Katedra i Zakład Biochemii

i Biologii Molekularnej

UNIWERSYTETU MEDYCZNEGO

im. Karola Marcinkowskiego

w Poznaniu

Przewodnik do zajęć

z

BIOCHEMII

dla studentów

II roku kierunku Lekarskiego

Rok akademicki 2012/2013

2

Zredagował zespół pod kierunkiem

Prof. dr hab. Pawła P. Jagodzińskiego

Bogusław J. Dylewski

Marcin Hołysz

Adrianna Mostowska

Adam Sobkowiak

Opracowanie edytorskie tekstu:

Adam Sobkowiak

Bogusław J. Dylewski

3

SPIS TREŚCI

Przedmowa .....................................................................

4

Informacje ogólne ..........................................................

5

Regulamin zajęć z biochemii dla studentów II roku
kierunku Lekarskiego....................................................

6

Program modułów:
Moduł I Białka: .............................................................

10

Sprawdzian wejściowy I ...............................................

10

Ćwiczenie 1...................................................................

10

Seminarium I.................................................................

11

Seminarium II ...............................................................

11

Seminarium III ..............................................................

11

Repetytorium I ..............................................................

12

Moduł II Kwasy nukleinowe: .......................................

13

Sprawdzian wejściowy II ..............................................

13

Ćwiczenie 2...................................................................

13

Seminarium IV ..............................................................

14

Seminarium V ...............................................................

14

Seminarium VI ..............................................................

15

Repetytorium II .............................................................

15

Moduł III Węglowodany: .............................................

16

Sprawdzian wejściowy III.............................................

16

Ćwiczenie 3...................................................................

16

Seminarium VII.............................................................

17

Seminarium VIII ...........................................................

17

Seminarium IX ..............................................................

18

Repetytorium III............................................................

18

Moduł IV Tłuszczowce: ................................................

19

Sprawdzian wejściowy IV.............................................

19

Ćwiczenie 4...................................................................

19

Seminarium X ...............................................................

20

Seminarium XI ..............................................................

20

Seminarium XII.............................................................

21

Repetytorium IV ...........................................................

21

Piśmiennictwo.................................................................

22

Konwersatorium I..........................................................

23

Konwersatorium II ........................................................

23

Reguły bezpieczeństwa
i higieny pracy w laboratorium.....................................

24

Program wykładów dla studentów II roku
kierunku Lekarskiego....................................................

25

4

Przedmowa

Drodzy Studenci!

Biochemia jako nauka biologiczna zawsze wywierała wielki wpływ na postęp nauk klinicznych,

gdyż znajomość procesów metabolicznych przebiegających w komórce pozwala lepiej zrozumieć podłoże

molekularne wielu chorób, a nawet wyjaśnić ich przyczyny, co umożliwia podjęcie skutecznej terapii.

Dlatego dla nauczających tego przedmiotu stanowi duże wyzwanie oraz nasuwa konieczność precyzyjnego

określenia wymagań dla studentów medycyny. Zdając sobie sprawę z tego, jak cenny jest czas studentów

i ile godzin muszą poświęcać na inne przedmioty, niniejszy „Przewodnik” ma ułatwić każdorazowe

przygotowywanie się do poszczególnych zajęć dydaktycznych i pomóc Państwu w opanowaniu tej tak

potrzebnej dziedziny wiedzy dla świadomego wykonywania zawodu lekarza.

Nowe wydanie przewodnika dydaktycznego, które przekazujemy studentom kierunku Lekarskiego

ma zachowaną formę ostatniego wydania i zawiera: regulamin zajęć obejmujący m.in. szczegółowe kryteria

zaliczenia zajęć, program nauczania biochemii w poszczególnych modułach tematycznych, zakres materiału

obowiązującego na ćwiczeniach, seminariach i konwersatoriach oraz tematykę wykładów. Przed programem

konwersatoriów dołączone jest piśmiennictwo w zakresie podstawowym i uzupełniającym. Chcielibyśmy

jednocześnie zachęcić do korzystania z innych źródeł, szczególnie z internetu, gdzie można znaleźć

najnowsze prace doświadczalne i poglądowe, a także bardzo ciekawe opracowania dydaktyczne.

W związku z uchwaleniem nowego Regulaminu Studiów, obowiązującego z dniem 1 października

2012 roku, postanowiliśmy zamienić punktowanie sprawdzianów z materiału wykładowego, tzn. całość

prawidłowych odpowiedzi stanowi o ocenie podstawowej.

Zmiany te mają zachęcić Państwa do

systematycznego uczestnictwa w wykładach, które zgodnie z Regulaminem Studiów są

obowiązkową formą zajęć, a tym samym ułatwić przygotowanie do egzaminu końcowego

obejmującego m.in. treści przekazywane wyłącznie na wykładach. P

odobnie jak w latach poprzednich

postanowiliśmy, że w przypadku zdania egzaminu w pierwszym terminie zostanie uwzględniona całoroczna

i systematyczna praca, co umożliwi uzyskanie wyższej oceny końcowej niż wynikałoby to z rezultatu

egzaminu testowo-opisowego.

Równocześnie dziękuję Kolegom z Zespołu dydaktycznego Katedry za pracę włożoną w przygoto-

wanie i wydanie tegorocznego „Przewodnika”, który jest dostępny w wersji elektronicznej na stronie

internetowej Katedry: www.biolmol.ump.edu.pl

Życząc powodzenia proszę jednocześnie o przekazywanie uwag dotyczących organizacji i treści

zajęć, co pomoże nam lepiej dostosować się do Państwa oczekiwań.

Prof. dr hab. Paweł P. Jagodziński

Poznań, 15 października 2012 r.

5

INFORMACJE OGÓLNE

Nazwa przedmiotu – Biochemia

Nazwa i adres jednostki

Katedra i Zakład Biochemii i Biologii Molekularnej

Uniwersytet Medyczny w Poznaniu

Collegium Anatomicum, ul. Święcickiego 6

60-781 Poznań

tel. [phone], fax: [phone]

Kierownik:

Prof. dr hab. Paweł P. Jagodziński

St. wykładowcy:

dr n. med., mgr farm. Bogusław J. Dylewski

dr n. przyr. Adam Sobkowiak

Wykładowcy:

dr n. med. Marcin Hołysz

dr n. med. Marta Ociepa-Zawal

Adiunkci:

dr n. biol. Adrianna Mostowska

Asystenci:

mgr biotech. Hanna Drzewiecka

dr n. biol. Tomasz Lehmann

mgr biotech. Agnieszka Rawłuszko

dr n. farm., mgr biol. mol. Agata Różycka

mgr inż. Aleksander Strugała

mgr inż. Agata Tomaszewska

Prac. naukowo-tech.:

dr n. biol. Andrzej Kostyrko (st. specjalista)

mgr Alicja Pinczewska (sam. ref. tech.)

Prac. inż.-techniczni:

mgr Bartosz Frycz (sam. ref. tech.)

Jarosław Gabrysiak (technik)

Agnieszka Hertel (st. ref. tech.)

mgr Joanna Jurkowlaniec-Salazar (sam. ref. tech.)

dr n. biol. Michał Łuczak

mgr Anita Markiewicz (sam. tech.)

mgr inż. Sylwia Matuszewska (sam. ref. tech.)

Longina Nowak (sam. tech.)

mgr Bogumiła Ratajczak (specjalista)

Prac. administr.:

mgr biol. Paulina Michalak (specjalista)

Prac. obsługi:

Barbara Dulat

6

REGULAMIN ZAJĘĆ Z BIOCHEMII

dla studentów II roku kierunku Lekarskiego

w roku akademickim 2012/2013

A. Organizacja zajęć

Zajęcia dydaktyczne z biochemii odbywają się systemem modułowym. Całość materiału

podzielono na cztery moduły (białka, kwasy nukleinowe, węglowodany, tłuszczowce). W skład
każdego modułu wchodzą: sprawdzian wejściowy, ćwiczenie laboratoryjne, trzy seminaria,
repetytorium oraz sprawdzian wyjściowy. Tematyka wykładów jest skoordynowana z pozostałymi
zajęciami i uzupełnia oraz integruje treści omawiane w danym module. Zajęcia dydaktyczne
zamykają dwa konwersatoria końcowe.

Zajęcia praktyczne z biochemii odbywają się w grupach ćwiczeniowych wg harmonogramu

zajęć podanego na tablicy ogłoszeń i na stronie internetowej Katedry w wymiarze godzin ustalonym
planem przez Dziekanat Wydziału Lekarskiego I.

Obecność na wszystkich zajęciach jest obowiązkowa, a obecność na ćwiczeniach

laboratoryjnych i seminariach tematycznych jest kontrolowana.

Studenci przygotowują się do zajęć praktycznych ze Skryptu do Ćwiczeń z Biochemii,

dostępnych podręczników oraz wskazanego piśmiennictwa.

