pyt o chorobe wilsona, czy ceruloplazmina spada czy rosnie, co sie dzieje z miedzią itp,
jaki enzym jest hamowany w dnie moczanowej
co to jest enzym konstytucyjny czy jakos tak
stala michaelisa
katal
najwazniejsze enzymy syntezy puryn i pirymidyn
co katalizuje oksydaza ksantynowa
co to znaczy ze kod genetyczny jest jednoznaczny
co jest kodonem aktywującym translacje (jakos tak?)
ktore ramie w tRNA odpowiada za przyłączenie sie do rybosomu
cechy bialek po denaturacji
yyy więcej grzechów nie pamiętam na ten czas ide jeść

wybrać nośnik fragmentów jednowęglowych, ujemne białka ostrej fazy, inhibitory procesu krzepnięcia, sposób działania tetracyklin, enzymy replikacji u Prokariota, schemat reakcji liaz, gdzie i jak działa hydroksylaza prokolagenowa, co to glutation i karnozyna (budowa aminokwasowa);

co to jest holoenzym , co to sa enzymy konstytutywane czy jakos tak ,co łaczy fragmenty okazaki wiązaniem fosfodiestrowym (enzym) ,związki hamujące wirusa opryszczki w rogówce , co to jest katal , jaki jest kodon startowy jest w tRNA , jaką chorobę wywołują priony , jaki enzym należy do enzymów indykatowrowych i wydalniczych (było trzeba wybrać) - te z tabelki w skrypcie ;)

dojrzewanie rna u prokariota, co to znaczy, ze kod genetyczny jest wspoliniowy, inicjaja transkrypcji (chodzi o sekwencje) u eukariota, co nie nalezy do enzymow eksrecyjnych, do jakich enzymow nalzy lipaza lipoproteinowa, budowa kwasu pantetowego (czy jakos tak), budowa anseryny, co to sa d-dimery, uklad tioredoksyny, miedzynarodowa jednostka enzymowa (czy jakos tak).
zjem łobiad i cos jeszcze dopisze:D

kad pochodzi azot w purynach (dwa pytania- przy jednym byl wzor zwiazku), jakie reakcje katalizuje izoenzym, dwa pytania o stala michaelisa-menten (jedno o porownanie powinowactwa przy danych wartosciach stalej), co jest zbedne przy syntezie kolagenu

kodon inicjujacy translacje (najfajniejsze pytanie, podchwytliwe:DD) , co robi allopurynol, co reguluje ktoras z reakcji syntezy pirymidyn, amm z chorob chyba nic nie bylo.. 

koenzym aminotransferazy asparaginianowej, rola ramienia dihydrouracylowego, jakie wiązania rozkłada chymotrypsyna (wymienione aminokwasy w odpowiedziach), niedobór jakich enzymów jest przyczyną kamicy nerkowej, jakie oddziaływania nie są przyczyną konformacji peptydów(do wyboru kowalencyjne, niekowalencyjne, jonowe, siły natury i różne kombinacje ich w odpowiedziach), rodzaje oddziaływań w centrum aktywnym, metabolitem czego jest kwas moczowy, inhibitory karbamoilotransferazy asp.

