BIOL:Komórki podporowe i substancja pozakomórkowa

1

BIOL:Komórki podporowe i substancja
pozakomórkowa

MACIERZ POZAKOMÓRKOWA

jest to substancja, która wypełnia przestrzeń pomiędzy komórkami. Grube włókna kolagenu i elastyny przeplatane są

strukturą substancji podstawowej zbudowanej z proteoglikanów i glikozaminoglikanów — grupy związków

tworzące filtr biofizyczny i odpowiadające za hydrofilny charakter macierzy (potrafią wiązać i utrzymywać wodę).

Wszystkie morfotyczne, upostaciowane składniki tkanki łącznej (komórki i włókna) zawieszone są w tejże

substancji. Macierz pozakomórkowa jest swoistym tworem, który zespala komórki w tkanki i narządy, umożliwia

organizację przestrzenną tkanki oraz zapewnia jej mechaniczną stabilność i podporę dla komórek (komórki bardziej

przylegają do macierzy niż do sąsiadujących komórek). Macierz ta, pełniąca rolę sfery ochronnej komórek

(znajdująca się między nimi a środowiskiem zewnętrznym), występuje u wszystkich organizmów

wielokomórkowych. Wszelkie substancje, które chcą przedostać się do komórki (usadowionej na błonie podstawnej

lub funkcjonującej z dala od innych komórek struktury), musi przedostać się przez macierz pozakomórkową. Jest

ona zatem biofizycznym filtrem, który kontroluje przekazywanie składników odżywczych i produktów odpadowych,

mediatorów i wszelkich innych substancji ze środowiska do komórki. Jakość struktury gwarantuje prawidłowe

funkcjonowanie komórki danego narządu, dlatego jej podstawową funkcją fizjologiczną jest filtrowanie różnych

substancji, które przenoszone są z naczyń włosowatych do komórki (i na odwrót). Macierz pozakomórkowa

zbudowana jest w głównej mierze z kolagenu. W grupie białek niekolagenowych wyróżniamy elastynę,

fibronektynę, lamininę, trombospondynę, tenascyny, matryliny, nidogen, fibulinę, fibrylinę oraz glikoproteiny

zasocjowane z mikrofibrylami.

Potencjał elektryczny macierzy zewnątrzkomórkowej wynosi 240 μV i może zmieniać się w zależności od różnych

parametrów (np. pH, stres, zapalenie, leki i inne).

Macierz komórkowa jest głównym miejscem gromadzenia się homotoksyn (faza depozycji) lub ich eliminacji w

procesie zapalnym (faza zapalenia). Homotoksyny zaburzają w różnym stopniu funkcjonowanie komórki i mogą

powodować powstanie przewlekłych chorób degeneracyjnych, których głównymi cechami są dysfunkcja i śmierć

komórek. Gromadzenie dużej ilości homotoksyn w macierzy zewnątrzkomórkowej może zaburzyć płynność

transportu składników odżywczych i produktów resztkowych. Macierz zewnątrzkomórkowa jest głównym miejscem

działania większości procesów regulacyjnych organizmu. Ponieważ substancja zewnątrzkomórkowa jest blisko

komórki, dlatego jakość życia komórki jest silnie uzależniona od czystości macierzy. Mimo, że większość toksyn

występuje i gromadzi się w macierzy zewnątrzkomórkowej, ich wpływ często sięga wnętrza komórki i jądra.

Dlatego nie można uznawać macierzy zewnątrzkomórkowej za izolowaną, interaktywną strukturę informacyjną, ale

należy skupić się na interakcjach pomiędzy różnymi poziomami żywej macierzy.

Komórki podporowe

Macierz pozakomórkowa wytwarzana jest poprzez wysoce wyspecjalizowane komórki podporowe, do których

należą:

1. fibroblasty — w większości tkanek; trójwymiarowa sieć, która rozciąga się pomiędzy komórką narządu a

naczyniami włosowatymi i chłonnymi; syntezuje struktury proteoglikanów i glikozaminoglikanów przez aparat

Golgiego; ma podstawowe znaczenie dla macierzy zewnątrzkomórkowej, gdyż odtwarzają uszkodzoną (na skutek

zakażenia lub zranienia) strukturę macierzy. Posiadają zwykle rozgałęzioną cytoplazmę, otaczającą eliptyczne

jądro komórkowe.

