przede wszystkim 
miejsca w łańcuchu oddechowym, cytochromy dzieli się na grupy: a, b i  c (np. cytochromy b)  oraz 
podgrupy (np. cytochromy a

3

). Kompleks hemoprotein a + a

3

 jest enzymem znanym jako o ks yd a za 

c yt o ch r o mo w a . 

O k s y d a z a   c y t o c h r o m u   c   (EC 1.9.3.1) to enzym będący kompleksem hemoprotein a i a

3

, 

składający się z kilku łańcuchów polipeptydowych o różnej masie cząsteczkowej, 2 grup heminowych 
oraz  2  atomów  miedzi.  Oksydaza  cytochromowa  jest  końcowym  enzymem  łańcucha  oddechowego; 
aktywuje tlen atomowy do przyłączenia atomów wodoru, przenosząc na niego elektrony. 

C h l o r o f i l e , pochodne protoporfiryny IX, zielone barwniki występujące u fotosyntetyzujących 

roślin, glonów i bakterii (bakteriochlorofil). Chlorofile pełnią rolę grupy prostetycznej chromoproteidu 
zwanego  chloroplastyną.  Są  to  metaloporfiryny,  zawierające  wbudowany  w  centrum  jon  magnezu 
(Mg

2+

).  Połączone  są  wiązaniem  estrowym  z 

fitolem. Rozróżnia się  4  rodzaje  chlorofilu.  U 
wszystkich  roślin  wyższych  i  glonów 
występuje  chlorofil  a  (niebieskozielony,  co 
najmniej w 3 formach: P700, Ca680, Ca670 -
liczby  oznaczają  długość  fali  świetlnej,  przy 
której występuje maksimum absorpcji światła). 
Chlorofil  b  -  żółtozielony,  występujący  u 
roślin wyższych i niektórych glonów. Chlorofil 
c  —  występuje  w  małych  ilościach  w 
czerwono  zabarwionych  roślinach  wodnych 
(m.in.  z  rodzaju  Alternanthera),  brunatnicach, 
niektórych 

okrzemkach 

i 

wiciowcach. 

Chlorofil  d  znajdowany  jest  u  krasnorostów. 
Chlorofil  a  absorbuje  głównie  światło 
fioletowe  i czerwone,  oraz  żółtozielone,  chlorofil  b  absorbuje  głównie  światło  niebieskie 
i pomarańczowe. Chlorofile z karotenoidami wchodzą w skład fotosystemów PS-I i PS-II. 

Kwas  liponowy  (tiooktanowy).  Związek  ten  uczestniczy  w  transporcie  elektronów, a  także  w 

przenoszeniu grup acylowych w reakcjach α-oksydacji (oksydacyjnej dekarboksylacji α-ketokwasów). 
Jest elementem składowym układów wieloenzymatycznych wraz z DPT, CoASH, FAD i NAD,  np. w 
dehydrogenazie  pirogronianowej  (dekarboksylującej).  Jest  to  kwas  6,8-ditiolooktanowym.  Łatwo 
ulega odwracalnemu utleenieniu i redukcji. 

C

20

H

39

OOC

CH

3

fityl

chlorofil a

N

CH

3

H

C

CH

N

CH

3

N

HC

CH

N

CH

3

CH

CH

3

CH

2

CH

2

C

2

H

5

CH

2

CH

OOC

C

O

H

Mg

2+

43

C

Enzym-NH

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

CH

CH

2

S

CH

2

S

O

liponian

Lip

S
S

Lip

S
S H

~

C

O

CH

3

DPT

enzym

DPT CH

CH

3

OH

enzym

Lip

S
S

H

H

FAD

FADH2

CoASH

CH

3

C

O

~

SCoA

O

OH

OH

N

N

N

N

NH

2

CH

2

S

CH

2

CH

2

CHNH

2

COOH

CH

3

+

adenozynometionina

H

H

kwas tetrawodorofoliowy (H

4

folian)

1

2

3

4

5 6

7

8

9

10

COOH

CH

2

CH

2

COOH
CH

O

NH

NH

C

CH

2

H

2

N

OH

N

N

N

N

Jak już wspomniano, liponian jest składnikiem układów wieloenzymatycznych. W układach tych, 

jako kosubstrat, transportuje rodniki acylowe.

Koenzymy i grupy prostetyczne transferaz
Adenozynometionina.  Jest  to  koenzym  transferaz  przenoszących  jednowęglową  grupę  –CH

3

. 

Grupa metylowa w tym układzie jest wybitnie reaktywna (tzw. „aktywny metyl”). I dlatego, w formie 
jonu  CH

3

+

,  może  być  przenoszona  na  elektroujemnie  naładowane  inne  grupy  chemiczne 

(najkorzystniej  z  wolną  parą  elektronową).  Koenzym  ten  bierze  udział  w  wielu  szlakach 
anabolicznych, metylując m.in. grupę aminową (np. w biosyntezie choliny). 

Kwas  foliowy. Koenzym  ten  jest  pochodną  pterydyny,  heterocyklicznego  dipierścieniowego 

związku,  do  którego  bocznej  gupy  metylowej  przy  C6  przyłączona  jest  cząsteczka  kwasu 
p-aminobenzoesowego  i  dalej  poprzez  wiązanie  amidowe  jedna  lub  więcej  cząstwczek  kwasu 
glutaminowego. Kwas  foliowy  jest  witaminą.  Jej  niedobór  w  ustroju  człowieka  może prowadzić  do 
pojawienia  się  trombocytopenii  i  pokrewnych  odmian  niedokrwistości.  Do  organizmu  człowieka 
dostarczany jest przez bakterie jelitowe. 

Kwas foliowy - a właściwie produkt jego redukcji, kwas 5,6,7,8-tetrawodorofoliowy (H

4

folian) -

jest grupą prostetyczną enzymów przenoszących jednowęglowe rodniki typu: 

 CH

3

–

 HOCH

2

–

 –CH

2

–

 –CH=
 HOC–
 HN=CH–

Miejscem przyłączenia grup C

1

 są atomy N-5 lub N-10 tetrawodorofolianu. Natomiast  źródłem 

ich pochodzenia są przemiany aminokwasów: histydyny, tryptofanu, seryny i metioniny. 

Lip

S
S

XH

2

X

Lip

S
S

H

H

liponian

uteniony

liponian

zredukowany

44

Biotyna.  Biotyna  jest  grupą  prostetyczną  karboksylaz  i  dekarboksylaz.  Przyłączenie  grupy 

-COO

-

 do substratu wymaga dostarczenia energi chemicznej; jej dawcą jest ATP, który transformuje 

do aż AMP.

Biotyna  jest  witaminą  H.  Jej  brak  w  organizmie  człowieka  wywołuje  zaburzenia  skórne  oraz  zmiany 

psychomotoryczne: depresję, brak łaknienia i snu, itp. Witamina ta jest wytwarzana przez bakterie jelitowe.

Koenzym  A.  Na  pierwszy  rzut  oka  przypomina  on  opisane  wcześniej  dinukleotydy.  Jednakże 

koenzym  ten  nie  jest  zaliczany  do  dinukleotydów.  Zbudowany  jest  z  adenozyno-3’-fosforanu–5’-
pirofosforanu  połączonego wiązaniem estrowym z  kwasem pantotenowym, a  ten  z  kolei  wiązaniem 
peptydowym z cystoaminą. Cysteoamina jest produktem dekarboksylacji cysteiny. Kwas pantotenowy 
jest  amidem  kwasu  2,4-dihydroksy-3,3-dimetylomasłowego  i  β-alaniny.  Symbolicznie  koenzym  A 
zapisuje się jako CoASH. 

Kwas  pantotenowy  jest  witaminą  B

5

.  Niezbędna  jest  ona  do  prawidłowego  metabolizmu  białek,  cukrów  i 

tłuszczów  oraz  do  syntezy  niektórych  hormonów,  uczestniczy  w  regeneracji  tkanek  i  przyspiesza  gojenie  ran, 
zapobiega  przemęczeniu  i  usprawnia  układ  sercowo-naczyniowy,  nerwowy  i  pokarmowy,  bierze  udział  w 
wytwarzaniu tłuszczów, cholesterolu, poprawia pigmentację i stan włosów. Kwas pantotenowy wytwarzany jest w 
organizmach  roślin,  drobnoustrojów,  a  także  niektórych  pleśni.  Bogatym  źródłem  tego  związku  są  drożdże, 
grzyby,  groch,  wątróbka,  otręby  pszenne,  ryby  (np.  śledzie,  makrele,  pstrągi),  mleko  pełne,  mięso  kurczaka, 
mleczko  pszczele,  pestki  słonecznika,  sery,  orzechy,  jajka,  owoce  awokado,  pomarańcze,  ziemniaki,  brokuły, 
ciemny ryż, melony, pełnoziarnisty chleb, soja, masło orzechowe, banany.

Koenzym A odgrywa podstawową rolę podczas aktywacji i 

przenoszenia rodników acylowych. Reakcje przyłączenia CoASH 
do  kwasu  karboksylowego  katalizują  syntetazy,  które  do  swego 
działania  wymagają  dostarczenia  energii,  której  źródłem  jest 
ATP. 

Powstałe 

wiązanie 

tioestrowe 

jest 

wiązaniem 

wysokoenergetycznym  (zaznaczane  we  wzorach  chemicznych 
tyldą

  „~”

).  Przykładem  może  być  synteza  acetylo~SCoA  z  kwasu  octowego,  katalizowana  przez 

syntetazę acetylo-CoA (EC 6.2.1.1). 

Difosfotiamina.  Tiamina  jest  związkiem  zbudowanym  z  pierścienia  pirymidynowego 

połączonego  z  heterocyklicznym  pierścieniem  tiazolowym  grupą  metylenową.  W  difosfotiaminie 
grupa hydroksylowa łańcucha bocznego pierścienia tiazolowego jest  zestryfikowana pirofosforanem. 
Z  apoenzymem  wiąże  się  właśnie  przez  ugrupowanie  pirofosforanowe.  Symbolicznie  diosfotiaminę 
zapisuje się jako DPT. 

HN

NH

O

S

C
O

NH-Enzym

biotyna

HN

NH

O

S

R

biotyna

NH

O

N

R

S

HOOC

ATP

AMP+PP

CO

2

karboksylaza

karboksybiotyna

adenozyno-3'-fosforan-5`-pirofosforan

koenzym A (CoA-SH)

P

O CH

2

C

CH

3

CH

3

CH

OH

C

O

NH CH

2

CH

2

C

O

NH CH

2

CH

2

SH

P

O

OH

CH

2

O

N

N

N

N

NH

2

P

cysteoamina

kwas pantotenowy

ATP

AMP+PP

syntetaza

X-CoA

CoASH

X COOH

~

SCoA

X C

O

45

N

N

H

3

C

NH

2

CH

2

N

S

CH

2

CH

3

CH

2

O

P

P

+

difosfotiamina (DPT)

Tiamina  jest  w i t a m i n ą   B

1

.  Skutkami  jej  niedoboru  są  zaburzenia  czynności  centralnego  układu 

nerwowego  (uczucie  osłabienia  i  zmęczenie,  możliwy  oczopląs,  zaburzenia  pamięci  i  koncentracji  a  nawet 
depresja), niewydolność krążenia (przyspieszona akcja serca, powiększenie wymiarów serca, obrzęki kończyn), 
zaburzenia ze strony przewodu pokarmowego (utrata łaknienia, nudności, wymioty, biegunki, bóle brzucha, brak 
apetytu,  spadek  wagi).  W  przypadku  silnej  awitaminozy  B

1

  może  wystąpić  choroba  Beri-beri,  objawiająca  się 

bólami  kończyn,  osłabieniem  mięśni  i  ich  drżeniem  oraz  wyraźną  niewydolnością  układu  krążenia.  Etanol 
powoduje rozkład tego związku, o czym powinni pamiętać ludzie nadużywający alkoholu i dbać o dostarczanie jej 
do  organizmu.  Ź r ó d ł e m   t e j   w i t a m i n y   są  produkty  zbożowe, mięso,  groch,  fasola,  drożdże,  orzechy,  ryby, 
owoce i warzywa. Zapotrzebowanie człowieka na tę witaminę wynosi ok. 1,5 mg na dobę.

Difosfotiamina jest grupą prostetyczną enzymów przenoszących aldehydy: glikolowy, octowy i 

semialdehyd bursztynowy. 

Jako grupa prostetyczna k e t o l a z ,  DPT przenosi aldehyd glikolowy, który odrywa od ksylulozo-

5-fosforanu i transportuje go na erytrozo-4-fosforan. 

Jako  e l e m e n t   u k ł a d ó w   w i e l o e n z y m a t y c z n y c h   -   podczas  α-oksydacji  -  np. 

pirogronianu  lub  α-ketoglutaranu  zachowuje  się  jak  transferaza,  a  równocześnie  jak  liaza.  Jako 
dehydrogenaza  pirogronianowa  (acetyl-transportująca)  –  EC  1.2.4.1,  prowadzi  dekarboksylację 
pirogronianu  do  aldehydu  octowego,  a  jako  dehydrogenaza  ketoglutaranowa  (bursztynian-
transporująca) – EC 1.2.4.2, dekarboksyluje α-ketoglutaran do semialdehydu bursztynianowego, które 
dalej przenosi na kwas liponowy. 

Pirydoksyna.  Mieszanina  trzech  naturalnych  związków:  pirydoksyny,  pirydoksalu  i 

pirydoksaminy. Są one pochodnymi pirydyny. 

