Repetycja 2

 

1. Związki z grupy niesteroidowych leków przeciwzapalnych (np. kw. acetylosalicylowy)

a)      obniżają syntezę cholesterolu przez niekompetycyjne hamowanie aktywności reduktazy HMG-CoA

b)      obniżają hamowanie retrowirusów przez kompetycyjne hamowanie odwrotnej transkryptazy

c)      obniżają syntezę kw.arachidonowego przez allosteryczne hamowanie aktywności karboksylazy acetylo-CoA

d)      obniżają syntezę prostaglandyn przez nieodwracalne hamowanie aktywności cyklooksygenazowej (dioksygenazowej) syntazy prostaglandynowej

e)      obniżają namnożenie bakterii przez allosteryczne hamowanie aktywności cyklooksygenazowej (dioksygenazowej) syntazy prostaglandynowej

 

2.Aktywność właściwa enzymu

a)      określa stopień czystości (jakości) preparatu enzymu

b)      określa ile jednostek aktywności przypada na 1mg białka

c)      określa ilość jednostek aktywności enzymu w jednostce objętości

d)      określa ile jednostek aktywności przypada na 1mikromol enzymu

e)      żadna z odpowiedzi nie jest poprawna

 

3.Biotyna jest niezbędna w reakcjach katalizowanych przez

a)      aminotransferazy

b)      karboksylazy

c)      dehydrogrnazy

d)      kinazy

e)      peroksydazy

 

4.Przykładem izoenzymów są:

a)      syntaza kw. tłuszczowych, karboksylaza acetylo-CoA, pepsyna

b)      dehydrogenaza jabłczanowa, dehydrogenaza mleczanowa, dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa

c)      pepsyna, fumaraza, dehydrogenaza mleczanowa

d)      chymotrypsyna, dehydrogenaza mleczanowa, dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa

e)      syntaza kw. Tłuszczowych, karboksylaza acetylo-CoA, dehydrogenaza mleczanowa

 

5.Po dodaniu ..(V₀).. mieszaniny reakcyjnej inhibitora akompetycyjnego

a)      wzrasta szybkość max reakcji (V_max) i spada K_m

b)      spada V_max i spada K_m

c)      wzrasta V_max i wzrasta K_m

d)      spada V_max i K_m nie ulega zmianie

e)      V_max nie ulega zmianie ,wzrasta K_m

 

6.Do klasy transferaz należą następujące grupy enzymów

a)      glikozydazy, dehydrogenazy, hydrolazy

b)      aminotransferazy, karboksylazy, kinazy

c)      dekarboksylazy, metylotransferazy, epimerazy

d)      transketolazy, kinazy, glikozylazy

e)      acetylotransferaz, transketolazy, metylotransfyrazy

 

7.Które z poniższych stwierdzeń nie jest prawdziwe

a)      enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów

b)      enzymy dostarczają energii niezbędnej do zwiększenia reakcji chemicznej

c)      enzym może być użyty wielokrotnie do katalitycznej reakcji

d)      enzymy zwiększają V reakcji chemicznej

e)      enzymy zmieniają równowagę reakcji chemicznej przez obniżenie energii aktywacji

 

8.Inhibitorem dehydrogenazy bursztynianowej jest

a)      kompetycyjnym-malonian

b)      niekompetycyjnym-cytrynian

c)      kompetycyjnym-bursztynylo CoA

d)      nieodwracalnym-kw.acetylosalicylowy

e)      akompetycyjnym=kationy litu (Li⁺)

 

9.Który z wymienionych typów inhibitorów powinien zmieniać prędkość max reakcji nie zmieniając powinowactwa enzymu wobec substratu:

a)      kompetycyjny

b)      niekompetycyjny

c)      akompetycyjny

d)      inhibitor enzymu allosterycznego typu K

e)      inhibitor enzymu allosterycznego typu V

 

Repetycja II - enzymy

 

Napisz wzorami strukturalnymi:

1.        Równanie reakcji katalizowanej przez enzym, którego aktywność jest regulowana przez polimeryzację/ depolimeryzację jego cząsteczki. Podaj nazwę enzymu.

 

Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

2.        Równanie reakcji katalizowanej według mechanizmu sekwencyjnego o dowolnej kolejności, katalizowanej przez enzym będący markerem zwału mięśnia sercowego. Podaj nazwę enzymu.

3. Równanie enzymatycznej reakcji, która może być zahamowana przez acetylosalicylan. Podaj nazwę enzymu i aktywności enzymatycznej, która jest hamowana.

 

Przedstaw graficznie na jednym wykresie:

4.        Zależność stężenia produktu od czasu reakcji dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności efektora dodatniego.