BIOL:Komórki podporowe i substancja pozakomórkowa

2

2. chondrocyty — chrząstki

3. osteoblasty — kości

4. miofibroblasty — wytwarzają składniki substancji pozakomórkowej

5. adipocyty (komórki tłuszczowe) — gromadzą lipidy

Fibroblasty

Chondrocyty

Osteoblasty (trzy - patrz strzałka)

Miofibroblasty (6)

Adipocyty

BIOL:Komórki podporowe i substancja pozakomórkowa

3

Główne składniki substancji pozakomórkowej

(1)                               Główne proteglikany chrząstki. Proteoglikany: białka zawierające

jeden lub więcej kowalencyjnie połączonych łańcuchów glikozoaminoglikanów.

Najmniejszymi jednostkami łączącymi proteoglikany są mukopolisacharydy, długie

polimery zbudowane z powtarzających się glikozaminoglikanów (GAG-i)

1. glikozaminoglikany (GAG-i) —

duże polisacharydy zbudowane z

powtarzających się jednostek

dwucukrowych. Jedna reszta to

zawsze aminocukier

(D-glukozamina lub

D-glaktozamina), a druga to kwas

uronowy (D-glukuronowy lub

L-iduronowy). Tworzą uwodniony

żel w tkankach podporowych,

różnie rozmieszczony w tkankach.

Niemal wszystkie GAG-i zawierają

dodatkowo grupę siarczanową,

nadającą cząsteczkom silny ładunek

ujemny, a także przyczyniającą się

do wiązania przez nie jonów sodu i

wody (co nadaje tkance prężność i

zapobiega deformacjom na skutek

działania sił ściskających). Łączą

się również z białkami tworząc

proteoglikany (olbrzymie cząsteczki

zdolne do wiązania w substancji

pozakomórkowej dużą ilość wody).

Cząsteczki proteoglikanów

występujące na powierzchni komórek różnego typu:

• wiążą się, między innymi, z fibronektyną i lamininą

• pełnią rolę receptorów

• biorą udział w adhezji komórkowej oraz oddziaływaniach międzykomórkowych

• oddziałując z kolagenem i elastyną utrzymują właściwą strukturę tkanki łącznej

• zmiany jakościowe i iloœściowe tych makrocząsteczek w macierzy mogą prowadzić do aktywacji niektórych

onkogenów (genów nowotworów).

Podział glikozaminoglikanów:

• kwas hialuronowy — jest biopolimerem, w przeciwieństwie do innych glukozoaminoglikanów nie tworzy

kowalencyjnego wiązania z białkami, nie może więc wchodzić w skład typowego proteoglikanu. Może jednak

stanowić oś, na której wiążą się inne proteoglikany tworząc wraz z nimi agregat proteoglikanu. Zbudowany

jest z powtarzającego się dwucukru, w którego skład wchodzi kwas glukuronowy oraz

N-acetyloglukozoamina. Kwas hialuronowy poprzez wiązanie i zatrzymywanie wody w przestrzeniach

międzykomórkowych zwiększa odpornoœść tkanek na stres mechaniczny. Zapewnia również tkance

sprężystość i wytrzymałość. Pochodne tego kwasu stosuje się do zwiększania objętoœci tkanek miękkich na

drodze podskórnych iniekcji. Ponieważ kwas ten wiąże wodę w naskórku (co gwarantuje skórze sprężystość),

w starszych organizmach, gdy ilość kwasu maleje, skóra traci zdolność wiązania wody i powstają zmarszczki.

