Seminarium I BIAŁKA, BIAŁKA OSOCZA 788161794

1. Scharakteryzuj funkcje białek.

• budulcowa - wchodzą w skład wszystkich plazmatycznych struktur komórkowych

• katalityczne - wszystkie enzymy w komórkach są białkami katalizującymi przebieg reakcji biochemicznych

• transportowa - białka błonowe umożliwiają transport substancji do komórki i z komórki, hemoglobina umożliwia przenoszenie tlenu na duże odległości

• regulatorowa - koordynacja funckcji życiowych

• odpornościowa - rozpoznawanie i zwalczanie antygenów

• lokomotoryczna - kurczliwość białek w mięśniach

1. Cechy fizyczne i chemiczne kolagenu odróżniające go od innych białek.

Kolagen – ma nietypowy skład aminokwasów, regularność rozmieszczenia superhelisy, bardzo wytrzymały i rozciągliwy

1. Punkt izoelektryczny – definicja, cechy charakterystyczne, wpływ pH środowiska (białka kwaśne, białka zasadowe).

Punkt izoelektryczny – wartość pH przy której populacja cząsteczek posiadających gr. Funkcyjne mają przyjmować jednocześnie dodatni i ujemny ładunek.

W pH poniżej punktu izoelektrycznego białka mają ładunek dodatni (kwasowe) powyżej zaś ujemny (zasadowe).

1. Omów budowę białka – struktury I-, II-, III- i IV-rzędowe.

Struktura I rzędowa – wiązania peptydowe, sekwencja aminokwasów,

Struktura II rzędowa – wiązania peptydowe, wodorowe i van der Walsa. Wygląd: α-helisa i β-harmonijka,

Struktura III rzędowa – wiązania wodorowe, peptydowe, van der Walsa, disiarkowe, zbudowane z α-helisa i β-harmonijka,

Struktura IV rzędowa- ma domeny – regiony o strukturalnym i funkcjonalnym znaczeniu

1. Denaturacja białek – omów proces.

Dotyczy struktur II, III i IV rzędowych, zerwanie wiązań wodorowych i mostków disiarczkowych, spowodowana wzrostem temperatury, jony metali ciężkich, UV, wzrost ciśnienia.

1. Opisz na czym polega tworzenie i ochronne działanie koloidów.

koloidy utrzymują substancje nierozpuszczalne w naszym organizmie w stanie delikatnej zawiesiny, dzięki temu nie odkładają się ani nie zalegają w organizmie.

1. Podział aminokwasów – ze względu na łańcuch boczny i na polarność ich grup R.

• Aminokwasy alifatyczne : Glicyna(Gly), Alanina(Ala), Walina(Val), Leucyna(Leu), Izoleucyna(Ile), Prolina(Pro),

• Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową: Seryna(Ser), Treonina(Thr)

• Aminokwasy zawierające siarkę w podstawniku: Cysteina(Cys), Metionina(Met)

• Aminokwasy aromatyczne: Fenyloalanina(Phe), Tyrozyna(Tyr), Tryptofan(Trp),

• Aminokwasy amidowe: Asparagina (Asn), Glutamina(Gln),

• Aminokwasy kwaśne: Kwas asparaginowy(Asp), Kwas glutaminowy(Glu),

• Aminokwasy zasadowe: Lizyna(Lys), Arginina(Arg), Histydyna(His)

1. Wymień i krótko omów aminokwasy endogenne.

Aminokwasy endogenne – są to aminokwasy, które są syntetyzowane w organizmie ludzkim,

• Alanina

• Glicyna

• Asparagina

• Glutamina

• Seryna

• Cysteina

• Prolina

• Hydroksyprolina

• Arginina

• Tyrozyna

1. Wymień i krótko omów aminokwasy egzogenne.

Aminokwasy egzogenne – są to aminokwasy, które nie są syntezowane w organizmie ludzkim

• Lizyna

• Metionina

• Leucyna

• Izoleucyna

• Histydyna

• Fenyloalanina

• Heroina

• Tryptofen

• Walina

1. Scharakteryzuj właściwości i funkcje tryptofanu.

Tryptofan – syntetyzuje serotoninę. Jest odpowiedzialny za skurcz mięśni gładkich i naczyń krwionośnych

1. Wymień i opisz przykład funkcji jaką pełni cytrulina.

Cytrulina – Jest katalizatorem przy tworzeniu się substancji moczowych, a później odbudowy amoniaku. Występuje w cyklu mocznikowym. Cytrulina nie jest kodowana przez DNA.

