Trawienie białek.

• Jama ustna-brak trawienia,

Kwaśnie pH w żołądku powoduje pęcznienie kolagenu, elastyny, keratyny i rozpad pod wpływem zaktywowanego pepsynogenu do pepsyny.

Trawienie przez enzymy proteolityczne

• Żołądek -pepsyna, Rennina (jony Ca²⁺), żelatynaza,

• Dwunastnica - trypsyna, chymotrypsyna, Elastaza, Karboksypeptydaza,

• Jelito cienkie - Aminopeptydaza, dipeptydaza.

Sok żolądkowy pH soku żołądkowego wynosi ok.0,8, w ilości 2-3 l / dobę oraz śluz.?

Enzymy proteolityczne - protezy.

1. Rennina - Podpuszczka inna nazwa to chymozyna, pH ok. 4,0, jony Ca. Kazeina łączy się z wapniem i powstaje skrzep, parakazeinian wapnia, na która dopiero w tedy może działać pepsyna.

2. Pepsynogen, aktywują jony wodoru z HCl, pH - 1 - 2, Atakuje wiązania peptydowe w sąsiedztwie aminokwasow aromatycznych, leucyny i kwasu glutaminowego (endopeptydaza).

3. Żelatynaza rozkłada żelatynę.

Sok trzustkowy

1. Trypsynogen - pH ok. 7,9, aktywator enterokinazę i aktywna trypsyna, substrat białka, polipeptydy, wiązania utworzone przez lizynę lub argininę (endopeptydaza), przy AA zasadowych,.

2. Chymotrypsynogen - pH ok. 8,0, aktywowany przez trypsynę do chymotrypsyny, substrat białka, polipeptydy, wiązania w sąsiedztwie AA aromatycznych leucyny i metioniny (endopeptydaza),

3. Proelastaza - aktywowana przez trypsynę do elastazy, substrat białka (elastyna), polipeptydy, wiązania peptydowe utworzone przez AA alifatyczne (endopeptydaza)

4. Prokarboksylaza typu A i B - aktywowana przez trypsynę do karboksypeptydazy, substrat polipeptydy, oligopeptydy, odłącza od końca łańcucha AA, z wolną grupą karboksylową (egzopeptydaza) A aromatyczne, alifatyczne, obojętne a B zasadowe)

Enzymy nukleolityczne-nukleazy:

1. Rybonukleaza - substrat RNA, rozkłada do nukleotydów.

2. Deoksyrybonukleaza - substrat DNA, rozkłada do nukleotydów.

Sok jelitowy

Enzymy proteolityczne - proteazy:

1. Aminopeptydaza - substrat polipeptyd, oligopeptydy, odłącza końcowe aminokwasy z wolną grupą aminową (egzopeptydaza)

2. Dipeptydaza - substrat dipeptydy, rozkłada do AA,

Enzymy nukleolityczne-nukleazy:

1. Nukleotydaza - substrat nukleotydy, rozkłada na zasadę purynową lub pirymidynową i fosforan pentozy.

BIAŁKA PROSTE:

1. Albuminy -rozpuszczalne w wodzie, albumina surowicy krwi, -albumina mleka, owoalbumina jaja, rośliny strączkowe, zboża,

2. Globuliny -w surowicy krwi (transportowe), fibrynogen, buberyna (białko ziemniaka), tyroglobulina,

3. Gluteiny -występują w zbożach i roślinach dwu listnych (fasola),

4. Prolaminy -zboża,

5. Skleroproteidy -białka tkanek zwierząt, podporowe, nie rozpuszczalne w wodzie. Przedstawiciele: kolagen, elastyna i kreatyna.