Substancje zawierające kwas hialuronowy charakteryzują się wysoką lepkością, co utrudnia przenikanie przez

BIOL:Komórki podporowe i substancja pozakomórkowa

4

nie czynników patogennych (np. bakterii), dzięki czemu tkani chronione są przed infekcją. Z tego względu

jego niedobór może prowadzić do podatnoœści na infekcje bakteryjne, stany zapalne stawów oraz mechaniczne

uszkodzenia tkanek. Rozmieszczenie: chrząstka, maź stawowa, skóra, tkanka podporowa

• siarczan chondroityny i dermatanu — rozmieszczenie: skóra, chrząstka, kość, tkanka podporowa, naczynia

krwionośne, serce

• siarczan chondroityny (A i C) zbudowany jest z około 25-40 powtarzających się jednostek dwucukru (kwas

glukuronowy oraz N-acetylogalaktozoamina), przy czym reszta N-acetylogalaktozoaminy może ulegać

podstawieniu siarczanem w pozycji 4 lub 6. Siarczan ten połączony z kwasem hialuronowym za pomocą

białek wiążących utrzymuje właśœciwą strukturę, sprężystość i wytrzymałość tkanki chrzęstnej. Rozwój

zmian zwyrodnieniowych u osób starszych związany jest ze zmniejszaniem się jego zawartości w chrząstce.

• siarczan dermatanu (dawniej siarczan chondroityny B) zamiast kwasu D-glukuronowego występującego w

siarczanie chondroityny, związanego z N-acetylogalaktozoamią wiązaniem beta 1,3, posiada kwas

L-iduronowy połączony wiązaniem alfa 1,3. Obecny jest w rogówce oka (zapewniając jej przezroczystoœść)

oraz w twardówce (gdzie odpowiedzialny jest za utrzymanie właœściwego kształtu gałek ocznych)

• siarczan heparanu i heparyna — rozmieszczenie: błona podstawna, tętnice płucne, płuco, skóra, wątroba,

ziarna komórek tucznych

• siarczan heparanu zbudowany jest z monomerów kwasu D-glukuronowego oraz N-acetyloglukozoaminy,

przy czym reszty N-acetyloglukozoaminy mogą być podstawiane kilkoma grupami siarczanowymi.

Zadania: uczestniczy w oddziaływaniach między komórkami, odpowiada za sprężystość bony

plazmatycznej a także przejmuje funkcje receptorową (a więc bierze udział w przenoszeniu informacji).

Organizmy takie jak wirus Dengue’a, wirusy herpes (HSV 1), sporozoity malarii czy dwoinki rzeżączki

wykorzystują siarczan heparanu obecny na powierzchni komórek jako receptor podczas wiązania się do

komórek gospodarza (Liu J., Thorp S. C.: Cell surface heparan sulfate and its roles in assisting viral

infections. Med. Res. Rev. 2002, 22, 1-25

[1]

)

• heparyna zbudowana jest z powtarzającej się sekwencji disacharydu (glukozoaminy oraz kwasu

glukuronowego). Występuje głównie w ziarnistoœciach komórek tucznych, wątrobie, mięśniach, płucach,

sercu, nerkach oraz œśledzionie, a także w skórze i krwi

• siarczan keratanu — tutaj miejsce kwasu uronowego zajmuje galaktoza (cukier prosty, C

6

H

12

O

6

, nie

spotykany w postaci wolnej). Zbudowany jest z powtarzających się jednostek galaktozy połączonej z

N-acetyloglukozoaminą. Rozmieszczenie: rogówka, chrząstka, krążek międzykręgowy. Typy:

• typ I — N-acetyloglukozoamina łączy się wiązaniem N-glikozydowym z resztą asparaginy, występuje

pomiędzy włóknami kolagenowymi nadaje przezroczystość rogówce oka

• typ II — N-acetyloglukozoamina tworzy wiązanie O-glikozydowe z resztą seryny lubŸ treoniny. Występuje

w tkance łącznej

Kwas hialuronowy

Siarczan chondroityny

Siarczan dermatanu

Siarczan heparanu

BIOL:Komórki podporowe i substancja pozakomórkowa

5

Heparyna

Siarczan keratanu

2. białka włókniste — decydujące o odporności tkanek na rozciąganie. Główne białka:

