Koenzymy – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do grup prostetycznych, są nietrwale (niekowalencyjnie), luźno związane z białkami. Białko bez swojego koenzymu to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).Biorą udział w reakcjach przez oddawanie lub przyłączanie reagentów (atomów, grup atomów czy elektronów).Koenzymy mogą mieć charakter zarówno organiczny (np. nukleotydy i ich pochodne) lub nieorganiczny (np. jony metali).Wiele organicznych koenzymów to witaminy lub ich pochodne, dlatego właśnie te związki są niezbędne dla funkcjonowania organizmu.

Wpływ PH – Najodpowiedniejsze stężenie jonów wodorowych, tzn. takie, przy

którym szybkość działania enzymu jest największa, nazywamy optimum pH. Dla większości

enzymów znajduje się ono w zakresie 5–7. Wpływ pH na aktywność danego enzymu zależy

od wartości stałej dysocjacji:

a) grup jonizujących w centrum aktywnym enzymu uczestniczących w wiązaniu

substratu,

b) grup funkcyjnych w cząsteczce substratu, którymi wiąże się on z enzymem,

c) grup funkcyjnych w cząsteczce enzymu, od których zależy kataliza,

d) innych grup w cząsteczce enzymu, których stan zjonizowania moŜe warunkować

jego katalitycznie aktywną konformację.

Wpływ Temperatury – w miarę wzrostu temperatury reakcja enzymatyczna, podobnie jak kaŜda reakcja chemiczna, początkowo ulega przyspieszeniu w związku z dostarczaniem energii cieplnej do układu. PodwyŜszenie temperatury przyspiesza szybkość reakcji zgodnie z regułą van't Hoffa, która głosi, Ŝe podwyŜszenie temperatury o 10°C powoduje około dwukrotny wzrost szybkości reakcji enzymatycznych. W określonej temperaturze zostaje osiągnięte optimum działania enzymu, a przy dalszym jej wzroście następuje gwałtowny spadek szybkości reakcji, co jest związane z denaturacją cieplną białka enzymu.

Wpływ aktywatorów i inhibitorów

Większość enzymów wymaga do uzyskania pełnej aktywności różnych czynników chemicznych przyspieszających, a nawet umożliwiających ich działanie. Czynniki te nazywamy aktywatorami. Działanie aktywatorów polega na ułatwieniu powstawania układu enzym – substrat. Aktywatorami enzymów mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, związki regulujące potencjał redox środowiska, od których zależy budowa centrów aktywnych, bądź też związków odszczepiających pewne grupy chemiczne, blokujące centra aktywne enzymu, np. a-amylaza wymaga jonów Cl-, natomiast oksydaza polifenolowa jest aktywowana przez Cu2+, liczne peptydazy przez jony Mn2+, Co2+, Zn2+. Czynniki hamujące działanie enzymów noszą nazwę inhibitorów. Mechanizm działania inhibitorów jest różny, najczęściej polega na łączeniu się ich z centrum aktywnym enzymu lub z koenzymem czy grupą prostetyczną powodując ich unieczynnienie.

Inhibicja enzymu nieodwracalna – trwałe związanie inhibitora z resztami aminokwasów w miejscu aktywnym, co na stałe inaktywuje enzym.

Inhibicja enzymu odwracalna, hamowanie aktywności enzymu, które polega na współzawodnictwie inhibitora strukturalnie podobnego do substratu z cząsteczkami substratu o wiązanie się z miejscem aktywnym enzymu (inhibicja kompetycyjna np kwas malonowy, ktory hamuje aktywność dehydrogenazy bursztynianowej (oksydoreduktaza występująca w cykl Krebsa) albo na wiązaniu się inhibitora niekompetycyjnego z miejscami innymi niż miejsce aktywne, co zmniejsza szybkość katalityczną enzymu przez zmianę konformacyjną jego cząsteczki (inhibicja niekompetycyjna, allosteryczna np. kwas acetylosalicylowy (aspiryna). Kwas acetylosalicylowy hamuje niekompetycyjnie dehydrogenazę 2-oksoglutaranową (kompleks enzymatyczny działający w cyklu Krebsa),).

Podział Enzymów:

•Oksydoreduktazy - przeprowadzają reakcje typu redox (utleniania – redukcjii) przenoszczenie elektornów np. Oksydazy, hydroperoksydazy, peroksydazy, katalazy, oksygenazy, hydroksylazy, dehydrogenazy (np. dehydrogenaza alkoholowa – enzym z grupy oksydoreduktaz przyspieszający przekształcanie się aldehydu octowego w etanol lub odwrotnie.)

•transferazy - przenoszą grupy funkcyjne z jednej cząsteczki na inną (np. tiolowej (-SH), aminowej (-NH₂), metylowej (-CH₃) czy fosforanowej (-OPO₃H₂)) lub atomu z jednej cząsteczki (donora) na drugą (akceptora). Należą do nich np: metylotransferazy, fosfotransferazy, glukotransferazy, acylotransferazy, aminotransferazy, kinazy (katalizują reakcję przeniesienia grupy fosforanowej ze związku wysokoenergetycznego (np. ATP) na właściwą cząsteczkę docelową.)

•hydrolazy - biorą udział w reakcjach rozpadu z udziałem wody, hydroliza np, proteazy – rozcinające białka, nukleazy - rozcinające kwasy nukleinowe (np. rybonukleazy, DNAzy), glikozylazy - rozcinające węglowodany, amylaza, amyloglukozydaza, inwertazy - rozcinające wiązanie β-glikozydowe sacharozy, fosfatazy - katalizujące defosforylację estrów fosforanowych, np nukleotydów, lipazy - rozcinające tłuszcze

•liazy - udział w reakcjach rozpadu bez udziału wody np liazy wiązań C-C (karboksylazy, np. dekarboksylaza pirogronianowa), liazy wiązań C-O (np. hydrataza fumaranowa, dehydrataza węglanowa), syntetazy liazy wiązań C-N (np. histydaza).

•izomerazy - udział w reakcjach przegrupowania wewnątrzcząsteczkowego np epimerazy, zmieniające położenie podstawników przy asymetrycznym atomie węgla; substratami epimeraz mogą być węglowodany i ich pochodne; przykład: 3-epimeraza rybulozofosforanowa katalizuje reakcję: D-rybulozo-5-fosforan = D-ksylulozo-5-fosforan;
oksydazy wewnątrzcząsteczkowe, przenoszące atomy wodoru na tlen; substratami mogą być aldozy i ketozy; przykład: izomeraza rybozofosforanowa katalizuje reakcję: D-rybozo-5-fosforan = D-rybulozo-5-fosforan;
transferazy wewnątrzcząsteczkowe (mutazy), zmieniające położenie reszty fosforylowej; przykład: fosfomutaza fosfoglicerynianowa katalizuje reakcję: 2-fosfo-D-glicerynian = 3-fosfo-D-glicerynian;
izomerazy trans – cis, zmieniające położenie podstawników. , racemazy

•ligazy - udział w reakcjach syntezy (Syntetazy (sprzężone z hydrolizą ATP) i Karboksylazy) np Ligazy DNA uczestniczą w łączeniu nici kwasu dezoksyrybonukleinowego, karboksylaza pirogronianowa katalizuje przyłączenie dwutlenku węgla do pirogronianu – tworzenie szczawiooctanu.