B. Program ćwiczeń, seminariów, repetytoriów i konwersatoriów

Moduł I: Białka

Moduł II: Kwasy nukleinowe

ćw. 1. Metody rozdziału białek

i oznaczania aktywności enzymów

ćw. 2. Preparatyka i analiza restrykcyjna

plazmidowego DNA

sem. I Struktura i funkcja białek

sem. IV Nukleotydy purynowe

i pirymidynowe

sem. II Hemoglobina

sem. V Struktura i biosynteza

kwasów nukleinowych

sem. III Enzymy

sem. VI Biosynteza białek

rep. I Białka

rep. II Kwasy nukleinowe

Moduł III: Węglowodany

Moduł IV: Tłuszczowce

ćw. 3. Oznaczanie stężenia glukozy

i aktywności α-amylazy

ćw. 4. Preparatyka i analiza tłuszczów

sem.VII Metabolizm cukrów prostych

sem. X Metabolizm kwasów tłuszczowych

sem.VIII Metabolizm wielocukrów

sem. XI Biosynteza i degradacja lipidów

sem. IX Regulacja stężenia glukozy

we krwi

sem. XII Transport lipidów w osoczu krwi

rep. III Węglowodany

rep. IV Tłuszczowce

7

Konwersatorium I

Integracja metabolizmu – Utlenianie końcowych produktów metabolizmu
białek, węglowodanów i lipidów. Uzyskiwanie i magazynowanie energii.
Homeostaza ustrojowa.

Konwersatorium II Zastosowanie metod biologii molekularnej we współczesnej medycynie.

C. Zasady szczegółowe

1. Sprawdziany wejściowe

W każdym module odbywa się pisemny sprawdzian obejmujący podstawowe zagadnienia

danego modułu.

2. Ćwiczenia
a) ćwiczenia laboratoryjne rozpoczynają się punktualnie zgodnie z harmonogramem zajęć;
b) student musi być przygotowany teoretycznie na każde ćwiczenie w stopniu umożliwiającym

podjęcie zajęć praktycznych;

c) studenci powinni wypełnić protokół z poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych i uzyskać

zaliczenie;

d) na zajęciach praktycznych studenci są zobowiązani do pracy w fartuchach laboratoryjnych,

przestrzegania przepisów BHP oraz zarządzeń porządkowych osób prowadzących ćwiczenia.

3. Seminaria

Seminaria prowadzone są w formie interaktywnej, aby studenci mogli brać czynny udział

w zajęciach i wykazać się znajomością materiału, za co mogą uzyskać punkty premii.

4. Repetytoria

Repetytoria obejmują zakres tematyczny seminariów w danym module, a znajomość

przebiegu omawianych procesów biochemicznych i wzorów metabolitów jest weryfikowana
sprawdzianem pisemnym.

5. Sprawdziany wyjściowe

Po przeprowadzeniu zajęć w danym module odbywa się sprawdzian testowy z całości

materiału objętego programem seminariów. Warunkiem przystąpienia do sprawdzianu jest
uczestnictwo w co najmniej dwóch seminariach tematycznych.

6. Sprawdziany z materiału wykładowego

Po zakończeniu cyklu wykładów w semestrze zimowym i letnim odbędą się sprawdziany

testowe z materiału wykładowego.

7. Konwersatoria

Konwersatoria integrują moduły tematyczne i prowadzone są systemem PBL (ang. problem

–based learning), opartym o rozwiązywanie zadań problemowych.

8. Nieobecności

Student nie ma obowiązku usprawiedliwiania nieobecności na zajęciach kontrolowanych,

ale nie ma możliwości odrabiania nieobecności. Spóźnienie przekraczające 15 minut traktuje się
jako nieobecność.

W uzasadnionych przypadkach, za zgodą Kierownika danego modułu tematycznego, student

może odrobić nieobecność na zajęciach kontrolowanych wyłącznie do dnia sprawdzianu
wyjściowego w danym module.

8

D. System oceny punktowej wyników nauczania

W celu ciągłej i obiektywnej oceny postępów w nauce stosowany jest system punktowy.

Elementy procesu dydaktycznego są punktowane w dwojaki sposób: jako punkty, stanowiące
o ocenie podstawowej (których suma wynosi 100%) oraz jako punkty dodatkowe będące premią
za wyróżniające przygotowanie do zajęć i aktywność (wliczane do sumy punktów zgromadzonych
w ciągu roku akademickiego). Ocena postępów w nauce jest podawana do wiadomości
zainteresowanych studentów.

Punktowane są następujące elementy procesu dydaktycznego:

1. Sprawdziany wejściowe: za każdy sprawdzian pisemny w module uzyskać można od 0 do

6 pkt.

2. Ćwiczenia laboratoryjne: za przygotowanie teoretyczne, wykonanie ćwiczenia i opracowanie

protokołu od 1 do 4 pkt. za każde ćwiczenie. Student nieprzygotowany teoretycznie nie może
być dopuszczony do zajęć i nie otrzymuje punktów. Za nieobecność odlicza się po 2 pkt. za
każde ćwiczenie.

3. Seminaria: za aktywny udział w seminarium od 1 do 3 pkt. premii wg uznania osoby

prowadzącej seminarium. W każdym module można uzyskać łącznie maksimum 9 pkt. premii.

4. Repetytorium: za każdy sprawdzian pisemny uzyskać można od 0 do 10 pkt.
5. Sprawdziany wyjściowe: za każdy sprawdzian wyjściowy obejmujący 30 pytań testowych

uzyskać można od 0 do 30 pkt.

6. Sprawdziany z materiału wykładowego: za każdy sprawdzian testowy obejmujący 40 pytań

z materiału wykładowego można uzyskać od 0 do 40 pkt.

7. Konwersatoria: za aktywny udział w konwersatorium uzyskać można od 1 do 4 pkt. premii wg

uznania osoby prowadzącej konwersatorium (łącznie za konwersatoria 8 pkt. premii).

E. Kryteria zaliczenia zajęć z biochemii

W związku z zapisem w Regulaminie Studiów, dającym prawo do 2-krotnego poprawiania

sprawdzianów cząstkowych, wyjaśnia się, iż w stosowanym w Katedrze systemie oceny, ten sam
zakres materiału sprawdzany jest kilkakrotnie: na sprawdzianie wejściowym, ćwiczeniu
laboratoryjnym, repetytorium sprawdzianie wyjściowym z seminariów, a kryterium zaliczenia jest
suma wszystkich ocen, wyrażona w punktach.

W ciągu roku akademickiego uzyskać można maksimum 280 pkt. (100%) plus 44 pkt. premii.

1. Warunkiem uzyskania zaliczenia zajęć z biochemii i dopuszczenia do egzaminu końcowego jest

uzyskanie minimum 168 pkt. (60%).

2. Student, który uzyskał mniej niż 168 pkt., lecz co najmniej 112 pkt. (40%), może ubiegać się

o zaliczenie zajęć na podstawie sprawdzianu z całości materiału obowiązującego na ćwiczeniach
i seminariach. W przypadku uzyskania oceny negatywnej lub nieprzystąpienia do sprawdzianu
zaliczeniowego, student ma prawo do 2-krotnego poprawiania go w terminie ustalonym przez
Katedrę. Student, który nie poprawi tego sprawdzianu, nie uzyska zaliczenia zajęć z biochemii
w danym roku akademickim.

3. Student, który uzyskał mniej niż 112 pkt. nie otrzymuje zaliczenia zajęć i nie ma możliwości

odrobienia zaległości w danym roku akademickim.

4. Punkty uzyskane w ciągu roku akademickiego zostaną przeliczone na punkty egzaminacyjne wg

następującego wzoru:

punkty egzaminacyjne = (suma pkt. zaliczenia – 168) x 0,1

9

(czyli po 0,1 pkt. egzaminacyjnego za każdy cały punkt powyżej progu zaliczenia)
i jako premia za systematyczne i dobre postępy w nauce zostaną doliczone do wyniku egzaminu.
Dotyczy to tylko studentów, którzy zdają egzamin w pierwszym swoim terminie, nie dotyczy
egzaminów poprawkowych.

F. Egzamin

Studenta obowiązuje końcowy egzamin potwierdzający opanowanie całości materiału

określonego programem nauczania biochemii. Termin egzaminu wybiera student, zapisując się na
jeden z proponowanych terminów ustalonych w porozumieniu z Radą Roku. Nie zgłoszenie się
w ustalonym terminie jest równoznaczne z utratą jednego z terminów zdawania egzaminu.

Do egzaminu końcowego z biochemii zostaną dopuszczeni studenci, którzy zaliczyli zajęcia

uzyskując minimum 168 pkt. (60%) lub uzyskali pozytywną ocenę ze sprawdzianu zaliczeniowego
z całości materiału objętego programem czterech modułów.

Egzamin końcowy z biochemii ma formę pisemną i składa się z części testowej i opisowej,

z których można uzyskać łącznie maksymalnie 100 punktów. Do uzyskanego wyniku egzaminu
(w pierwszym terminie) zostaną doliczone punkty, o których mowa w pkt. E.4 niniejszego
regulaminu. Suma uzyskanych punktów wyrażona zostanie jako słowna ocena egzaminu
z biochemii i wpisana do indeksu:

– bardzo dobry

od 95,0 pkt.

(od 95%)

– ponad dobry

od 90,0 do 94,9 pkt.

(od 90%)

– dobry

od 80,0 do 89,9 pkt.

(od 80%)

– dość dobry

od 70,0 do 79,9 pkt.

(od 70%)

– dostateczny

od 60,0 do 69,9 pkt.

(od 60%)

– niedostateczny

poniżej 60,0 pkt.

(poniżej 60%)

O ocenie pozytywnej egzaminów w terminach poprawkowych decyduje otrzymanie co najmniej:

- w I terminie poprawkowym 55 punktów,

- w II terminie poprawkowym 50 punktów.

W terminach poprawkowych nie dolicza się punktów zgromadzonych w ciągu roku akademickiego
przeliczonych na punkty egzaminacyjne (pkt. E.4 regulaminu).