• kolagen — główne białko tkanki łącznej; jest białkiem pozakomórkowym, stanowi około 1/3 wszystkich

białek ludzkiego organizmu; jest to grupa ściśle spokrewnionych białek tworzących filamenty , włókienka i

sieci a następnie wiążące się z innymi białkami. Kolagen zawiera duże ilości glicyny i proliny oraz dwa

aminokwasy (hydroksyprolinę — w dużych ilościach i hydroksylizynę). Aminokwasy te są formowane w

procesie enzymatycznym, która wymaga obecności witaminy C (wymagana konieczność występowania

stałego stężenia witaminy C w organizmie  zablokowanie syntezy kolagenu skutkuje wystąpieniem

szkorbutu, czyli uszkodzeniu skóry, błon śluzowych i wypadaniu zębów). Łańcuchy kolagenu składają się z

triad aminokwasów: Gly(glicyna)-X-Y (X, Y - inne aminokwasy, np. prolina i hydroksyprolina). Niewiele

innych białek wykazuje taką regularność mającą tendencję do przyjmowania określonej konformacji (na

skutek oddziaływań między sobą). Trzy cząsteczki kolagenu skręcają się spontanicznie w podjednostki zwane

tropokolagenem (tropokolagen ma strukturę potrójnej, ściśle upakowanej helisy). Białka kolagenowe, oprócz

charakterystycznych domen trihelikalnych, posiadają w swojej budowie fragmenty nie objęte strukturą

potrójnej helisy (mogą one występować na końcach cząsteczki tropokolagenu, bądź też przedzielać strukturę

trihelikalną. Jak już wspomniano wcześniej kolagen (bez względu na typ) wykazuje wysoką zawartość

glicyny(33,5%), proliny (12%) i hydroksyproliny (10%) - co daje 55% aminokwasów tworzących kolagen.

Ostatni z nich nie występuje w innych białkach organizmu, dlatego ilość jego w moczu jest miarą szybkości

rozpadu kolagenu.

• <videoflash>YmuFI1jtc8M</videoflash> Ze względu na wytwarzane struktury przestrzenne kolageny można

podzielić na:

• tworzące włókna (I, II, III, V, XI)

• tworzące mikrowłókna (VI)

• występujące na obrzeżach włókien (IX)

• błonowe (IV, VIII)

• kotwiczące (VII)

Poniższa tabela przedstawia podział kolagenów na grupy.

Typ

kolagenu

Opis

Rozmieszczenie

I

Grube prążkowane włókna kolagenowe (kolagen włóknisty); najbardziej powszechnie

występujący rodzaj kolagenu w ludzkim organizmie, odporny na rozciąganie

skóra właściwa, kość, więzadła,

powięzie, chrząstka włóknista,

rogówka, tkanka łączna włóknista

II

Cienkie prążkowane włókna kolagenowe; interakcja (słaba) z siarczanem dermatanu; W

porównaniu z kolagenem typu I cechuje się większą zawartością hydroksylizyny i

hydroksylizylopochodnych glikozydów, przy równocześnie mniejszej zawartości lizyny;

Charakterystyczną cechą kolagenu typu II jest tworzenie włókien o małej średnicy, o dużej

sprężystości i odporności na obciążenie.

Chrząstka szklista, chrząstka sprężysta,

krążki międzykręgowe, ciała szkliste

BIOL:Komórki podporowe i substancja pozakomórkowa

6

III

Cienkie prążkowane włókna kolagenowe, nazwane siateczkowymi wykazujące
srebrochłonność; powszechny podobnie jak kolagen I, ale nieobecny w ścięgnach i kościach;

występuje w tkance tworzącej się z fibroblastów, w trakcie zabliźniania ran, zanim zostanie

wytworzony kolagen typu I; stosunek ilościowy kolagenu typu III do kolagenu typu I

decyduje o średnicy włókien. Stwierdzono, że włókna o wysokiej zawartości kolagenu typu

III cechują się małą średnicą. Pozwala to przypuszczać, że kolagen tego typu reguluje grubość

włókien kolagenowych.

Naczynia krwionośne, narządy

miąższowe, szpik kostny, narządy

limfatyczne mięśnie gładkie, nerw,

płuca, skóra

IV

Cienkie warstwy; białko to jest prawie całkowicie nierozpuszczalne ze względu na liczne

wiązania z innymi składnikami błon podstawnych.

