14) Co to są proenzymy i jaki jest sens ich istnienia? Proenzym - nieaktywna forma enzymu, istnienie ich można wyjaśnić na podstawie enzymów trawiennych.
57) Co w czterocyfrowej klasyfikacji enzymów oznacza druga cyfra (podklasa) w poszczególnych klasach?
l .Oksydoreduktazy => określa grupę utlenioną 2.Transferazy => określa grupę przenoszoną 3.Hydrolazy => określa typ wiązania hydrolizowanego 4.Liazy => określa typ wiązania rozczepianego 5.1zomerazy => określa typ izomeryzacji 6.Ligazy =>określa typ wiązania wytwarzanego
7) Podaj wzór ATP i jego funkcje jako koenzymu ATP => przenośnik energii, nukleotyd zbudowany z adeniny (zasada), rybozy (cukier) i kwasu fosforowego (związanego z grupą estrową rybozy w pozycji 5. Funkcje: => przenoszenie reszty ortofosforanu i odczepianie ADP => przenoszenie reszty pirofosforanu i odczepianie AMP => przenoszenie adenozynofosforanu i odczepianie pirofosforanu => przenoszenie adenozyny i odczepienie azoto- i pirofosforanu.
Czym różni się enzym klasy liaz od ligaz? Liazy katalizują odlączenie gr od substratu bez udzialu wody odwracalnie lub nieodwracalnie Ligazy- katalizują wytwarzanie wiązań między dwoma cząsteczkami.
Awitaminoza, hipowitaminoza, hiperwitaminoza? Awitominoza, Hipowitaminoza- niedobór wit w org , Hiperwitaminoza- nadmiar wit w org.
1) Opisz funkcje (zasadę działania) enzymu jako biokatalizatora. => zwiększa prawdopodobieństwo zderzeń poprzez zagęszczenie cząsteczek na powierzchni katalizatora. => zmniejsza barierę energetyczną => ukierunkowuje cząsteczki reagujących substratów względem siebie w taki sposób, aby grupy mające ze sobą wejść w reakcję znalazły się w bezpośredniej bliskości.
48) Omów specyficzność grupową i absolutną, podaj przykłady. => specyficzność grupowa - enzymy mogą wykorzystywać w charakterze substratu określoną grupę podobnych do siebie substancji. Na przykład oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów. => specyficzność absolutna enzymy mogące przyspieszać reakcję wyłącznie jednego substratu: ureaza katalizuje hydrolizę tylko mocznika.
Koenzymy flawinowe? - współdziałają z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD, czyli z reduktazami lub niekiedy bezpośrednio z substratu.
Wpływ temp na przebieg reakcji?- przy temp od 0-30C następuje wzrost szybkości reakcji, przy dalszym wzroście temp szybkość reakcji rośnie nadal równocześnie następuje denaturacja białka enzymu i przyrosty jej są coraz mniejsze, aż wreszcie denaturacja postępuje tak szubko że szybkość reakcji maleje.
42) Opisz budowę enzymu. Enzym ma budowę białkową. Dzieli się na Apoenzym ( część białkowa enzymu, warunkuje specyficzność substratową działania enzymu, gdyż wykazuje powinowactwo do substratu) oraz Koenzym (część niebiałkowa enzymu, określa typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat).
Inhibicja współzawodnicząca - polega na konkurencji między inhibitorem a substratem o centrum aktywne enzymy E + S= ES, E + I= EI.
Jaki koenzym transportuje CO2? - karboksybiotyna jest nośnikiem karboksylaz, jest dimerem zależnym od ATP i przenosi CO2 na związaną biotynę
Co wpływa na przebieg reakcji? - stężenie, pH, temp.
46) Omów budowę enzymu allosferycznego. Białka o rozbudowanej strukturze IV - rzędowej obok podjednostki zawierającej centrum aktywne, które przyłącza substrat mają podjednostkę regulacyjną zawierającą centrum allosferyczne, które jest zdolne do przyłączania specyficznego efektora. Pod wpływem przyłączonego efektora następuje zmiana struktury wtórnej białka allosferycznego
17) Definicja jednostki uniwersalnej. Jednostka uniwersalna — optymalna ilość enzymu, która przekształca w optymalnych warunkach l milimol substratu w ciągu jednej minuty. Inaczej: definiowana jako aktywność enzymu która jest zdolna wytworzyć l μmol produktu w ciągu l min. w temperaturze 30°C i w optymalnych dla działania enzymu pozostałych warunkach.