DPT

N

S

CH

2

CH

3

R

H

CH

2

O

+

PP

Enzym

aldehyd

3-fosfoglicerynowy

P

CH OH
CH

2

O

C

O

H

transketolaza

ksylulozo-5-fosforan

CH

2

OH

C O
CH

HO

CH OH
CH

2

O

P

N

S

CH

2

CH

3

R

CH

2

O

+

PP

Enzym

~

C

H

HO

CH

2

OH

aktywny aldehyd glikolowy

~

DPT

N

H

3

C

HO

CH

2

OH

CH

2

OH

N

H

3

C

HO

CH

2

OH

CH

2

NH

2

N

H

3

C

HO

CH

2

OH

C

O

H

pirydoksyna

pirydoksamina

pirydoksal

DPT

N

S

CH

2

CH

3

R

H

CH

2

O

+

PP

Enzym

~

DPT

CH

3

C O
COOH

pirogronian

hydroksyetylo

CO

2

fragment dehydrogenazy

pirogronianowej

(dekarboksylującej)

N

S

CH

2

CH

3

R

CH

2

O

+

PP

Enzym

~

C

OH

H

CH

3

46

5 - F o s f o r a n   p i r y d o ks a l u   (PLP)  jest  koenzymem  lub  grupą  prostetyczną  przeszło  50 

enzymów.  Bierze  udział  w  przemianach  aminokwasów.  Przede  wszystkim  współdziała  z 
aminotransferazami przenoszącymi grupę aminową z aminokwasów na α-ketokwasy i odwrotnie. Jest 
koenzymem  dekarboksylaz  aminokwasów.  Uczestniczy  ponadto  w  przemianie  tryptofanu  w  amid 
kwasu nikotynowego, transformacji glicyny w serynę i w biosyntezie cysteiny. Szczegóły dotyczące 
reakcji  transaminacji  i  dekarboksylacji  aminokwasów  zostaną  opisane  w  rozdziale  omawiającym 
metabolizm aminokwasów. 

Mieszanina  pirydoksyny,  pirydoksalu  i  pirydoksaminy  nazywana  jest  witaminą  B

6

.  Wszystkie  trzy  związki 

ulegają w organizmie wzajemnym przekształceniom i wykazują podobne działanie biologiczne. Niedobór witaminy 
B6  występuje  tylko  wyjątkowo,  np.  u  małych  dzieci  karmionych  sztucznymi  odżywkami  lub  karmionych  przez 
matki,  które  długo  przyjmowały  doustne  środki  antykoncepcyjne  oraz  u  alkoholików  i  ich  potomstwa.  Do 
najczęściej spotykanych objawów należą stany zapalne skóry (łojotokowe zmiany na twarzy), podrażnienie języka 
i  błon  śluzowych  jamy  ustnej  (języka,  kącików  warg)  zmiany  w  ośrodkowym  układzie  nerwowym  (apatia, 
bezsenność, nadwrażliwość, napady drgawek), zwiększona podatność na infekcje. Witamina B

6

 wytwarzana jest 

przez florę bakteryjną przewodu pokarmowego, w dużych występuje w wątrobie, jajach, jarzynach i mięsie.

Cyjanokobalamina. Jej nazwa wywodzi się od jonu cyjankowego połączonego koordynacyjnie 

z  atomem  kobaltu,  wbudowanym  w  rdzeń  porfirynowy.  Rdzeń  porfirynowy  wraz  z  jonem  kobaltu 
noszą  nazwę  ko b al a mi ny.  Zamiast  jonu  CN

-

,  z  kobalaminą  może  być  połączony  inny  anion,  np. 

hydoksylowy,  chlorkowy  czy  azotynowy.  W  tym  ostatnim  przypadku  związek  nosi  nazwę 
nitrokobalaminy, a znajdowany jest w podłożach hodowlanych Streptomyces griseus. 

Cyjanokobalamina jest koenzymem niektórych dehydrataz, amoniako-liaz i mutaz. 

Witamina  B

12

,  znana  jako  czynnik  przeciwdziałający  niedokrwistości  złośliwej  lub  jako  czynnik 

przeciwanemiczny.  Brak  tej  witaminy  powoduje  charakterystyczne  zmiany  w  obrazie  krwi,  związane  z  anemią 
złośliwą. Obserwuje się również zmiany zapalne języka oraz brak kwasu solnego w żołądku. Organizmy roślin i 
zwierząt  nie  produkują  cyjanokobalaminy.  Zdolność  tą  mają  niektóre  gatunki  bakterii  (choć  u  niektórych 
mikroorganizmów  jest  ona  także  czynnikiem  wzrostowym).  Zwierzęta  mięsożerne  zapotrzebowanie  na  tę 
witaminę  pokrywają,  spożywając  mięso  innych  zwierząt.  Szczególnie  obfita  w  cyjanokobalaminę  jest  wątroba. 
Zwierzęta  roślinożerne  wykorzystują  cyjanokobalaminę  wytwarzaną  przez  florę  bakteryjną  ich  przewodu 
pokarmowego.  Źródło  to  jest  czasem  niewystarczające  i  u  niektórych  gatunków  zwierząt  dochodzi  niekiedy  do 
zjadania własnych odchodów, co prowadzi do zwiększenia ilości tej witaminy w organizmie. Organizm dorosłego 
człowieka  potrzebuje  ok.  3  mg  cyjanokobalaminy  dziennie.  Zapotrzebowanie  to  jest  w  zupełności  pokrywane 
przez normalną dietę.

Nukleozydofosforany.  Nukleotydy,  które  do  swojej  reszty  fosforanowej  dodatkowo  mają 

przyłączoną  jedną  lub  dwie  cząsteczki  kwasu  fosforowego,  czyli  nukleozydodi-  i  trifosforany  są 
koenzymami,  a  właściwie  poprawniej  definiując  kofaktorami  czy  też  kosubstratami  reakcji 
katalizowanych przez liczne enzymy. Zaliczane są one do związków bogatych w energię chemiczną; 
tzw.  związków  makroergicznych  lub  inaczej  związków  wysokoenergetycznych.  Wśród  nich 
najczęściej kosubstratem w reakcjach enzymatycznych bywa a de n o zyn o t r i f os f or a n   – ATP. Jest 
on  kosubstratem  większości  ligaz  (enzymów  z  klasy  EC  6.),  kinaz  (transferaz  z  podklasy  EC  2.7., 

H

+

CN

P

N

N

CH

3

CH

3

O

OH

O

HOH

2

C

CH

3

CH

CH

2

NH

CO

CH

2

Co

H

3

C

H

2

NOH

2

C

H

2

NOH

2

CH

2

C

H

2

NOH

2

C

CH

2

CH

3

CH

2

CH

2

CONH

2

CH

3

CH

3

CH

3

CH

2

CH

2

CONH

2

CH

2

CONH

2

H

3

C

CH

3

CH

3

N

CH

N

C

N

C

N

cyjanokobalamina

47

O

OH

CH

2

O

O

P O

OH

N

N

N

N

NH

2

H

adenozyna

AMP

ADP

ATP



O



P O

OH

P

OH

OH

O

O

przenoszących  grupę  fosforanową  na  różne  substraty)  czy  wreszcie  niektórych  karboksykinaz 
(enzymów z pod-podklasy EC 4.1.1.).

T e r m o d y n a m i k a   r e a kc j i   e n z y m a t y c z n y c h . Zgodnie z prawami termodynamiki reakcje 

endoergiczne  nie  mogą  przebiegać  spontanicznie,  nawet  jeśli  są  katalizowane  przez  enzymy.  Tego 
typu  reakcje  muszą  być  sprzężone  z  inną  reakcją  silnie  egzoergiczną,  tak  by  suma  ich  energii 
swobodnej  ΔG  była  równa  zero  lub  ujemna. 
Przykładowo  reakcja  glukozy  z  kwasem 
fosforowym jest reakcją endoergiczną; zmiana 
energii  swobodnej  ΔG  = 12 kJ/mol.  Stąd 
równowaga  tej  reakcji  jest  silnie  przesunięta 
na 

lewą 

stronę; 

glukozo-6-fosforan 

praktycznie  nie  powstaje.  Reakcja  hydrolizy 
ATP do ADP + P

i

* jest z kolei silnie egzoergiczna; ΔG = −29 kJ/mol. Przy tak dużej ujemnej wartości 

ΔG jest  to  reakcja  praktycznie nieodwracalna. W przypadku enzymatycznego sprzęgnięcia  obu tych 
reakcji suma energii swobodnej ΔG = −17 kJ/mol. W takim układzie równowaga reakcji przesunięta 
jest zdecydowanie na prawą stronę i praktycznie cała pula glukozy jest przemieniona w glukozo-6-P. 

W  ATP  pierwsza  cząsteczka  kwasu  fosforowego  przyłączona  jest  do  grupy  –OH  rybozy 

zwykłym  wiązaniem  estrowym.  Energia  swobodna  jego  hydrolizy  wynosi  ΔG =  −14 kJ/mol. 
Natomiast  kolejne  cząsteczki  kwasu  fosforowego  wiążą  się  ze  sobą  wiązaniem  bezwodnikowym. 
Energia swobodna ich hydrolizy odpowiednio wynosi: 

Stąd  ATP  i  ADP  (adenozynodifosforan)  należą  do  związków  bogatych  w  energię  chemiczną. 

Natomiast  AMP  (adenozynomonofosforan)  jest  związkiem  niskoenergetycznym.  Przyjmuje  się,  że 
dolną  wartością  energii  swobodnej  hydrolizy,  która  decyduje  o  zaliczeniu  związku  do 
makroergicznych jest ΔG zbliżone do −29 kJ/mol. 

W  tabeli  2.2.  przykładowo  podano  przybliżone  średnie  wartości  energii  swobodnej  hydrolizy 

kilku  związków  zawierających  grupę  fosforanową.  Energia  swobodna  hydrolizy  ATP  do  ADP+P

i

wynosi  ΔG = −29 kJ/mol,  co  sprawia,  że  ten  nukleozydotrifosforan  wraz  z  ADP  i  pirofosforanem 
należą  do  grupy  fosforanów  znajdujących  się  pośrodku  listy  cytowanych  związków 
wysokoenergetycznych  i  niskoenergetycznych.  Dlatego  ATP  może  być  donorem  fosforanów  dla 
związków  niskoenergetycznych  znajdujących  na  liście  poniżej,  o ΔG >−29 kJ/mol.  Z  tego  samego 
powodu ADP może być akceptorem wysokoenergetycznego fosforanu od związków znajdujących się 
na tej liście powyżej, o ΔG <−29 kJ/mol. 

                                                          
* umownie P

i

 oznacza fosforan nieorganiczny

ATP

G= -29 kJ/mol

ADP + P

i

,

G= -28 kJ/mol

ADP

AMP + P

i

glukoza

G= -17 kJ/mol

ATP

ADP + P

i

glukozo-6- P

G= -29 kJ/mol

ATP

ADP

glukoza + H

3

PO

4

glukozo-6- P

-H

2

O

+H

2

O

G= 12 kJ/mol

48

Należy jeszcze dodać, że wiązania bezwodnikowe w ATP łatwo ulegają rozerwaniu. Oderwana 

reszta  fosforanowa  lub  pirofosforanowa  może  być  przenoszona  na  różne  substraty,  tym  łatwiej,  iż 
rozkład ATP jednocześnie dostarcza energii swobodnej niezbędnej dla takich reakcji. 

Tabela 2.2. Energia swobodna hydrolizy niektórych fosforanów

Nazwa związku

ΔG [kJ/mol]

 1

Fosfoenolopirogronian
Karbamoilofosforan
1,3-difosfoglicerynian
Fosfokreatyna
Acetylo~SCoA

−62
−51
−49
−43
−34

ATP

AMP+PP

ATP

ADP+P

ADP

AMP+P

PP (pirofosforan)

−31
−29
−28
−27

Glukozo-1-fosforan
AMP
Glukozo-6-fosforan

−21
−14
−14

1

cytowane dane są przybliżonymi wartościami ΔG

ATP  zawiera dwa  wysokoenergetyczne wiązania bezwodnikowe. Oderwanie fosforanu,  prowa-

dzące do powstania ADP, powoduje utratę jednego z nich (ΔG =−29 kJ/mol). Oderwanie fosforanu od 
ADP prowadzi  do  powstania  AMP  (ΔG =−28 kJ/mol).  Teoretycznie wyliczona, sumaryczna  energia 
swobodna takiej dwuetapowej przemiany ATP do AMP obniża się więc o ΔG =−57 kJ/mol*. Ale od 
ATP może być oderwany również pirofosforan, jednoetapowo prowadząc do powstania AMP. Zmiana 
energii swobodnej ΔG  takiej przemiany równa jest −31 kJ/mol. Dla pełnego jej bilansu należy jednak 
uwzględnić  dodatkowo  energię  swobodną  zawartą  w  pirofosforanie 
(ΔG =−27 kJ/mol),  co  po  podsumowaniu  daje  ΔG =−58 kJ/mol*.  Ta 
swobodna  energia  zawarta  w  PP

i

  jest  uwalniana  podczas  jego 

enzymatycznej hydrolizy pod działaniem pirofosfatazy nieorganicznej (EC 3.6.1.1). 

W  komórkach  żywych  organizmów  pomiędzy  ATP,  ADP  i  AMP  istnieje  pewnego  typu 

specyficzna  równowaga.  Kinaza  adenylanowa  (EC  2.7.4.3) 
przenosi  jeden  z  wysokoenergetycznych  fosforanów  z  ATP  na 
AMP, co prowadzi do powstania dwóch cząsteczek ADP, tak jak 
to przedstawiono na rysunku obok. 