Błony podstawne (występuje w

mikrowłóknach międzytkankowych,

tworzących cienkie membrany między

różnymi tkankami organizmu), blaszki

zewnętrzne, torebka soczewki

V

Cienkie włókienka; występuje na granicy tkanki tworzącej blizny i tkanek na krawędzi blizn

– występuje zawsze jako dopełnienie kolagenu typu I

Błona podstawna w łożysku, mięsień

gładki, mięsień szkieletowy

VI

Cienkie włókienka; odmiana typu V – spełniająca tę samą funkcję

Wszechobecny

VII

Krótkie prążkowane włókienka; włókna kolagenu typu VII wnikają bezpośrednio do błon

podstawnych, dlatego też zasadniczą rolą tego białka jest wiązanie błon podstawnych do

otaczającego podścieliska.

Włókienka kotwiczące w błonie

podstawnej naskórka (m.in. w skórze i

na powierzchni tętnic) i owodni

VIII

Morfologia niepewna

Śródbłonek – tkanki tworzące błony

śluzowe oraz wnętrze żył i tętnic

IX

Morfologia niepewna

Chrząstka - razem z typem II

X

Morfologia niepewna; charakteryzują się licznymi fragmentami nie objętymi strukturą

potrójnej helisy. Są obecnie przedmiotem intensywnych badań.

Chrząstka wapniejąca

XI

Morfologia niepewna

Chrząstka - razem z typem II

(2)                               Przeprost palców w zespole

Ehlersa-Danlosa

Ze względu na to, że kolagen występuje szczególnie w

dużych ilościach w kościach, chrząstkach, ścięgnach,

więzadłach oraz w skórze, można stwierdzić że jest

podstawą biernego narządu ruchu (kości i układu

stawowo-więzadłowego). Podstawową funkcją kolagenu nie

jest wypełnianie przestrzeni międzykomórkowej, tylko

zapewnienie tkance wytrzymałości mechanicznej (twardości,

sztywności oraz sprężystości). Znaczenie roli kolagenu

ilustrują najlepiej dwie choroby:

• osteogenesis imperfecta - wada genetyczna (najczęściej

punktowe mutacje genów kodujących kolagen typu I)

prowadząca do nieprawidłowego tworzenia kolagenu,

który powoduje nadmierną łamliwość kości. Złamania występują często a zarazem bardzo szybko się

zrastają. Występuje ogromna giętkość kości, przez co przybierają one kształty łuków

• zespół Ehlersa-Danlosa - nadmierna rozciągliwość skóry i tkanek otaczających stawy, co prowadzi do

częstych zwichnięć

BIOL:Komórki podporowe i substancja pozakomórkowa

7

(3)                               Zdjęcie rentgenowskie

przedramion dorosłej pacjentki z osteogenesis

imperfecta typu V

Kolagen uczestniczy zarówno w wielu procesach

fizjologicznych jak i patologicznych (wiąże wodę w tkance,

bierze udział w procesie krzepnięcia krwi, w procesach

związanych z gojeniem się ran, tworzeniem blizny czy

regeneracji kości po złamaniach).

• fibrylina — glikoproteina, główny składnik

pozakomórkowych mikrofibryli wchodzących w skład

włókien sprężystych (łącząc się z elastyną). Mikrofibrylee

występują w płucach, skórze, ścianie naczyń krwionośnych,

w substanicji pozakomórkowej kłębuszków naczyniowych

ciałek nerkowych i we włóknach wieszadłowych soczewki.

Mutacje genów kodujących fibrylinę-1 powodują

wystapienie zespołu Marfana (gen, którego mutacje są

odpowiedzialne za występowanie typowych dla tego zespołu

objawów został zlokalizowany na chromosomie 15).

Przyczyną zespołu Marfana jest uwarunkowane genetycznie

uszkodzenie włókien sprężystych i zaburzenie w tworzeniu

kolagenu oraz substancji podstawowej tkanki łącznej.

Osobom z tym zespołem grozi miedzy innymi zwichnięcie

soczewki oka (gdyż fibrylina występuje w włóknach

więzadłowych) i pękniecie głównej tętnicy (niezdolność do odzyskania pierwotnej średnicy po rozciągnięciu

powoduje jej osłabienie).

(4)                               Elastyna w stanie rozluźnienia i rozciągnięcia

• elastyna — wytwarzane przez

fibroblasty hydrofobowe

(odpychające wodę) białko

stanowiące główny składnik

włókien sprężystych. Za pomocą

wiązań poprzecznych organizuje

się we włókna lub błony

(pomiędzy cząsteczkami

elastyny tworzą się

kowalencyjne wiązania).

