modyfikacje potranslacyjne

background image

Modyfikacje potranslacyjne

I.Proteoliza ograniczona

Obróbka proteolityczna odbywa się przy pomocy enzymów
zwanych peptydazami, które są odpowiedzialne za cięcie
łańcuchów polipeptydowych na końcu łańcucha (egzopeptydazy)
lub w jego środku (endopeptydazy). Większość tych enzymów jest
bardzo specyficzna - rozpoznają one miejsce cięcia na podstawie
sekwencji aminokwasowej. Dobrym przykładem może być
proinsulina, której pierwotny łańcuch polipeptydowy jest
przecinany w określonych miejscach, następnie dwa produkty są
łączone za pomocą "mostków" dwusiarczkowych.

background image

Aktywacja proinsuliny

background image

Istnieje kilka innych przykładów obróbek proteolitycznych:

- aktywacja białka, poprzez wycięcie niepotrzebnego

fragmentu łańcucha polipeptydowego

-

usunięcie

sekwencji liderowych (fragmentów

łańcucha

, które

kierują białko do odpowiedniego przedziału komórkowego)

- w przypadku polipeptydów płaszcza niektórych wirusów -

pocięcie na fragmenty, aktywuje każdy z otrzymanych

fragmentów

- rzadko występujący splicing polipeptydowy (podobnie jak

obróbka preRNA) - wycinanie fragmentów ze środka

łańcucha polipeptydowego

- usuwanie pierwszego aminokwasu (metioniny lub

formylometioniny) występujące u 50% wszystkich białek

background image

II.

N-acetylacja , N-formylacja, N-
metylacja
są rodzajami modyfikacji
potranslacyjnych białek, w których
następuje przyłączenie do N-końca
łańcucha polipeptydowego grup
acetylowych (acetylacja),
metylowych (metylacja) lub
metioniny (formylacja).

background image

III.

Glikozylacja - w tym procesie następuje dołączenie reszt
cukrowcowych do białek (Np.: białek błonowych).

background image

IV.

Hydroksylacja - w przypadku
aminokwasów proliny i lizyny - dołączenie
grupy -OH

V.

Poli (ADP)-rybozylacja - dołączanie
reszt adeninowych.

VI.

Fosforylacja - aktywacja białka poprzez
dołączenie reszty fosforanowej przez
specyficzne enzymy - kinazy. Bardzo
powszechnie występujące wśród białek
(np. czynniki transkrypcyjne).

background image

VII.

Defosforylacja - deaktywacja białka

przez usunięcie reszty fosforanowej przez

specyficzne enzymy - fosfatazy.

VII.

Ubikwitynacja - (u organizmów

Eukariotycznych) dołączenie innego białka

- ubikwityny powoduje, że białko jest

przeznaczone do degradacji. W procesie

ubikwitynacji są usuwane (degradowane)

białka źle sfałdowane, wadliwe oraz takie

których "życie" dobiegło końca. Czas

półtrwania białka jest zależny od rodzajów

aminokwasów występujących na jego N-

końcu.


Document Outline


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
potranslacyjna modyfikacja białek s
potranslacyjna modyfikacja białek s
07 Modyfikacje struktury enzymówid 7062 ppt
modyfikacje epigenetyczne
modyfikacje tytanu id 306036 Nieznany
KOAGULANTY PIX i PAX modyfikowa Nieznany
ŻELIWO MODYFIKOWANE
Modyfikacja i sferoidyzacja żeliwa kolokwium
Modyfikujace przyjecie oferty
4? modyfikacje
Modyfikowanie?tonow domieszkami
Nowe modyfikacje, Mod Rodzina, Rodzina
Współczesne modyfikacje ciała
modyfikowanie i tworzenie?zy?nych
cwiczenia, Modyfikacja danych rozwiazania, Tworzenie tabel
Modyfikacje, Zdrowie i higiena, Zdrowie i higiena
Modyfikacje, Zdrowie i higiena, Zdrowie i higiena
11 analiza treci modyfikacja waciwaid 12365 ppt

więcej podobnych podstron