Dla pełnego obrazu należy jeszcze wspomnieć, że w komórkach  ATP  uczestniczy w reakcjach 

enzymatycznych  w  postaci  kompleksu  z  jonem  Mg

2+

.  Stąd  jony  Mg

2+

  są  aktywatorami  enzymów 

współdziałających z ATP. 

Reasumując, r o l a   A T P   j a k o   k o s u b s t r a t u  w reakcjach enzymatycznych jest następująca: 

1. ATP jako d o n o r   e n e r g i i   s w o b o d n e j  w reakcjach syntez katalizowanych przez ligazy. W 

większości  takich przypadków ATP  ulega  rozkładowi do  AMP  +  PP

i

. Jak  już  wspomniano, 

ilość energii swobodnej dostarczona do takiego układu jest równoważna ΔG =−58 kJ/mol, co 
wystarcza  do  przeprowadzenia  rozmaitych  syntez,  niekiedy  nawet  związków 
wysokoenergetycznych. Za przykład niech posłuży synteza acetylo~SCoA katalizowana przez 
syntetazę acetylo-CoA (EC 6.2.1.1). 

                                                          

*

Sumaryczna  energia  swobodna  wyzwolona  w  jednoetapowym  i  dwuetapowym  przekształceniu  ATP  do  AMP 

oczywiście musi być taka sama. Różnica 1 kJ/mol pomiędzy wyliczeniami wynika ze stosowania przybliżonych wartości ΔG. 

PP

i

2P

i

pirofosfataza

nieorganiczna

ATP + AMP

2 ADP

kinaza

adenylanowa

49

NADH

ADP

ATP

NADPH

kinaza NADH

metionina + ATP

adenozynotransferaza

metioninowa

EC 2.5.1.6

PP + P

adenozynometionina

ATP  dużo  rzadziej,  jako  koenzym  ligaz,  ulega  podczas  reakcji  rozkładowi  do  ADP.  Tym 
niemniej  znanych  jest  sporo  i  takich  przypadków.  Dla  podkreślenia,  że  ATP  rozkłada  się 
jedynie  do  ADP  w  nazwie  ligazy w  nawiasie  umieszcza  się  (ADP-tworząca).  Jako  przykład 
podana  zostanie  syntetaza  acetylo-CoA  (ADP-tworząca)  –  EC 6.2.1.13.  Wybrano  ją  celowo, 
gdyż  tylko  wyjątkowo  niektóre  bakterie  posiadają  ten  enzym,  a  z  energetycznego  „punktu 
widzenia” komórki jest on korzystniejszy od wcześniej opisanej syntetazy acetylo-CoA.

2. ATP  jako  d o n o r   o r t o f o s f o r a n u .  Odpowiednie  transferazy  (kinazy)  przenoszą  rodnik 

fosforanowy  na  rozmaite  substraty,  np.  na  monosacharydy, 
glicerol, nukleozydy, itp. Za przykład posłuży synteza NADPH z 
NADH katalizowana przez kinazę NADH (EC 2.7.1.86). 

Na  marginesie  omawianego  zagadnienia  warto  zwrócić  uwagę  na  fakt,  że  w  wyjątkowych  sytuacjach 
źródłem  ortofosforanu  może  być  pirofosforan.  Nie  powinno  to  budzić  większego  zdziwienia,  bowiem 
energia  swobodna  jego  hydrolizy  ΔG =−27 kJ/mol.  Przykładem  może  być  kinaza  octanowa 
(pirofosforanowa)  –  EC  2.7.2.12,  katalizująca  przeniesienie  fosforanu  z  PP

i

  na  kwas  octowy  z 

wytworzeniem acetylofosforanu.

3. ATP jako d o n o r   p i r o f o s f o r a n u . W niektórych przypadkach konieczne jest przyłączenie 

do  substratu  rodnika  pirofosforanowego.  Jego  donorem  jest  ATP,  a  reakcję  katalizują 
pirofosfokinazy.  Jako  przykład  może  posłużyć  synteza 
difosfotiaminy 

z 

tiaminy. 

Reakcję 

katalizuje 

pirofosfokinaza tiaminowa (EC 2.7.6.2). 

4. ATP jako d o n o r   r o d n i ka   a d e n yl i l o w e g o . Adenylacja to reakcja przeniesienia rodnika 

adenylilowego  z  ATP  na  substrat  z  jednoczesnym  odłączeniem  PP

i

.  Reakcja  ta  ma 

podstawowe  znaczenie  dla  syntezy  dinukleotydów  adenilowych  i  związków  o  podobnej 
budowie (choćby wspomnianego wcześniej CoASH). Reakcję katalizują adenylilotransferazy 
(zwane  zwyczajowo  pirofosforylazami).  Jako  przykład  posłuży  synteza  FAD  z  FMN 
katalizowana przez adenylilotransferazę FMN (EC 2.7.7.2). 

Ale  enzymy  z  pod-podklasy  EC  2.7.7.  mogą  również  transportować  inne  nukleotydilowe 
rodniki  z  nukleotydotrifosforanów.  Jedną  z  takich  reakcji  o  podstawowym  znaczeniu  dla 
procesów  biochemicznych jest  synteza UDPG (urydyliloglukozy). Reakcja  katalizowana jest 
przez urydylilotransferazę glukozo-1-fosforanową (EC 2.7.7.9).

5. ATP  jako  d o n o r   a d e n o z y n y .  W  pewnych  szczególnych  przypadkach  ATP  staje  się 

donorem  adenozyny.  Przykładem  może  być  synteza  adenozynometioniny.  Koenzym  ten 
powstaje w reakcji metioniny z ATP, katalizowanej przez adenozynotransferazę metioninową 
(EC 2.5.1.6). 

Niekiedy  rolę  ATP  w  omówionych  wyżej  reakcjach  może  pełnić  inny  z 

nukleozydotrifosforanów.  O  urydynotrifosforanie  (UTP)  i  jego  roli  już  wspomniano. 
Guanozynotrifosforan (GTP) lub inozynotrifosforan (ITP) są koenzymami syntetazy bursztynylo-CoA 

ATP

AMP+PP

syntetaza

acetylo-CoA

CoASH

~

SCoA

C

O

CH

3

CH

3

COOH

ATP

ADP+P

CoASH

~

SCoA

C

O

CH

3

CH

3

COOH

syntetaza

acetylo-CoA

(ADP-tworzaca)

FMN

ATP

PP

i

FAD

adenylilotransferaza FMN

tiamina

ATP

AMP

pirofosfokinaza

tiaminowa

difosfotiamina

glukozo-1- P

UTP

PP

i

urydylilotransferaza

glukozo-1-fosforanowa

UDPG

50

(patrz  cykl  Krebsa).  Cytydynotrifosforan  (CTP)  bierze  udział  w  syntezie  substancji  lipidowych  pod 
postacią cytydylodifosfocholiny. 

Pomiędzy ATP a pozostałymi nukleotydotrifosforanami występuje zależność:

2.2.3. Kinetyka reakcji enzymatycznych

S z y b k o ś ć   r e a k c j i   e n z y m a t y c z n e j ,   podobnie  jak  każdej  reakcji  chemicznej,  wyraża się 

ubytkiem stężenia jednego z substratów lub też przyrostem stężenia któregoś z produktów: 

dt

P

d

dt

S

d

v

]

[

]

[







                              (2.1)

R ó w n o w a g a   r e a k c j i   e n z y m a t y c z n y c h .  Teoretycznie  wszystkie  reakcje  chemiczne 

(również  katalizowane  enzymatycznie)  są  odwracalne.  Po  pewnym  czasie  ustala  się  równowaga 
pomiędzy  substratami  reakcji  a  jej  produktami,  objawiająca  się  tym,  że  szybkość  powstawania 
produktów jest równa szybkości ich rewersji do substratów. Szybkość powstawania produktów v

1

 jest 

proporcjonalna  do  stężeń  reagujących  substratów.  Szybkość  reakcji  rewersji  produktów  v-

1

  jest 

proporcjonalna do stężeń produktów. W stanie równowagi:

2

1

v

v



]

[

]

[

1

1

B

A

k

v









]

[

1

1

AB

k

v









          (2.2)

gdzie: A,B – substraty; AB – produkt; k

+1

, k

-1

– stałe szybkości reakcji 

Dla przypomnienia: stałe szybkości reakcji k są charakterystyczne dla konkretnych reagentów. Rosną wraz 

ze wzrostem temperatury reakcji. 

Zgodnie z prawem działania mas Guldberga i Waagego w stanie równowagi, stężenia reagentów 

spełniają zależność: 

K

B

A

AB

k

k









]

[

]

[

]

[

1

1

gdzie: K jest stałą równowagi konkretnej reakcji. 

(2.3)

Im większa jest stała równowagi K, tym większe stężenie produktu AB, czyli równowaga reakcji 

bardziej przesunięta na prawo. Reakcja pomiędzy A i  B zachodzi tym energiczniej,  im większa jest 
stała równowagi reakcji K. 

Jeszcze  raz  należy  wyraźnie  podkreślić:  obecność  enzymu  w  układzie  nie  zmienia  wartości 

stałej K. Enzym jedynie przyspiesza moment osiągnięcia równowagi przez reagenty. Jeżeli K>1 
to reakcja jest spontaniczna. 

Stałą K można wyrazić liczbowo, o ile znane są stężenia substratów i produktów reakcji w stanie 

równowagi. Wartości K można również wyliczyć na drodze termodynamicznej. Pomiędzy zmianami 
energii swobodnej ∆G a stałą równowagi reakcji K istnieje zależność: 

K

ln 

-RT

G







gdzie: R - stała gazowa, T – temperatura bezwzględna

(2.4)

Z zależności tej wynika prosta formuła potwierdzająca wcześniejsze stwierdzenia: im większa 

stała równowagi reakcji K, tym większa różnica pomiędzy wartościami energii swobodnej substratów 
i produktów. I odwrotnie: im większe ∆G, tym równowaga reakcja jest bardziej przesunięta na korzyść 
produktów. W krańcowych przypadkach, gdy ujemna wartość ∆G jest bardzo duża cały substrat ulega 
przekształceniu w produkt, a reakcja praktycznie staje się nieodwracalna. 

Z  kolei  pomiędzy  zmianami  energii  swobodnej  ∆G  (w  chemii  fizycznej  znanej  pod  słuszną 

nazwą potencjału termodynamicznego), entalpią układu i zmianami entropii występuje zależność: 

S

T

H

G











(2.5)

S z y b k o ś ć   p o c zą t k o w a   r e a k c j i   e n z y m a t y c z n e j . 

Szybkość początkowa reakcji v jest to szybkość wyznaczona przed 
powstaniem dostatecznie dużej ilości produktu, który by umożliwiał 
zachodzenie  reakcji  odwrotnej.  Szybkość  początkowa  reakcji 
enzymatycznej  jest  zawsze  proporcjonalna  do  stężenia  enzymu. 

nukleozydotrifosforan + ADP

kinaza

nukleozydodifosforanowa

nukleozydodifosforan + ATP

EC 2.7.4.6

S

P

enzym

A + B

AB

v

+1

, k

+1

v

-1

, k

-1

V

[E]

Wpływ stężenia enzymu [E] na 
szybkość reakcji enzymatycznej V

[S]>>[E]

51

m

K

[S]

2

max

V

max

V

V

Stąd  oznaczenie  ilości  enzymu  (jego  aktywności)  powinno  być  oparte,  o  ile  jest  to  możliwe,  na 
pomiarach  początkowej  szybkości  reakcji  przy  znacznym  nadmiarze  substratu  S.  W  takim 
układzie szybkość reakcji nie zależy od stężenia substratu i reakcja jest rzędu zerowego.

A k t y w n o ś ć   e n z y m a t y c z n a .  Oznaczenie  bezwzględnej  ilości  enzymu  (np.  w  gramach  lub 

molach) jest trudne do wykonania, gdyż wiąże się z oczyszczeniem białka enzymatycznego do stanu 
homogenności.  Stąd  umówiono  się, że  za  miarę  ilości  enzymu  w  biopreparatach przyjmuje się jego 
aktywność  katalityczną  (enzymatyczną),  czyli  szybkość,  z  jaką  w  założonych  warunkach  preparat 
enzymatyczny przekształca  określoną ilość  wybranego arbitralnie substratu. Miarą tej szybkości jest 
ubytek  substratu  lub  przyrost  produktów  reakcji  enzymatycznej  w  przeliczeniu  na  jednostkę  czasu. 
Zdefiniowano również oficjalnie obowiązujące standardowe jednostki enzymatyczne. 

Pierwszą  z  nich,  obowiązującą  w  układzie  SI,  nazwano  ka t al e m  (Kat).  1  Kat  to  taka  ilość 

enzymu, która katalizuje przemianę 1 mola substratu w czasie 1 sekundy w temperaturze 30

C. 

Druga z tych oficjalnie obowiązujących jednostek, rekomendowana przez Międzynarodową Unię 

Biochemiczną,  nazwana  została  m i ę d z y n a r o d o w ą   j e d n o s t ką   e n z y m a t y c z n ą   (w  skrócie 
m.j.e.). 1 m.j.e. to taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 μmola substratu w ciągu 1 minuty 
w temperaturze 30

C. 

Jednakże dla wielu enzymów obie te oficjalne obowiązujące jednostki nie znalazły praktycznego 

zastosowania.  Natomiast  powszechnie  przyjęły  się  jednostki  enzymatyczne  skojarzone  z 
odpowiednimi metodami oznaczania aktywności opracowanymi dla całej gamy konkretnych enzymów 
a nawet grup enzymów. 