G. Uwagi końcowe:

1. Studenta obowiązuje ponadto: przestrzeganie ogólnie przyjętych norm zachowania;

uporządkowanie stanowiska pracy po zakończeniu ćwiczenia; poszanowanie aparatury, sprzętu
i wyposażenia sal dydaktycznych oraz przestrzeganie bieżących zarządzeń Kierownika Katedry
i osób prowadzących zajęcia.

2. Regulamin zajęć z biochemii oparty jest na Regulaminie Studiów w Uniwersytecie

Medycznym im. Karola Marcinkowskiego w Poznaniu z dnia 25 kwietnia 2012 r., który obowiązuje
we wszystkich sprawach nie objętych niniejszym regulaminem.

10

Moduł I

B I A Ł K A

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY I

Zakres materiału

Aminokwasy – budowa (wzory strukturalne) i podział: (a) w zależności od budowy łańcucha

bocznego; (b) aminokwasy polarne i apolarne; (c) aminokwasy egzo- i endogenne; (d) aminokwasy
gluko- i ketogenne.

Właściwości fizykochemiczne aminokwasów (równowagi protonowe, punkt izoelektryczny,

izomeria). Tworzenie wiązań peptydowych.

Peptydy – karnozyna, anseryna, glutation (wzory i rola). Podstawowe grupy peptydów (hormony

uwalniające podwzgórza, peptydy cykliczne tylnego płata przysadki, peptydy przewodu
pokarmowego, neuropeptydy).

Struktura i właściwości białek: (a) kryteria klasyfikacji białek w zależności od składu amino-

kwasowego, kształtu cząsteczek, rozpuszczalności, funkcji, właściwości fizycznych, (b)
konformacja białek, struktura pierwszorzędowa i wtórnorzędowe, rodzaje wiązań stabilizujących
strukturę cząsteczki białek, (c) wytrącanie białek (dehydratacja i denaturacja).

Enzymy: (a) nazewnictwo i klasyfikacja enzymów, (b) swoistość działania enzymów, (c) funkcja

i podział koenzymów.

Ćwiczenie 1.

METODY ROZDZIAŁU BIAŁEK I OZNACZANIA AKTYWNOŚCI
ENZYMÓW

Zakres materiału

Struktura i właściwości białek. Pochodzenie i rola biologiczna białek osocza krwi.
Hipo- i dysproteinemie (przyczyny i następstwa).
Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy (podstawy teoretyczne, warianty

technik, warunki rozdziału, oznaczanie stężenia białka we frakcjach).

Klasyfikacja i nazewnictwo enzymów. Podstawy katalizy enzymatyczej. Aktywność enzymu.

Jednostki aktywności. Kinetyka „klasyczna” (równanie Michaelisa). Aminotransferazy.

Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy i jego znaczenie diagnostyczne.

Część doświadczalna
Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy w żelu agarozowym.
Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy.

11

Seminarium I.

STRUKTURA I FUNKCJA BIAŁEK

Zakres materiału
1. Poziomy organizacji łańcucha peptydowego: (a) struktury I-, II-, III- i IV-rzędowa, (b) pojęcie
domeny.
2. Budowa łańcucha polipeptydowego: (a) struktura

α

-helisy, (b) struktura β-harmonijki, (c)

potrójna helisa kolagenu.
3. Zależność pomiędzy sekwencją aminokwasów w białku i jego konformacją.
4. Znaczenie biologiczne oraz zakres funkcji pełnionych przez białka.
5. Białka osocza krwi: (a) skład i procentowa zawartość poszczególnych frakcji białkowych, (b)
rola albumin w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego oraz ich zdolność do wiązania różnych
ligandów, (c) funkcje transportowe globulin, (d) rola haptoglobiny w ochronie organizmu przed
utratą żelaza, (e) udział transferyny i ceruloplazminy w metabolizmie żelaza i miedzi, (f)
właściwości immunoglobulin ludzkich, (g) rola fibrynogenu w procesie krzepnięcia krwi, (h)
zaburzenia w składzie białek osocza towarzyszące niektórym schorzeniom (hipoproteinemie i dys-
proteinemie).
6. Trawienie białek w przewodzie pokarmowym – enzymy proteolityczne.
7. Degradacja białek wewnątrzkomórkowych – rola ubikwityny.
8. Podstawowe procesy przemiany aminokwasów: deaminacja, transaminacja, dekarboksylacja.

Seminarium II.

HEMOGLOBINA

Zakres materiału
1. Hemoglobina jako białko allosteryczne: (a) konformacja cząsteczki hemoglobiny – wiązania
stabilizujące jej strukturę, (b) struktura mioglobiny, (c) hemoglobiny prawidłowe.
2. Udział hemoglobiny w transporcie tlenu i dwutlenku węgla: (a) krzywa powinowactwa
hemoglobiny i mioglobiny do tlenu, (b) wpływ efektorów allosterycznych na powinowactwo
hemoglobiny i mioglobiny do tlenu (2,3-BPG, CO

2

, pH, efekty homotropowe i heterotropowe), (c)

zmiany konformacyjne cząsteczki hemoglobiny towarzyszące jej utlenowaniu, (d) mechanizm
transportu dwutlenku węgla z tkanek do płuc. Rola dehydratazy węglanowej (anhydraza
węglanowa).
3. Zaburzenia syntezy części białkowej hemoglobiny. Hemoglobiny nieprawidłowe (talasemie,
HbS, HbM, HbC) oraz mechanizmy leżące u podstaw hemoglobinopatii.
4. Biosynteza hemu i jej regulacja. Zaburzenia biosyntezy hemu (porfirie).
5. Katabolizm hemu i wydalanie produktów jego przemiany: (a) powstawanie bilirubiny, (b)
transport bilirubiny w osoczu, (c) mechanizmy sprzęgania bilirubiny w wątrobie i wydzielanie
bilirubiny sprzężonej do żółci, (d) przemiany bilirubiny sprzężonej w jelicie. Krążenie jelitowo-
wątrobowe barwników żółciowych.
6. Hiperbilirubinemie – podział, główne przyczyny.

Seminarium III.

ENZYMY

Zakres materiału
1. Budowa enzymów: (a) centrum katalityczne, (b) miejsca allosteryczne, (c) swoistość
substratowa enzymów, (d) enzymy wielofunkcyjne i kompleksy enzymatyczne, (e) koenzymy.
2. Zasady klasyfikacji i nazewnictwa enzymów.
3. Kinetyka reakcji enzymatycznych: (a) zależność szybkości reakcji od stężenia substratu
(równanie Michaelisa-Menten i jego przedstawienie za pomocą metod graficznych – wykres

12

Lineweavera-Burka), oddziaływania kooperacyjne i równanie Hill’a, (c) wpływ temperatury, pH
i stężenia enzymu na szybkość reakcji.
4. Aktywatory i inhibitory enzymów: (a) rola jonów metali w katalizie enzymatycznej, (b)
inhibitory nieodwracalne, (c) inhibitory odwracalne kompetycyjne i niekompetycyjne.
5. Metody oznaczania aktywności enzymów. Jednostki aktywności enzymatycznej.
6. Regulacja aktywności enzymatycznej: (a) przez modyfikacje kowalencyjne, (b) przez
modyfikacje allosteryczne.
7. Wewnątrzkomórkowe rozmieszczenie enzymów.
8. Znaczenie enzymów w diagnostyce medycznej: (a) enzymy sekrecyjne i wskaźnikowe, (b)
izoenzymy.

Repetytorium I.

BIAŁKA – zakres tematyczny seminariów I, II i III.

13

Moduł II

K W A S Y N U K L E I N O W E

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY II

Zakres materiału

Wzory i nazewnictwo zasad purynowych i pirymidynowych oraz nukleozydów i nukleotydów.

Koenzymy o budowie nukleozydowej (S-adenozylometionina) i nukleotydowej (NAD, NADP,
FMN, FAD, CoA, PAPS). Cykliczne nukleotydy i ich rola w metabolizmie.

Budowa DNA; struktura podwójnej spirali (fragment wzoru pojedynczej nici, komplementarność

zasad, rodzaje wiązań); rola struktury DNA w wiązaniu białek regulatorowych (rowek mniejszy
i rowek większy); struktury II-rzędowe (A, B, Z); formy molekularne DNA (kolista, zrelaksowana
i superhelikalna); struktury wyższego rzędu (budowa chromatyny, nukleosomy). Denaturacja
i renaturacja DNA (temperatura topnienia, efekty hiper- i hipochromowy).

Rodzaje RNA (mRNA, tRNA, rRNA, snRNA). Struktura i funkcje (wzór fragmentu pojedynczej

nici RNA).

Hydroliza kwasów nukleinowych: (a) hydroliza kwaśna DNA i RNA, produkty hydrolizy, (b)

hydroliza zasadowa RNA, produkty hydrolizy, (c) hydroliza enzymatyczna kwasów nukleinowych
(endo- i egzonukleazy, enzymy restrykcyjne).

Ćwiczenie 2.

PREPARATYKA I ANALIZA RESTRYKCYJNA PLAZMIDOWEGO
DNA

Zakres materiału

Zasady preparatyki DNA genomowego z tkanek i plazmidowego z komórek bakteryjnych.

Budowa i funkcja wektorów plazmidowych i fagowych. Formy molekularne DNA (kolista,
zrelaksowana, superhelikalna).

Enzymy restrykcyjne i ich zastosowanie. Zasada rozdziału kwasów nukleinowych metodą

elektroforezy w żelach agarozowym i poliakrylamidowym.