6. Histony-białka jądra komórkowego, w których występują w połączeniu z kw. nukleinowymi.

BIAŁKA ZŁOŻONE = białko + grupa prostetyczna. Przykładem jest np. kazeina, witelina żółtka jaja,

1. Glikoproteiny -grupą prostetyczną są cukry np. mucyna znajdują się w torebkach stawowych, w ścięgnach-niwelują tarcie, glikoproteiny stanowią substancję grupową krwi,

2. Chromoproteiny -ich składnikiem jest substancja barwna np. hemoglobina, mioglobina, cytochrom, katalaza, flawoproteiny, białko transportujące metale (transferyna)

3. Nukleoproteidy -białka zasadowe, kompleksowo związane z kw. nukleinowymi (DNA i RNA). Występują w cytoplaźmie i mitochiondriach,

4. Lipoproteiny -białka połączone z lipidami. Występują w błonach komórkowych, cytoplazmatycznych, w plaźmie i cytoplaźmie krwi.

WCHŁANIANIE:

Wchłanianie wolnych aminokwasów i krótkich peptydów zachodzi przeciw gradientowi stężeń na zasadzie transportu czynnego.

Transport czynny wymaga dostarczenia energii (ATP) i obecności jonów sodu oraz udziału specjalnych przenośników. Ze względu na wykorzystanie tych samych mechanizmów wchłaniania (przenośniki), aminokwasy mogą ze sobą konkurować, stąd nadmiar jednego z nich może utrudniać wchłanianie innych.

Istnieją oddzielne przenośniki dla aminokwasów obojętnych, Phe i Met, kwaśnych, zasadowych oraz dla Pro i hydroksyPro. Jedne z tych przenośników są zależne od jonów Na+, a inne nie są od nich zależne.

Odrębny mechanizm wchłaniania dotyczy dipeptydów i krótkich oligopeptydów, które mogą być wciągnięte od wnętrza enterocytu i dopiero tam rozłożone na AA. Z enterocytów aminokwasy przechodzą do krwi zgodnie z gradientem stężeń na drodze dyfuzji (transport bierny).

Katabolizm.

Suma procesów degradacji składników ciała oraz składników pożywienia wchodzących ze światła przewodu pokarmowego, w pierwszym etapie polega na rozłożeniu wiązań łączących związki a w drogim etapie na utlenieniu tych elementów w forme ATP, UDP, GTP, CTP i P. Zasadniczą rolą katabolizmu jest dostarczenie energii swobodnej oraz energii cieplnej.

Energia swobodna jest wykorzystywana we wszystkich procesach biosyntezy, i w procesach skurczu włókien mięśniowych oraz w aktywnym transporcie metabolitów przez błony biologiczne.

Energia cieplna służy do uzupełniania nieustannie zachodzących strat ciepła związanych z jego przepływem z organizmu do otoczenia. Uzupełnianie strat ciepła wiąże się z potrzebą utrzymywania stałej temperatury ciała najczęściej wyższej niż temperatura otoczenia.

1 g węglowodanów lub białek daje 4 kcal (16, 7 kJ)

1g tłuszczu daje 9 kcal (37,7 kJ)

Katabolizm białek.

Wszystkie białka w organizmie mają charakter funkcyjny (enzymatyczny, transportowy, strukturalny), z tym, że zapotrzebowanie na nie zmienia się w czasie i z tego względu białka są nieustannie rozkładane, w miejsce jednych są syntetyzowane inne, a proces wymiany białek zachodzący stale w komórkach jest nazywany TURNOVER białek, Białka wewnątrz komórkowe są rozkładane przez kilka systemów enzymatycznych:

1. W cytozolu, przez niskocząsteczkowy enzym zależny od ATP zwany ubikwityną (rozkłada ona głównie białka źle syntetyzowane i białka regulatorowe o krótkim okresie półtrwania). Jego rolą jest największa w okresie wzrostu i rozwoju.

2. W lizosomach, przez kompleks enzymów zwanych katepsynami, degradacja dotyczy głównie białek błonowych i wchłanianych przez lizosomy na zasadzie endocytozy.