Teoria  Michaelisa-Menten.  W  1913  roku  L.Michaelis  i  M.L.Menten  przedstawili  swoją 

koncepcję  katalizy enzymatycznej.  Model   Michaelisa–Menten  opiera się  na  założeniu  powstawania 
przejściowego kompleksu enzymu-substrat:

(2.6)

Zgodnie  z  tym  równaniem,  przy  niewielkich  stężeniach  substratu  -  równoważnym  stężeniom 

enzymu  -  reakcja  enzymatyczna  staje  się  reakcją  I  rzędu  i  jej  szybkość  staje  się  proporcjonalna  do 
stężenia zarówno substratu [S], jak i enzymu [E]. Przy stałym stężeniu enzymu [E] szybkość reakcji 
będzie zależała jedynie od stężenia substratu. Wpływ stężenia substratu [S] na początkową szybkość 
reakcji enzymatycznej przy stałym stężeniu enzymu przedstawia poniższy wykres. 

Dla  pewnych  stężeń  substratu  -  równoważnym  ilościom  dostępnych  centrów  aktywnych 

enzymu -  reakcja  osiągnie  szybkość  maksymalną  V

max

.  Dalsze  zwiększanie  stężenia  substratu  nie 

przyspiesza jego przemiany. Jak już wspomniano wcześniej szybkość reakcji enzymatycznej zależy 
od  łatwości  tworzenia  kompleksu  enzymu  z  substratem.  Z  równania  (2.6)  wynika,  że  w  stanie 
równowagi szybkość tworzenia kompleksu ES jest równa szybkości jego rozpadu: 

1

2

2

1











v

v

v

v

(2.7)

]

[

]

[

1

1

S

E

k

v









]

[

1

1

ES

k

v









]

[

2

2

ES

k

v







]

[

]

[

2

1

P

E

k

v











(2.8)

Po  podstawieniu  zależności  (2.8)  do  równania  (2.7)  i  po  prostych  matematycznych 

przekształceniach otrzymuje się: 

E + S

ES

E + P

k

-1

k

1

k

2

k

-2

52

[S]

v

V

max

K

m2

K

m1

S

1

S

2

V

max



1
v

-1
K

m

 1
[S]

tgα = K

m

/V

max

2

1

2

2

1

1

]

[

]

[

]

[

]

[

























k

k

P

k

k

k

S

k

E

ES

(2.9)

Uwzględniając fakt, że na początku reakcji [P] 

 0 oraz po dalszych prostych przekształceniach 

równania (2.9), otrzymuje się:

m

K















1

2

1

]

[

]

[

]

[

k

k

k

ES

S

E

(2.10)

Wielkość K

m

 nosi nazwę s t a ł e j   M i c h a e l i s a .   J est ona charakterystyczna dla danego układu 

enzym-substrat.  Łatwo  zauważyć,  że  im  mniejsza  wartość  K

m

,  tym  większe  stężenie  kompleksu 

przejściowego [ES]. 

Analizując równania (2.6) 

 (2.10) należy zauważyć, że

1. stężenie enzymu [E] w równaniu (2.10), w rzeczywistości jest stężeniem enzymu wolnego w 

danym  momencie  reakcji,  czyli  niezwiązanego  w  kompleks  przejściowy  ES.  Na  każdym 
etapie reakcji część enzymu wyjściowego [E

0

] obecnego w układzie reakcyjnym jest związana 

w ES. Stąd [E]= [E

0

]-[ES]. 

2. Szybkość  reakcji  enzymatycznej  v,  czyli  szybkość  powstawania  produktu  P,  zależy  tak 

naprawdę od szybkości rozpadu kompleksu ES, czyli od v

+2

. Stąd: v = v

+2

=k

+2



 [ES]. 

3. Gdy  cały  enzym  jest  w  kompleksie  z  substratem,  czyli  [E

0

]=[ES]  szybkość  reakcji 

enzymatycznej osiąga maksymalną szybkość V

max

.

Uwzględniając  powyższe  założenia  w  równaniu  (2.10)  otrzymuje  się  r ó w n a n i e  

m a t e m a t y c z n e   M i c h a e l i s a - M e n t e n :

]

[

]

[

max

S

K

S

V

v

m







(2.11)

Równanie (2.11) pozwala w prosty sposób zdefiniować stałą Michaelisa K

m

:

gdy:  v= 1/2

V

max

 to

K

m

 = [S]

Stała  Michaelisa  K

m

  jest  to  takie  stężenie  substratu  [S],  przy  którym  szybkość  reakcji 

enzymatycznej równa się połowie szybkości maksymalnej V

max

.

Łatwo wykazać, że:

1. Jeśli [S]<<K

m

 (czyli przy małych stężeniach substratu), to reakcja jest I rzędu: v= f([S]),

2. Jeśli [S]=K

m

, to v=1/2

V

max

3. Jeśli [S]>>K

m

, to reakcja jest 0 rzędu i v=V

max

.

Odwrotność stałej Michaelisa 1/K

m

 nazywana jest powinowactwem danego enzymy do substratu. 

Im  mniejsza  stała  Michaelisa  K

m

,  tym  większe  powinowactwo  enzymu  do  substratu,  co  pokazuje 

poniższy rysunek. Celowo dla obu substratów - S

1

 i S

2

– przyjęto identyczne szybkości maksymalne 

reakcji V

max

.  K

m2

>K

m1

, co  oznacza, że ten  enzym wykazuje  większe powinowactwo do substratu S

1

aniżeli do S

2

. Oznacza to, że szybciej przekształca on substrat S

1

 aniżeli S

2

.

       Wpływ rodzaju substratu na szybkość reakcji 

Wykres Lineweavera-Burka

enzymatycznej

Stałe Michaelisa K

m

 dla różnych układów enzym-substrat mogą mieć różne wartości; nawet od 

10

–2

 mola/dm

3

 do 10

–7

mola/ dm

3

. 

Stałą K

m

 można wyznaczyć graficznie korzystając ze wzoru Lineweavera-Burka.. 

53

max

max

1

]

[

1

1

V

S

V

K

v

m







Szczegółowo kinetyką reakcji enzymatycznych zajmuje się enzymologia i tam można znaleźć więcej danych 

odnośnie tematu.

2.2.4. Klasyfikacja i nomenklatura enzymów 

Pierwotne  nazewnictwo  enzymów  było  nieuporządkowane  i  dopuszczało  stosowanie  dowolnych 

nazw takich, jak pepsyna, papaina, subtilizyna. W późniejszym okresie nazwę enzymu wywodzono od 
typu  reakcji  lub  substratu,  na  który  działał,  przy  czym  za  charakterystyczną  dla  enzymów  uznano 
końcówkę -aza (np. reduktaza, lipaza, itp.). 

Od  1964  roku  Komisja  Enzymowa  Międzynarodowej  Unii  Biochemicznej  zaleciła  stosowanie 

s y s t e m a t y c z n y c h   n a zw   e n z y m ó w ,  składających  się  przeważnie  z  dwu  części.  Pierwsza  jest 
utworzona od nazwy katalizowanej reakcji i określa jej rodzaj (np. oksydoreduktaza, glukohydrolaza, 
itp.).  Druga  część  nazwy  enzymu  składa  się  z  nazwy  substratu  lub  substratów  biorących  udział  w 
reakcji. Np.: 

maltohydrolaza 1,4-α-D-glukanu (zwana oficjalnie i zwyczajowo β-amylazą) - EC 3.2.1.2, 
oksydoreduktaza alkohol:NAD (oficjalnie zwana dehydrogenazą alkoholową) - EC 1.1.1.1. 
Nazwy systematyczne enzymów są długie i niekiedy bardzo skomplikowane. Z tego powodu ich 

stosowanie napotyka na spory opór  ze strony biochemików. Ponadto  do wielu enzymów  przylgnęły 
nazwy  stosowane  pierwotnie.  Dlatego  zdecydowano,  że  obok  nazwy  systematycznej,  dopuszczalne 
jest stosowanie nazw zwyczajowych. Ostatnio (po 2000 roku) pojawiła się koncepcja wprowadzenia 
tzw. nazw oficjalnych enzymów wywodzących się od nazw zwyczajowych. I tak np. nazwa α-amylaza 
jest w świetle tej koncepcji nazwą oficjalną enzymu sklasyfikowanego pod numerem EC 3.2.1.1.

Należy jeszcze uzupełnić, że pierwotne, zwyczajowe nazwy niektórych enzymów (np. sacharaza, 

maltaza) okazały się w świetle aktualnej wiedzy bez pokrycia i dla nich nie zaleca się ich stosowania. 
Ponadto zdarza się, że pod jedną i tą samą nazwą zwyczajową są znane nawet trzy różne enzymy, np. 
tyrozynaza. Nazwa „tyrozynaza” dla dwóch z nich oczywiście jest nazwą błędną. 

W numerze 1 czasopisma "Postępy Biochemii"  z 1985 roku zamieszczono słownik zalecanych i 

zwyczajowych nazw enzymów w języku polskim. 

Wszystkie  poznane  enzymy  zostały  ujęte  przez  Komisję  Enzymową  w  jednolity  system 

klasyfikacji  (EC).  Każdy  enzym  w  ramach  tego  systemu  posiada  odpowiedni  numer  złożony  z 
czterech członów liczbowych oddzielonych kropkami (np. dehydrogenaza alkoholowa ma numer EC 
1.1.1.1).  Podanie  tego  numeru  jednoznacznie  określa  konkretny  enzym,  co  pozwala  uniknąć 
nieporozumień i pomyłek. Zasady klasyfikacji i numeracji zbadanych enzymów oparte zostały o ich 
specyficzność kierunkową (rodzaj katalizowanej reakcji) i substratową. Wszystkie enzymy podzielono 
na sześć głównych klas: 



EC.1. Oksydoreduktazy - enzymy katalizujące reakcje odłączania lub przyłączania atomów 

wodoru, przyłączenia atomu tlenu lub przenoszenia elektronów. 



EC.2. Transferazy - enzymy przenoszące grupy funkcyjne, rodniki, fragmenty cząsteczek itp. 



EC 3. Hydrolazy - enzymy katalizujące reakcje hydrolizy. 



EC 4. Liazy - enzymy niehydrolitycznie rozrywające wiązania. 



EC 5. Izomerazy -  enzymy  katalizujące  przemiany  wewnątrzcząsteczkowe  (racemizacja, 

izomeryzacja, przenoszenie grup itp.). 



EC 6. Ligazy - enzymy syntetyzujące, katalizujące tworzenie wiązań. 

Każda  klasa  główna  dzieli  się  na  szereg  podklas,  których  kolejne  numery  stanowią  drugi  człon 

numeru  klasyfikacyjnego  i  wynikają,  ogólnie  biorąc,  z  uściślonej  specyficzności  kierunkowej.  Na 
przykład  EC.3.4.  jest  numerem  podklasy  hydrolaz  peptydowych,  czyli  enzymów  hydrolizujących 
wiązanie  peptydowe.  W  obrębie  podklas  rozróżnia  się  pod-podklasy  -  trzeci  człon  numeru 
klasyfikacyjnego. Określa on dokładniej specyfikę katalizowanej reakcji. Dla oksydoreduktaz określa 
grupę funkcyjną będącą akceptorem; dla transferaz uściśla rodzaj przenoszonej grupy; dla hydrolaz -
typ  hydrolizowanego  wiązania;  dla  liaz  -  rodzaj  odszczepianej  grupy;  dla  izomeraz  -  charakter 
przekształcenia i wreszcie dla ligaz - rodzaj powstałego związku. 

54

Dostęp do internetowej bazy danych dotyczącej nomenklatury enzymów (Enzyme Nomenclature 

Database)  można  znaleźć pod  adresem 

http://www.expasy.org/enzyme/

.  Na  następnej  stronie 

przykładowo pokazano stronę internetową ExPASy dla dehydrogenazy alkoholowej – EC 1.1.1.1. 

55

Wzór strony E xP A S y  dla EC 1.1.1.1 – dehydrogenaza alkoholowa.

Official Name

Alcohol dehydrogenase. 

Alternative Name(s)

Aldehyde reductase.

Reaction catalysed

An alcohol

 + 

NAD(+)

 <=> 

an aldehyde or ketone

 + 

NADH

Cofactor(s)

Zinc or Iron. 

Comment(s)



Acts on primary or secondary alcohols or hemiacetals. 



The animal, but not the yeast, enzyme acts also on cyclic secondary alcohols. 

