Mgr Wioleta Zalewska

Diagnostyka laboratoryjna

I Wydział lekarski

IV rok

2010/2011

Białka osocza

Niejednorodna mieszanina wielu białek
funkcjonalnych o różnej budowie i
właściwościach,
Oznaczanie białka całkowitego – metody
kolorymetryczne

Synteza białek osocza

Wątroba – 75% białek albumina
Komórki plazmatyczne immunoglobuliny
Konkretne gruczoły dokrewne i tkanki
hormony i enzymy

www.doctormed.pl/.../300px-

Watroba_zdrowaUT.jpg

www.hematologica.pl/Atlas3/Polska/Interne
tInfo.htm

http://portalwiedzy.onet.pl/6443,1,,,gruczoly_dokrewn
e,haslo.html

Rola białek osocza

Kontrola dystrybucji płynów przestrzeni pozakomórkowej –
albumina – właściwe ciśnienie roztworów koloidowych,
Hemostaza i krzepnięcie krwi – czynniki krzepnięcia,
Funkcje transportowe: albumina (witaminy, bilirubina,
hormony, Ca2+, Mg2+, pierwiastki śladowe, kwasy
tłuszczowe, leki), haptoglobina (hemoglobina), transferyna
(Fe), transkobalamina (wit. B12),
Enzymy i regulatory enzymów,
Składniki układu buforowego – utrzymują stałe pH (białczany),
Białka układu odpornościowego,
Materiał odżywczy – albumina,
Hormony, receptory.

Całkowite stężenie białka w
surowicy

Białko całkowite

65–80 g/l

(6,5-8,0 g/dl)

Albumina

35-52 g/l

(3,5-5,2 g/dl)

Krytyczny poziom białka całkowitego –

45 g/l

,

albuminy <

20 g/l

Euproteinemia

–

zawartość białka całkowitego w

surowicy/osoczu w zakresie normy fizjologicznej, z
prawidłowymi proporcjami frakcji.

Hipoproteinemia

–

obniżenie ogólnej zawartości białek w

surowicy/osoczu < 65 g/l,



hipoalbuminemia.

Obniżenie stosunku stężeń albumina/globuliny (A/G): marskość wątroby

i zespół nerczycowy, przewlekłe stany zapalne, szpiczak mnogi.

Hiperproteinemia

–

zwiększenie ogólnej zawartości białek w

surowicy/osoczu > 80 g/l,



hiperglobulinemia.

Hipoproteinemia < 65 g/l

Nadmierna utrata białek:

•

zespoły nerkowe: kłębkowe zapalenie nerek, cukrzyca,
toczeń rumieniowaty trzewny, zakrzepica żył
nerkowych, skrobiawica

•

zespoły jelitowo-żałądkowe: stany zapalne, nowotwory
złośliwe, zwężenia, uchyłki

•

przez skórę: rozległe oparzenia, dermatozy
(pęcherzyca, łuszczyca)

•

przesięki i wysięki: obrzęki, zapalenia płuc

•

krwawienia, krwotoki

•

„stany ciężkie’: sepsa, urazy, choroba nowotworowa

Hipoproteinemia cd.

Zmniejszona synteza białek w wątrobie

•

uszkodzenie miąższu wątroby: toksyczne, marskość, zanik
miąższu, pierwotny lub wtórny nowotwór

•

zaburzenia wchłaniania: zespoły poresekcyjne, biegunki
bakteryjne i inne zakażenia, mukowiscydoza

•

niedobory białka w diecie: kwashiorkor, niedożywienie

Niedobory immunoglobulin

(proces nowotworowy w

obrębie szpiku, toksyczne uszkodzenie szpiku)

Zmiany objętości przestrzeni pozakomórkowej:

przewodnienia, spadek ciśnienia, stany zapalne, artefakty

Hiperproteinemia > 80 g/l

Hipergammaglobulinemie:

•

monoklonalne: szpiczak mnogi, makroglobulinemia Waldemströma,
choroba ciężkich łańcuchów, inne nowotwory układu chłonnego

•

poliklonalne: przewlekłe stany zapalne, autoimmunizacja (choroba
reumatyczna, toczeń rumieniowaty układowy i inne)

•

przewlekle choroby wątroby: marskość, wirusowe zapalenie,
sarkoidoza

Odwodnienia

•

dysproporcja między podażą a utratą wody (prawidłowy stosunek
A/G)

Artefakty

(błędy w pobieraniu krwi – zbyt długo trzymana staza)

Zwiększeniu stęż. immunoglobulin towarzyszy obniżenie względnego i

bezwzględnego stęż. albuminy, gdyż ciśnienie onkotyczne krwi jest
sygnałem dla wątroby do ich syntezy.