Część doświadczalna
Preparatyka plazmidowego DNA metodą lizy alkalicznej.
Trawienie DNA enzymami restrykcyjnymi. Rozdział produktów trawienia metodą elektroforezy
w żelu agarozowym i ich identyfikacja za pomocą barwienia bromkiem etydyny.

14

Seminarium IV.

NUKLEOTYDY PURYNOWE I PIRYMIDYNOWE

Zakres materiału
A. Biosynteza i degradacja nukleotydów purynowych
1. Biosynteza nukleotydów purynowych: (a) de novo, (b) na drodze reutylizacji, – metabolity
i enzymy. Regulacja biosyntezy nukleotydów purynowych. Zaburzenia biosyntezy puryn: formy
kliniczne dny moczanowej wywołane defektami syntetazy 5-fosforybozylo-1-pirofosforanowej
i niedoborem fosforybozylotransferazy hipoksatyno-guaninowej; brak fosforybozylotransferazy
hipoksantyno-guaninowej (zespół Lesch-Nyhana); choroba von Gierkego; niedobór fosforybozylo-
transferazy adeninowej (kamica nerkowa).
2. Inhibitory syntezy nukleotydów purynowych: (a) 6-merkaptopuryna i kwas mykofenolowy, (b)
syntetyczne analogi puryn i ich rola w terapii (azatiopryna, arabinozyd adenozyny).
3. Degradacja nukleotydów purynowych (metabolity i enzymy). Inhibitor oksydazy ksantynowej –
allopurynol. Zaburzenia degradacji nukleotydów purynowych: niedobór deaminazy adenozyny
(ciężki złożony zespół niedoboru odporności), niedobór fosforylazy nukleozydowej puryn (zespół
niedoboru odporności), niedobór oksydazy ksantynowej (ksantynuria i kamica ksantynowa).

B. Biosynteza i degradacja nukleotydów pirymidynowych
1. Biosynteza rybonukleotydów pirymidynowych (a) de novo, (b) na drodze reutylizacji, –
metabolity i enzymy. Regulacja biosyntezy nukleotydów pirymidynowych. Zaburzenia biosyntezy
pirymidyn: niedobór fosforybozylotransferazy orotanowej i dekarboksylazy orotydylanowej
(acyduria orotowa typu I), niedobór dekarboksylazy orotydylanowej (acyduria orotowa typu II).
2. Inhibitory syntezy nukleotydów pirymidynowych: (a) sulfonamidy; struktura i mechanizm
działania, (b) antagoniści strukturalni kwasu foliowego (aminopteryna i metotreksat), (c) inhibitory
fosforybozylotransferazy orotanowej (allopurynol), dekarboksylazy orotydylanowej (6-azaurydyna)
oraz dehydrogenazy dihydroorotanowej (leflunomid), (d) syntetyczne analogi pirymidyn i ich rola
w terapii (5-fluorouracyl, arabinozyd cytozyny).
3. Redukcja rybonukleotydów do deoksyrybonukleotydów. Struktura i funkcja reduktazy
rybonukleotydowej. Regulacja syntezy deoksyrybonukleotydów. Działanie hydroksymocznika.
4. Degradacja nukleotydów pirymidynowych, metabolity i enzymy. Zaburzenia degradacji
nukleotydów pirymidynowych: niedobór aminotransferazy (acyduria β-aminoizomaślanowa).

Seminarium V.

STRUKTURA I BIOSYNTEZA KWASÓW NUKLEINOWYCH

Zakres materiału
1. Replikacja DNA: (a) inicjacja replikacji, sekwencje inicjujące (Ori i ARS), synteza starterowego
RNA, bańka i widełki replikacyjne, (b) enzymy i inne białka uczestniczące w procesie replikacji
(prokariotyczne i eukariotyczne polimerazy DNA, topoizomerazy, helikaza, ligaza DNA, białka
wiążące jednoniciowy DNA), (c) wydłużanie łańcucha, nici prowadząca i opóźniona, fragmenty
Okazaki.
2. Transkrypcja DNA: (a) klasy genów i produkty ich transkrypcji, (b) prokariotyczna i eukario-
tyczne polimerazy RNA – charakterystyka i funkcje, (c) lokalizacja sekwencji promotorowych i ich
rozpoznawanie, (d) inicjacja transkrypcji u bakterii, rola czynników sigma, (e) wydłużanie łańcucha
nukleotydowego, (f) terminacja transkrypcji, rola czynnika rho, (g) porównanie transkrypcji
u Prokaryota i Eukaryota, (h) inhibitory transkrypcji działające na polimerazy RNA (α-amanityna).
3. Leki przeciwwirusowe: antymetabolity puryn i pirymidyn (acyklowir, widarabina,
izoprynozyna), nukleozydowe inhibitory odwrotnej transkryptazy (AZT, zidowudyna), nienukleo-
zydowe inhibitory odwrotnej transkryptazy (efawiren, newirapin), foskarnet sodowy.

15

4. Leki hamujące replikację stosowane w terapii nowotworowej: 5-azacytydyna, bleomycyna,
adriamycyna, cisplatyna.

Seminarium VI.

BIOSYNTEZA BIAŁKA

Zakres materiału
1. Budowa RNA u Prokaryota i Eukaryota: (a) rybosomowy RNA (rRNA), (b) informacyjny RNA
(mRNA), (c) transferowy RNA (tRNA), (d) małe jądrowe RNA (snRNA), modyfikacje
potranskrypcyjne RNA.
2. Budowa i funkcja rybosomów u Prokaryota i Eukaryota.
3. Rola struktury mRNA w procesie translacji u Prokaryota i Eukaryota. Właściwości kodu
genetycznego.
4. Aktywacja aminokwasów. Syntetazy aminoacylo-tRNA.
5. Przebieg translacji u Prokaryota i Eukaryota: (a) inicjacja: czynniki inicjacji, regulacja inicjacji
(rola kinazy hamowanej przez hem, interferonu i insuliny), (b) elongacja (etapy i czynniki
elongacji, mechanizm działania toksyny błonicy), (c) terminacja (sekwencje terminujące i czynniki
terminacji).
6. Antybiotyki – inhibitory biosyntezy białek.
7. Modyfikacje potranslacyjne białek na przykładzie biosyntezy kolagenu.

Repetytorium II. KWASY NUKLEINOWE – zakres tematyczny seminariów IV, V i VI.

16

Moduł III

W Ę G L O W O D A N Y

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY III

Zakres materiału

Klasyfikacja i nazewnictwo węglowodanów. Rodzaje izomerii cukrów. Właściwości

fizykochemiczne cukrów prostych (rozpuszczalność, właściwości optyczne, redukcyjne, produkty
utlenienia i redukcji).

Ważne biologicznie pochodne cukrów prostych (deoksycukry, aminocukry, estry fosforanowe).
Wiązania glikozydowe. Budowa i funkcja oligo- i polisacharydów: disacharydy (redukujące

i nieredukujące), homoglikany (skrobia, glikogen, celuloza), heteroglikany (glikozaminoglikany).

Ćwiczenie 3.

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY ORAZ AKTYWNOŚCI
AMYLAZY TRZUSTKOWEJ WE KRWI

Zakres materiału

Wartości prawidłowe stężenia glukozy w surowicy krwi.
Źródła glukozy we krwi: egzogenne (produkty pochodzenia roślinnego i zwierzęcego)

i endogenne (drogi metaboliczne węglowodanów odpowiedzialne za utrzymanie prawidłowego
stężenia glukozy we krwi).

Regulacja hormonalna stężenia glukozy we krwi.
Znaczenie diagnostyczne oznaczania poziomu hemoglobiny glikozylowanej w surowicy krwi.
Znaczenie diagnostyczne oznaczania amylazy trzustkowej w surowicy krwi.

Część doświadczalna
Oznaczanie stężenia glukozy metodą enzymatyczną w krwi pełnej.
Oznaczanie aktywności amylazy w surowicy krwi metodą Caraway’a.

17

Seminarium VII. METABOLIZM CUKRÓW PROSTYCH

Zakres materiału
1. Transport cukrów prostych przez błony komórkowe: (a) rola nośników białkowych
w przechodzeniu glukozy do komórek, (b) rola pompy sodowo-potasowej w transporcie glukozy
do enterocyta, transport ułatwiony do i z enterocyta, (c) wpływ insuliny na transport glukozy
do komórek – transportery glukozy.
2. Fosforylacja glukozy w wątrobie i w tkankach obwodowych; rola glukokinazy i heksokinazy.
3. Glikoliza: (a) glikoliza w warunkach tlenowych i beztlenowych: lokalizacja enzymów
glikolitycznych w komórkach i tkankach, fosforylacja substratowa, utlenienie NADH, losy
pirogronianu, powstawanie i rola 2,3-bisfosfoglicerynianu w erytrocytach, (b) regulacja aktywności
kluczowych enzymów glikolizy.
4. Cykl pentozofosforanowy: (a) lokalizacja enzymów w komórkach i tkankach, przebieg reakcji
w warunkach

zapotrzebowania

komórki

na

równoważniki

redukcyjne

i w warunkach

zapotrzebowania na pentozy, (b) powiązanie cyklu pentozofosforanowego z glikolizą; rola
transaldolazy i transketolazy, (c) udział difosfotiaminy w przenoszeniu dwuwęglowych fragmentów
aldehydowych, (d) rola NADPH w procesach biosyntez oraz redukcji glutationu.
5. Glukoneogeneza: (a) lokalizacja enzymów w komórkach i tkankach, (b) reakcje omijające
nieodwracalne etapy glikolizy, (c) substraty dla glukoneogenezy (rola dehydrogenazy mleczanowej,
aminotransferazy alaninowej, kinazy glicerolowej), (d) cykl Cori i cykl alaninowy, (e) regulacja
aktywności kluczowych enzymów glukoneogenezy, (f) kontrola glikolizy i glukoneogenezy
w wątrobie (rola fruktozo-2,6-bisfosforanu).
6. Przemiana fruktozy: (a) fosforylacja fruktozy: udział fruktokinazy i heksokinazy, (b) włączenie
w przemiany glukozy w wątrobie i w tkankach obwodowych, (c) szlak sorbitolowy i jego
znaczenie.
7. Przemiana galaktozy i mannozy: (a) enzymy fosforylujące, (b) włączenie do glikolizy, (c)
synteza laktozy.
8. Zaburzenia przemiany cukrów prostych: galaktozemia, fruktozuria, wrodzona nietolerancja
fruktozy, zaćma cukrzycowa oraz niedobór dehydrogenazy glukozo-6-fosforanowej w krwince
czerwonej.

