1. Białko enzymatyczne bez kofaktora nosi nazwę:
a) apoenzymu
b) koenzymu
c) holoenzymu

2. Enzymy
a) przyspieszają osiągnięcie stanu równowagi K, lecz nie zmieniają jej wartości
b) przyspieszają osiągnięcie stanu równowagi K oraz zmieniają jej wartość,
c) spowalniają osiągnięcie stanu równowagi K, lecz nie zmieniają jej wartości

3. Enzymem przekształcającym pirogronian w szczawiooctan jest:
a) karboksylaza pirogronianowa
b) dehydrogenaza pirogronianowa
c) aminotransferaza alaninowa

4. W tworzeniu kompleksu enzym : substrat uczestniczą głównie wiązania niekowalencyjne
a) słabe, o niskiej energii
b) silne, o wysokiej energii
c) słabe, o wysokiej energii

5.Karboksypeptydaza A jest enzymem proteolitycznym, który odłącza od substratu białkowego
pojedyncze aminokwasy C-końcowe, z wyjątkiem:
a) lizyny i argininy
b) cysteiny i glicyny
c) leucyny i proliny

6. Liczba obrotów jest to liczba cząsteczek substratu przekształconych przez 1 cząsteczkę enzymu
a) w czasie 1 sekundy, w warunkach reakcji zerowego rzędu
b) w czasie 1 minuty, w warunkach reakcji zerowego rzędu
c) w czasie 1 sekundy, w warunkach reakcji pierwszego rzędu

7. Aktywatorem trypsynogenu NIE jest:
a) renina
b) trypsyna
c) enterokinaza jelitowa

8. Grupa enzymów katalizujących reakcje syntezy kosztem energii pochodzącej z rozpadu ATP to
a) ligazy
b) transferazy
c) hydrolazy

9. Dehydrogenaza jabłczanowa występuje w postaci
a) cytosolowej i mitochondrialnej
b) tylko cytosolowej
c) tylko mitochondrialnej

10. Enzymem o swoistości względnej jest:
a) chymotrypsyna
b) ureaza
c) dehydrogenaza mleczanowa

11. W enzymach centrum aktywne zlokalizowane jest w:

a) kieszeni lub szczelinie apoenzymu
b) szczelinie apoenzymu
c) kieszeni apoenzymu

12. Lipazy to grupa enzymów należących do:
a) hydrolaz
b) peroksydaz
c) katalaz

13. Esterazy rozkładają wiązania estrowe na:
a) kwasy i alkohole
b) cukry i kwasy
c) aminokwasy i alkohole

14. Centrum allosteryczne:
a) umożliwia przyłączenie substancji innej niż naturalny substrat, w wyniku czego następuje zmiana
kształtu cząsteczki i jej aktywności enzymatycznej
b) umożliwia przyłączenie naturalnego substratu, w wyniku czego następuje zmiana kształtu
cząsteczki i jej aktywności enzymatycznej
c) umożliwia przyłączenie substancji innej niż naturalny substrat, nie następuje zmiana kształtu
cząsteczki i jej aktywności enzymatycznej

15. Specyficzność substratowa:
a) oznacza możliwość wyboru przez dany enzym jednego lub grupy strukturalnie podobnych
związków z którymi wchodzi w kompleks zdolny do dalszych reakcji
b) polega na zdolności enzymu do katalizowania tylko jednej reakcji z możliwych reakcji jakim może
podlegać substrat
c) polega na odwracalnej zmianie kinetyki reakcji enzymatycznej pod wpływem związku, który może
przyłączać się do enzymu w miejscu innym niż substrat

16. Inhibicja kompetycyjna występuje, gdy:
a) inhibitor konkuruje z substratem o miejsce aktywne enzymu
b) inhibitor nie jest strukturalnie podobny do substratu i nie współzawodniczy z nim o centrum
aktywne enzymu
c) inhibitor nie może się wiązać do wolnego enzymu, a jedynie do kompleksu enzym-substrat,
tworząc kompleks enzym-inhibitor-substrat

17. Enzymy w czasie reakcji:
a) nie zużywają się i nie wpływają na równowagę reakcji
b) zużywają się, ale nie wypływają na równowagę reakcji
c) nie zużywają się, ale wpływają na równowagę reakcji

18. Aktywator enzymatyczny:
a) substancja chemiczna poprawiająca działanie enzymu
b) enzym, który aktywuje reakcję chemiczną
c) niebiałkowy składnik enzymu, niezbędny dla jego aktywności

19. Fałszywe jest zdanie:
a) enzymy obniżają energię aktywacji katalizowanej reakcji
b) enzymy zmieniają stan równowagi reakcji chemicznych
c) miejsce aktywne enzymów jest obszarem, który wiąże substrat

20. Swoistość substratowa enzymu polega na:
a) katalizowaniu przez enzym reakcji przemiany chemicznej tylko określonego

substratu lub grupy substratu

b) zmianie szybkości reakcji katalizowanej przez enzym
c) obniżeniu stałej Michaelisa