Elektroforeza białek surowicy krwi

Ruch cząsteczek białek, które są obdarzone ładunkiem
elektrycznym, na odpowiednich nośnikach (żel agarozowy)
znajdujących się w roztworach po przyłożeniu zewnętrznego pola
elektrycznego.

Szybkość wędrówki zależy od:



wielkości ładunku cząsteczki białka,



wielkości cząsteczki białka,



siły pola elektrycznego,



siły jonowej roztworu (buforu) i jego lepkości,



pH roztworu (buforu).



Białka naładowane dodatnio – kationy wędrują do elektrody ujemnej
– katody,

a białka naładowane ujemnie – aniony do elektrody dodatniej –

anody.

Podstawowa metoda wykrywania zaburzeń składu białkowego osocza –

elektroforeza białek surowicy.

Rozdział elektroforetyczny białek

przeprowadza się zwykle:

w buforach zasadowych o pH=8,6,



w tych warunkach większość białek jest anionami (-) i wędruje do anody (+), większe z

nich, takie jak immunoglobuliny (głównie klasy IgG) pozostają w miejscu nałożenia lub

wędruje do katody,

z użyciem agarozy jako nośnika, gdyż:



dobra jakość rozdziałów,



przezroczyste podłoże umożliwiające uwidocznienie nawet słabych prążków),



płytki do elektroforezy zawierają niskie stężenia agarozy (0,5 – 1%), tworzy to żel o

odpowiednio dużych porach umożliwiający migrację nawet dużych cząsteczek białkowych,

czas rozdziału wynosi zwykle 15 – 30 min.,

po rozdziale elektroforetycznym frakcje są wybarwiane za pomocą czerni amidowej,

czerwieni pąsowej lub błękitu Coomasie, powstaje charakterystyczny obraz prążków

(pasm),



każde pasmo odzwierciedla obecność konkretnego białka, a jego szerokość jest

przybliżonym wskaźnikiem jego ilości.

odczytu dokonuje się za pomocą densytometrii – umożliwia to:



wyliczenie procentowej zawartości poszczególnych frakcji lub



wartości poszczególnych frakcji białkowych są przedstawiane w postaci stężeń.,

prążki zostają zapisane w postaci wykresu, na którym są widoczne szczyty (piki),

proporcjonalne do ilości białka, następuje wyliczenie procentowej zawartości

poszczególnych frakcji

.

Zmiany występujące w obrazie densytometrycznym mogą być spowodowane tylko bardzo

istotnymi zmianami stężeń białek, np. uwidocznienie białka C-reaktywnego na pograniczu

frakcji beta i gamma uwarunkowane jest bardzo znacznym wzrostem jego stężenia w

surowicy.

Elektroforeza białek surowicy

krwi

katod
a

anoda

Elektroforeza białek surowicy krwi

Wynik elektroforegramu

Przy pomocy elektroforezy, białka w

surowicy są rozdzielane na pięć lub sześć

głównych frakcji.

Frakcja

białkowa

%*

Charakterystyczne białka

albuminy

53-68 Albumina

α1-globuliny

1-4

α1-antytrypsyna (70%)

α1-kwaśna glikoproteina

(orozomukoid)

α-lipoproteiny (HDL)

białko wiążące tyroksynę

α2-globuliny

3-14

haptoglobina (30%)

α2-makroglobulina

ceruloplazmina

liczne enzymy

β-globuliny

8-17

transferyna

hemopeksyna

β-lipoproteiny (LDL)

białko układu dopełniacza

fibrynogen (tylko w osoczu)

śladowe ilości IgA, IgM

γ-globuliny

9-22

immunoglobuliny: IgA, IgG, IgM, (IgD i

IgE – identyfikacja metodami

immunochemicznymi)

CRP

*Wartości prawidłowe frakcji elektroforetycznych surowicy wg S.
Angielskiego.

Albumina

frakcja jednorodna,

Bisalbuminemia

– występowanie 2 rodzajów

albuminy (występuje rzadko i jest dziedziczna
autosomalnie recesywnie lub na skutek
modyfikacji albuminy w osoczu)

Analbuminemia

– brak fakcji albuminowej

(bardzo rzadko, objawy: niskie ciśnienie
tętnicze i umiarkowane obrzęki).