Seminarium VIII. METABOLIZM WIELOCUKRÓW

Zakres materiału
1. Trawienie węglowodanów w przewodzie pokarmowym: (a) lokalizacja i specyficzność
substratowa enzymów trawiących węglowodany, (b) zaburzenia trawienia węglowodanów:
niedobór laktazy, sacharazy, izomaltazy.
2. Metabolizm glikogenu: (a) glikogeneza: powstawanie UDP-glukozy, reakcje katalizowane przez
syntazę glikogenową, powstawanie wiązań α-1,6-glikozydowych, (b) glikogenoliza: produkty
działania fosforylazy glikogenowej oraz amylo-1,6-glukozydazy, udział fosforanu pirydoksalu
w fosforolizie glikogenu, znaczenie glikogenolizy w tkance wątrobowej i mięśniowej, losy
glukozo-6-fosforanu.
3. Regulacja hormonalna przemian glikogenu; rola białek G, cyklicznego AMP oraz kinazy
białkowej A.
4. Synteza prekursorów glikozaminoglikanów: (a) synteza i wykorzystanie UDP-glukuronianu, (b)
biosynteza aminocukrów: donor grupy aminowej, aktywna postać grupy acetylowej, włączenie
fragmentu trójwęglowego w biosyntezie kwasu N-acetyloneuraminowego, aktywne formy cukrów
jako substraty do biosyntezy glikoprotein i proteoglikanów.

18

5. Synteza proteoglikanów i glikoprotein: (a) struktura, podział, funkcja, (b) miejsce syntezy części
białkowej i glikozylacji w komórce, (c) tworzenie wiązań O-glikozydowych i N-glikozydowych,
rola estrów fosforanowych dolicholu.
6. Zaburzenia metabolizmu wielocukrów: (a) choroby spichrzeniowe, (b) mukopolisacharydozy.

Seminarium IX.

REGULACJA STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI

Stan sytości
1. Odpowiedź hormonalna na zwiększone stężenie glukozy we krwi (stan po posiłku), biosynteza
insuliny (miejsce syntezy, forma aktywna hormonu), rola insuliny (stymulacja dróg
metabolicznych, indukcja syntezy enzymów, przemieszczenie transporterów glukozy do błony
komórkowej tkanek mięśniowej i tłuszczowej).
2. Udział wątroby w regulacji poziomu glukozy: rola glukokinazy, odkładanie glikogenu, glukoza
jako substrat dla syntezy kwasów tłuszczowych, glicerolu oraz równoważników redukcyjnych
(NADPH).
3. Enzymy regulatorowe glikogenogenezy, glikolizy i cyklu pentozofosforanowego: efektory
allosteryczne, modyfikacje kowalencyjne, indukcja syntezy enzymów.
4. Drogi metaboliczne glukozy w tkance tłuszczowej, mięśniach szkieletowych, mózgu, nerce
i erytrocycie.

Stan głodu
1. Odpowiedź hormonalna na obniżone stężenie glukozy we krwi. Rola glukagonu w stymulacji
procesów metabolicznych dostarczających związków energetycznych w okresie poresorpcyjnym
i głodzeniu (glukoza, kwasy tłuszczowe, ciała ketonowe, aminokwasy, glicerol). Rola
katecholamin.
2. Udział wątroby w utrzymywaniu prawidłowego stężenia glukozy we krwi: rozpad glikogenu,
synteza glukozy ze związków niecukrowych.
3. Enzymy regulatorowe glikogenolizy, glukoneogenezy, efektory allosteryczne, modyfikacje
kowalencyjne, indukcja i represja syntezy enzymów.
4. Udział innych tkanek w dostarczaniu substratów energetycznych: tkanka tłuszczowa (rola lipazy
hormonozależnej), tkanka mięśniowa (cykl alaninowy, cykl Cori), nerka (glukoneogeneza).
5. Źródła związków energetycznych dla mózgu, erytrocytów, mięśni szkieletowych i mięśnia
sercowego w początkowej fazie głodu i w przedłużonym głodzeniu.
6. Cukrzyca – przyczyny, występowanie, zmiany metaboliczne w cukrzycy typu 1.

Repetytorium III. WĘGLOWODANY – zakres tematyczny seminariów VII, VIII i IX.

19

Moduł IV

T Ł U S Z C Z O W C E

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY IV

Zakres materiału

Składniki lipidów – wzory i nazewnictwo: (a) kwasy tłuszczowe nasycone i nienasycone, (b)

alkohole (glicerol, wyższe alkohole jednowodorotlenowe – sfingol, cholesterol), (c) inne związki
chemiczne występujące w lipidach złożonych (m.in. zasady azotowe, cukry, kwas fosforowy).
Wiązania chemiczne występujące w lipidach.

Właściwości fizykochemiczne i podział lipidów (wzory i nazewnictwo).
Formy

występowania

tłuszczowców

w materiale

biologicznym

(lipoproteiny

wolne

i strukturalne).

Trawienie lipidów i wchłanianie produktów ich hydrolizy w przewodzie pokarmowym (substraty

i enzymy). Żółć – skład i rola jako wydaliny i wydzieliny.

Ćwiczenie 4.

PREPARATYKA I ANALIZA TŁUSZCZÓW

Zakres materiału

Struktura, skład, nazewnictwo, występowanie i rola lipidów złożonych. Skład lipidowy

(jakościowy i ilościowy) oraz lipoprotein osocza krwi, rola składników lipidowych i apoprotein,
zmiany składu lipidowego osocza w warunkach prawidłowych i patologicznych. Metody izolacji
i identyfikacji lipidów z materiału biologicznego (ekstrakcja, frakcjonowanie rozpuszczalnikami,
metody chromatograficzne).

Trawienie lipidów i wchłanianie produktów ich hydrolizy w przewodzie pokarmowym. Enzymy

lipolityczne przewodu pokarmowego i warunki ich aktywacji. Składniki żółci i ich rola w procesie
trawienia i wchłaniania (składniki o właściwościach detergentów, pojęcie miceli mieszanych,
czynniki litogenne, barwniki żółciowe). Rola wątroby jako producenta żółci. Rola lipolizy
w metabolizmie ogólnoustrojowym (lipaza lipoproteinowa osocza krwi i lipaza hormonozależna
tkanki tłuszczowej).

Część doświadczalna
Celem ćwiczenia jest oznaczenie składu lipidów pochodzących z osocza krwi oraz analiza składu
kamieni żółciowych.
Obejmuje ono metody izolacji lipidów: ekstrakcji, frakcjonowania za pomocą rozpuszczalników,
rozdzielania za pomocą chromatografii cienkowarstwowej, identyfikacji rozdzielonych grup
lipidów, badanie właściwości fizykochemicznych lipidów złożonych oraz identyfikacji
poszczególnych grup.

20

Seminarium X.

METABOLIZM KWASÓW TŁUSZCZOWYCH

Zakres materiału
A. Biosynteza kwasów tłuszczowych
1. Synteza nasyconych kwasów tłuszczowych; (substraty, enzymy i kofaktory): (a) karboksylacja
acetylo-CoA jako pierwszy i kontrolny etap w syntezie kwasów tłuszczowych, (b) kompleks
syntazy kwasów tłuszczowych oraz sekwencja reakcji katalizowanych przez ten kompleks
enzymatyczny, (c) źródła acetylo-CoA oraz NADPH, (d) wydłużanie łańcucha węglowego kwasu
palmitynowego i innych kwasów tłuszczowych (elongacja).
2. Regulacja syntezy kwasów tłuszczowych: (a) stan odżywienia, dostępność substratów
i kofaktorów; (b) regulacja aktywności kluczowych enzymów szlaku biosyntezy: karboksylazy
acetylo-CoA, dehydrogenazy pirogronianowej, (c) regulacja hormonalna.

B. Degradacja kwasów tłuszczowych
1. β-oksydacja kwasów tłuszczowych nasyconych i nienasyconych: (a) aktywacja kwasów
tłuszczowych, synteza acylo-CoA, (b) transport kwasów tłuszczowych do mitochondrium, rola
karnityny (enzymy i translokaza), (c) etapy procesu β-oksydacji (enzymy i kofaktory), (d) bilans
energetyczny β-oksydacji, (e) β-oksydacja a termogeneza w brunatnej tkance tłuszczowej.
2. Ketogeneza: (a) reakcje i miejsce syntezy ciał ketonowych, (b) reakcje umożliwiające utylizację
ciał ketonowych przez tkanki pozawątrobowe, (c) regulacja ketogenezy; ketoacydoza i ketonuria
jako powikłanie niekontrolowanej glikemii w cukrzycy insulinozależnej.
3. Współzależność pomiędzy metabolizmem kwasów tłuszczowych i glukozy.