3. W tkance mięśniowej w czasie maksymalnego skurczu przez enzym zależny od jonów Ca²⁺ - Kalpainy (I i II)

Łączny koszt energetyczny procesów turnover wynosi ok. 15% wszystkich jej wydatków energetycznych a około 65 - 80% aminokwasów uwalnianych z degradacji białek komórkowych ulega w tym samym czasie resyntezie do nowych cząsteczek białkowych, reszta AA jest utleniana. Zapobiega to nadmiernej akumulacji białka w ustroju. Tempo rozkładu białek ciała u dorosłego, zdrowego człowieka 1,3 g/kg m.c. / 12 h w ciągu dnia a w nocy 2,5g. Dynamicznym wykładnikiem obrotu białka jest jego okres półtrwania, tzn. czas, w którym połowa danego białka ulegnie rozpadowi. Najdłuższy okres półtrwania mają tzw. białka strukturalne, wchodzące m.in. w skład błon komórkowych. Okres półtrwania białek regulacyjnych jest krótszy i wynosi np. dla albuminy surowicy krwi 20 dni, dla transferyny - 8 dni, dla prealbuminy - 2 dni, dla białka wiążącego retinol 10-12 godzin, a dla fibronektyny tylko 4 godzin, wątroby do 0,9 dnia, nerka ok. 2 dni, serce 5 dni, mózg 5 dni, miśnie 11 dni.

Anabolizm jest to, suma zachodzących równocześnie z katabolizmem w organizmie procesów biosyntezy które wymagają energii swobodnej pochodzącej z katabolizmu

Na anabolizm składają się głównie:

1. Procesy syntezy różnego rodzaju białek (enzymatycznych, transportujących, strukturalnych) i związanych z tą synteza kwasów rybonukleinowych.

Anabolizm białek czyli synteza.

Anabolizm białek powinien być rozważany jednocześnie na dwóch płaszczyznach, które wzajemnie się przenikają, zachowując przy tym swoją tożsamość. Jedna z nich to bilans azotowy, a druga to związana z turnowerem białka, czyli jego nieustannej wymianie we wszystkich komórkach organizmu tj. retencja białkowa.

Bilans azotowy.

Bilans zerowy, u zdrowej dorosłej osoby, różnica azotu białkowego wprowadzonego do organizmu a ilością azotu wydalonego powinna być równa.

Bilans ujemny - występuje, gdy więcej jest wydalonego azotu białkowego niż spożytego. Dzieje się tak, gdy:

1. Nadmiernie wydzielamy glikokortykoidy (kortyzon -hormon sterydowy), podnosi stężenie glukozy we krwi, spada stężenie insuliny.

2. W czasie głodu (zachodzi proteoliza białek, by uzyskać glukozę).

3. Przy unieruchomieniu (zachodzi podczas degradacji mięśni, w szczególności łydek).

4. Dieta niezbilansowana u cukrzyków.

5. Głodówka przede wszystkim dostarczyć glukozy na potrzeby energetyczne.

Bilans dodatni - występuje, gdy jest więcej dostarczanego azotu białkowego niż wydalanego. Ma on miejsce w czasie intensywnego wzrostu i rozwoju, rekonwalescencji po chorobie, w czasie ciąży (do budowy płodu białko ulega gromadzeniu, by na wypadek głodu, nie wystąpił ich niedobór).

Retencja białkowa - Zwiększenie się lub zmniejszenie masy białkowej ciała należy rozpatrywać jako różnicę między tempem rozpadu białek ciała a tempem syntezy białka np: aby nastąpił wzrost retencji białka o 10%, tempo jego syntezy powinno zwiększyć się o 30%, a tempo degradacji o 20%. Prawidłowość ta nazywa się anabolicznym wzrostem katabolizmu. W młodym, rosnącym organizmie jest wynikiem odpowiednio dużego spożycia białek. Zależność między retencją a spożyciem białka nie jest wprost proporcjonalna, i mamy tu do czynienia z prawem malejących zysków. Jeżeli spożycie białka stopniowo i systematycznie zwiększa się (ponad poziom niezbędny do zachowania równowagi azotowej), to każdemu kolejnemu jednostkowemu wzrostowi spożycia towarzyszy coraz to mniejszy przyrost masy białkowej ciała.

Przemiany puli AA.