Cross-references

Biochemical 
Pathways; map 
number(s)

D8

 ; 

E6

 ; 

J10

PROSITE

PDOC00058

 ; 

PDOC00059

 ; 

PDOC00060

BRENDA

1.1.1.1

PUMA2

1.1.1.1

PRIAM enzyme-
specific profiles

1.1.1.1

Kyoto University 
LIGAND chemical 
database

1.1.1.1

IUBMB Enzyme 
Nomenclature

1.1.1.1

IntEnz

1.1.1.1

MEDLINE

Find literature relating to 1.1.1.1

Swiss-Prot

P80222

, ADH1_ALLMI;  

P49645

, ADH1_APTAU;  

P06525

, ADH1_ARATH;  

P41747

, ADH1_ASPFL;  

P12311

, ADH1_BACST;  

Q17334

, ADH1_CAEEL;  

P43067

, ADH1_CANAL;  

P48814

, ADH1_CERCA;  

P23991

, ADH1_CHICK;  

P23236

, ADH1_DROHY;  

P48586

, ADH1_DROMN;  

P09370

, ADH1_DROMO;  

P22246

, ADH1_DROMT;  

P07161

, ADH1_DROMU;  

P12854

, ADH1_DRONA;  

P08843

, ADH1_EMENI;  

P05336

, ADH1_HORVU;  

P20369

, ADH1_KLULA;  

Q07288

, ADH1_KLUMA;  

P00333

, ADH1_MAIZE;  

P80512

, ADH1_NAJNA;  

Q9P6C8

, ADH1_NEUCR;  

P20306

, ADH1_ORYSA;  

P12886

, ADH1_PEA;  

P14219

, ADH1_PENAM;  

P25141

, ADH1_PETHY;  

O00097

, ADH1_PICST;  

Q03505

, ADH1_RABIT;  

P22797

, ADH1_RANPE;  

P14673

, ADH1_SOLTU;  

P80338

, ADH1_STRCA;  

P13603

, ADH1_TRIRP;  

P00330

, ADH1_YEAST;  

Q07264

, ADH1_ZEALU;  

P20368

, ADH1_ZYMMO;  

P42327

, ADH2_BACST;  

O45687

, ADH2_CAEEL;  

O94038

, ADH2_CANAL;  

P48815

, ADH2_CERCA;  

P27581

, ADH2_DROAR;  

P25720

, ADH2_DROBU;  

P23237

, ADH2_DROHY;  

P48587

, ADH2_DROMN;  

P09369

, ADH2_DROMO;  

P07160

, ADH2_DROMU;  

P24267

, ADH2_DROWH;  

P37686

, ADH2_ECOLI;  

P54202

, ADH2_EMENI;  

Q24803

, ADH2_ENTHI;  

P10847

, ADH2_HORVU;  

P49383

, ADH2_KLULA;  

Zasady klasyfikacji enzymów w podklasach i pod-podklasach. 
Oksydoreduktazy.   W tej klasie enzymów drugi człon numeru - czyli podklasa - wskazuje, na 

jaką  grupę  funkcyjną  lub  grupę  związków  działa  dana  oksydoreduktaza.  Pewnego  typu  odstępstwo 
występuje  w  podklasach  EC 1.13.  i  EC  1.14.  Te  dwie  podklasy  skupiają  oksygenazy  –  enzymy 

56

wbudowujące  atom  lub  dwa  atomy  tlenu  do  substratów,  choć  oficjalnie  mówi  się  o 
„oksydoreduktazach  działających  na  pojedyncze  lub  podwójne  donory  z  jednoczesnym 
wybudowaniem atomów tlenu”. 

Poniżej  przedstawiono  przykłady  podklas  (w  EC  1.13.  i  EC  1.14.  również  pod-podklas)  w  tej 

klasie enzymów. 

EC 1. Oksydoreduktazy

EC 1.1.  działające na grupę –CH

2

-OH jako donor 

EC 1.2.  działające na grupę –CHO lub >C=O jako donor 
EC 1.3.  odrywające atomy wodoru od –CH

2

-CH

2

, prowadząc do –CH=CH

EC 1.4.  działające na grupę –CH

2

-NH

2

 jako donor 

EC 1.5.  działające na grupę -CH-NH- jako donor 
EC 1.6.  działające na NADH lub NADPH 
EC 1.7.  działające na inne związki azotowe jako donory 
EC 1.8.  działające na związki siarki jako donory 
EC 1.9.  działające na grupę hemową jako donor 
EC 1.10. działające na związki difenolowe i pokrewne jako donory 
EC 1.11. działające na H

2

O

2

 jako akceptor 

peroksydazy

Są  to  p e r o k s y d a z y .  W  tej  podklasie  brak  jest  pod-podklas,  stąd  ich  numer  zaczyna  się  od 
EC 1.11.1. Na przykład numer EC 1.11.1.6 odnosi się do k a t a l a z y .

EC 1.12. działające na wodór jako donor 
EC 1.13. oksygenazy,  enzymy  wbudowujące  atom  lub  dwa  atomy  tlenu  do  substratu,  nie  wymagają 

dodatkowego donoru wodoru 

EC 1.13.11. dioksygenazy- wbudowują dwa atomy tlenu 
EC 1.13.12. monooksygenazy – wbudowują jeden atom tlenu 

EC 1.14. oksygenazy,  enzymy  wbudowujące  atom  lub  dwa  atomy  tlenu  do  substratu,  wymagają 

dodatkowego donoru wodoru 

Schematycznie, reakcje katalizowane przez te enzymy można przedstawić następująco: 

EC 1.14.11. dioksygenazy, DH

2

 = 2-ketoglutran 

EC 1.14.12. dioksygenazy, DH

2

 = NADH 

EC 1.14.13. monooksygenazy, DH

2

 = NADH 

EC 1.14.14. monooksygenazy, DH

2

 = FADH

2

 lub zredukowany FMN 

EC 1.14.15. monooksygenazy, DH

2

 = zredukowane żelazowo-siarkowe białka 

EC 1.14.16. – EC 1.14.20. monooksygenazy, DH

2

 = inne zredukowane związki 

EC 1.15. działające na ponadtlenki jako akceptory 
EC 1.16. utleniające jony metali 
EC 1.17. działające na grupy =CH

 lub –CH

2

 jako donory 

EC 1.18. działające na siarkowo-żelazowe białka jako donory 
EC 1.19. – EC 1.21. działające na inne związki jako donory 
EC 1.97. inne oksydoreduktazy 

W klasie oksydoreduktaz trzeci człon numeru - czyli pod-podklasa - wskazuje, co jest donorem lub 

akceptorem atomów wodoru względnie elektronów. Poniżej podano kilka przykładów pod-podklas z 
klasy oksydoreduktaz.

EC 1.x.1. akceptorem wodoru jest NAD lub NADP, 

     dehydrogenazy i reduktazy 

EC 1.x.2. akceptorem elektronów są cytochromy 
EC 1.x.3. akceptorem wodoru jest tlen cząsteczkowy,

       oksydazy 

Oksydazy  są  flawoproteidami  (np.  z  FAD),  metaloflawoproteidami  bądź  hemoproteidami.  Znane  są 
dwa typy oksydaz: oksydazy typu I wytwarzają podczas działania wodę, oksydazy typu II wytwarzają 
nadtlenek wodoru.

XH

X-OH

O

2

DH

2

D

H

2

O

mechanizm działania

monooksygenazy z podklasy EC 1.14.

XH

2

O

2

DH

2

D

mechanizm działania

dioksygenazy z podklasy EC 1.14.

X

OH

OH

XH

2

O

2

H

2

O

(koenzym)

X

1/2

oksydazy typu I

XH

2

O

2

(koenzym)

X

oksydazy typu II

H

2

O

2

57

Przykładem oksydazy typu I jest oksydaza cytochromu-c (EC 1.9.3.1), a przykładem oksydazy typu II 
oksydaza glukozowa (EC 1.1.3.4).

EC 1.x.4. akceptorem są związki disulfidowe (min. liponian)           dehydrogenazy (dekarboksylujące) 
EC 1.x.5. akceptorem wodoru jest ubichinon

             dehydrogenazy 

EC 1.x.7. akceptorem są żelazo-siarkowe białka 
EC1.x.99.z innym akceptorem (najczęściej z FAD)

             dehydrogenazy 

Transferazy.  W  tej klasie enzymów drugi człon numeru - czyli podklasa - wskazuje, jaką grupę 

funkcyjną transportuje dana transferaza. Trzeci człon numeru – pod-podklasa – uściśla o jaki rodnik 
chodzi lub wskazuje akceptor przenoszonej grupy. 

EC 2. Transferazy

EC 2.1. transportujące grupy jednowęglowe (C

1

) 

EC 2.1.1. metylotransferazy (

CH

3

) 

EC 2.1.2. hydroksymetylo- i formylotransferazy (

CH

2

OH, CHO) 

EC 2.1.3. karboksy

 i karbamoilotransferazy 

EC 2.1.4. amidynotransferza (

CONH

2

) 

EC 2.2. transportujące grupy aldehydowe lub ketonowe 
EC 2.3. Acylotransferazy 

EC 2.3.1. transportujące grupy inne niż acetylo-aminowe 
EC 2.3.2. aminoacylotransferazy 
EC 2.3.3. acylowe grupy przekształcane na alkilowe rodniki podczas transportu 

EC 2.4. glikozylotransferazy 

EC 2.4.1. heksozylotransferazy 
EC 2.4.2. pentozylotransferazy 
EC 2.4.99 transportujące inne glikozylowe grupy 

EC 2.5. transportujące alkilowe lub arylowe grupy, inne niż metylowe grupy
EC 2.6. transportujące grupy z azotem

EC 2.6.1. Transaminazy 

         aminotransferazy

EC 2.6.2. Oksymotransferazy 
EC 2.6.99. transportujące inne grupy z azotem 

EC 2.7. transportujące grupy zawierające fosfor

EC 2.7.1. Fosfotransferazy z grupą alkoholową jako akceptorem 

kinazy

EC 2.7.2. Fosfotransferazy z grupą karboksylową jako akceptorem 

kinazy

EC 2.7.3. Fosfotransferazy z grupą z azotem jako akceptorem 

kinazy

EC 2.7.4. Fosfotransferazy z grupą fosforową jako akceptorem 

kinazy

EC 2.7.6. Difosfotransferazy 

  difosfokinazy

EC 2.7.7. Nukleotydilotransferazy
EC 2.7.8. Transferazy dla innych pochodnych grup fosforowych
EC 2.7.9. Fosfotransferazy z parą akceptorów

          dikinazy

EC 2.8. transportujące grupy zawierające siarkę

EC 2.8.1. Siarkotransferazy
EC 2.8.2. Siarczanotransferazy
EC 2.8.3. CoA-transferazy
EC 2.8.4. transportujące grupy tioalkylowe

EC 2.8. transportujące grupy zawierające selen

Hydrolazy  W   tej  klasie  enzymów  drugi  człon  numeru  (podklasa)  wskazuje,  jakiego  rodzaju 

wiązanie  ulega  hydrolizie.  Trzeci  człon  numeru  –  pod-podklasa  –  uściśla  typ  hydrolizowanego 
wiązania.

EC 3.Hydrolazy

EC 3.1. działające na wiązanie estrowe

EC 3.1.1. Hydrolazy estrów karboksylowych

       esterazy, lipazy i laktonazy

EC 3.1.2. Hydrolazy tioestrów
EC 3.1.3. Hydrolazy monoestrów fosforowych

           fosfatazy i nukleotydazy

EC 3.1.4. Hydrolazy diestrów fosforowych

    fosfolipazy i fosfodiesterazy

EC 3.1.5. Hydrolazy monoestrów trifosforowych
EC 3.1.6. Hydrolazy estrów kwasu siarkowego
EC 3.1.7. Hydrolazy monoestrów difosforowych

   difosfatazy

EC 3.1.8. Hydrolazy triestrów fosforowych
EC 3.1.11. 

3.1.31. Egzo- i endorybonukleazy

EC 3.2. Glikozylazy

58

EC 3.2.1. Glikozydazy, i inne enzymy hydrolizujące O- i S-glikozyle
EC 3.2.2. hydrolizujące związki N-glikozylowe

EC 3.3. działające na wiązanie eterowe

EC 3.3.1. Hydrolazy tioeterowe i trialkilosulfonianowe
EC 3.3.2. Hydrolazy eterowe

EC 3.4. działające na wiązanie peptydowe 

hydrolazy peptydowe

EC 3.4.11. Aminopeptydazy 
EC 3.4.13. Dipeptydazy 
EC 3.4.14. Dipeptydylo- i tripeptydylo-peptydazy 
EC 3.4.15. Peptydylo-dipeptydazy 
EC 3.4.16 Karboksypeptydazy serynowego typu
EC 3.4.17 Metalokarboksypeptydazy
EC 3.4.18 Karboksypeptydazy cysteinowego typu
EC 3.4.19 Omega peptydazy
EC 3.4.21. Endopeptydazy serynowe
EC 3.4.22. Endopeptydazy cysteinowe
EC 3.4.23. Endopeptydazy aspartylowe
EC 3.4.24. Metaloendopeptydazy
EC 3.4.25. Endopeptydazy treoninowe
EC 3.4.99. Endopeptydazy o nierozpoznanym mechanizmie działania

EC 3.5. działające na wiązanie C

N, inne niż peptydowe

EC 3.5.1. w linearnych amidach 

       m.in. amidazy i deacylazy

EC 3.5.2. w cyklicznych amidach 
EC 3.5.3. w linearnych amidynach 
EC 3.5.4. w cyklicznych amidynach 

EC 3.6. działające na bezwodniki kwasowe

EC 3.6.1. w związkach zawierających fosforanowe bezwodniki 

         m.in. difosfatazy

EC 3.6.2. w związkach zawierających sulfonowe bezwodniki 
EC 3.6.3. działające na bezwodniki kwasowe; katalizujące przenoszenie transmembranowe 
EC 3.6.5. działające na GTP; związane z komórkowym transportem 

EC 3.7. działające na wiązanie C

C

EC 3.7.1. w ketonowych substancjach 

EC 3.8. działające na halogenkowe wiązania

EC 3.8.1. w związkach C

halogen 

EC 3.9. działające na wiązanie fosforo-azotowe
EC 3.10. działające na wiązanie siarkowo-azotowe
EC 3.11. działające na wiązanie węglowo-fosforowe
EC 3.11. działające na wiązanie siarkowo-siarkowe
EC 3.11. działające na wiązanie węglowo-siarkowe

Liazy W  tej klasie enzymów drugi człon numeru (podklasa) wskazuje, jakiego rodzaju wiązanie 

ulega rozerwaniu. Trzeci człon numeru – pod-podklasa – uściśla typ rozrywanego wiązania.