Seminarium XI.

BIOSYNTEZA I DEGRADACJA LIPIDÓW

Zakres materiału
A. Metabolizm triacylogliceroli (TAG)
1. Biosynteza: (a) główne miejsca i szlaki biosyntezy TAG (tkanka tłuszczowa, wątroba, ściana
jelita), (b) źródła i aktywacja substratów, enzymy uczestniczące w poszczególnych etapach syntezy,
(c) mechanizmy regulujące wielkość syntezy TAG w poszczególnych narządach.
2. Degradacja: główne miejsca degradacji TAG (lipolizy): (a) przewód pokarmowy (enzymy
lipolityczne przewodu pokarmowego, rola żółci w procesie trawienia i wchłaniania produktów
trawienia), (b) osocze krwi (lipaza lipoproteinowa), (c) tkanka tłuszczowa (lipaza hormonozależna
tkanki tłuszczowej); mechanizmy regulujące wielkość lipolizy.

B. Metabolizm i rola biologiczna lipidów złożonych
1. Biosynteza fosfoglicerydów (biosynteza de novo: fosfatydylocholiny, fosfatydyloseryny,
fosfatydyloetanolaminy, difosfatydylogliceroli, fosfatydyloinozytoli, plazmalogenów): (a) sposób
aktywacji substratów do syntezy, (b) rola enzymów: cytydylotransferazy fosfocholinowej, fosfo-
hydrolazy fosfatydanowej, (c) modulacja składu kwasów tłuszczowych oraz zasad azotowych.
2. Degradacja fosfolipidów: (a) udział poszczególnych fosfolipaz w metabolizmie komórkowym,
(b) rola produktów działania fosfolipaz (uwalnianie prekursorów dla syntezy prostanoidów,
uwalnianie wtórnych przekaźników sygnałów – inozytolotrisfosforan, diacyloglicerol).
3. Biosynteza i degradacja sfingolipidów: synteza sfingozyny, synteza ceramidu jako substratu dla
biosyntezy: (a) sfingomieliny, (b) glikosfingolipidów (cerebrozydów, sulfatydów, globozydów
i gangliozydów), aktywne nośniki substratów: UDP-pochodne cukrów, fosfoadenozyno-fosfo-
siarczan, cytydyloneuraminian, (c) enzymy lizosomalne uczestniczące w procesie degradacji
sfingolipidów. Sfingolipidozy.

21

Seminarium XII. TRANSPORT LIPIDÓW W OSOCZU KRWI

Zakres materiału
1. Ilościowy i jakościowy skład lipidowy osocza krwi: struktura i funkcja poszczególnych
składników lipidowych osocza, prawidłowe stężenie na czczo, zmiany stężenia w okresie głodzenia
oraz po posiłkach.
2. Formy transportowe lipidów osocza (lipoproteiny): (a) klasyfikacja lipoprotein oparta na
kryterium ruchliwości w polu elektrycznym (elektroforeza) oraz na gęstości cząstek lipoprotei-
nowych (ultrawirowanie), (b) struktura, skład lipidowy i białkowy lipoprotein (apoproteiny) oraz
rola poszczególnych lipoprotein w międzynarządowym transporcie TAG, cholesterolu oraz
wolnych kwasów tłuszczowych, (c) powstawanie lipoprotein oraz ich wydzielanie do osocza.
3. Metabolizm chylomikronów oraz lipoprotein o bardzo małej gęstości (VLDL): lipaza lipo-
proteinowa oraz jej kofaktory (Apo CII, fosfolipidy) i regulacja aktywności.
4. Udział wątroby oraz tkanki tłuszczowej w metabolizmie TAG, transport w osoczu i wychwy-
tywanie wolnych kwasów tłuszczowych przez tkanki.
5. Metabolizm lipoprotein o małej (LDL) oraz dużej gęstości (HDL): (a) transport i wychwy-
tywanie cholesterolu z krążenia, regulacja wielkości wychwytu lipoprotein przez tkanki obwodowe
oraz wpływ ilości wychwyconego cholesterolu na wewnątrzkomórkową syntezę cholesterolu
i receptorów błonowych dla lipoprotein, (b) przebieg oraz rola reakcji katalizowanej przez acylo-
transferazę lecytyna : cholesterol (LCAT), (c) rola HDL w odwrotnym transporcie cholesterolu
(z tkanek obwodowych do wątroby).
6. Udział wątroby w usuwaniu nadmiaru cholesterolu z osocza krwi; kwasy żółciowe.
7. Zaburzenia metabolizmu lipoprotein oraz ich znaczenie kliniczne. Dyslipoproteinemie pierwotne
i wtórne.

Repetytorium IV. TŁUSZCZOWCE – zakres tematyczny seminariów X, XI i XII.

22

PIŚMIENNICTWO

1. Podstawowe
Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W. Biochemia Harpera, PZWL, Warszawa,

2004, 2008

Bańkowski E. Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban & Partner, Wrocław, 2004
Trzeciak W.H. (red.) Biochemia. Skrypt do Ćwiczeń Laboratoryjnych, Wyd. AM, Poznań 1997

2. Uzupełniające
Alberts B., Bray P., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Podstawy biologii

komórki. Wprowadzenie do biologii molekularnej., PWN, Warszawa, 1999.

Angielski S., Rogulski J. Biochemia kliniczna, PZWL, Warszawa, 1991
Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemia, PWN, Warszawa, 2005, 2009
Davidson V.L., Sittman D.B. Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban & Partner, Wrocław,

2002

Hames B.D., Hooper N.M., Houghton J.D. Biochemia – krótkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe

PWN, Warszawa, 2006

Kączkowski J. Podstawy biochemii, Wyd. Naukowo-Techniczne, Warszawa, 1996
Konieczny L., Roterman I. Strategia działania organizmu żywego, Wydawnictwo „Zamiast

korepetycji”, Kraków, 2000

Szafran H., Knapik-Czajka M. Podstawy biochemiczne gospodarki lipidowej organizmu człowieka,

Collegium Medicum UJ, Kraków, 1994

Turner P.C., McLennan A.G., Bates A.D., White M.R.H. Biologia molekularna – krótkie wykłady,

Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2004

23

Konwersatorium I. INTEGRACJA METABOLIZMU

– Utlenianie końcowych produktów przemiany białek, węglowodanów

i lipidów. Uzyskiwanie i magazynowanie energii. Homeostaza ustrojowa.

1. Cykl Krebsa jako wspólny szlak końcowego utleniania białek, węglowodanów i tłuszczów: (a)

lokalizacja enzymów, (b) substraty, kofaktory, metabolity – źródła szczawiooctanu i acetylo-
CoA, (c) reakcje związane z wytwarzaniem zredukowanych koenzymów, (d) reakcja fosforylacji
substratowej, (e) rola aminotransferaz i dehydrogenazy glutaminianowej w wykorzystaniu
aminokwasów jako źródła energii, (f) bilans energetyczny utleniania cząsteczki acetylo-CoA, (g)
regulacja cyklu Krebsa jako pochodna stanu energetycznego komórki.

2. Amfiboliczny charakter cyklu Krebsa – wykorzystanie metabolitów i enzymów do syntezy

aminokwasów, glukozy, tłuszczów i innych, biologicznie ważnych związków: (a) wykorzystanie
α-ketokwasów w reakcjach katalizowanych przez aminotransferazy, (b) udział dehydrogenazy
jabłczanowej w glukonogenezie, (c) rola syntazy cytrynianowej i liazy ATP-cytrynianowej
w dostarczaniu substratu do syntezy kwasów tłuszczowych i cholesterolu, (d) udział
bursztynylo-CoA w syntezie hemu.

3. Inne, mitochondrialne i pozamitochondrialne układy enzymatyczne współdziałające z cyklem

Krebsa – dehydrogenaza pirogronianowa, karboksylaza pirogronianowa, karboksykinaza
fosfoenolopirogronianowa,

enzymy

biorące

udział

w przenoszeniu

równoważników

redukujących z cytozolu do mitochondriów.

4. Łańcuch oddechowy i fosforylacja oksydacyjna: (a) budowa i lokalizacja kompleksów

enzymatycznych łańcucha oddechowego oraz syntazy ATP, (b) źródła nukleotydów: NADH
i FADH

2

(c) hipoteza chemioosmotyczna wytwarzania ATP, (d) inhibitory łańcucha

oddechowego i fosforylacji oksydacyjnej, (f) bilans energetyczny utleniania NADH i FADH

2

.

5. Czynniki warunkujące utrzymanie homeostazy ustrojowej: (a) reguły kontroli metabolizmu,

(b) losy kluczowych metabolitów, (c) profil metaboliczny ważniejszych narządów i tkanek,
(d) główne regulatory hormonalne przemiany związków energetycznych, (e) adaptacja
metabolizmu do stanu niedoboru składników pokarmowych.

Konwersatorium II. Zastosowanie metod biologii molekularnej w medycynie.

1. Podstawy genetyki molekularnej – DNA, cDNA, gen, genom, ekspresja genu, mutacje

punktowe, aberracje chromosomowe, polimorfizm DNA.

2. Metody badania kwasów nukleinowych: pobieranie materiału biologicznego, izolacja DNA

i RNA, elektroforeza DNA, reakcja łańcuchowa polimerazy (PCR) z wykorzystaniem
specyficznych starterów, analiza polimorfizmu konformacji pojedynczych nici DNA (SSCP),
analiza heterodupleksów (HA), sekwencjonowanie DNA, analiza polimorfizmu długości
fragmentów restrykcyjnych (RFLP), reakcja odwrotnej transkrypcji.