odpowiedzi wybrane większością głosów, więc nie trzeba się sugerować :P

1. Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania aminokwasów (Met, Trp, Phe, Tyr; do wyboru były jeszcze Ala, Arg)
2. Kodon startowy 
3. Co jest niepotrzebne do hydroksylacji proliny (niepotrzebna miedź)
4. Wybrać potrzebne do syntezy kolagenu (czynnik redukujący, Fe2+, O2, alfa-ketoglutaran; niepotrzebny glutation)
5. Kwas pantotenowy – wybrać prawdziwe (była podana nazwa chemiczna, nie kwas pantoinowy tylko rozpisane)
6. Anseryna –nazwa systematyczna i gdzie występuje
7. Bezpośredni czynnik redukujący NADP (zredukowana tioredoksyna uzyskana z utlenionej tioredoksyny w reakcji katalizowanej przez NADPH:reduktaza tioredoksynowa)
8. Lipaza lipoproteinowa – należy do sekrecyjnych
9. Co nie jest enzymem ekssekrecyjnym – lipaza lipoproteinowa
10. Allopurynol – lek dny moczanowej, hamuje kompetencyjnie oksydazę ksantynową
11. Koenzym aminotransferazy asparaginianowej (fosforan pirydoksalu)
12. Co hamuje karbamoilotransferazę asparaginianową: CTP 
13. Glutation – zdanie niewłaściwe (błąd – transferaza glutationowa bierze udział w rozkładzie H2O2)
14. Co nie odpowiada za strukturę przestrzenną peptydu (do wyboru: kowalencyjne, niekowalencyjne, jonowe, siły natury)
15. IU – jednostka międzynarodowa 
16. D-dimery są produktem rozkładu? (drobnocząsteczkowe produkty rozkładu fibrynogenu)
17. Izoenzymy – katalizują te same reakcje
18. Która polimeraza u procariotów odpowiada za transkrypcje rRNA (I i III)
19. DNA -> transkrypcja -> RNA -> translacja -> białko
20. Nieprawidłowe zdanie (złe: do inicjacji replikacji nie potrzeba żadnego enzymu, następuje samoistnie)
21. Enzymy uszkodzone w kamicy nerkowej (fosforybozylotransferaza adeninowa, oksydaza ksantynowa)
22. Podstawowe struktury II – rzędowe: alfa-helisa; beta-harmonijka
23. Co nie jest glikoproteiną: albumina
24. Dodatnie białka ostrej fazy: tam gdzie nie ma: (albuminy, prealbuminy, ferrytny, białko wiążące retinol)
25. Glutamina (bez nazwy, tylko wzór) wchodzi w skład pierścienia puryny w: N-3 i N-9
26. Skąd pochodzi N-3 w purynie – z glutaminy
27. Jakie wiązania występują pomiędzy enzymem i substratem w centrum aktywnym (odpowiedzi: wodorowe, kowalencyjne, jonowe, siły van der Waalsa, wszystkie z powyzszych)
28. Pętla dihydrourydylowa łączy się (odp. Z syntetazą aminoacylową)
29. Kod genetyczny jest współlicznowy: kolejność kodonów w mRna odpowiada kolejności kolejnych aminokwasów w łańcuchów polipeptydowym.
30. Obróbka mRna u prokariotów, nie występuje obróbka.
31. Sekwencja promotora u eukariontów: CAAT, TATAAA
32. Sekwencja promotora u eukariontów: kaseta Hognesa (-25), CAAT (-75)
33. Spadek aktywności esterazy cholinowej bez zmiany stężenia albumin i protrombiny jest spowowodowany (do wyboru: zatrucie fosforanami, spadek syntezy białka w wątrobie i wzrost syntezy białka w wątrobie)
34. Kwas moczowy jest produktem degradacji puryn
35. AH2 + H2O2 -> 2H2O + A – co to za enzym – peroksydaza
36. Jak działają hydrolazy (rozkładają z udziałem cząsteczki wody)
37. Podane 2 wartości stałej Michaelisa – trzeba było porównać który enzym ma większe powinowactwo do substratu
38. Co robią inhibitory kompetencyjne ze Km i Vmax

1.acetylocholinesteraza maleje, a st. albumin i protrombina stałe, gdy...
2.chymotrypsyna- na jakie aminokwasy działa
3.sekw promotorowe Eucaryota
4.D-dimery- coś z fibrynolizy
5.koenzym aminotransferazy PRPP
6.polimeraza RNA-która odp za rRNA
7.anseryna-wzór i nazwa syst
8.kwas pantotenowy-nazwa syst
9.pierścień pyrynowy-co daje który at. N

‎10.glutation-funkcje
11.wytwarzanie wiaz. poprzecznych-co powoduje
12.kamica nerkowa-jakie choroby i enzymy
13.AH2+H2O2->2H2O+A co katalizuje
14.jednostki aktywności IU
15.od czego zależy aktywnośc reakcji
16.stała Michaelisa a powinowactwo E do S
17.E-S-jakie wiąz
18.konformacja aminokwasu-jakie wiaz. odpowiadają
19.kodon rozpoczynający transkypcje
20.DNA->transkrypcja->rna->translacja->białko
21.struktury II rzędowe białka
22.kw. moczowy-produkt degradacji puryn
23.pętla D-co robi
24.co red NADP
25.enzymy wydalnicze, wydzielnicze np lipaza lipoproteinowa
26. hydroksylacja w kolagenie- co jest potrzebne
27. allopurynol