Wynikiem rozpadu lub katabolizmu białek jest uwalnianie do krwi wolnych aminokwasów, które są zużytkowane częściowo do syntezy nowych białek, a częściowo po pozbawieniu atomów azotu (w wyniku procesu deaminacji) zostają wykorzystane jako źródło energii.. Odnowa lub synteza białek w wyniku procesu anabolizmu wyrównuje straty wynikające z rozpadu poszczególnych białek. Gdy organizm jest zdrowy, istnieje równowaga między procesami katabolizmu i anabolizmu. Przyjmowanie posiłków białkowych zwiększa obrót białka, który zmniejsza się w okresie między posiłkowym lub w okresie głodzenia. Stany patologiczne, jak np.: urazy, stany pooperacyjne, oparzenia, infekcje czy niewydolność wielonarządowa zwiększają rozpad białek ustrojowych, natomiast niedożywienie, unieruchomienie (np. długotrwałe leżenie w łóżku) oraz procesy starzenia zmniejszają syntezę białek.

75-80% AA ulega w komórce resyntezie. Część białek ustrojowych jest nieczynna.

1. Wydalanie z moczem- reszty siarczkowe, która występuje w AA siarkowych metionina, cystyna,. Siarka jest przekształcana w siarczany, estry siarczanowe, fenole, indole, łącznie z substancjami toksycznymi. Proces ten zachodzi w wątrobie.

2. Hormony i neurotransmittery - nie w wątrobie. AA pojedyncze są prekursorami do wytwarzania aktywnych substancji w komórce. Serotonina, adrenalina, melatonina, glukagon.

3. Kreatyna- powstaje w wątrobie z metioniny, glicyny, argininy, a z wątroby dostaje się do mięśni i ulega ufosforylowaniu, fosfokreatyna, jest magazynem energii do odtwarzania ATP.

4. Puryny i pirymidyny -syntetyzowane w wątrobie z AA. Są składnikiem nukleotydów NAD, NADP, ATP, RNA i DNA. W czasie resyntezy puryny są przekształcane do kw. moczowego. Pirymidyny do dwutlenku węgla i jon amonowy.

5. Transaminacja biosynteza niektórych AA z kwasów organicznych, (wymiana grupy aminowej NH₂ pomiędzy kwasem a ketokwasem i uzyskujemy inny AA lub Ketokwas)

6. Aminacja- przyłączenie gr. Aminowej do szkieletu węglowego i synteza określonego AA

7. Deaminacja- odłączenie grupy aminowej grupa aminowa zostaje przeznaczona do cyklu mocznikowego.

Cykl cytrynowy. Cykl mocznikowy, odnoga puli AA zachodzi w wątrobie i mózgu. (reszta amonowa)

Cykl mocznikowy zachodzi w mitochondrium. Zamienia szkodliwy jon amonowy uszkadzający struktury nerwowe na mocznik, który jest wydalany. W jednym obrocie cyklu jesteśmy wydalić 2 cząsteczki azotu.

Substratem cyklu mocznikowego jest karbamoilofosforan, powstający z CO₂ i amoniaku oddzielonego od aminokwasu.

Karbamoilofosforan łączy się z cząsteczką argininy, w ten sposób powstace cytrulina, enzymem katalizującym tę reakcję jest karbamoilotransferaza ornitynowa. Powstająca cytrulina zamieniana jest na formę enolową i przeniesiona do cytozolu.

Forma enolowa cytruliny przy udziale ATP i jonu Mg²⁺ ulega kondensacji z asparaginem i w wyniku której tworzy się argininobursztynian, rozkładający się w dalszym ciągu do argininy i furmanu.

Przemianę tą katalizują:

• Synteza argininobursztynianowa,

• Lipaza  argininobursztynianowa.

Rola Białek:

4. Rola budulcowa, wzrost i rozwój młodego organizmu, do budowy i odbudowy tkanek, głównie kolagen (pralina, hydroksyprolina i glicyna)

5. Rola regulacyjna, procesów przemiany pokarmu przez enzymy, degradacja, krzepnięcie krwi, enzymatyczny metabolizm węglowodanów, odpowiadają w płynach ustrojowych za ciśnienie osmotyczne (albuminy). -są składnikami płynów ustrojowych- krew, płynów śródtkankowych, składników wydzielin. Tworzą się z białek części enzymów trawiennych i tkankowych, Proces widzenia - aktyna, powstawanie hormonów.