3. Przykłady zastosowania metod biologii molekularnej w diagnostyce wybranych chorób

uwarunkowanych genetycznie oraz w medycynie sądowej (ustalanie ojcostwa).

4. Klonowanie DNA – produkcja rekombinowanych szczepionek i hormonów.
5. Zwierzęta transgeniczne.

24

REGUŁY

BEZPIECZEŃSTWA I HIGIENY PRACY

W LABORATORIUM

Przed przystąpieniem do ćwiczeń laboratoryjnych należy zapoznać się z przepisami bezpieczeństwa i higieny pracy
w laboratorium oraz ściśle stosować się do zasad techniki laboratoryjnej i wskazówek asystenta. W szczególności:

1. W pracowni biochemicznej należy przebywać w fartuchu laboratoryjnym. Jeżeli istnieje taka konieczność, należy używać
okularów, rękawic i fartuchów ochronnych. W laboratorium nie wolno spożywać pokarmów i płynów oraz palić papierosów.

2. Roztwory należy pobierać przez zanurzenie pipety, przy czym do każdego roztworu należy używać czystej pipety. Nie wolno
aspirować ustami. Do odmierzania i rozcieńczania płynów służą cylindry lub kolby miarowe oraz pipety zaopatrzone w nasadki lub
gruszki gumowe. Nie wolno wlewać do butelek roztworów z nich pobranych.

3. Pipety używane do stężonych kwasów lub zasad należy natychmiast przepłukać wodą. Kroplę ługu lub kwasu, która przypadkiem
upadnie na stół laboratoryjny lub podłogę, należy starannie zetrzeć. Wszelkie doświadczenia ze stężonymi kwasami, amoniakiem
i bromem przeprowadza się pod wyciągiem. Przypomina się, że nie wolno wlewać wody do stężonego kwasu, gdyż powstała
mieszanina silnie się rozgrzewa i może spowodować oparzenie.

4. Należy posługiwać się sprzętem jednorazowego użytku lub dokładnie umytym sprzętem szklanym, który po użyciu trzeba
przepłukać wodą bieżącą, umyć roztworem detergentu, usunąć detergent wodą bieżącą, a następnie co najmniej 3-krotnie przemyć
wodą destylowaną.

5. Podczas pracy z substancjami łatwopalnymi nie należy zapalać ognia. Jeżeli powstanie pożar na skutek zapalenia się
rozpuszczalników organicznych, nie należy go gasić wodą, lecz kocem gaśniczym szklanym lub przy użyciu gaśnicy.

6. Podczas ogrzewania płynów w probówce ustawicznie mieszać, aby uniknąć przegrzania cieczy i oparzenia siebie lub sąsiada.
W przypadku oparzenia skóry kwasem lub ługiem miejsce oparzone należy dokładnie opłukać pod bieżącą wodą i przemyć 2–3%
roztworem wodorowęglanu sodowego (po zadziałaniu kwasu) lub 1–2% roztworem kwasu octowego lub cytrynowego (po
zadziałaniu ługu) i przykryć gazą higroskopijną.

7. W przypadku oparzenia oczu, należy przepłukać je obficie wodą, wprowadzając strumień wody do zewnętrznych kącików oczu,
pod powieki i natychmiast zgłosić się do lekarza.

8. W przypadku dostania się kwasu lub zasady do ust, należy niezwłocznie przepłukać je dużą ilością wody, a następnie odpowiednio
rozcieńczonym roztworem wodorowęglanu sodowego lub kwasu octowego, a w przypadku połknięcia roztworu kwasu lub zasady
należy natychmiast wypić dużą ilość mleka lub wody z surowym białkiem jaja, czy też oleju jadalnego i natychmiast zgłosić się do
lekarza.

9. Przed wirowaniem należy sprawdzić, czy poziom cieczy w probówkach nie przekracza 2 cm poniżej górnej krawędzi, czy na dnie
pojemnika znajduje się gumowa podkładka oraz czy masa przeciwległych probówek wirówkowych wraz z pojemnikami jest
jednakowa (w innym przypadku należy doprowadzić obie probówki wraz z pojemnikami do tej samej masy). W razie stłuczenia
probówki w czasie wirowania należy natychmiast wyłączyć wirówkę i dokładnie oczyścić komorę rotora z odłamków szkła i rozlanej
cieczy.

10. Po zakończeniu doświadczeń, zawartość probówek usuwamy do zlewu na strumień wody, a następnie dokładnie spłukujemy
zlew wodą bieżącą. Odpady stałe należy wyrzucać wyłącznie do kosza, a stłuczone szkło do przeznaczonych do tego celu
pojemników.

11. Przed opuszczeniem pracowni należy uporządkować miejsce pracy, zakręcić krany oraz starannie umyć ręce wodą z mydłem.

25

PROGRAM WYKŁADÓW

dla studentów II roku kierunku Lekarskiego

w roku akademickim 2012/2013

1. Enzymy

1.1. Struktura enzymów: grupa prostetyczna, apoenzym.
1.2. Koenzymy i rola witamin jako ich składników.

2. Metabolizm aminokwasów

2.1. Główne przemiany aminokwasów: transaminacja, deaminacja, dekarboksylacja.
2.2. Aminokwasy egzo- i endogenne: biosynteza aminokwasów endogennych.
2.3. Biologicznie czynne pochodne aminokwasów: hormony tarczycy (trijodotyronina, tyroksyna),

aminy katecholowe (dopamina, noradrenalina, adrenalina), aminy indolowe (serotonina,
melatonina), cholina i acetylocholina, poliaminy (spermidyna, spermina), kreatyna
i kreatynina.

2.4. Bilans azotowy.
2.5. Rola deaminazy L- i D-aminokwasów, dehydrogenazy glutaminianowej w metabolizmie grupy

aminowej.

2.6. Cykl mocznikowy i związane z nim zaburzenia metaboliczne, mechanizm zatrucia

amoniakiem.

2.7. Rola nerek w wiązaniu i wytwarzaniu kationu amonowego. Kwasica i zasadowica

metaboliczne.

2.8. Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów. Aminokwasy cukrotwórcze i ketotwórcze.
2.9. Wrodzone wady przemian: fenyloalaniny, tyrozyny, glicyny, proliny, histydyny, tryptofanu,

lizyny, aminokwasów o łańcuchu rozgałęzionym oraz zawierających siarkę.

3. Utleniania biologiczne

3.1. Cykl kwasu cytrynowego: metabolity i enzymy, źródła acetylo-CoA i szczawiooctanu,

włączanie aminokwasów do cyklu, wytwarzanie równoważników redukcyjnych, znaczenie
cyklu dla integracji metabolizmu komórki.

3.2. Łańcuch oddechowy: źródła równoważników redukcyjnych, struktura poszczególnych ogniw

łańcucha oddechowego, transport elektronów i jego inhibitory, miejsca sprzężenia transportu
elektronów z syntezą ATP, fosforylacja oksydacyjna (hipoteza chemiosmotyczna, inhibitory).

4. Kwas deoksyrybonukleinowy (DNA)

4.1. Struktura i funkcja DNA.
4.2. Replikacja DNA: polimerazy DNA u Pro- i Eukaryota, inicjacja replikacji, (sekwencje

inicjujące, bańka i widełki replikacyjne, rola topoizomeraz i białek wiążących się do jedno-
niciowego DNA, synteza inicjatorowego RNA), wydłużanie łańcucha DNA (synteza na nici
prowadzącej i na nici opóźnionej), ligaza DNA.

4.3. Naprawa DNA, skóra pergaminowata barwnikowa, ataxia teleangiectasia, niedokrwistość

Fanconiego.

4.4. Inhibitory replikacji DNA i ich znaczenie.
4.5. Analiza hybrydyzacyjna DNA (Southern blotting).
4.6. Rekombinowany DNA: enzymy restrykcyjne, reakcja łańcuchowej polimerazy (PCR),

klonowanie DNA, zastosowanie technologii rekombinowanego DNA w otrzymywaniu
aktywnych biologicznie białek.

26

5. Kwas rybonukleinowy (RNA)

5.1. Budowa i rodzaje RNA.
5.2. Transkrypcja: polimerazy RNA u Pro- i Eukaryota, inicjacja transkrypcji (rola sekwencji

regionu regulatorowego, rola prokariotycznego faktora σ i eukariotycznych faktorów
transkrypcji, wydłużanie łańcucha RNA, terminacja transkrypcji u Pro- i Eukaryota (rola
sekwencji i faktorów terminacji).

5.3. Transkrypcja genów klasy I: 45S pre-rRNA, synteza 28S, 18S i 5,8S rRNA z prekursora 45S.
5.4. Transkrypcja genów klasy II: struktura promotorów genów klasy II, pre-mRNA, modyfikacje

potranskrypcyjne hnRNA (struktura końca 5’, poliadenylacja końca 3’, wycinanie intronów),
redagowanie mRNA.

5.5. Transkrypcja genów klasy III: struktura promotorów genów klasy III, synteza 5S rRNA,

faktory transkrypcji, synteza pre-tRNA, modyfikacje potranskrypcyjne pre-tRNA (skrócenie
łańcucha nukleotydowego, przyłączenie sekwencji CCA do końca 3’, modyfikacja zasad).