Hipoalbuminemia:

wrodzone defekty syntezy albumin
stany głodzenia, niedożywienia, nieprawidłowego
żywienia
zaburzenia wchłaniania i trawienia – stany zapalne jelit
utrata przez : nerki – zespół nerczycowy, skórę – stany
zapalne skóry i oparzenia
przewlekłe krwawienia
uszkodzenie wątroby (niedostateczna biosynteza białek)
hiperkatabolizm białek – choroby nowotworowe,
nadczynność tarczycy, posocznica.

Hiperalbuminemia:

bez znaczenia patologicznego
odwodnienie organizmu
często u pacjentów hospitalizowanych
rzadko obserwowana

α1-globuliny

Spadek frakcji:



niewydolność wątroby (wirusowe zapalenie wątroby i
marskość wątroby)



wrodzony niedobór α1-antytrypsyny



zespół nerczycowy



niedoczynność tarczycy

Wzrost frakcji:



ostre stany zapalne



choroba Crohna (↑ α1-kwaśna glikoproteina )



w czasie ciąży (objaw prawidłowy)



niektóre nowotwory

α2-globuliny

Spadek frakcji:



niewydolność wątroby (wirusowe zapalenie wątroby)



zespoły utraty białek



hemoliza wewnątrznaczyniowa

Wzrost frakcji:



ostre stany zapalne



zespół nerczycowy



urazy



procesy martwicze
druga połowa ciąży (objaw prawidłowy)
cukrzyca
zapalenie nerek

β-globuliny

Spadek frakcji:



niewydolność wątroby



zespoły utraty białek



hemoliza wewnątrznaczyniowa

Wzrost frakcji:



stany zapalne



zespół nerczycowy



urazy, procesy martwicze



niedokrwistość z niedoboru Fe



szpiczak mnogi, choroba Waldenströma i inne choroby
nowotworowe



u kobiet w cięży



marskość wątroby (mostek β-γ)

γ-globuliny

Spadek frakcji:



wrodzone zaburzenia syntezy tych białek



choroby nowotworowe, rozległe przerzuty nowotworowe do kości



stosowanie leków immunosupresyjnych, np.
glikokortykosteroidów, cyklofosfamidu



zespół nerczycowy

Wzrost frakcji:



przewlekłe stany zapalne pochodzenia bakteryjnego (gruźlica,
zapalenie szpiku kostnego) i pasożytniczego (malaria,
bilharcjoza)



choroby autoimmunologiczne (np. kolagenozy, reumatoidalne
zapalenie stawów)



marskość wątroby, przewlekłe zapalenie wątroby



szpiczak mnogi, choroba Waldenströma



sarkoidoza



rozstrzenie oskrzeli

Najczęstsze zmiany w

proteinogramach

Hipoproteinemia nieselektywna – równomierne obniżenie wszystkich frakcji

białkowych (odsetki poszczególnych frakcji często niezmienione):



długo trwające niedożywienie,



masywna utrata krwi.

Brak frakcji α-1-globulin – wrodzony niedobór α-1-antytrypsyny

Wzrost stężenia β-globulin – hiperlipoproteinemia z hipercholesterolemią

– niedokrwistość z niedoboru Fe

Wzrost γ-globulin – przewlekły proces zapalny, choroby

autoimmunologiczne (poliklonalny)

Obniżenie lub zanik γ-globulin – niedobory immunoglobulin

Wzrost stężenia α-2-globulin (α-2-makroglobulina) i β-globulin i

zmniejszenie γ-globulin i albumin – zespół nerczycowy

Ostry stan zapalny

Białko monoklonalne we frakcji γ-

globulin

Mostek β-γ – marskość wątroby

Obniżenie
zawartości:

• albumin
• α-1-globulin
• α-2-globulin

Znaczny wzrost:

•γ-globulin

Swoiste metody identyfikacji białek:

metody immunochemiczne z zastosowaniem odpowiednich przeciwciał;

immunofiksacja,
immunoelektroforeza,
elektroforeza „rakietowa” (metoda ilościowa służąca do oznaczenia stężenia

białka),
immunodyfuzja,
elektroforeza przeciwbieżna.