Elastyna składa się z 750 reszt

aminokwasowych, z których

znaczną zawartość stanowią

prolina (13%) oraz glicyna

(34%), a nie ma w ogóle

hydroksylizyny. Elastyna nadaje

tkankom sprężystość i pozwala

na odzyskanie pierwotnej

postaci. W stanie rozluźnienia

tworzy nieregularną spiralę,

która jest podatna na

rozciąganie.

BIOL:Komórki podporowe i substancja pozakomórkowa

8

• fibronektyna — wielofunkcyjna glikoproteina, która w macierzy pozakomórkowej może pełnić rolę nie tylko

strukturalną, ale także regulującą oddziaływanie na osi komórka-macierz (interakcja z integrynami). Działając

w parze z receptorem integrynowym (białkami błon komórkowych, biorącymi udział w procesach adhezji

komórka-macierz lub komórka-komórka) doprowadza do przekazywania sygnałów ze środowiska

zewnętrznego do wnętrza komórki, regulując tym samym organizację cytoszkieletu. Receptor integrynowy

VLA-5 łączy ją z białkami cytoszkieletu taliną i winkuliną, które z kolei oddziałują z włóknami aktyny. Każdy

z łańcuchów fibronektyny zbudowany jest z powtarzających się motywów aminokwasowych (typu I, II i III),

które są rozmieszczone nieregularnie i tworzą strukturę mozaikową białka. Białko to potrafi zmienić swoją

strukturę przestrzenną w zależności od warunków środowiska i potrzeb organizmu. Fibronektyna występuje w

3 głównych formach:

• jako białko łączące się z powierzchnią komórek - co umożliwia adhezję komórek do substancji

pozakomórkowej

• jako krążące białko osocza

• jako nierozpuszczalne włókienka wchodzące w skład substancji pozakomórkowej.

3. białka niewłókniste — łączące się z receptorami na powierzchni komórek.

• laminina — usiarczanowana glikoproteina wytwarzana przez większość komórek nabłonka i śródbłonka;

główna pozakomórkowa cząsteczka łącząca komórki i substancje pozakomórkową; jej cząsteczki mają kształt

krzyży.

• entaktyna (nidogen) — usiarczanowana glikoproteina, składnik wszystkich błon podstawnych; fizjologicznie

jest łącznikiem pomiędzy integrynami błony komórkowej i kolagenem typu IV (który stanowi blaszkę gęstą

błony podstawnej) oraz lamininą.

• tenascyna — pozakomórkowa glikoproteina biorąca udział w adhezji komórek.

BŁONA PODSTAWNA I ADHEZJA KOMÓREK DO SUBSTANCJI
POZAKOMÓRKOWEJ

Budowa

Błona podstawna jest powierzchnią specjalną macierzy zewnątrzkomórkowej. Jest to cienka warstewka (grubość

około 0,05 mikrometra) substancji międzykomórkowej oddzielająca nabłonki od położonych głębiej tkanek. Błona

podstawowa nie zawiera komórek i ma postać cienkich blaszek podstawnych lub błon podstawnych, na których

spoczywają warstwy komórek nabłonkowych, ale otacza także komórki mięśniowe, tłuszczowe i nerwy obwodowe.

Zbudowana jest z kilku warstw:

• blaszka jasna/rzadka (lamina lucida) - 60 nm, jest zbudowana z lamininy (proteoglikanu) i kolagenu (typu IV)

• blaszka gęsta (lamina densa) - 30-100 nm, składa się z kolagenu typu VII

• blaszka siateczkowata (lamina reticularia) - zmienna grubość; zakotwicza błonę podstawną w macierzy

pozakomórkowej na 3 sposoby:

• kolagen typu III łączy się z wypustką blaszki gęstej, która wnika do blaszki siateczkowatej

• włókna kotwiczące (kolagen typu VII) łączą błonę podstawną z macierzą pozakomórkową

• włókna sprężyste w macierzy pozakomórkowej łączą się z błona podstawną i mikrofilamentami fibrylinowymi

