Kataliza enzymatyczna

W obecności enzymu:

Szybkość reakcji jest

10

6

-10

12

razy wyższa

w porównaniu z

szybkością reakcji niekatalizowanej

Warunki środowiskowe są łagodniejsze

: Reakcja

katalizowana przez enzym przebiega w łagodniejszych
warunkach, to jest przy umiarkowanej temperaturze,
ciśnieniu i pH zbliżonym do obojętnego (takie są warunki
fizjologiczne).

Reakcja katalizowana przez enzym cechuje się

większą

specyficznością.

Enzymy zwykle są wysoce specyficzne,

tzn. reagują tylko z określonymi substratami.

Reakcje enzymatyczne

poddają się procesom

regulacyjnym

. Aktywność enzymów jest modyfikowana w

obecności pewnych związków niebędących substratami.

Niektóre enzymy wymagają obecności pewnych

kofaktorów dla pełnienia swojej funkcji katalitycznej

Apoenzym + Kofaktor Holoenzym

(tylko białko) (nie białko) (aktywny)

(nieaktywne)

Kofaktory są niebiałkowymi składnikami enzymów

Koenzymy

O

N

N

N

N

NH

2

O

C

H

2

O

OH OH

P

O

O

O

-

O

-

O

O

P

N

+

O

CH

2

OH

OH

C

NH

2

H

O

N

C

NH

2

H

R

H

+

+ 2e

-

Ribose

Adenine

Nicotinamide

Ribose

Dwunukleotyd nikotynamido adeninowy (NAD

+

)

NAD

+

+ SH

2

NADH + H

+

+ S

(Ox)

(Red)

(Ox)

(Red)

NADP

+

has phosphate

here

NADH +

1

/

2

O

2

+ H

+

==> NAD

+

+ H

2

O

∆∆∆∆

G

o

’

= -220kJ/mol

NAD

+

H-

hydride

NADH

OH

C

C

O

Koenzym A (CoA or CoASH)

:

Koenzymy

Koenzym

Reakcja

Witamina

Biotyna

karboksylacja

Biotyna

Koenzym A

Transfer grup acylowych

Kwas

pantotenowy(B

5

)

FADH

2

Utlenianie/redukcja

Ryboflawina(B

6

)

NADH/NADPH

Utlenianie/redukcja

Niacyna (B

3

)

Kwas liponowy

Utlenienie α-ketokwasów

(np. pirogronianu)

-

Fosforan

pirydoksalu

Transfer grup aminowych

Pirydoksyna (B

6

)

Tetrahydrofolan

Transfer reszt jedno-

węglowych

Kwas foliowy

Pirofosforan

tiaminy

Transfer aldehydów

Tiamina (B

1

)

Profil energetyczny prostej reakcji A

⇔

⇔

⇔

⇔

B

Wpływ katalizatora na energię aktywacji reakcji

Mechanizm reakcji enzymatycznej

Kinetyka Michaelisa-Menten

Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji.

[E]=const.

V = Vmax[S]/(K

M

+ [S])

Reakcja 1 rzędu: v = k * [S]

1

Reakcja 0 rzędu: v – k * [S]

0

= k

Równanie Lineweaver-Burk’a

1/v=1/V

max

+ K

M

/V

max

*[S]

gdy 1/v=0

to :

1/[S] = -1/K

M

gdy 1/[S] = 0

to: 1/v=1/V

max

Hamowanie kompetycyjne

(współzawodnicze)

Hamowanie niekompetycyjne (mechanizm)

Kinetyka reakcji hamowanej niekompetycyjnie

Wpływ temperatury i pH na szybkość

reakcji enzymatycznej

Klasyfikacja enzymów

Tradycyjnie, enzymy noszą nazwy nadane im przez badaczy, którzy je
odkryli.

Dla ujednolicenia i uporządkowania nazewnictwa, International Union
of Biochemists (I.U.B.) zaproponowała system klasyfikacji enzymów
według kryterium typu katalizowanej reakcji. W ten sposób enzymy
są kwalifikowane do jednej z 6 klas, uzyskując swój (4 członowy)
numer klasyfikacyjny (E.C.=Enzyme Classification) .

Number

Klasyfkacja

Własności biochemiczne

1

Oksydoreduktazy

Działają na różne grupy funkcyjne dodając
lub odbierając od nich atomy wodoru
(przykład: dehydrogenazy, reduktazy)

2

Transferazy

Przeniesienie (transfer) grup funkcyjnych
zawierających C, N lub P pomiędzy
cząsteczkami o charakterze donorów a
cząsteczkami pełniącymi funkcję
akceptorów.
(przykład: kinazy są transferazami
przenoszącymi resztę fosforanową z ATP
na inną cząsteczkę –uczestniczą w regulacji
metabolizmu).

3

Hydrolazy

Katalizują rozerwanie wiązania
chemicznego z udziałem cząsteczki wody
(czyli reakcję hydrolizy wiązania)..

4

Liazy

Katalizują rozkład wiązań C-C, C-S i
niektórych C-N bez udziału wody.

5

Isomerazy

Katalizują przekształcenie związku w jego
formę izomeryczną.

6

Ligazy

Katalizują reakcje tworzenia wiązań
(syntezy) wykorzystując energię ze
sprzężonej reakcji hydrolizyATP.