Aminokwasy, peptydy, białka

Aminokwasy

Aminokwasy – związki

dwufunkcyjne, zawierające

zasadową grupę aminową

oraz kwasową grupę

karboksylową

Mogą łączyć się ze sobą w

długie łańcuchy poprzez

tworzenie wiązań

peptydowych (wiązania

amidowe) pomiędzy grupą

aminową jednego

aminokwasu i

karboksylową drugiego

Struktura aminokwasów

Białka zbudowane są z 20

podstawowych aminokwasów –

wszystkie są

α-aminokwasami.

Oznacza to, iż grupa aminowa jest

podstawnikiem na atomie węgla

α

- czyli atomie sąsiadującym z

atomem węgla grupy

karboksylowej.

Ważne i pomocne – ten właśnie

fragment struktury aminokwasów

podstawowych jest niezmienny –

różnią się one jedynie łańcuchem

bocznym – jego strukturą oraz

podstawnikami.

19 spośród 20 aminokwasów

podstawowych to aminy

pierwszorzędowe – jedym

wyjątkiem jest prolina

Charakterystyka aminokwasów

Dla łatwiejszego zapisu wzorów polipeptydów i białek utworzono skróty

charakterystyczne dla nazw aminokwasów – dwa systemy skrótów –

trzyliterowe
(Ala – alanina) oraz jednoliterowe (alanina – A)

Ważne, choć trudne do wyjaśnienia przy tak ograniczonym czasie kursu chemii

organicznej☺

Atomu węgla

α aminokwasów budulcowych (z wyjątkiem glicyny) są centrami

stereogenicznymi. Oznacza to, iż wszystkie aminokwasy mogą wystepować

w dwóch izomerycznych formach (enancjomerach). Przyroda do budowania

struktur białkowychj wykorzystuje wyłącznie jedną z tych form.

Aminokwasy budulcowe można podzielić na zasadowe, kwasowe i obojętne –

jest to zależne od występowania w łańcuchu bocznym grup o charakterze

kwasowym bądź zasadowym.

Ciekawe?? – organizm ludzki zdolny jest do syntezowania 10 spośród 20

niezbędnych do budowania białek aminokwasów – pozostałe 10 to

aminokwasy podstawowe – musimy pozyskiwać je wraz z pokarmem.

Aminokwasy – wzory, skróty, nazwy

cd.

cd.

cd.

Dipolowa natura aminokwasów

Z uwagi na obecność w

aminokwasach zarówno

grupy aminowej jak

karboksylowej, ulegają

one

wewnątrzcząsteczkowej

reakcji kwas-zasada; w

związku z tym występują

w postaci zwitterjonu,

jonu obojnaczego

Aminokwasy są

amfoteryczne, w

zależności od

środowiska mogą

zachowywać się jak

kwasy bądź zasady

Punkt izoelektryczny

Punktem izoelektrycznym nazywamy takie pH roztworu, przy którym

istnieje równowaga między formą kationową i anionową aminokwasu
– stężenie jonu obojnaczego jest wtedy najwyższe.

Elektroforeza

Elektroforeza – rozdział aminokwasów pod wpływem pola

elektrycznego

Synteza

α-aminokwasów

Podstawienie nukleofilowe

α-bromokwasu

amoniakiem (poprzedzone reakcją HVZ)

Synteza Streckera

Traktowanie aldehydu KCN i wodą amioniakalną – hydroliza

powstałego aminonitrylu prowadzi do aminokwasu

Redukcyjne aminowanie

α-oksokwasów

biosynteza

Redukcyjne aminowanie

α-oksokwasów za pomocą amoniaku i środka

redukującego – analogia do procesów biologicznych

Peptydy

Peptydy – polimery

aminokwasów, w
których pojedyncze
jednostki
aminokwasowe zwane
resztami
aminokwasowymi są
połączone ze sobą
wiązaniami amidowymi

Synteza peptydów

Synteza peptydów wymaga zachowania ich sekwencji w łańcuchu

peptydowym. W tym celu konieczne jest blokowanie. Należy
zablokować wszystkie grupy aminowe i karboksylowe, które nie mają
ze sobą reagować

Blokowanie grupy karboksylowej

Najczęściej grupę karboksylową blokuje się poprzez przekształcenie

jej w ester (np. metylowy lub benzylowy)

Blokowanie grupy aminowej

Grupy aminowe łatwo blokuje się na drodze reakcji z diwęglanem

di-tert-butylu otrzymując pochodne tert-butoksykarbonyloamidowe

(BOC)

Synteza dipeptydu

Wiązanie peptydowe zwykle tworzy się działając na mieszaninę

blokowanego kwasu i aminy dicykloheksylokarbodiimidem (DCC)

Klasyfikacja białek

Struktura białek

Struktura pierwszorzędowa – sekwencja aminokwasów w

łańcuchu peptydowym

Struktura drugorzędowa - odnosi się do tego, w jaki

sposób segmenty łańcucha polipeptydowego ułożone są

w przestrzeni

Struktura trzeciorzędowa – określa kształt zwinięcia się

całej cząsteczki białka

Struktura czwartorzędowa - opisuje sposób w jaki kilka

cząsteczek białka łączy się ze sobą w agregaty

Struktura drugorzędowa

α-helisa stabilizowana

przez wiązania
wodorowe między
amidowymi grupami
N-H i grupami C=O
jednostek odległych
o 4 pozycje w
łańcuchu

Struktura drugorzędowa cd.

Harmonijka

β

(pofałdowany arkusz

β

) – łańcuchy układają się

równolegle do siebie i są utrzymywane w tym ułożeniu przez
wiązania wodorowe między sąsiednimi łańcuchami

Denaturacja białek

Denaturacja – zniszczenie (zazwyczaj nieodwracalne) struktury

trzeciorzędowej białek pod wpływem zmiany temperatury lub pH. W
przypadku procesu odwrotnego (powrotu białka do właściwej
struktury trzeciorzędowej) mówimy o zjawisku renaturacji