6. Rola bufora - odpowiadają za równowagę kwasowo-zasadową, -są odpowiedzialne za proces krzepnięcia krwi (fibrynogen, protrombina), utrzymywanie ph (hemoglobina), białka o charakterze amfoterycznym

7. Rola obronna - syntezy przeciw ciał, syntezy bakterjobujczej (synteza lizozymu - trawi mureinę), są wykorzystywane do syntezy ciał odpornościowych

8. Rola transportowa: (przenośnik), albuminy- witaminy, WKT, hemoglobina - tlen, mioglobiny - magazynuje tlen, miozyna i aktyna umożliwiają poruszanie się. Biorą udział w procesie widzenia.

9. -są materiałem do syntezy hormonów, -biorą udział w odtruwaniu organizmu, -nie są magazynowane w organizmie.

Objawy niedoboru białka:

1. Zahamowanie wzrostu i rozwoju młodych organizmów.

2. Zaburzenia hormonalne -opóźnione rozwoju i dojrzewania, insuliny - pogorszona gospodarka węglowodanowej.

3. Gorsze gojenie się ran i uszkodzeń wewnątrz organizmu.

4. Spadek odporności organizmu - niejadki.

5. Zaburzenia rozwoju psychomotorycznego - umysłowość i rozwój ciała.

6. Owrzodzenia błony śluzowej.

7. Pogorszenie trawienia i wchłaniania z tego powodu brak enzymów i neuro transmiterów, hormonów potrzebnych do trawienia i wchłaniania a brak hormonów znowu powoduje pogorszenia trawienia i wchłaniania i tak w koło.

8. Skrajny brak białka, - marazm kwasiorkowy - niedożywienie skrajne, brak białka egzogennego.

Nadmiar białka. Niekorzystny wzrost metabolizmu

1. Obciążenie wątroby i nerek (wydalanie z moczem)

1. U dzieci gorączka, biegunka, odwodnienie.

2. U osób dorosłych, wzrost ciśnienia osmotycznego, tętniczego (wzrasta dużo albumin + woda = duże stężenie)

3. Działanie zakwaszające (migreny, zmiany skórne, czyraki)

4. Podwyższenie związków kancerogennych w jelicie grubym (rak okrężnicy, jelita grubego).

5. Powstawaniu osteoporozy przy wydalaniu białek i wapnia z organizmu.

6. Zaburzenia gospodarki lipidowej - wzrost cholesterolu.

7. Działanie alergizujące - homogenizacja mleka, białka ryb.

Zapotrzebowanie na białko, zależy od białka (mleka kobiecego) i konsumenta 1/3 białko zwierzęce a 2/3 roślinne.

Zapotrzebowanie na białko maleje wraz z wiekiem. Mężczyźni potrzebują go więcej ze względu na większą masę ciała.

1. Wiek

2. Płeć

3. Stanem fizjologicznym

4. Rodzajem wykonywanej pracy - aktywnością fizyczną.

5. 0-6m-cy 1, 52 g/kg m ć. Białko mleka kobiecego

6. 6-12m-cy → 1, 6 g/kg m ć. Białko krajowej racji pokarmowej

7. 1-3 lat →1, 17g/kg m. ć.

8. 4- 15 lat →1, 1 g/kg m ć

9. 16-19 → 0, 95 g/kg m. ć.

10. Powyżej 19 lat → 0, 9 g/kg m. ć.

11. W czasie ciąży 1, 20 g/kg m ć

12. W czasie laktacji 1, 4 b/kg m ć

Białka koło 2 Mietek B 2009

2

mocznik

Hormony

neurotransmitery

Puryny i pirymidyny

Kreatyna w

NH⁺⁴

deaminacja

aminacja

Wydalanie z moczem resztek siarkowych - s. toksyczne

Pula

AA

wspólna

pula

metabolitów

transaminacja

Białko nieczynne, tracone paznokcie, włosy itp.

Synteza białek

ustrojowe

Pokarm

---