Wazopresyna - hormon produkowany i wydzielany przez układ neurowydzielniczy podwzgórza, skąd transportowany jest do tylnego płata przysadki mózgowej. Jego rola polega na regulacji zasobów wody w ustroju i zapobieganiu nadmiernej jej utracie z moczem.

Oksytocyna - hormon peptydowy .Wytwarzany jest w jądrze przykomorowym i nadwzrokowym podwzgórza i poprzez układ wrotny przysadki przekazywany i magazynowany w tylnym płacie przysadki. Oksytocyna powoduje skurcze mięśni macicy, co ma znaczenie podczas akcji porodowej. Uczestniczy także w akcie płciowym i zapłodnieniu (powoduje skurcze macicy podczas orgazmu, które ułatwiają transport nasienia do jajowodów).

Angiotensyna – hormon peptydowy wchodzący w skład układu hormonalnego , którego zadaniem jest kontrola stężenia jonów sodowych i potasowych w organizmie.

Wazotocyna - hormon antydiuretyczny produkowana w podwzgórzu i wydzielana w (tylnym) płacie przysadki mózgowej.

1). Dlaczego białka są zw. Amfoterycznymi:
-obecność ładunku elektrycznego, pochodzą z cząsteczki białek mają właściwości hydrofilne i tym samym zdolności pochłaniania wody oraz pęcznienia. Białka są więc związanymi amfoterycznymi z uwagi na obecność wodnych grup COOH i NH2
2). Na czym polega reakcja ksantoproteinowa dla jakich aminokwasów jest charakterystyczna, podaj dowolny wybrany wzór:
- tyrozyna to aminokwas zawierający w łańcuchach bocznym pierścień aromatyczny, podczas ogrzewania ze stężonym kwasem azotowym V ulega reakcji nitrowania, tworząc żółtą zabarwioną dinitrozynę. Rysunek
3). Narysuj wzór di peptydu zaznacz związania peptydowe: rys. peptydu
- wiązanie peptydowe – łączy gr. Karboksylowe 1 aminokwasową z grupą aminową wiąże się z utworzeniem cząsteczki H2O

4). Wzór aminokwasów di karboksylowego i diaminowego:

5). Wzór aminokwasów w środowisku kwaśnym obojętnym i zasadowym:
- obojętnym – alanina
- zasadowy – histydyna

- kwaśnym – asparginowy

6). Kiedy białka ulegają denaturacji:
- białko pod wpływem metali ciężki, zasadowych, kwaśnych, alkoholi, podwyższona temperatura (od 40-100C) garbniki, ulegają denaturacji polega na nie odwracalnej zmianie konformacji i stopnie uwodnienie białka, zniekształcenie ulega cząstka disuljidowe i wodorowe.

7). Czy białko jest kolioidem:
- W przyrodzie ożywionej zasadniczą rolę odgrywają ciekłe roztwory koloidowe – zole, których fazą dyspresyjną jest woda. Trwałość takich roztworów zależy od wielu czynników np. ładunku elektrycznego cząsteczek rozproszonych, stopnia uwodnienia i temperatury.
8). Co to jest punkt pi białka:
- pi jest to wartość pH przy której cząsteczki białka nie jonizują się.

10). Opisz krótko sekwencje białka:
I – określa sekwencje aminokwasów
II – opisuje wzajemne ułożenie reszt aminokwasowych sąsiadujących ze sobą w sekwencji liniowej
III – odnosi się do powiązań przestrzennego
IV – opisuje ułożenie podjednostek i rodzaj ich

2). W jakich formach mogą występować aminokwasy w roztworze i od czego to zależy:
- w pH obojętnym aminokwas występuje w formiej zjonizowanej pH=1 jodów obojnaczych , - w roztowrze kwaśnym nie zjonizowanej pH= 7 , - w roztowrze kwasowej pH=11

6). Kiedy białko osaga punkt izoelektryczny:
- zależy od środowiska pH roztworu osiąga w jonizacji wynik cząsteczki białka , powstaje tyle samo ładunków dodatnich co ujemnych, jak podobnych przypadku aminokwasu oznacza się symbolem pi. Białka mają charakter ładunku elektrycznego danego białak jest równa 0.
5). Wymień wiązania stabilizujące przestrzenną strukturę białek: - wiązania jonowe , - kowalencyjne wiązania di siarczkowe , - łańcuchy boczne aminokwasów wiazan koordynacyjnmi
Reakcja van Slyke’ a z kwasem azotowym (III)

wolne α-aminokwasy zachowują się jak aminy I-rzędowe. Pod wpływem kwasu azotowego (III) ulegają one dezaminacji, wydziela się wtedy wolny drobinowy azot, natomiast aminokwasy są zamieniane w odpowiednie α-hydroksykwasy.

Reakcja z ninhydryną

Aminokwasy pod wpływem ninhydryny ulegają utlenieniu. W wyniku kondensacji 2 cząsteczek ninhydryny: zredukowanej i utlenionej z amoniakiem powstaje fioletowo niebieskie zabarwienie. Dodatni barwny odczyn ninhydrynowy dają oprócz aminokwasów, peptydów i białek , także sole amonowe, aminocukry i amoniak.