EC 4. Liazy

EC 4.1. Liazy węgiel-węgiel

EC 4.1.1. karboksy-liazy 

dekarboksylazy

EC 4.1.2. aldehydo-liazy 
EC 4.1.3. liazy ketokwasów 
EC 4.1.99. inne węgiel-węgiel liazy

EC 4.2. Liazy węgiel-tlen

EC 4.2.1. hydro-liazy 

      dehydratazy

EC 4.2.2. działające na polisacharydy 
EC 4.2.3. działające na fosforany

syntazy 

EC 4.2.99 inne węgiel-tlen liazy

EC 4.3. Liazy węgiel-azot

EC 4.3.1. amoniako-liazy 
EC 4.3.2. liazy działające na amidy, amidyny, itp.
EC 4.3.3. amino-liazy 
EC 4.3.99. inne węgiel-azot liazy 

EC 4.4. Liazy węgiel-siarka
EC 4.5. Liazy węgiel-halogen
EC 4.6. Liazy fosfor-tlen

Izomerazy  W   tej  klasie  enzymów  drugi  człon  numeru  (podklasa)  uściśla  typ  katalizowanej 

reakcji.  Trzeci  człon  numeru  –  pod-podklasa  –  wskazuje,  jakie  związki  lub  ugrupowania  ulegają 
izomeryzacji.

EC 5. Izomerazy

59

EC 5.1. Racemazy i epimerazy

EC 5.1.1. działające na aminokwasy i ich pochodne 
EC 5.1.2. działające na hydroksykwasy i ich pochodne 
EC 5.1.3. działające na węglowodory i ich pochodne 
EC 5.1.99. działające na inne związki 

EC 5.2. cic-trans izomerazy
EC 5.3. wewnątrzcząsteczkowe oksydoreduktazy

EC 5.3.1. wzajemnie przekształcające się aldozy i ketozy
EC 5.3.2. wzajemnie przekształcające się ugrupowania enolowe i ketonowe

tautomerazy 

EC 5.3.3. przenoszące wiązania C=C

Δ-izomerazy 

EC 5.3.4. przenoszące wiązania S

S

EC 5.3.99. inne wewnątrzcząsteczkowe oksydoreduktazy

EC 5.4.wewnątrzcząsteczkowe transferazy

         mutazy 

EC 5.4.1. transportujące grupy acylowe 
EC 5.4.2. fosfotransferazy

fosfomutazy 

EC 5.4.3. transportujące grupy aminowe 
EC 5.4.99. transportujące inne grupy 

EC 5.5. wewnątrzcząsteczkowe liazy 
EC 5.99. inne izomerazy

Ligazy W  tej klasie enzymów drugi człon numeru (podklasa) wskazuje, jakiego typu wiązanie jest 

tworzone.  Trzeci  człon  numeru  –  pod-podklasa  –  uściśla,  jakiego  typu  związki  lub  ugrupowania 
powstają w wyniku syntezy. 

EC 6. Ligazy

EC 6.1. tworzące wiązanie węgiel-tlen 

EC 6.1.1. ligazy tworzące aminoacylo-tRNA i spokrewnione związki 

EC 6.2. tworzące wiązanie węgiel-siarka 

EC 6.2.1. ligazy kwas-tiol

  syntetazy acylo-CoA

EC 6.3. tworzące wiązanie węgiel-azot 

EC 6.3.1. ligazy kwas-amoniak

    syntetazy amidowe

EC 6.3.2. ligazy kwas- D-aminokwas

  syntetazy peptydowe

EC 6.3.3. cyklo-ligazy 
EC 6.3.4. inne ligazy tworzące wiązanie węgiel-azot
EC 6.3.5. ligazy wiązania węgiel-azot z glutaminą, jako amido-N donorem

EC 6.4. tworzące wiązanie węgiel-węgiel 
EC 6.5. tworzące wiązanie fosforowoestrowe 
EC 6.6. tworzące wiązanie azot-metal

     chelatazy

Izoenzymy

Izoenzymy,  to  odmiany tego  samego enzymu o identycznym centrum aktywnym i  mechanizmie 

działania, a różniące się w niewielkim stopniu sekwencją aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. 
Konsekwencją tego mogą być pewne różnice właściwości fizyko-chemicznych i biologicznych takich 
odmian enzymu, np.: różne pI, optymalne pH i temperatura działania, K

M

 i odczyn immunologiczny. 

Izoenzymy  są  umieszczane  w  Klasyfikacji  i  Nomenklaturze  Enzymów  pod  tym  samym  numerem. 
Zazwyczaj w komentarzu do danego enzymu wspomina się o jego odmianach i podaje odpowiednie 
odnośniki literaturowe. 

2.2.5. Czynniki wpływające na efektywność działania enzymów 

Zaletą  enzymów  są  łagodne  pod  względem  temperatury,  pH  i  ciśnienia  warunki  działania,  co 

obniża  koszt  procesów,  w  których  uczestniczą  oraz  pozwala  na  zachowanie  w  otrzymanych 
produktach  cennych,  a  nieodpornych  na  drastyczne  warunki  obróbki, składników.  Ponadto  przebieg 
procesów  katalizowanych  przez  enzymy  można  łatwo  regulować,  zmieniając  stężenie  enzymu  bądź 
temperaturę lub pH środowiska reakcyjnego. 

Do podstawowych czynników określających przebieg (kinetykę) reakcji enzymatycznych należą: 

pH  środowiska,  temperatura,  stężenie  jonów,  potencjał  oksydoredukcyjny,  obecność  inhibitorów, 
aktywatorów oraz stabilizatorów (substancji hamujących lub podwyższających efektywność działania 
enzymu) i oczywiście tak istotne parametry procesu, jak stężenie enzymu i substratu, o czym mowa 
była już wcześniej. Optymalne pH 

60

0

20

40

60

80

100

0

2

4

6

8

10

12

pH

A

kt

yw

no

ść

 w

zg

lę

dn

a 

[%

]

pepsyna

metaloproteinaza
        B.subtilis

subtilizyna

pH  środowiska. Szybkość  reakcji  enzymatycznych  w  znacznym  stopniu  zależy  od  pH 

środowiska.  Każdy  enzym  wykazuje  charakterystyczne  dla  siebie  optimum  pH.  Na  poniższym 
rysunku  przedstawiono  wpływ  pH  na  aktywność trzech  endopeptydaz:  pepsyny,  metaloproteinazy  z 
Bacillus subtilis oraz subtilizyny. 

Wpływ pH na aktywność trzech różnych endopeptydaz 

Jak  widać,  każda  z  tych  endopeptydaz  działa  w  zupełnie  innym  zakresie  pH:  pepsyna  w 

środowisku  kwaśnym  (optymalne  pH  1,8),  metaloproteinaza  w  obojętnym  (optymalne  pH  7,3),  a 
subtilizyna  w  alkalicznym  (optymalne  pH  10,2).  Związane  jest  to  z  wpływem  stężenie  jonów 
hydronowych  na  konformację  centrum  aktywnego  każdej  z  nich.  Pepsyna,  której  aminokwasem 
bezpośrednio  działającym  w  centrum  aktywnym  jest  kwas  asparaginowy,  wymaga  jego  formy 
niezdysocjowanej (czyli grupy -COOH). Grupa taka w przewadze występuje w środowisku kwaśnym. 
Endopeptydazy  serynowe,  których  centrum  aktywne  opisano  wyżej,  wymagają  do  aktywnego 
działania  zdysocjowanej  formy  kwasu  asparaginowego  (grupy  karboksylanowej  –COO

-

),  która 

występuje w przewadze w środowisku alkalicznym. 

Należy ponadto zwrócić uwagę na to, że o ile subtilizyna jest aktywna w szerokim zakresie pH od 

6  do  11,  to  pozostałe  dwie  proteinazy  działają  w  bardzo  wąskim  przedziale  pH  i  niewielkie  jego 
zmiany wykazują znaczny wpływ na wzrost lub obniżenie ich aktywności. Optymalne pH niektórych 
enzymów (np. aktywność subtilizyny) zmieniać się może w zależności od substratu na który działają, 
choć  są  to  wahania  nie  większe  niż  0.5 jednostki (np.  subtilizyna wobec hemoglobiny  optimum  pH 
wykazuje przy 10,2, a wobec kazeiny 10,5). 

Optymalna temperatura. Temperatura z jednej strony przyspiesza samą reakcję enzymatyczną, z 

drugiej  jednak  przyspiesza  denaturację  enzymu, 
co  wiąże  się  z  jego  inaktywacją.  Na  poniższym 
rysunku  przedstawiono  wpływ  temperatury  na 
aktywność  subtilizyny.  Do  osiągnięcia  pewnej 
granicznej  wielkości  (w  tym  przypadku 
temperatury 

60

C), 

szybkość 

reakcji 

katalizowanej przez ten enzym wzrasta, podobnie 
jak  to  się  dzieje  przy  wszystkich  reakcjach 
chemicznych, a następnie dość gwałtownie spada 
do  wartości  zerowych.  Większość  enzymów 
drobnoustrojowych  najefektywniej  działa  w 
granicach  60

C.  Enzymy  roślinne  i  zwierzęce  z 

reguły  już  powyżej  40-50

C  ulegają  denaturacji.  Znane  są  enzymy  z  bakterii  termofilnych, 

wykazujące optimum działania nawet w temperaturach sięgających 90

C. 

Stabilność enzymów w roztworach wodnych. Jak już wspomniano pH środowiska i temperatura 

bezpośrednio  wpływają  na  szybkość  reakcji  enzymatycznej.  Jednakże  mogą  również  niekorzystnie 
oddziaływać  na  sam  enzym,  prowadząc  do  jego  inaktywacji.  Dlatego  niezbędna  jest  znajomość 
wpływu tych dwóch czynników na aktywność enzymu w subtilizyny stabilność subtilizyny warunkach 
rzeczywistych  lub  do  nich  zbliżonych, panujących  podczas  procesu prowadzonego z jego  udziałem. 

0

20

40

60

80

100

-20

0

20

40

60

80

Temperatura [

o

C]

A

kt

yw

no

ść

 w

zg

lę

dn

a 

[%

]

Wpływ temperatury na aktywność subtilizyny

61

0

20

40

60

80

100

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

pH

A

kt

yw

no

ść

 w

zg

lę

dn

a 

[%

]

w buforze

Z dodatkiem 
1% CaCl

2

Preinkubacja: 
45

C, 60min

Większość enzymów jest względnie stabilna w obszarze pH zbliżonym dla ich optymalnego działania, 
jakkolwiek nie  jest  to  regułą. Na  rysunku 3  przedstawiono  wpływ pH  na  stabilność  subtilizyny.  Jej 
optymalne pH (porównaj rys.1) przekracza 10, jednakże obszar stabilności tego enzymu w warunkach 
przykładowej reakcji (1% kazeiny, 45 C, 60 min.) zawarty jest w zakresie 6.5-9.5, a w pH zbliżonym 
do optymalnego straty aktywności (w wyniku postępującej autolizy) sięgają 50% wyjściowej.

Wpływ pH na stabilność subtilizyny w roztworze buforowym i z dodatkiem 1% CaCl

2

Dużo poważniejsze straty enzymu spowodowane mogą być wpływem podwyższonej temperatury 

reakcji. Znaczna część enzymów jest bardzo wrażliwa na ten czynnik (wyjątkiem są niektóre enzymy 
termostabilne  otrzymywane  ze  szczepów  drobnoustrojów  termofilnych).  Na  rys.4  pokazano  wpływ 
temperatury  na  zachowanie  się  subtilizyny  podczas  przykładowego  procesu  hydrolizy  kazeiny  (1% 
roztwór substratu w buforze o pH 9). 

Wpływ temperatury na stabilność subtilizyny w roztworze buforowym i z dodatkiem 1%CaCl

2

Należy  wyraźnie  zaznaczyć,  że  subtilizyna  (konsekwentnie  w  tekście  niniejszego  opracowania 

rozpatrywana jako enzym modelowy) jest wyjątkowo odporna na działanie wielu czynników fizyko-
chemicznych,  w  tym  temperatury.  Tym  niemniej  w  warunkach  testu,  po  40  minutach  reakcji 
prowadzonej w 60 C straty jej aktywności sięgają  70%. W tym samym czasie w temperaturze 70 C 
enzym ulega już pełnej inaktywacji. Natomiast w 50

C po 60 minutach straty enzymu są stosunkowo 

niewielkie  i  wynoszą  36%.  Oczywiście,  ostatecznego  wyboru  temperatury  dokonuje  się  po 
szczegółowej  analizie  wyników  wszystkich  badań,  uwzględniającej  aspekty  technologiczne  i 
ekonomiczne  procesu.  Przy  tego  typu  analizach  przydatne jest  wyznaczenie  produktywności  reakcji 
enzymatycznej  w  kilku  wytypowanych  temperaturach  (rys.5).  Wybór  optymalnej  temperatury 
skojarzony  jest  w  tym  przypadku  z  czasem  procesu,  który  może  być  determinowany  innym 
czynnikiem (np. kosztem energii). 

0

20

40

60

80

100

0

15

30

45

60

75

90

105

120

c z as  [minuty ]

A

kt

yw

n

o

ść

 w

zg

lę

d

n

a

 [%

]

20

C

40

C

60

C

60

C

70

C

 Preinkubacja: 
w buforze o pH 9

Z dodatkiem
 1%CaCl

2

62

Rys. 5 Produktywność subtilizyny w hydrolizie kazeiny  

Inhibitory, aktywatory, stabilizatory.
Oprócz  wymienionych  wyżej  czynników  inaktywujących  działanie  enzymów,  istnieje  grupa 

substancji  zdolnych  do  wybiórczego  hamowania  ich  aktywności  katalitycznej  (są  to  tzw.  inhibitory 
specyficzne). W opracowaniu pominięto szczegóły dotyczące tego działu enzymologii. Należy jednak 
wiedzieć, że tego typu naturalne inhibitory występują w przyrodzie, co może mieć istotne znaczenie 
dla  aplikacji  enzymów  w  niektórych  przypadkach.  Przykładem  mogą  być  specyficzne  inhibitory 
proteinaz serynowych (w tym subtilizyny) znalezione m.in. w ziemniakach czy soi, które skutecznie 
blokują aktywność tej grupy enzymów.