Immunofiksacja

jest dwuetapową metodą identyfikacji białek:

I etap – elektroforeza w żelu agarozowym,
II etap – immunodyfuzja – nanosi się poszczególne rodzaje przeciwciał

w określone miejsca na płytce – powstają prążki pozwalające na różnicowanie

immunoglobuliny monoklonalnej i poliklonalnej,
zabarwienie powstałych kompleksów i odczyt,

wykonywana w surowicy i w moczu,

zastosowanie: identyfikacja białka monoklonalnego w szpiczaku mnogim, chorobie

Waldenströma oraz w chorobie lekkiego łańcucha.

Białka ostrej fazy

– podział w zależności od

stężenia białek:

Dodatnie

alfa-1 antytrypsyna,
haptoglobina,
fibrynogen,
CRP,
ferrytyna,

Ujemne

albumina,
transferyna,
prealbumina,
białko wiążące retinol
(RBP).

Białka ostrej fazy

– podział w zależności od stopnia syntezy w

pierwszych 2 dobach:

białka spektakularne

↑ 20 – 60 razy,

CRP,
białko amyloidowe A

(SAA),

białka silne ostrej fazy

↑ 2 – 6 razy,

orozomukoid = α1-kwaśna

glikoproteina (AAG),
fibrynogen,
haptoglobina,
α1- antytrypsyna,

słabe białka ostrej fazy

↑ 0,2 – 0,6 razy.

ceruloplazmina,

białka obojętne dla ostrej

fazy

,

alfa-2 makroblobulina,
białko amyloidowe P,
Ig.

białka ujemne ostrej fazy

↓ 0,2 – 0,6 razy,

albumina,
prealbumina,
transferyna,
RBP.

Białka ostrej fazy

– podział w zależności od pełnionej

funkcji:

Aktywatory:

np. CRP – aktywuje układ dopełniacza prowadząc do lizy

bakterii.

Inhibitory proteaz:

alfa-1 antytrypsyna – inhibitor elastazy w

granulocytach obojętnochłonnych,
alfa-1 antychymotrypsyna,

Białka transportujące:

haptoglobina,

ceruloplazmina,
transferyna.

Większość białek to inhibitory proteaz i białka wiążące żelazo,

ponieważ ich rola polega na hamowaniu proteolitycznego

uszkodzenia tkanek w miejscach zmian zapalnych.

Białko CRP

wartości prawidłowe – 0,8 – 10 mg/L.
metody oznaczania CRP:



immunoturbidymetryczne,



immunonefelometryczne,



testy oparte na technice immunonefelometrycznej ze

wzmocnieniem lateksowym,



testy turbidymetryczne ze wzmocnieniem lateksowym

tzw. hs-CRP (high sensitive CRP).

Testy te umożliwiają oznaczanie nawet bardzo niskich

stężeń tego białka w surowicy rzędu 0,05 – 0,1 mg/L.

Białko CRP

czuły pojedynczy wskaźnik rozwijającego się stanu zapalnego w wyniku:



infekcji bakteryjnej



martwicy spowodowanej niedotlenieniem, oparzeniem lub działaniem toksyn



zapalenia trzustki i otrzewnej.

wzrost CRP może nastąpić w ciągu 6 – 8 godzin od wystąpienia urazu lub

infekcji.
↑ stężenia CRP > 10 mg/l – lokalny stan zapalny,

> 100 mg/l w 80 – 85% - infekcje bakteryjne i/lub rozległy proces zapalny,
>300-500 mg/l (najwyższe stężenia) – ostre martwicze zapalenie trzustki,

uszkodzenia wielonarządowe, rozległe oparzenia i zmiany martwicze.
stężenie CRP szybko spada – około 1 doba, jeżeli proces uszkadzania tkanek

ustaje i odczyn zapalny nie ulega rozszerzeniu,

↑ CRP – u osób z przewlekłymi stanami zapalnymi, bez podłoża infekcyjnego

(astma, SLE, zawał serca, zapalenie martwicze trzustki, guzy nowotworowe).
↑ CRP – bez współistniejącego stanu zapalnego obserwuje się również w

niektórych nowotworach złośliwych (np. szpiczak mnogi, chłoniak ziarniczy)

→ stężenie CRP koreluje z rokowaniem i rozwojem nowotworu.

