1. Wielofunkcyjne pochodne węglowodorów, zawierają w swoich cząsteczkach, co najmniej 2 różne grupy funkcyjne taką grupę związków są aminokway, które zawierają 2 grupy funkcyjne. (NH2)n-R-(COOH)m, gdzie: R- oznacza fragment węglowodorowy. Grupa „R” może zawierać także inne gr. funkcyjne. NH2- grupa aminowa COOH- grupa karboksylowa 2. Nazwy aminokwasowe, tworzymy poprzez dodanie do nazwy „amino” macierzystego kwasu, np.: * CH3COOH- (kw.octowy) *NH2-CH2-COOH(aminooctowy kwas) 3. Najprostszym aminokwasem jest kwas aminooctowy: a)GLICYNA: -subst. Krystaliczna -dobrze rozpuszczalna w wodzie -roztwór ma odczyn obojętny * Roztwór wodny gliceryny ma odczyn obojętny, gdyż następuję przeniesienie kationu wodoru z grupy COOH do grupy NH2, w ten sposób grupa potasowa zobojętnia grupę potasową, powstały jon nazywa się OBOJNIACZY. CH2-C=O | OH :N-H | H glicyna jon obojnaczy gliceryny *Jony obojnacze tworzą się w przypadku aminokwasów przy pewnym określonym pkt. zwanym pkt. IZOELEKTRYCZNYM 4.Charakter amfoteryczny - Ze wzg. na obecność grup aminowej-zasadowej i karboksylowej-kwasowej, glicyna może reagować zarówno z kwasami jak i zasadami. *Anion Aminooctowy H | H-N-CH2-C=O+OHCH2-C=O+H2O H - N - H *Kation Karboksymetanoamoniowy H | H-N-CH2-C=O+HCH2-C=O | H - N - H H H 5.Cząsteczki aminokwasów mogą łączyć się ze sobą grupami NH2 i COOH. Tworzą się wówczas charakterystyczne wiązania- PEPTYDOWE, a produkty to PEPTYDY.
NH2-CH2-C=O+N-CH2-C=O
H2O+NH2-CH2-C-N-CH2-C=O glicyno glicyna gly-gly 6. Wiązania peptydowe, są charakterystyczne dla peptydów i białek. Szczególnie znaczenie reakcja ta ma dla powstania białek naturalnych. Bierze w niej udział 20 aminokwasów. 7. Podział peptydów: a) digopeptydy ( 2-10 reszt aminokwasowych): dipeptydy i tripeptydy b) polipeptydy (11-100 reszt aminokwasowych) c) białka ( powyżej 100 reszt aminokwasowych) zad1/152 a)alanina sodu: NH2-CH-COOH+NaOHNH2-CH-COONa+H2O CH3 b) chlorowodorotlenek alaniny: NH2-CH-COOH+HClNH3Cl-CH-COOH CH3 CH3 8.Białka - to związki wielkocząsteczkowe o masach kilku milionów „U” (woda 18u). Powstają w rybosomach komórek, w których aminokwasy łączą się wg. kolejności zawartej w DNA. 9. Wyróżniamy: I grupa(proste): a) biała włókniste - -keratyna, która znajduje się we włosach, rogach, skórze, -kolagen, stanowiący przeważającą część tkanki łącznej, -elastyna, występująca w wiązadłach i chrząstkach. b) białka globularne -albumina, przeważający składnik osocza, białka jaja, występuje także w mięśniach, -globulina, występuje podobnie jak albumina w osoczu oraz w mleku, -prolamina, będąca białkiem zapasowym w nasionach, - gluteina, również występująca w nasionach. |
II gruba (skład łańcucha polip): -białka proste, inaczej proteiny, są to związki zbudowane z łańcuchów polipeptydowych bez składnika białkowego, -białka złożone, czyli proteidy, oprócz polipeptydów w ich skład wchodzi także substancja niebiałkowa. 10. Struktury białek:
a) struktura pierwszorzędowa - określa kolejność, czyli sekwencje aminokwasu w łańcuchu 11. Na czym polega różnica między wysalaniem, a denaturacją białek i co powoduje te zjawiska? - wysalanie jest procesem odwracalnym w przeciwieństwie do denaturacji, która jest nieodwracalna. - wysalanie nie narusza struktury przestrzennej białka, zaś denaturacja polega na trwałym zniszczeniu wyższych struktur białka przy zachowaniu jedynie struktury I rzędowej, a niekiedy również II rzędowej. - osad w wysalaniu jest osadem koloidalnym, rozpuszczalnym zwanym koagulacją i osad w denaturacji jest to osad białego i ściętego białka, nie rozpuszczalny po dodaniu wody. - w wysalaniu zachodzi proces PEPTYZACJI (proces odwracalny) 12. Jakie znasz barwne charakterystyczne dla białek reakcje? a) Reakcja biuretowa - charakterystyczne dla związków zawierających wiązania peptydowe. W tej reakcji białka z wodorotleniekiem miedzi (II), powstałym z NaOH i CuSO4, tworzy się związek kompleksowy o BARWIE RÓŻOWOFILOTOWEJ. b)Reakcja ksantoproteinowa - służy do wykrywania białek. Pod wpływem stężonego roztworu kwasu azotowego(V) zachodzi nitrowanie pierścieni aromatycznych zawartych w niektórych resztach aminokwasów białkowych. Powstałe pochodne nitrowe mają zabarwienie, dlatego białko barwi się w tej reakcji na ŻÓŁTO. Dodanie zasady azotowej zwiększa intensywność barwy - pojawia się zabarwienie POMARAŃCZOWE. 13.Aminy- to związki organiczne, pochodne amoniaku, w którym atomy wodoru zostały zastąpione grupami węglowodorowymi. Wzór ogólny Amin I rzędowych: R-NH2 R- gr. Węglowodorowe NH2 - gr. Aminowa 14. nazwy systematyczne, amin tworzymy przez dodanie do nazwy węglowodoru „O” oraz Amina, np.: CH3-NH2 (metanoamina) grupa aminowa może zajmować różne miejsca, zaznaczamy je w środku nazwy podając „lokant” * CH3-CH2-CH2-NH2 propan-1-amina 15. Najpopularniejszą aminą jest ANILINA o wzorze C6H5H2: - Anilina jest bezbarwną, oleistą cieczą, która na powietrzu brunatnieje. Ma słaby, ale charakterystyczny zapach. 16. Otrzymywanie i właściwości chemiczne aniliny: a) Otrzymywanie: - z nitrobenzenu C6H5NO2+3H2C6H5NH2+2H20 nitrobenzen anilina - z chlorowodorku aniliny C6H5NH3Cl+NaOHC6H5NH2+NaCl+H2O anilina b) właściwości chemiczne: - anilina wykazuje charakter zasadowy, związku z czym reaguje z kwasami:
17. Występowanie i zastosowanie aminy: - aminy wchodzą w skład barwników, jadów, toksyn, subst narkotycznych i odurzających - aminy są powszechnie stosowane w przemyśle farmaceutycznym do produkcji środków ochronnych roślin, tworzyw sztucznych (polimery), barwników, materiałów wybuchowych, a także jako paliwo rakietowe. |