5. Zmiany aktywności kinazy kreatynowej w surowicy krwi w ciągu 5 dni po zawale mięśnia sercowego.

6. Zależność 1/v od 1/[s] dla reakcji katalizowanej przez myoinozytolomonofosfatazę, zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności Li⁺

 

Przedstaw schemat:

7. Ilustrujący mechanizm reakcji katalizowanej przez aminotransferazę alaninową

 

Przedstaw obliczenie:

8. Jaki procent V_max osiągnie reakcja enzymatyczna przebiegająca według kinetyki michaelisowskiej przy stężeniu substratu równym ¼ K_m

 

Prawidłową odpowiedź zaznacz w kółku

1. Inhibitor niekompetycyjny:

1. Nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i nie zmienia maksymalnej szybkości reakcji enzymatycznej

2. Nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i podwyższa maksymalną szybkość reakcji enzymatycznej

3. Podwyższa wartość stałej Michaelisa i nie zmienia maksymalnej szybkości reakcji enzymatycznej

4. Obniża wartość stałej Michaelisa i podwyższa maksymalną szybkość reakcji enzymatycznej

5. Nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i obniża maksymalną prędkość reakcji

 

2. Szybkość reakcji enzymatycznej jest proporcjonalna do stężenia enzymu (człowieka) gdy:

1. Enzym jest całkowicie wysycony koenzymem lub aktywatorem

b.       Gdy reakcja zachodzi w temperaturze 37° przy ciśnieniu 1 atm.

c.       Zwiększenie stężenia substratu lub innych reaktantów nie zwiękasza szybkości reakcji

d.       Enzym znajduje się w jego natywnym środowisku, wewnątrz komórki

e.       Reakcja zachodzi w obecności efektorów allosterycznych

 

3. Enzym katalizujący reakcję połączenia dwóch związków chemicznych z wykorzystaniem ATP jako dawcy energii nosi nazwę:

1. Holoenzym

2. Izoenzym

3. Liaza

4. Ligaza

5. Transferaza

 

4. Izoenzym B₄ (H₄) dehydrogenazy mleczanowej (metabolizujący pirogronian):

1. Jest enzymem allosterycznym

2. Jego aktywność w komórce jest hamowana produktem reakcji

3. Jego aktywność w komórce jest hamowana substratem reakcji

4. Jego aktywność maleje w osoczu w zawale mięśnia sercowego

5. Jest oksydazą

 

5. Nazwą klasy enzymów (wg. I.U.B.) jest:

1. Dehydrogenazy

2. Oksydazy

3. Kinazy

4. Liazy

5. Izoenzymy

 

6. Nazwę „izoenzymy” stosuje się do białek posiadających taką samą aktywność enzymatyczną. Nazwa ta dotyczy:

1. Wszystkich enzymów allosterycznych występujących w formie R lub T

2. Wszystkich enzymów powstałych z proenzymów

3. Wszystkich enzymów występujących w formie ufosforylowanej i defosforylowanej

4. Enzymów będących heteropolimerami co najmniej dwu polipeptydów związanych niekonwalencyjnie

5. Enzymów występujących w formie apoenzymów i holoenzymów.

Napisz wzorami strukturalnymi reakcj* :

1. katalizowan* przez dowolny kompleks wieloenzymatyczny (zaznacz symbolami ewentualny udzia* koenzymów). Podaj nazw* tego kompleksu. 

Napisz u*ywaj*c symboli lub nazw biochemicznych reakcj* (zaznacz ewentualny udzia* koenzymów):

2. katalizowan* przez enzym, którego K_m wyznaczano do*wiadczalnie na *wiczeniach. Podaj nazw* enzymu i klas* do której ten enzym nale*y.

3. katalizowan* przez enzym, którego aktywno** jest regulowana poprzez odwracalne wi*zanie enzymu z b*onami.  

Przedstaw graficznie:

4. (na jednym wykresie) zale*no** szybko*ci reakcji od st**enia substratu dla reakcji zachodz*cej a) w temperaturze 25 ^oC i b) w temperaturze 35^oC, katalizowanej przez sercow* dehydrogenaz* mleczanow*.

5. zale*no** odwrotno*ci szybko*ci reakcji od odwrotno*ci st**enia substratu dla enzymu którego indeks kooperatywno*ci wynosi 81.

6. (na jednym wykresie) wykres zale*no*ci szybko*ci reakcji od st**enia substratu dla reakcji, katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K, zachodz*cej a) w nieobecno*ci i b) w obecno*ci efektora dodatniego. 

Narysuj schemat :

7. przedstawiaj*cy mechanizm reakcji wedle którego przebiega reakcja katalizowana kinaz* kreatyny. 

Przedstaw obliczenie:

8. Sta*a równowagi pewnej reakcji enzymatycznej wynosi 0,8. Jaka b*dzie warto** tej sta*ej gdy podwoimy st**enie enzymu?  

KOLO II
> 1.Po dodaniu Hg do mieszniny reakcyjnen z dehydrogenaza bursztynianowa
> - spada V max Km bez zmian
> 2. inhibitorem inozytolo-1-monofosfatazy jest:
> - akompetycyjnym-joni Li
> 3. Do hydrolaz naleza:
> - deaminazy, peptydazy, fosfatazy, nukleazy, fosfolipazy, esterazy
> 4. PLP jest niezbedny w reakcjach katalizowanych przez:
> - aminotransferazy
> 5. W mm glukozo-6-fosforan moze byc substratem dla enzymow:
> - DH glukozo-6-fosforanowa, izomeraza glukozofosforanowa, fosfoglukomutaza
> 6. Enzym ktorego aktywnosc jest regulowana przez polimeryzacje i
depolimeryzacje jest:
> - ACC
> 7. Do enzymow wielofunkcyjnych naleza:
> - syntaza kwasow tl, syntaza prostaglandynowa, fosfofruktokinaza2
> 8. Enzym to:
> - czasteczka ktora obniza energie aktywacji rcji chemicznej
> 9. Ktora cecha okresla poprawnei enzym allosteryczny?
> - jego aktywnosc moze byc regulowana przez czasteczke przylaczona w
miejscu innym niz centrum katalityczne

---