Noworyta, inżynieria bioreaktorów, równania kinetyczne reakcji

1. Sposoby wyznaczania równania kinetycznego reakcji

Dane doświadczalne → zależność CS= f(t)
a) spełniające warunki początkowej szybkości reakcji (α≤5%, wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji enzymatycznej)
b) z reaktora okresowego

II. Obróbka danych: 1) metoda różniczkowa; 2) metoda całkowa

2. Różniczkowa metoda wyznaczania równania kinetycznego reakcji

-bardziej czuła (błąd podczas pomiaru powoduje znaczącą zmianę wyniku)
-bardziej dokładna

A następnie metoda prób i blędów -> takie przedstawienie danych, aby uzyskać linię prostą

3. Całkowa metoda wyznaczania równania kinetycznego reakcji

-daje bezpieczny wynik (można się trochę pomylić podczas pomiarów, a nie spowoduje to znaczącej zmiany)

Liczymy całkę $t = - \int_{C_{S}c1}^{C_{\text{SO}}c2}\frac{\text{dc}}{r_{S}}$ od razu zakładamy rząd reakcji np. $r = k \cdot C_{S} \rightarrow t = \frac{1}{k}\ln\frac{C_{\text{SO}}}{C_{S}}$ i rysujemy wykres:

1.Metoda prób i błędów; 2. Zakładamy r; 3. Całkujemy

4.Bilans przemiany mikrobiologicznej


S + X → (1 + YX/S)⋅X  +  YP/S  ⋅ P

YX/S –wydajność biomasy względem substratu ($\frac{X}{S})$

YP/S –wydajność produktu względem substratu $(\frac{P}{S})$

S- substrat; X- mikroorganizmy; P- produkt

5. Kinetyka reakcji enzymatycznej i przemiany mikrobiologicznej

a) reakcja enzymatyczna $S + E\overset{k1}{\overbrace{\underset{k2}{}}}\text{ES}\overset{k3}{\overbrace{\rightarrow}}P + E$
1- substrat łączy się z enzymami, tworząc nietrwały kompleks enzym-substrat, będący etapem pośrednim
2- kompleks rozpada się na enzym i produkt

Równanie Michaelisa-Menten


$$r_{S} = \frac{r_{\text{Smax}}C_{S}}{K_{M} + C_{S}}$$


$$r_{S} = \frac{dC_{S}}{\text{dt}}$$


$$t = \int_{}^{}\frac{\text{dC}_{S}}{r_{S}} = \int_{}^{}\frac{K_{M}dC_{S}}{r_{\text{Smax}}C_{S}} + \int_{}^{}\frac{C_{S}dC_{S}}{r_{\text{Smax}}C_{S}} =$$


$$\frac{K_{M}}{r_{\text{Smax}}}\underset{\begin{matrix} reakcja\ 1 \\ rzad \\ \end{matrix}}{} + \frac{1}{r_{\text{Smax}}}\underset{\begin{matrix} reakcja\ 0 \\ rzad \\ \end{matrix}}{} =$$


$$\frac{K_{M}}{r_{\text{Smax}}}\ln\frac{C_{\text{SO}}}{C_{\text{SK}}} + \frac{1}{r_{\text{Smax}}}(C_{\text{SO}} - C_{\text{SK}})\backslash n$$

b) przemiana mikrobiologiczna

Równanie Monoda


$$\mu = \frac{\mu_{\max}S}{K_{M} + S}$$

µ-specyficzna szybkość wzrostu mikroorganizmów

µmax-maksymalna j/w

S- st. substratu; KM-stała Monoda; X-pocz. st. biomasy

Szybkość przyrostu biomasy mikroorg w czasie $r_{X} = \frac{\text{dx}}{\text{dt}} = \mu X$


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Wyznaczanie stałych równania kinetycznego reakcji izomeryzacji D – glukozy do D fruktozyx
Bryjak, inżynieria bioreaktorów L, sprawozdanie kinetyka enzymatyczna
Noworyta, inżynieria bioreaktorów, rodzaje i opis bioreaktorów
Noworyta, inżynieria bioreaktorów L, sprawozdanie Bioreaktor mikrobiologiczny
Wyznaczanie stałych równania kinetycznego reakcji hydrolizy sacharozy
Wyznaczanie stałych równania kinetycznego reakcji hydrolizy sacharozy
Wyznaczanie stałych równania kinetycznego reakcji izomeryzacji D – glukozy do D fruktozy(1)
Bryjak, inżynieria bioreaktorów L, reakcja hydrolizy sacharozy katalizowana przez inwertazę
Bryjak, inżynieria bioreaktorów L, reakcja izomeryzacji D glukozy do D fruktozy teoria
06 Kinetyka reakcji enzymatycznych
4 Badanie kinetyki reakcji zmy Nieznany (2)
Harmonogram zajęć i ogólne uwagi[2011], inżynieria bioreaktorów lab
04 Kinetyka reakcji chemicznych i kataliza
kinetyka reakcji enzymatycznych I
Równania kinetyczne
kinetyka reakcji

więcej podobnych podstron