21. Hamowanie kompetycyjne reakcji enzymatycznej powoduje zmianę:
a) szybkości maksymalnej reakcji

b) stałej Michaelisa
c) obu parametrów opisujących kinetykę reakcji

22. Trypsynogen jest
a)Białkiem pobudzającym trzustkę do produkcji trypsyny
b)Enzymem proteolitycznym trzustki

c)Nieaktywnym prekursorem enzymu(trypsyny)

23. Dehydrogenazy i reduktazy należą do
a)Transferaz
b)Liaz

c)Oksydoreduktaz

24. Uniwersalnym modyfikatorem alosterycznym jest:
A)cAMP
B)papaina
C)Aminoacylo-tRNA

25. Zymogeny to:
A)Aktywatory enzymów

B)Nieaktywne formy enzymów
C)Kofaktory

26. Grupy funkcyjne biorące udział w działaniu centum aktywnego
A)Pochodzą od aminokwasów sąsiadujących ze sobą w łańcuchu peptydowym

B)Zwykle pochodzą od aminokwasów sąsiadujących ze sobą w układzie przestrzennym
C)Nigdy nie są to grupy funkcyjne aminokwasów znajdujących się w odrębnych łańcuchach
polipeptydowych

27. Ligazy to enzymy
A)Rozszczepiające wiązania C-C, C-O, C-S

B)Wytwarzające te wiązania
C)Przenoszące grupy C1-, C=O, NH2

28. Izoenzymy mają następujące cechy
A)Katalizują tę samą reakcję, lecz uzyskuje się je z różnych organizmów
B)Mają jedynie inne punkty izoelektryczne

C)Pełnią tę samą funkcję, lecz mają inną strukturę łańcucha polipeptydowego

29. Na aktywność enzymu wpływaję
A)Temperatura, pH, stężenie soli
B)Stężenie koenzymu, ciśnienie atmosferyczne, temperatura
C)Ciśnienie atmosferyczne, pH, temperatura

30. Podział enzymów na 6 klas dokonany został na podstawie
A)Budowy enzymów

B)Rodzaju katalizowanej reakcji
C)Masy cząsteczkowej enzymów

31. Fałszem jest
A)Wszystkie enzymy zbudowane są z apoenzymu i koenzymu
B)Częścią niebiałkową enzymu może być grupa prostetyczna
C)Grupa prostetyczna bierze udział w reakcji enzymatycznej

32. Bez obawy uszkodzenia centrum aktywnego enzymu:
A)Zawsze można odszczepić jeden aminokwas od końca z wolną grupą aminową
B)Zawsze można odszczepić jeden aminokwas od końca z wolną grupą COOH

C)Czasami można odszczepić nawet kilka aminokwasów, lecz nie ma żadnych reguł
dotyczących regulacji takiego odszczepiania.

33. Enzymy katalizujące hydrolizę wiązania peptydowego w substratach białkowych

podzielonoze względu na strukturę centrum aktywnego i mechanizm katalizy na:

a) serynowe, cysteinowe, aspartylowe, treoninowe , metaloproteinazy
b) serynowe, karboksypeptydazy, aminopeptydazy, melanoproteinazy
c) aspartylowe, treoninowe, aminopeptydazy, karboksypeptydazy

34. Która z peptydaz charakteryzuje się największą aktywnością w pH 1.5-5.0:
a) serynowe
b) cysteinowe
c) aspartylowe

35. Chymozyna należy do:
a) endopeptydaz serynowych
b) egzopeptydaz treoninowych
c) endopeptydaz aspartylowych

36. Która z rodzajów inhibicji powoduje blokowanie enzymu w miejscu innym niż centrum

aktywne:

a) inhibicja akompetyncyjna
b) inhibicja kompetyncyjna
c) inhibicja niekompetyncyjna

37. Atomy jakich pierwiastków są grupą prostetyczną cytoplazmatycznej dysmutazy

ponadtlenkowej?

a) manganu i cynku
b) miedzi i cynku
c) manganu i miedzi

38. Dysmutacje anionorodnika ponadtlenkowego powoduje:
a) katalaza
b) katalaza i proteinaza
c) dysmutaza ponadtlenkowa

39. Do transferaz katalizujących reakcje przeniesienia fragmentów jednowęglowych należą:
a) amidynotransferazy, hydroksyformylotransferazy, metylotransferazy
b) alkilotransferazy, CoA-transferazy, metylotransferazy
c) hydroksymetylotransferazy, CoA-transferazy, metylotransferazy

40. Aminopeptydazy katalizują hydrolizę wiązania peptydowego w substratach białkowych

z:

a) C-końca łańcucha polipeptydowego
b) Środka łańcucha polipeptydowego
c) N-końca łańcucha polipeptydowego

41. Egzoamylaza katalizująca proces hydrolizy skrobi z oderwaniem pojedynczych molekuł

glukozy to:

a) β - amylaza
b) izoamylaza
c) glukoamylaza

42. Enzymy z tej grupy umożliwiają hydrolizę wiązań α-1,4-glikozydowych zarówno w

amyloziejak amylopektynie, a nie są aktywne w stosunku do wiązań α-1,6-
glikozydowych:

a) α-amylaza, 4-glukanohydrolaza-α-1,4-glukanu
b) β – amylaza, 4-glukanohydrolaza-α-1,4-glukanu
c) α-amylaza, β – amylaza