Omów mechanizm działania kofaktorów. Kofaktor - drobnocząsteczkowy związek o funkcji aktywatora, jego działanie polega na współdziałaniu z białkiem enzymu. W skład kofaktorów wchodzą liczne witaminy lub ich pochodne oraz inne związki
44) Podaj definicję energii aktywacji. Energia aktywacji - określona porcja energii, którą układ musi pobrać w celu przezwyciężenia „bezwładności chemicznej" cząstek. Energia aktywacji może być wydatnie zmniejszona w reakcji katalizowanej.
Rodopsyna - czyli purpura wzrokowa, skl się z kompleksu białkowo karotenowego, część białkowa- oksyna, cz karotenowa- jedna z form wit A, bierze u dział w odbiraniu bodżców świetlnych.
6) Wymień koenzymy oksydoreduktaz. .
=> dinukleotyd mkotynoamidoadeninowy (NAD+) i jego fosforan (NADP+) => dinukleotyd flawmoadeninowy (FAD) => mononukleotyd flawinowy (FMN) => kwas liponowy (Lip S2)
=> koenzym Q (CoQ) => grupy prostetyczne cytochromów
Centrum aktywne - miejsce wytworzone przez kilka aminokwasów, tym centrum łączą się nietrwale z substratem tworząc kompleks enzym - substrat
37) Na czym polega różnica pomiędzy α- i β-amylazy? α-amylaza atakuje wiązania znajdujące się w środku, następuje rozpad wielkiej cząsteczki amylozy. β-amylaza atakuje co drugie wiązanie poczynając od nie redukującego końca łańcuch wielocukru.
I Kl.Oksydoreduktazy-enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne ( przeniesienie protonów, elektronów i tlenu).Klasa ta obejmuje enzymy: dehydrogenazy,reduktazy,oksydazy,oksygenazy,peroksydazy.
25) Scharakteryzuj transferazy. Enzymy te katalizuj ą reakcję przeniesienia grup pomiędzy poszczególnymi związkami i to zwykle z udziałem specyficznych koenzymów.
=> aminotransferazy - katalizuj ą przeniesienie grupy aminowej =>fosfotransferazy - katalizują przeniesienie grupy fosforanowej z udziałem ATP => acylotransferazy - katalizują przeniesienie grupy acylowej => glikozylotransferazy - katalizują przeniesienie grupy glikozydowej
5) Wymień podklasy hydrolaz, podaj przykłady.
Hydrolazy — katalizują reakcję hydrolizy, czyli rozkładu wiązań z udziałem cząstek wody. Hydrolazy nie wymagają zwykle współdziałania koezymów, co wyróżnia je od innych klas. => esterazy- rozkładają wiązania estrowe. => glikozydazy— działają na wiązania glikozydowe. => peptydazy- rozkładają wiązania peptydowe. => amidazy- rozkładają wiązania amidow
IV KL.Liazy- katalizują odlączenie gr od substratu bez udzialu wody odwracalnie lub nieodwracalnie.Naleza tu enz.:dekarboksylazy aminokwasów lub ketokwasów enzymy te katalizuja rozerwanie wiązania -C-C .Koenzymy liaz: grupa nukleozydotrifosforanów (DPT) i (PLP) => koenzym B12 (CoB12) => współdziałają witaminy rozpuszczalne w wodzie: cholina, mezo-ino-zytol oraz witamina C i P.
V Kl. Izomerazy-enz. katalizujące reakcje izomeryzacji jak:racemizacja, epimeryzacja,izomeryzacja oraz wewnątrzcząsteczkowe przemiany oksydoredukcyjne i przeniesienie grup.
VI Kl. Ligazy- katalizują wytwarzanie wiązań między dwoma cząsteczkami. Do tej klasy należą enz. aktywujące powstanie wiązania C-O,C-S, C-C.