Wskazania do oznaczania CRP:



(Dobry wskaźnik infekcji pooperacyjnych, ostrych zakażeń u

noworodków i małych dzieci i wczesny wskaźnik odrzucania

przeszczepu)



badanie w kierunku stanów zapalnych,



rozpoznanie uogólnionych infekcji u noworodków,



różnicowanie infekcji bakteryjnych i wirusowych,



wybór odpowiedniego leczenia stanów zapalnych i jego monitorowanie,



w celu szybkiego wykluczenia bakteryjnych stanów zapalnych po

zabiegach chirurgicznych,



w celu wykrycia infekcji u pacjentów z obniżoną odpornością (chorzy z

białaczką, czy pacjenci zakażeni wirusem HIV),



w celu oceny ryzyka zmian w układzie sercowo-naczyniowym (CRP o

wysokiej czułości),



wykrycie współistniejącej infekcji w przebiegu tocznia rumieniowatego,

wrzodziejącego zapalenia jelita grubego, białaczki lub po przeszczepie

szpiku kostnego,



rozpoznanie zakażenia w przypadku przedwczesnego odejścia wód

płodowych lub przedwczesnego porodu,



różnicowanie choroby Crohna i wrzodziejącego zapalenia jelita grubego.

Surowicze amyloidowe białko A

(SSA)

silnie reagujące białko ostrej fazy (obok CRP),
wzrasta wolniej niż CRP, bo od 8 godz. od wystąpienia
infekcji,
związane w kompleksach z lipoproteinami o wysokiej
gęstości (HDL),
uczestniczy w transferze cholesterolu z HDL do
komórek wątroby,
stężenie SAA silnie wzrasta w infekcjach wirusowych w
odróżnieniu od CRP,
podwyższone SAA występuje w chorobie Crohna oraz
uczestniczy w rozwoju choroby reumatycznej.

α1-kwaśna glikoproteina

(orozomukoid, AAG)

jej stężenie wzrasta powoli (do 5 dnia stanu zapalnego),
2-3-krotnie powyżej wartości referencyjnej,
spadek w ciężkim upośledzeniu funkcji wątroby,
podczas wyniszczenia organizmu (niedożywieniu), w
zespole nerczycowym, zespołach utraty treści
pokarmowej,
transporter progesteronu, tworzy kompleksy z
niektórymi białkami układu krzepnięcia, ma zdolność
wiązania leków i ksenobiotyków o charakterze
zasadowym.

α1-antytrypsyna (AAT)

jeden z najsilniejszych, nieswoistych inhibitorów proteaz
serynowych (inaktywuje enzymy proteolityczne uwalniane
podczas fagocytozy przez granulocyty wielojądrzaste:
trypsyna, chymotrypsyna, kolagenaza, plazmina, trombina),
wzrost 4-5-krotnie w stanach zapalnych między 2-4 dniem.
spadek stężenia:

• wrodzony niedobór α1-antytrypsyny – defekt wydzielania

tego białka z komórek wątroby → gromadzenie złogów
białka w hepatocytach prowadząca do marskości żółciowej

• zespoły utraty białek
• zespół niewydolności oddechowej noworodków (wiązanie z

błonami hialinowymi).

Haptoglobina (HAP)

wiąże i transportuje hemoglobinę pozakrwinkową po
hemolizie erytrocytów w naczyniach krwionośnych,
(kompleks Hb+haptoglobina jest szybko fagocytowany
przez komórki układu siateczkowo-śródbłonkowego – w
ten sposób organizm zabezpiecza nerki przed
szkodliwym działaniem Hb i zatrzymuje Fe w ustroju),
w ostrych stanach zapalnych wzrasta 5-6-krotnie już w
pierwszej dobie, po 10 dniach powrót do normy,
wzrost u osób z niektórymi chorobami na podłożu
autoagresji i z zaawansowaną choroba nowotworową,

Ceruloplazmina (CER)

jedna cząsteczka CER wiąże 6-7 atomów miedzi,
katalizuje utlenianie Fe2+ do Fe3+, by mogło zostać
połączone z transferyną,
silny antyoksydant w osoczu (ok. 80% aktywności
osocza),
niedobór CER

→

choroba Wilsona (wzrost wolnej

miedzi w krążeniu i odkładanie się jej w nerkach,
wątrobie, mózgu – uszkodzenie narządów),
wzrost stężenia CER 2-3-krotnie występuje późno:

• ciąża,
• doustne środki antykoncepcyjne,
• procesy zapalne,
• martwica tkanki.

Fibrynogen

białko układu krzepnięcia,
wzrost w ostrych stanach zapalnych ok. 3-krotnie
powyżej wartości podstawowej i utrzymuje się długo po
ustąpieniu odczynu zapalnego,
wzrasta również w martwicy tkanek, urazach, chorobach
nowotworowych, zespole nerczycowym,
syntetyzowane w wątrobie.

niespecyficzny inhibitor proteaz (np. trypsyna,
chymotrypsyna, trombina, plazmina), podobnie jak AAT,
duże białko, które nie przechodzi przez łożysko naczyń –
wzrost w zespole nerczycowy.