Istnieje  wiele  typów  cząsteczek  ,  które  są  zdolne  do  zakłócania  aktywności  danego  enzymu. 

Każda  cząsteczka  działająca  bezpośrednio  na  enzym  w  kierunku  zmniejszenia  jego  aktywności 
katalitycznej  jest  określana jako  inhibitor.  Pewne inhibitory enzymów  są  normalnymi  metabolitami 
komórkowymi, które hamują dany enzym w ramach naturalnej metabolicznej kontroli  odpowiedniego 
szlaku. Inne inhibitory mogą być substancjami obcymi dla organizmu, takimi jak toksyny i leki, i w 
tym  przypadku  hamowanie  enzymu  może  mieć  działanie  terapeutyczne  ,  ale  również 

letalne

.

Rozróżnia się dwa główne typu inhibicji : - nieodwracalną  - odwracalną. 

Inhibicję odwracalną można podzielić na: 
1) kompetycyjną
2) niekompetycyjną
Inhibicja  nieodwrcalna  polega  na  wiązaniu  się  inhibitora  i  enzymu  w  sposób  trwały  , 

nieodwracalny, często tworząc wiązania kowalencyjne z resztami aminokwasów, znajdującymi się w 
miejscu aktywnym lub jego pobliżu i w ten sposób inaktywują enzym na stałe. W wiązaniu tym biorą 
udział reszty Ser i Cys mające , odpowiednio, reaktywne grupy -OH i -SH .  Przykładem może być
związek  diizopropylofluorofosforan  (DFP)  ,  składnik  gazów  bojowych  (

soman

)  działający  na  układ 

nerwowy,  reaguje  z  resztą  Ser  w  miejscu  aktywnym  enzymu  esterazy  acetylocholinowej, 
nieodwracalnie hamując enzym i uniemożliwiając przekazywanie impulsów nerwowych. 

Inhibitor  kompetycyjny  jest  zazwyczaj  strukturalnie  podobny  do  normalnego  substratu  danego 

enzymu. Dzięki temu współzawodniczy z cząsteczkami o wiązanie się z miejscem aktywnym. Enzym 
może  się  wiązać  albo  z  cząsteczkę  substratu,  albo  cząsteczkę  inhibitora,  ale  nie  z  obiema
jednocześnie.  Inhibitor  kompetycyjny  wiąże  się  z  miejscem  aktywnym  odwracalnie. Przy  dużych 
stężeniach  substratu  działanie  inhibitora  kompetycyjnego  zostaje  przezwyciężone  ,  ponieważ  duże 
stężenie substratu  będzie z powodzeniem współzawodniczyć z cząsteczką inhibitora o wiązanie się w 
miejscu  aktywnym.  Nie  nastąpi  więc  żadna  zmiana  w  wartości  V

max

  enzymu  ,  ale  w  obecności 

inhibitora kompetycyjnego zmniejsza się powinowactwo enzymu do jego substratu i dlatego wratośc 

63

K

m

  wzrasta.  Przykładem  hamowania  kompetycyjnego  może  być  dehydrogenaza  bursztynianowa. 

Enzum ten używa bursztyniany jako substratu i jest hamowany kompetycyjnie przez malonian, który 
różni się od bursztynianu posiadniem tylko jednej, a nie dwóch grup metylenowych. 

Inhibitor  niekompetycyjny  wiąże  się  odwracalnie  w  innym  miejscu  enzymu  niż  jego  miejsce 

aktywne  i  powoduje  zmianę  przestrzennego  kształtu  enzymu,  co  prowadzi  do  zmniejszenia 
aktywności  katalitycznej.  Ponieważ  inhibitor  wiąże  się  w  innym  miejscu  niż  substrat,  enzym  może 
wiązać  albo  inhibitor,  albo  substrat  równocześnie.   Efektu  inhibitora  niekompetycyjnego  nie  można 
przezwyciężyć przez zwiększanie stężenia substratu i dlatego zmniejsza się wartość V

max

 . W inhibicji 

niekompetycyjnej  powinowactwo  enzymu  do  substratu  pozostaje  nie  zmienione,  a  więc  wartość  K

m

nie zmienia się . Przykładem inhibicji niekompetycyjnej jest działanie pepstatyny na enzym reninę . 

Na  działanie  enzymów  wpływ  mogą  wywierać  jony  obecne  w  środowisku  reakcyjnym.  Jony 

dwuwartościowych  metali,  jak  magnez,  wapń,  cynk,  mangan  lub  kobalt  w  specyficzny  sposób 
aktywują wielu enzymów (t.zn. zwiększa- ją szybkość reakcji przez nie katalizowanej). Aktywatorami 
mogą być też aniony np. amylaza ślinowa jest aktywowana jonami Cl . Jony metali mogą wykazywać 
również  wpływ  stabilizujący  na  enzym  (tzn.  podwyższać  jego  stabilność  wobec  niekorzystnego 
wpływu m.in. pH i temperatury). Przy- kładem może być wpływ jonów Ca na subtilizynę. Na rys. 3 i 
4  pokazano,  że  jony  te  podwyższają  termostabilność  subtilizyny  (z  50  do  60  C)  i  jej  trwałość  w 
alkalicznym środowisku (z pH 9.5 do 10.5). Natomiast jony wielu metali ciężkich (np. Hg, Cu, Pb) są 

64

silnymi  inhibitorami  enzymów  (tzn.  inaktywują  one  enzym,  tym  samym  hamując  reakcję 
przebiegającą  przy  jego  udziale).  Jest  to  inhibicja  niespecyficzna,  której  podlegają  wszystkie  znane 
enzymy.  Istnieje  ponadto  wiele  innych  substancji  mających  zdolność  niespecyficznej  inaktywacji 
enzymów  (związanej  ze  zniszczeniem  naturalnej  struktury  białka).  Do  nich  zalicza  się  mocznik, 
aldehyd mrówkowy czy glutarowy, silne utleniacze (np. nadmanganian lub chlor). 

Koncentracja wody. 
W  praktyce  nie  wszystkie  reakcje  katalizowane  przez  enzym  przebiegają  do  końca.  Należy 

bowiem pamiętać, że są one odwracalne i po pewnym czasie ustala się równowaga pomiędzy reakcją 
przebiegającą  do  "przodu"  i  odwrotną.  Jednym  z  czynników  wpływających  na  ich  stałą  równowagi 
może  być  stężenie  wody  w  środowisku  reakcyjnym.  Dotyczy  to  zwłaszcza  prze-  mian,  w  których 
woda  jest  jednym  z  reagentów  (np.  w  reakcjach  enzymatycznej  hydrolizy).  Wykazano,  że  stężenie 
wody  decyduje  o  kierunku  ich  przebiegu.  I  tak,  subtilizyna  w  środowisku  wodnym  katalizuje 
hydrolizę  wiązań  peptydowych  w  białkach  lub  wiązań  estrowych  w  licznych  estrach,  natomiast  w 
środowisku  bezwodnym  lub  o  obniżonej  koncentracji  wody  katalizuje  rewersję  tych  reakcji.  Dla 
pożądanego przesunięcia stałej równowagi takich reakcji stosuje się rozmaite zabiegi. M.in. rewersję 
enzymatycznej  hydrolizy  (czyli  syntezę)  osiąga  się,  stosując  w  środowisku  reakcyjnym 
rozpuszczalniki  organiczne,  prowadząc  proces  w  układzie  dwufazowym  (z  rozpuszczalnikiem 
apolarnym nasyconym wodą), korzystnie z immobilizowaną formą enzymu itp. Obecnie jest to jeden z 
najbardziej  preferowanych  kierunków  badawczych,  m.in.  z  uwagi  na  potencjalnie  możliwe  do 
uzyskania efekty (również o charakterze aplikacyjnym w wielu procesach przemysłowych). 

Charakterystyka biokatalizatorów przemysłowych
Termin "biokatalizatory przemysłowe" (używany obecnie w bardzo szerokim znaczeniu) oznacza 

katalizatory otrzymywane w skali  przemysłowej  na drodze biologicznej.  Pod tym pojęciem rozumie 
się  zarówno  enzymy:  natywne,  spreparowane  rozmaitymi  technikami  (np.  ich  immobilizowane 
formy), ich mikstury, rozmaite proszki zawierające ich dodatek, jak i komórki: całe lub ich fragmenty, 
żywe i martwe. 

Enzymy  wyodrębniane  są  z  tkanek  zwierzęcych  lub  roślinnych  oraz  wytwarzane  przez 

drobnoustroje.  Te  pochodzące  z  dwóch  pierwszych  wymienionych  źródeł  występują  na  rynku 
stosunkowo  w  małych  ilościach  i  są  względnie  drogie.  Niektóre  z  nich:  renina,  pepsyna,  trypsyna, 
papaina i bromelaina są ekstrahowane ze spożywczych surowców. 

Tabela 1 Enzymy produkowane przez mikrobiologiczną fermentację (adaptowane z Trampera, 1994).

Enzym

Substrat

Mikroorganizm



-amylaza 

Skrobia

Bacillus amyloliquefaciens,
Bacillus licheniformis



-amylaza

Skrobia

Bacillus polymyxa

Amyloglukozydaza 
(glukoamylaza) 

Dekstryny 

Aspergillus niger
Rhizopus niveus

Celulazy

Celuloza 

Phanerochaete chrysosporium
Trichoderma reesei

Izomeraza glukozowa 

Glukoza 

Actinoplanes missouriensis
Streptomyces murinus
Streptomyces olivochromogenus

Oksydaza glukozowa 

Glukoza

Aspergillus niger



-glukozydaza 

Maltoza

Aspergillus niger
Bacillus amyloliquefaciens
Saccharomyces cerevisiae

65

Lipazy 

Lipidy 

Aspergillus niger
Candida rugosa
Geotrichum candidum
Rhizopus arrhizus

Pektynoesteraza 

Pektyna 

Aspergillus niger
Aspergillus oryzae

Proteinaza alkaliczna 
(serynowa) 

Białka 

Aspergillus oryzae
Bacillus licheniformis
Bacillus subtilis

Proteinaza kwaśna 
(pepsyno-podobna)  

Białka 

Aspergillus oryzae
Aspergillus saitoi

Proteinaza kwaśna (renino-
podobna) 

białka 

Endothia parasitica 
Mucor michei 
Mucor pusillus

Proteinaza obojętna                  białka       

                 

     Bacillus stearothermophilus
     Bacillus subtilis

Pullulanaza        
                   

Amylopektyna 
            

     Aerobacter aerogenes
     Bacillus cereus var.mycoides

W  wyniku  rozwoju  biotechnologii,  mikroorganizmy  stanowią  podstawowe  źródło  enzymów. 

Zastosowanie  mutacji  i  specjalnych  technik  selekcji  drobnoustrojów  pozwoliło  osiągnąć  wysoki 
poziom  produkowanych  przez  nie  enzymów,  w  niektórych  przypadkach  sięgający  10%  wszystkich 
wytwarzanych  białek  .  Ponadto  użycie  dużych  fermentorów  (do  300  m  )  sprawia,  że  obecnie  w 
krótkim  czasie  i  przy  niskich  kosztach  produkuje  się  na  skalę  przemysłową  olbrzymie  ilości 
rozmaitych enzymów (tabela 1). 

Niezależnie od źródła pochodzenia enzymy mogą katalizować te same reakcje chemiczne, ale nie 

muszą posiadać identycznej budowy chemicznej, a tym samym mogą znacznie różnić się optymalnymi 
warunkami  działania.  I  tak  na  przykład  α  -amylaza  katalizuje  hydrolizę  wiązań  ŕ-1,4-  między 
cząsteczkami  D-glukozy  w  polisacharydach,  takich  jak  amyloza.  α-amylaza  trzustkowa  posiada 
optymalne  pH  około  7  i  optymalną  temperaturę  37  C,  podczas  gdy  enzym  ten  wyodrębniony  z 
Aspergillus oryzae - optymalne pH 4,7 i optymalną temperaturę działania 50 C, a z Bacillus subtilis 
odpowiednio pH 6,5 i 75 C. W zasadzie te dwa parametry (pH i temperatura) decydują o możliwości 
zastosowania  enzymów  w  procesach  produkcji  środków  spożywczych  przebiegających  w  różnych 
warunkach  (np.  w  różnych gałęziach  przemysłu  spożywczego).  Fakt  ten  tłumaczy  występowanie  na 
rynku  rozmaitych  preparatów  homologicznych  enzymów.  Należy  jednak  mieć  na  uwadze,  że  tylko 
część drobnoustrojów i wytwarzanych przez nie bioproduktów (w tym enzymów) traktowana jest jako 
nieszkodliwa dla stosowania w środkach spożywczych (tabela 2). 