Reakcja dla cysteiny (aminokwas siarkowy)

ogrzewanie roztworu cysteiny w środowisku silnie zasadowym prowadzi do deaminacji , a także powstania jonów siarczkowych.

Reakcja ksantoproteinowa dla aminokwasów aromatycznych.

Tyrozyna - aminokwas zawierający w łańcuchu bocznym pierścień aromatyczny podczas ogrzewania ze stężonym kwasem azotowym (V) ulega reakcji nitrowania, tworząc żółto zabarwioną dinitrotyrozynę.

Reakcje dla układu indolowego w tryptofanie.

Związki zawierające układ indolowy, np. tryptofan lub białka zawierające ten aminokwas w roztworze stężonego kwasu np. siarkowego. Reakcje te mogą być wykorzystane do ilościowego oznaczania tryptofanu zarówno wolnego jak również związanego w cząsteczce białka.

Reakcja Sakaguchiego dla układu guanidynowego w argininie.

Związki zawierające resztę guanidynową, w tym arginina i białka zawierające ten aminokwas reagują z (alfa) naftolem w środowisku zasadowym zawierającym bromian (I) Powstaje wtedy pomarańczowo-czerwony barwnik. Reakcja ta jest bardzo czuła i może służyć do ilościowego oznaczania argininy w białkach.

Omawiając budowę białek często wymienia się cztery poziomy ich struktury.

Struktura pierwszorzędowa określa po prostu sekwencję aminokwasów.

Struktura drugorzędowa opisuje wzajemne przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych, sąsiadujących ze sobą w sekwencji liniowej.

Struktura trzeciorzędowa odnosi się do powiązań przestrzennych i wzajemnego ułożenia reszt aminokwasowych oddalonych od siebie w sekwencji liniowej .

Struktura czwartorzędowa opisuje wzajemne ułożenie przestrzenne podjednostek i rodzaj ich kontaktu.

Naddrugorzędowa struktura odnosi się do zespołów struktur drugorzędowych.

Reakcja biuretowa – wykrywanie białek - reakcję biuretową dają białka oraz peptydy mające więcej niż dwa wiązania peptydowe. W środowisku zasadowym układy wiązań peptydowych dają z jonami miedzi (+2)

barwne kompleksy.

Reakcja Libermana - Reakcja ta wykazuje w białku obecność grupy węglowodanowej, a więc dają ją wszystkie glikoproteidy. W obecności HCL część węglowodanowa cząsteczki białka przechodzi w furfural, który z fenolami wytworzonymi na skutek równoczesnej hydrolizy białka daje zabarwienie fiołkowe.

Kolorymetria

Ilość światła pochłoniętego po przejściu przez barwny roztwór zależy od grubości warstwy barwnego roztworu. (prawo Lamberta).

Ilość światła pochłoniętego zależy również od stężenia substancji barwnej. (prawo Beera).

Absorbancja jest miarą wygaszania światła przez barwny roztwór.

Oczyszczanie białek metodą dializy

W odróżnieniu od związków niskocząseteczkowych, białka nie przechodzą przez błony półprzepuszczalne. Proces dyfuzji zachodzi zawsze w kierunku od wyższego stężenia substancji rozpuszczonej do niższego i prowadzi do wyrównania stężeń w całej objętości roztworu bez nakładu energii.

Reakcja biuretowa -W obecności białka roztwór barwi się na kolor fioletowy.

Reakcja Molischa -W miejscu zetknięcia się obu warstw powstaje czerwono-fioletowy pierścień w przypadku obecności cukru.

Reakcja Fehlinga -W przypadku obecności cukru redukującego powstaje pomarańczowy osad tlenku miedzi (I).

Ilościowe oznaczenie białka metodą Lowry’ego

metoda Lowry opiera się na reakcji jaką dają wiązania peptydowe i aminokwasy aromatyczne z odczynnikiem Folina Ciocaltou

I etap → przyłączenie jonów miedzi do wiązań peptydowych

II etap → redukcja kwasu do odpowiednich tlenków przez miedź związaną z białkiem, reakcja między odczynnikiem fenolowym, a tyrozyną i tryptofanem

Metoda Lowry’ego pozwala na oznaczenie białka . Jest powszechnie stosowana do oznaczania zawartości białka w płynach biologicznych i homogenatach tkankowych.

Wysalanie białek – strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces jest wynikiem zaburzenia otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek w wyniku łatwiejszego kontaktu pomiędzy polarnymi grupami sąsiadujących cząsteczek. Do wysalania stosuje się sole metalu lekkiego (np. KCl) lub amonu, np. siarczanu amonu[potrzebne źródło]. Proces ten jest przejściem zolu w żel (koagulacja), nie narusza struktury białka (także czwarto- i trzeciorzędowej) i jest odwracalny (nie powoduje denaturacji).

Białko najłatwiej wysolić w pH równym jego punktowi izoelektrycznemu.