5.6. Relacje struktura-funkcja w poszczególnych rodzajach RNA.
5.7. Analiza hybrydyzacyjna RNA (Northern blotting).
5.8. Odwrotna transkrypcja (rola wirusowej rewertazy, komplementarny DNA).
5.9. Inhibitory transkrypcji i ich znaczenie.

6. Biosynteza białek

6.1. Różnice w budowie rybosomów u Pro- i Eukaryota.
6.2. Kod genetyczny, mutacje.
6.3. Aktywacja aminokwasów.
6.4. Inicjacja, elongacja i terminacja syntezy białek u Pro- i Eukaryota.
6.5. Mechanizm działania insuliny oraz interferonu gamma (IFNγ) na szybkość translacji

u Eukaryota.

6.6. Antybiotyki – inhibitory biosyntezy białek.
6.7. Modyfikacje potranslacyjne białek.

7. Metabolizm cukrów prostych i złożonych

7.1. Główne drogi przemiany heksoz: glikoliza, glukoneogeneza.
7.2. Znaczenie szlaku pentozofosforanowego i kwasu uronowego.
7.3. Przemiany fruktozy, galaktozy i mannozy.
7.4. Metabolizm glikogenu: glikogeneza, glikogenoliza.
7.5. Kluczowe enzymy przemiany węglowodanów prostych i złożonych oraz regulacja allo-

steryczna i kowalencyjna ich aktywności.

7.6. Regulacja hormonalna przemiany węglowodanów: rola, mechanizm działania i efekty

biologiczne insuliny, adrenaliny, glukagonu, hormonów tarczycy i glukokortykoidów.

7.7. Rola wątroby i mięśni szkieletowych w utrzymaniu homeostazy glukozy.
7.8. Biosynteza i budowa glikoprotein choroba wtrętów komórkowych.
7.9. Genetycznie uwarunkowane niedobory enzymów w przemianie cukrów prostych i złożonych.

8. Kwasy tłuszczowe

8.1. Synteza kwasów tłuszczowych nasyconych, kompleks enzymatyczny syntazy kwasów

tłuszczowych, regulacja aktywności karboksylazy acetylo-CoA.

8.2. Aktywacja kwasów tłuszczowych.
8.3. Synteza kwasów tłuszczowych nienasyconych, desaturaza.
8.4. Wydłużanie łańcucha kwasów tłuszczowych.
8.5. Transport kwasów tłuszczowych do mitochondriów.

27

8.6. Synteza ciał ketonowych: lokalizacja i reakcje ketogenezy, regulacja ketogenezy, utylizacja ciał

ketonowych.

8.7. Utlenianie kwasów tłuszczowych o parzystej i nieparzystej liczbie atomów węgla w cząsteczce

(β-, ω- i α-oksydacja).

8.8. Biosynteza eikozanoidów: rola cyklooksygenazy i lipoksygenazy, synteza i rola biologiczna

prostaglandyn, prostacyklin, tromboksanów, leukotrienów, lipoksyn.

8.9. Inhibitory syntazy prostaglandyny H (PGHS), steroidowe i niesteroidowe leki przeciwzapalne

(NLPZ).

8.10. Współzależność metabolizmu kwasów tłuszczowych i glukozy.

9. Lipidy proste i złożone

9.1. Biosynteza triacylogliceroli (TAG) w tkance tłuszczowej, wątrobie i ścianie jelita: źródła

glicerolo-3-fosforanu (dehydrogenazy glicerolo-3-fosforanowa, rola kinazy glicerolowej),
etapy biosyntezy TAG i mechanizmy regulujące wielkość ich biosyntezy w poszczególnych
narządach.

9.2. Degradacja triacylogliceroli: lipoliza w przewodzie pokarmowym (enzymy lipolityczne, rola

żółci), lipoliza wewnątrznaczyniowa (lipaza lipoproteinowa), lipoliza wewnątrztkankowa
(lipaza hormonozależna tkanki tłuszczowej).

9.3. Rola wątroby i tkanki tłuszczowej w przemianach i magazynowaniu triacylogliceroli.
9.4. Biosynteza i degradacja fosfoglicerydów: biosynteza de novo fosfatydylocholiny, fosfatydylo-

etanoloaminy, fosfatydyloseryny, fosfatydylogliceroli, aktywacja substratów do syntezy
i mechanizmy regulujące wielkość poszczególnych syntez, reakcje wymiany pomiędzy
fosfolipidami a zasadami azotowymi oraz wewnątrzcząsteczkowe przemiany
fosfoglicerydów, biosynteza fosfatydyloinozytoli, cykl fosfatydyloinozytolowy, biosynteza
plazmalogenów i czynnika aktywującego płytki krwi (PAF), udział poszczególnych fosfolipaz
w degradacji fosfolipidów oraz rola produktów ich działania w metabolizmie komórkowym.

9.5. Biosynteza i degradacja sfingolipidów: synteza sfingozyny i ceramidu jako substratów

wyjściowych do biosyntezy sfingomieliny i glikosfingolipidów (cerebrozydów, sulfatydów,
globozydów i gangliozydów), aktywne nośniki substratów (UDP-pochodne cukrów).
Sfingolipidozy.

9.6. Przemiany lipoprotein, hipolipoproteinemie, hiperlipoproteinemie.
9.7. Nieprawidłowa przemiana węglowodanów i lipidów w cukrzycy.

10. Cholesterol i jego pochodne

10.1. Cholesterol: metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, wewnątrzkomórkowy

transport cholesterolu, drogi estryfikacji cholesterolu, transport cholesterolu z wątroby do
tkanek obwodowych i z tkanek obwodowych do wątroby (rola lipoprotein osocza krwi).

10.2. Kwasy żółciowe: metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, krążenie jelitowo-

wątrobowe, rola kwasów żółciowych w procesach trawienia i wchłaniania lipidów.

10.3. Witaminy D: synteza cholekalcyferolu i jego pochodnych hydroksylowanych, regulacja

biosyntezy, transport w osoczu krwi, mechanizm działania kalcytriolu w komórkach
docelowych. Krzywica, osteomalacja.

10.4. Hormony steroidowe:
10.4.1. Cholesterol jako substrat dla syntezy hormonów steroidowych: źródła substratu (cholesterol

LDL, synteza de novo, hydroliza estrów cholesterolu), wewnątrzkomórkowy transport
cholesterolu: rola białek wiążących.

10.4.2. Hormony steroidowe kory nadnerczy (mineralokortykoidy, glukokortykoidy i androgeny

nadnerczowe): metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, transport w osoczu
krwi: białka wiążące i regulacja ich syntezy.

28

10.4.3. Hormony płciowe (androgeny i estrogeny): metaboliy i enzymy biosyntezy, lokalizacja

enzymów syntetyzujących hormony płciowe w komórkach, regulacja biosyntezy, transport
w osoczu krwi: białka wiążące i regulacja ich syntezy.

10.4.4. Hormony ciałka żółtego (progestyny): metabolity i enzymy biosyntezy, lokalizacja

enzymów syntetyzujących progestyny w komórkach, regulacja biosyntezy, transport
w osoczu krwi: białka wiążące.

10.4.5. Mechanizm działania hormonów steroidowych w komórkach docelowych: receptory

hormonów steroidowych, hormony steroidowe jako regulatory transkrypcji genów, efekty
biologiczne działania hormonów steroidowych.

10.4.6. Genetycznie uwarunkowane nieprawidłowości przemian i mechanizmu działania hormonów

steroidowych.

11. Budowa i funkcja hormonów polipeptydowych oraz białkowych

11.1. Hormony uwalniające podwzgórza: liberyny: tyreo- (TRH), gonado- (GnRH) i kortyko-

liberyna (CRH), somatokrynina (GRH), hormon uwalniający prolaktynę (PRH); statyny:
czynnik hamujący uwalnianie gonadotropin (GnRIF), somatostatyna (GIF), prolakryny (PIF).

11.2. Hormony przedniego płata przysadki mózgowej: hormony polipeptydowe (hormon wzrostu,

prolaktyna) i glikoproteinowe (gonadotropiny, tyreotropina), proopiomelanokortyna i jej
pochodne.

11.3. Hormony syncytium trofoblastycznego łożyska: somatomammotropina i gonadotropina

kosmówkowa.

11.4. Hormony tylnego płata przysadki mózgowej: wazopresyna i oksytocyna.
11.5. Hormony przewodu pokarmowego: gastryna, sekretyna, pankreozyminocholecystokinina i in.
11.6. Inne biologicznie czynne peptydy: angiotensyny, insulina, glukagon, parathormon.

12. Biochemia tkanek

12.1. Podłoże biochemiczne procesów zachodzących w tkance łącznej (nabłonkowej, włóknistej,

chrzęstnej i kostnej).

12.2. Molekularne aspekty skurczu mięśnia.
12.3. Przewodzenie bodźców w ośrodkowym układzie nerwowym i na zakończeniach nerwowych:

neurotransmitery i ich receptory, transdukcja sygnałów, wtórne przekaźniki informacji
(cAMP, cGMP, fosfatydyloinozytole i jony wapnia).

12.4. Biosynteza i funkcja tlenku azotu (NO).
12.5. Biochemiczne podstawy chorób układu nerwowego (udar mózgu, miastenia gravis, pląsawica

Huntingtona, choroba Alzheimera, choroba Parkinsona).

12.6. Biochemia procesu widzenia.

13. Stres oksydacyjny

13.1. Reaktywne formy tlenu.
13.2. Czynniki antyutleniające.
13.3. Reakcje utleniania składników komórkowych przez reaktywne formy tlenu i towarzyszące im

zmiany chorobowe.