Funkcje

• tworzenie powierzchni styku pomiędzy --> możliwość adhezji (zakotwiczania się w błonie podstawnej, która jest

ściśle związana z substancją pozakomórkową)

• tworzenie bariery przepuszczalności --> nie wszystkie substancje mogą przedostać się przez błonę podstawną,

ponieważ jej struktura czyni ją selektywnym filtrem (tak zwanym filtrem dyfuzyjnym). Przykłady:

BIOL:Komórki podporowe i substancja pozakomórkowa

9

• w naczyniach krwionośnych stopuje przenikanie do tkanek białek, które mają dużą masę cząsteczkową

• w płucach umożliwia wymianę gazów

• w nerkach zapobiega utracie białek z filtrowanej krwi

• kontrola organizacji i różnicowania komórek (dzieje się to poprzez oddziaływanie receptorów, które znajdują się

na jej powierzchni oraz cząstek w macierzy pozakomórkowej)

Główne składniki

• kolagen typu IV

• laminina

• siarczan heparanu

• entaktyna

• fibronektyna

• inne: małe ilości słabo scharakteryzowanych białek i GAG-ów

Połączenia pomiędzy komórkami i macierzą pozakomórkową

1. płytki przylegania - w tych miejscach fibronektyna łączy wewnątrzkomórkową sieć aktynową z substancją

pozakomórkową

2. receptory lamininy - tam gdzie laminina stanowi główny składnik błony podstawej

3. półdesmosomy (hemidesmosomy) - filamenty cytokeratynowe zakotwiczają się w błonie podstawnej (patrz. Rys.

5 - poprzedni rozdział)

4. nieintegrynowe glikoproteiny, które wystepują na powierzchni komórek wiążą się między innymi z kolagenem

macierzy pozakomórkowej

Pytania do wykładu

1. Jaką funkcję pełni macierz pozakomórkowa?

2. Dlaczego jakość życia komórki jest silnie uzależniona od czystości macierzy?

3. Jakie są główne składniki macierzy pozakomórkowej?

4. Na czym polegają choroba osteogenesis imperfecta oraz zespół Ehlersa-Danlosa?

5. Przez jakie komórki wytwarzana jest macierz pozakomórkowa?

6. Jakie występują rodzaje połączeń pomiędzy komórkami i macierzą pozakomórkową?

7. Jak jest zbudowana i jakie funkcje pełni błona podstawna?

Przypisy

[1] http:/

/

www.

ncbi.

nlm.

nih.

gov/

pubmed/

11746174

Źródła i autorzy artykułu

10

Źródła i autorzy artykułu

BIOL:Komórki podporowe i substancja pozakomórkowa  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?oldid=9921  Autorzy: Asia, Błaszak

Źródła, licencje i autorzy grafik

Plik:fibroblasty.jpg  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:Fibroblasty.jpg  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:TkankaChrzęstna1.jpg  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:TkankaChrzęstna1.jpg  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:Osteoblasty.JPG  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:Osteoblasty.JPG  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:miofibroblasty.jpg  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:Miofibroblasty.jpg  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:TkankaTłuszczowa1.jpg  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:TkankaTłuszczowa1.jpg  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:Proteoglikan.jpg  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:Proteoglikan.jpg  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:KwasHialuronowy.png  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:KwasHialuronowy.png  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:SiarczanChondroityny.png  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:SiarczanChondroityny.png  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:SiarczanDermatanu.PNG  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:SiarczanDermatanu.PNG  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:SiarczanHeparanu.png  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:SiarczanHeparanu.png  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:Heparyna.png  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:Heparyna.png  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:SiarczanKeratanu.PNG  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:SiarczanKeratanu.PNG  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:Zespół-Ehlers-Danlos.jpg  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:Zespół-Ehlers-Danlos.jpg  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:Osteogenesis imperfecta.jpg  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:Osteogenesis_imperfecta.jpg  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Plik:Elastyna.jpg  Źródło: https://brain.fuw.edu.pl/edu-wiki/index.php5?title=Plik:Elastyna.jpg  Licencja: nieznany  Autorzy: -

Licencja

Attribution-Share Alike 3.0 PL
http:/

/

creativecommons.

org/

licenses/

by-sa/

3.

0/

pl