W  ogólnym  zarysie  proces  produkcji  enzymów  drobnoustrojowych  polega  na  hodowli 

wyselekcjonowanych  kultur  mikroorganizmów  na  specjalnie  opracowanych  dla  każdej  z  nich 
pożywkach,  z  zachowaniem  specyficznych  warunków  fizycznych  środowiska  hodowlanego,  a  w 
następnym  etapie  wyodrębnieniu  wytworzonego  enzymu.  Jeśli  enzym  jest  nagromadzany 
pozakomórkowo,  to  można  go  wyodrębnić  z  podłoża  pohodowlanego  na  drodze  wirowania  lub 
filtracji.  Filtrat  lub  supernatant  poddaje  się  ogólnie  stosowanym  proce-  durom  wydzielania  i 
oczyszczania  białek. Jeśli  zanieczyszczenia  zawarte  w  preparacie  nie  działają ujemnie  na  własności 
katalityczne  enzymu  oraz  nie  stanowią  toksykologicznego  zagrożenia  dla  konsumenta  nie  zachodzi 
konieczność  poddawania  ich  skomplikowanym  i  drogim  procesom  oczyszcza-  nia.  W  dużej  mierze 
przeznaczenie  enzymu  decyduje  o  stopniu  czystości  jego  handlowych  preparatów.  Ogólnie  biorąc, 
preparaty enzymów wykorzystywane dla celów analitycznych charakteryzują się najwyższą czystością 
(niekiedy  są  one  homogennym  białkiem  enzymatycznym).  Również  enzymy  stosowane  w  farmacji 
posiadają wysoką czystość. Natomiast te same enzymy przeznaczone dla przemysłu spożywczego nie 
wymagają  już  tak  wysokiego  stopnia  czystości.  Dla  niektórych  technologii  nie  muszą  być  nawet 
wyjaławiane. Coraz częściej dla konkretnego procesu wytwarza się specjalnie przeznaczony preparat 
enzymu, dobierając jego aktywność tak, aby dodana ilość wynosiła 0.05-0.5 % na kg substratu. 

66

Tabela 1 Mikroorganizmy używane dla produkcji enzymów (adaptowane z Gacesa i Hubble, 1987). 
Grupa A  
         
         
         
         
         
         
         
         
         
         

Mikroorganizmy tradycyjnie używane w produkcji żywności (nie wymagające 
testowania)

 Bacillus subtilis (włączając szczepy znane jako mesentericus, natto i 

amyloliquefaciens), 

 Aspergillus niger (włączając awamori, foetidus, phoenicis, saitoi i usamii), 

 Asp. oryzae (włączając sojae i effesus)

 Mucor javanicus

 Rhizopus arrhizus, oligosporus, oryzae

 Saccharomyces cerevisiae

 Kluyveromyces fragilis, lactis

 Leuconostoc oenos

Grupa B  
                  
         
         
         

Mikroorganizmy uważane za nieszkodliwe w żywności (enzymy wytwarzane 
przez nie, testowane są jedynie pod kątem ewentualnej toksyczności)

 Bacillus stearothermophilus, licheniformis, coagulans, megaterium, circulans, 

 Klebsiella aerogenes

Grupa C  
         
         
         
         
         
         
         
         
         

Mikroorganizmy nie włączone do grup A i B (ewentualne stosowanie enzymów 
produkowanych przez nie w produkcji żywności, wymaga specjalistycznych 
testów)

 Mucor miehei, pusillus 

 Endothia parasitica

 Actinoplanes missouriensis

 Streptomyces albus, olivaceus

 Bacillus cereus

 Trichoderma reesei (T. viride)

 Penicillium dimorphosporum, simplicissium, funiculosum

Zwykle  handlowe  preparaty  zawierają  od  2  do  10%  suchej  masy  czystego  enzymu.  Reszta  to 

zanieczyszczenia  pochodzące  z  podłoża  hodowlanego  (np.  inne  białka  wytworzone  przez  rosnącą 
kulturę, niektóre z nich będące również enzymami) oraz celowo dodane stabilizatory, wypełniacze itp. 
Z  aplikacyjnego  punktu  widzenia  istotna  jest  zwłaszcza  wiedza  na  temat  enzymów  stanowiących 
zanieczyszczenie  handlowych  preparatów.  Niektóre  z  nich  mogą  bowiem  katalizować  niekorzystne, 
uboczne reakcje chemiczne. Niekiedy jednak gotowe preparaty celowo są mieszaniną kilku enzymów 
(np. preparaty typu "Protogal" przeznaczone dla detergentów, a otrzymywane w oparciu o technologię 
opracowaną  w  Instytucie  Biochemii  Technicznej  PŁ  zawierają  w  swoim  składzie  proteinazę,  ŕ-
amylazę i lipazę- wszystkie trzy przydatne w środkach piorących). 

Przeznaczenie  preparatu  enzymatycznego  określa  jego  postać  końcową.  Mogą  być  one 

otrzymywane  w  postaci  ciekłego  koncentratu  lub  ciała  stałe-  go,  o  różnym  stopniu  oczyszczenia, 
ewentualnie z dodatkiem stabilizatorów. Preparaty enzymatyczne w stanie stałym charakteryzują się 
znacznie  wyższą  stabilnością  od  preparatów  ciekłych.  Te  drugie  podatne  są  na  działanie 
drobnoustrojów,  a  ponadto  w  środowisku  wodnym  enzym  ulega  łat-  wiej  denaturacji  i  dodatkowo 
narażony  jest  na  działanie  enzymów  proteolitycznych,  których  obecność  w  gotowych  preparatach 
(choćby  w  nieznacznych  ilościach)  jest  dość  powszechna.  Preparaty  stałe  enzymu  nie  powinny  być 
pyliste  (z  uwagi  na  możliwość  wywołania  reakcji  alergicznych  u  pracowników),  stąd  najczęściej 
wytwarzane są w postaci granulowanej. 

Zasadniczym  przełomem  w  biotechnologii  było  zastosowanie  enzymów  immobilizowanych.  W 

uogólnieniu, immobilizacją enzymu można nazwać za- biegi umożliwiające wielokrotne jego użycie. 
Jeden  ze  sposobów  immobilizacji  polega  na  unieruchomieniu  enzymu  na  nośniku.  Takie  formy 
enzymów  w  wielu  przypadkach  wykazują  wyższą  stabilność  od  natywnych  enzymów,  zarówno  w 

67

trakcie  przechowywania  jak  i  w  warunkach  samej  reakcji  bio-  chemicznej.  Jednakże  największa 
korzyść związana jest z możliwością ich wielokrotnego stosowania, w tym w procesach o charakterze 
ciągłym (np. w reaktorze o działaniu ciągłym z immobilizowaną izomerazą glukozową produkuje się 
wysoko  fruktozowy  syrop).  Metody  stosowane  w  immobilizacji  enzymów  mogą  być  również 
wykorzystane  w  unieruchamianiu  komórek  zarówno  martwych  jak  i  żyjących.  Unieruchomione 
biokatalizatory  (enzymy  i  komórki)  są  szczególnie  obiecujące  w  zastosowaniu  do  procesów 
przetwórstwa  żywności.  Chemiczne  katalizatory  nie  mogą  konkurować  z  enzymami,  chociażby  ze 
względu na przepisy sanitarne obowiązujące w produkcji żywności. Najnowszym kierunkiem badań w 
tym  zakresie  jest  ko-immobilizacja  enzymów,  czyli  jednoczesne  unieruchomienie  na  wspólnym 
nośniku dwu lub więcej enzymów przeznaczonych do katalizowania pojedynczego procesu. 

Cena  preparatów  enzymatycznych  jest  bardzo  zróżnicowana  (od  3  $/kg  w  przypadku  preparatu 

glukoamylazy przeznaczonego do  scukrzania  dekstryn, aż  do 1  miliona  $/kg w  przypadku  czynnika 
VIII enzymów trombolitycznych stosowanych w medycynie). Zależy ona od wiele czynników, w tym 
tak  oczywistych  jak  koszty  produkcji  (a  głównie  stopień  oczyszczenia  enzymu),  ale  także  w  dużej 
mierze zależy od rynkowego zbytu, konkurencyjności i skuteczności działania (ich produktywności w 
aplikacyjnych warunkach). Ogólnie biorąc, najdroższe są  enzymy przeznaczone dla  analityki,  a naj-
tańsze stosowane masowo w różnych gałęziach przemysłu (tabela 3). Przyjmuje się ponadto, że koszt 
aplikacyjny enzymów przemysłowych powinien stanowić 2-4 % kosztów całego procesu, co w pewien 
sposób determinuje ich cenę. 

Tabela 2 Wielkość produkcji enzymów i ich cena (adaptowane z  Trampera, 1994) 

Typ aplikacji

Wielkość produkcji (tony)

Cena ($/kg)

Analityka 

10

-3

- 1 

10

6

– 10

9

Farmacja  

  1 – 10

2

  

10

2

– 10

5

Specjalna  

  1 – 10

2

  

10

2

– 10

5

Przemysł masowy 

10

2

– 10

4

  3 – 50 

Potencjał aplikacyjny enzymów tkwi w specyficzności i ich katalitycznej wydajności, przy czym 

działają  one  w  umiarkowanych  warunkach  pH,  temperatury  i  ciśnienia  zapewniając  wysoką 
wydajność  nawet  w  skomplikowanych  reakcjach  lub  ich  ciągach.  Jednakże  z  aplikacyjnego  punktu 
widzenia  dla  każdego  konkretnego  procesu  i  enzymu  w  nim  biorącego  udział  konieczna  jest 
skojarzona  optymalizacja  temperatury,  pH  środowiska  reakcyjnego,  stężenia  reagentów  oraz  innych 
parametrów  technologicznych.  Niepowodzenia  napotykane  niekiedy  w  stosowaniu  enzymów  w 
krajowych  technologiach,  o  których  się  nieraz  słyszy,  wynikać  mogą  z  niepełnej  wiedzy  o 
właściwościach samych enzymów, ich preparatów lub procesach, w których biorą udział. 

68

ROZDZIAŁ 3. BIOCHEMIA GENÓW 

RNA

Nukleotyd

DNA

Nukleozyd

H

3

PO

4

H

3

PO

4

ryboza

deoksyryboza

zasady purynowe

i pirymidynowe

C

O

C

C

C

OH

H

OH

H

HOH

2

C

H

H

OH

3'

4'

5'

2'

1'

C

O

C

C

C

OH

H

H

OH

H

HOH

2

C

H

H

3'

4'

5'

2'

1'

D-ryboza

D-deoksyryboza

N

N

pirymidyna

N

N

N

N

1

1

2

2

3

3

4

4

5

6

7
8

9

H

5

6

puryna

N

N

NH

2

O

H

cytozyna

N

N

O

OH

N

N

O

OH

CH

3

H

H

uracyl

tymina

N

N

N

N

NH

2

H

N

N

N

N

OH

H

2

N

H

adenina

guanina

69

Biochemia  ma  olbrzymie  znaczenie  praktyczne  dla  wielu  dziedzin  życia  codziennego,  w  tym 

również  w  przemyśle  spożywczym.  Powstały  nowe  gałęzie  przemysłu  spożywczego  oparte  na 
osiągnięciach biochemii (m.in. biotechnologia). Wielka rola przypada biochemii w unowocześnianiu 
procesów  technologicznych  przemysłu  spożywczego  oraz  w  opracowaniu  nowych  metod  przeróbki 
surowców  (a  zwłaszcza  wykorzystania  enzymów).  Dzięki  temu  udaje  się  zredukować  do  minimum 
różnorodne  straty  zarówno  ilościowe,  jak  i  jakościowe,  wynikające  z  procesów  niepożądanych  dla 
technologii. 

70

71

    PISMIENNICTWO      
Stryer L.: Biochemia, PWN, W-wa 1986
Gacesa P., Hubble J.: Enzyme technology. Open University Press, 1987.
Chaplin M.F., Bucke C.: Enzyme technology. Cambridge University Press, 1990.
Chmiel A., Biotechnologia, PWN, W-wa 1991
Murray  R.K.,  Granner  D.K.,  Mayes  P.A.,  Rodwell  V.W.:  Biochemia  Harpera,  Wyd.  Lekarskie 

PZWL, W-wa 1994

Tramper  J.  W:  Applied  Biocatalysis.  ed.by  Cabral  J.M.,Best  D.,Boross  L.,  and  Tramper  J., 

Harwood Ac. Publish., 1994, s.1-45

Galas E.: Wiadomości chemiczne (1984), 11, 11-30 
Galas E., Trzmiel T.: Kosmos (1989), 38, 15-24 

72

dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD)

i jego fosforan (NADP)

P

P

+

N

CONH

2

HO

OH

CH

2

O

O

O

OH

OH

OH

2

C

(

P

)

N

N

N

N

NH

2

dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD)

N

N

N

NH

H

3

C

H

3

C

CH

2

O

O

CHOH
CHOH
CHOH
CH

2

O

P

adenozyna

P

C

Enzym-NH

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

CH

CH

2

S

CH

2

S

O

liponian

ubichinon (Q)

O

O

H

3

C

H

3

C

CH

3

)

(

n H

N

CH

2

CH

3

CH

HC

CH

N

CH

3

CH
CH

2

N

CH

2

CH

2

HOOC

H

3

C

Fe

+3

CH

3

HOOC CH

2

CH

2

HC

CH

N

hemina (porfiryna)

O

OH

OH

N

N

N

N

NH

2

CH

2

S

CH

2

CH

3

CH

2

CHNH

2

COOH

+

adenozynometionina

N

N

N

N

OH

H

2

N

CH

2

C

NH

NH

O

CH

COOH

CH

2

CH

2

COOH

H

H

kwas tetrawodorofoliowy (H

4

folian)

N

N

H

3

C

NH

2

CH

2

N

S

CH

2

CH

3

CH

2

O

P

P

+

difosfotiamina (DPT)

N

H

3

C

CH

2

OH

HO

C

O

H

pirydoksal

HN

NH

O

S

C
O

NH-Enzym

biotyna

adenozyno-5`-fosforan

koenzym A (CoA-SH)

P

P

O CH

2

C

CH

3

CH

3

CH
OH

C

O

NH CH

2

CH

2

SH

Dodatek

S

Lip

<

S