α2-makroglobulina (AMG)

Transferyna (TRF)

białko transportujące Fe,
ujemne białko ostrej fazy – spadek stężenia w stanach zapalnych

wzrost TRF:

• niedokrwistość z niedoboru Fe,
• ciąża,
• terapia estrogenami.

spadek TRF:

• zespół nerczycowy,
• upośledzenie funkcji wątroby,
• niedożywieniu.

Niedobory immunoglobulin –

hipogammaglobulinemie

Pierwotne:

• uwarunkowane genetycznie,
• rzadko występują,
• mogą dotyczyć jednej lub wszystkich klas

immunoglobulin, najczęściej dotyczą IgA.

Wrodzone niedobory immunoglobulin:
o Agammaglobulinemia związana z płcią (niedobór

wszystkich klas Ig u chłopców),

o Izolowane niedobory IgA lub IgM,
o Zespół niedoboru deaminazy adenozyny – ADA

(limfopenia, niedobór IgG)

Nabyte niedobory immunoglobulin:

nowotwory układu chłonnego i siateczkowo-
śródbłonkowego (białaczki, szpiczaki, ziarniniaki,
makroglobulinemie) (ubytek limfocytów B) (Poziom
wybranej monoklonalnej immunoglobuliny jest wysoki, ale
ilość Ig syntetyzowanych przez prawidłowe plazmocyty jest
niska),
leczenie cytostatykami, naświetlania promieniowaniem
jonizującym,
fizjologicznie u noworodków (najniższe stężenia w 3
miesiącu życia),
jelitowe i nerkowe zespoły utraty białka,
usunięcie śledziony,
hemoglobinopatie, anemia złośliwa.

Hipergammaglobulinemie

poliklonalne

prawidłowa odpowiedź organizmu na infekcję bakteryjną
lub wirusową,
bardzo wysoki poziom Ig poliklonalnych w chorobach o
podłożu autoimmunologicznym,
przewlekłe choroby wątroby.

Wzrost

immunoglobuliny

Jednostka chorobowa

IgM

Ostre stany zapalne, pasożyty

Ostre WZW

Marskość wątroby

IgG

Przewlekłe stany zapalne

Przewlekle wzw, marskość

wątroby

Choroby z autoagresji

AIDS, sarkoidoza

IgA

Przewlekłe infekcje dróg

oddechowych i przewodu

pokarmowego

Wczesny okres chorób z

autoagresji

Marskość wątroby

Laktacja

Hipergammaglobulinemie

monoklonalne

Najczęstsze przyczyny:

Szpiczaki mnogie (IgG>IgA>>IgE,IgD):

 Rozrost zróżnicowanych limfocytów B – plazmocytów, które

syntetyzują identyczne cząsteczki Ig określonej klasy – w
rozdziale elektroforetycznym białek surowicy wyraźna
strefa białka monoklonalnego,

 Plazmocyty syntetyzują większą liczbę łańcuchów lekkich

niż ciężkich, które jako małe białka przedostają się do
moczu – białko Bence-Jonesa (obecność w moczu łańcuchów
lekkich w ilościach przekraczających wartości prawidłowe),

Choroba łańcuchów lekkich (synteza tylko łańcuchów
lekkich κ lub λ,
Choroba łańcuchów ciężkich (tylko łańcuchy ciężkie Ig).

Hipergammaglobulinemie

monoklonalne cd.

Makroglobulinemia Waldenströma

 Rozrost plazmocytów w szpiku kostnym, węzłach

chłonnych i śledzinie produkujących IgM o dużej masie
cząsteczkowej,

 IgM gromadzi się we krwi w dużych ilościach

zwiększając lepkość krwi i nasilając skłonność do
zatorowości.

Chłoniaki,
Łagodne gammapatie monoklonalne.

Piśmiennictwo:

Angielski S., Jakubowski Z.,. Dominiczak M.H., Biochemia
Kliniczna, 1996, Wydawnictwo Perseusz.
Dembińska – Kieć A., Naskalski J.W., Diagnostyka
Laboratoryjna z Elementami Biochemii Klinicznej, 1998,
Volumed Wrocław.
Nastalski J. W., Białka ostrej fazy - znaczenie diagnostyczne,
Badanie i diagnoza, 1996, 25-30.

Dziękuję za uwagę