Kataliza enzymatyczna
W obecności enzymu:
Szybkość reakcji jest
10
6
-10
12
razy wyższa
w porównaniu z
szybkością reakcji niekatalizowanej
Warunki środowiskowe są łagodniejsze
: Reakcja
katalizowana przez enzym przebiega w łagodniejszych
warunkach, to jest przy umiarkowanej temperaturze,
ciśnieniu i pH zbliżonym do obojętnego (takie są warunki
fizjologiczne).
Reakcja katalizowana przez enzym cechuje się
większą
specyficznością.
Enzymy zwykle są wysoce specyficzne,
tzn. reagują tylko z określonymi substratami.
Reakcje enzymatyczne
poddają się procesom
regulacyjnym
. Aktywność enzymów jest modyfikowana w
obecności pewnych związków niebędących substratami.
Niektóre enzymy wymagają obecności pewnych
kofaktorów dla pełnienia swojej funkcji katalitycznej
Apoenzym + Kofaktor Holoenzym
(tylko białko) (nie białko) (aktywny)
(nieaktywne)
Kofaktory są niebiałkowymi składnikami enzymów
Koenzymy
O
N
N
N
N
NH
2
O
C
H
2
O
OH OH
P
O
O
O
-
O
-
O
O
P
N
+
O
CH
2
OH
OH
C
NH
2
H
O
N
C
NH
2
H
R
H
+
+ 2e
-
Ribose
Adenine
Nicotinamide
Ribose
Dwunukleotyd nikotynamido adeninowy (NAD
+
)
NAD
+
+ SH
2
NADH + H
+
+ S
(Ox)
(Red)
(Ox)
(Red)
NADP
+
has phosphate
here
NADH +
1
/
2
O
2
+ H
+
==> NAD
+
+ H
2
O
∆∆∆∆
G
o
’
= -220kJ/mol
NAD
+
H-
hydride
NADH
OH
C
C
O
Koenzym A (CoA or CoASH)
:
Koenzymy
Koenzym
Reakcja
Witamina
Biotyna
karboksylacja
Biotyna
Koenzym A
Transfer grup acylowych
Kwas
pantotenowy(B
5
)
FADH
2
Utlenianie/redukcja
Ryboflawina(B
6
)
NADH/NADPH
Utlenianie/redukcja
Niacyna (B
3
)
Kwas liponowy
Utlenienie α-ketokwasów
(np. pirogronianu)
-
Fosforan
pirydoksalu
Transfer grup aminowych
Pirydoksyna (B
6
)
Tetrahydrofolan
Transfer reszt jedno-
węglowych
Kwas foliowy
Pirofosforan
tiaminy
Transfer aldehydów
Tiamina (B
1
)
Profil energetyczny prostej reakcji A
⇔
⇔
⇔
⇔
B
Wpływ katalizatora na energię aktywacji reakcji
Mechanizm reakcji enzymatycznej
Kinetyka Michaelisa-Menten
Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji.
[E]=const.
V = Vmax[S]/(K
M
+ [S])
Reakcja 1 rzędu: v = k * [S]
1
Reakcja 0 rzędu: v – k * [S]
0
= k
Równanie Lineweaver-Burk’a
1/v=1/V
max
+ K
M
/V
max
*[S]
gdy 1/v=0
to :
1/[S] = -1/K
M
gdy 1/[S] = 0
to: 1/v=1/V
max
Hamowanie kompetycyjne
(współzawodnicze)
Hamowanie niekompetycyjne (mechanizm)
Kinetyka reakcji hamowanej niekompetycyjnie
Wpływ temperatury i pH na szybkość
reakcji enzymatycznej
Klasyfikacja enzymów
Tradycyjnie, enzymy noszą nazwy nadane im przez badaczy, którzy je
odkryli.
Dla ujednolicenia i uporządkowania nazewnictwa, International Union
of Biochemists (I.U.B.) zaproponowała system klasyfikacji enzymów
według kryterium typu katalizowanej reakcji. W ten sposób enzymy
są kwalifikowane do jednej z 6 klas, uzyskując swój (4 członowy)
numer klasyfikacyjny (E.C.=Enzyme Classification) .
Number
Klasyfkacja
Własności biochemiczne
1
Oksydoreduktazy
Działają na różne grupy funkcyjne dodając
lub odbierając od nich atomy wodoru
(przykład: dehydrogenazy, reduktazy)
2
Transferazy
Przeniesienie (transfer) grup funkcyjnych
zawierających C, N lub P pomiędzy
cząsteczkami o charakterze donorów a
cząsteczkami pełniącymi funkcję
akceptorów.
(przykład: kinazy są transferazami
przenoszącymi resztę fosforanową z ATP
na inną cząsteczkę –uczestniczą w regulacji
metabolizmu).
3
Hydrolazy
Katalizują rozerwanie wiązania
chemicznego z udziałem cząsteczki wody
(czyli reakcję hydrolizy wiązania)..
4
Liazy
Katalizują rozkład wiązań C-C, C-S i
niektórych C-N bez udziału wody.
5
Isomerazy
Katalizują przekształcenie związku w jego
formę izomeryczną.
6
Ligazy
Katalizują reakcje tworzenia wiązań
(syntezy) wykorzystując energię ze
sprzężonej reakcji hydrolizyATP.