1. Wymień i opisz przykład funkcji jaką pełni glutaminian.

Glutaminian – biosynteza neuroprzekaźników

1. Wymień i opisz przykład funkcji jaką pełni tyrozyna.

Tyrozyna – wytwarzanie dopaminy, adrenaliny, noradrenaliny, hormonów tarczycy, T3 i T4

1. Omów funkcje białek osocza.

• Transport

• Krzepnięcie

• Równowaga kwasowo-zasadowa

• Lepkość osocza

• Ciśnienie onkotyczne

• Obrona organizmu

• Źródło aminokwasów dla komórek

• Regulacja gospodarki wodnej i temperatury

1. Charakterystyka albumin i globulin.

Albuminy- białka rozpuszczalne, produkowane przez wątrobę, znajduje się w osoczu, utrzymują głównie ciśnienie onkotyczne, buforują pH, odpowiadają za transport

Globuliny- Są białkami dobrze rozpuszczalnymi w rozcieńczonych roztworach soli, nie rozpuszczają się w czystej wodzie. rola immunologiczna, wiązanie tłuszczy i glukozy w wodzie, komórce i tkankach,

1. Podział i charakterystyka immunoglobulin.

IgG - podstawowe przeciwciało występujące w surowicy, obecna we wszystkich płynach pozakomórkowych, przechodzi przez łożysko, ma zdolność wiązania dopełniacza, struktura – monomer, stężenie w osoczu 12mg/Ml, skierowana przeciwko antygenom bakteryjnym i wirusowym

IgM – występuje w osoczu, nastawione w większym stopniu przeciwko antygenom bakteryjnym niż wirusowym, ma zdolność wiązania dopełniacza, struktura- zbudowana z pięciu podstawowych jednostek połączonych łańcuchem polipeptydowym. Zawiera łańcuch ciężki mi. Stężenie w osoczu 1mg/Ml

IgA (z dedykacją dla Igi)- występuje w wydzielinach dróg oddechowych, przewodu pokarmowego, łzach i ślinie, spełnia funkcje ochraniające powierzchnie organizmu narażone na atak antygenów – przede wszystkim wirusowych, w mniejszym stopniu bakteryjnych, zawiera łańcuch J, stężenie w osoczu 3mg/Ml

IgE - występuje w postaci monomeru w stężeniu 0,0003 mg/Ml, wiąże się silnie ze skórą, ilość wzrasta u osób z chorobami alergicznymi, zawiera łańcuch epsilon,

IgD - obecna we krwi w postaci monomeru, stężenie 0,3 mg/Ml, rola nie jest dokładnie znana, zawiera łańcuch delta

1. Omów funkcje interferonów.białek osocza pojawiających się w stanach patologicznych.

Interferon- substancja pochodzenia białkowego (dokładniej glikoproteid), która wpływa hamująco na proces produkcji większości białek, w tym wirusowych w komórkach

• . α- działanie przeciwwirusowe, antypoliferencyjne

• . β – działanie przeciwwirusowe, przeciwpoliferencyjne

• . γ – produkcja limf

1. Białka osocza pojawiające się w stanach patologicznych - omów funkcje ceruloplazminy, haptoglobiny, alfa1-antytrypsyny.

Ceruloplazmina – transportuje miedź, katalizuje oksydacje zelaza i transportuje je

Haptoglobina – wiąże pozakomórkową hemoglobinę, zapobiegając przedostawaniu się wolnej hemoglobiny do nerek i jej utracie,

Alfa1-antytrypsyna - hamuje aktywność trypsyny, elastazy, pewnych proteaz poprzez tworzenie z nimi kompleksów (

1. Transferyna i ferrytyna – omów ich funkcje w transporcie i magazynowaniu Fe.

Transferryna – przemieszczając żelazo z prądem krwi do miejsc, gdzie jest ono potrzebne, odgrywa główną rolę w metabolizmie żelaza

Ferrytyna – w prawidłowych warunkach gromadzi żelazo, skąd może być pobierane w razie potrzeby,

Seminarium II. KRZEPNIĘCIE

1. Omów funkcje krwi.

• Oddychanie

• Odżywianie

• Wydalanie

• Równowaga kwasowo-zasadowa,

• Regulacja gospodarki wodnej

• Regulacja temperatury ustrojowej

• Immunologiczna

• Transport

• Regulacja metabolizmu

1. Omów rodzaje skrzepów.

Biały skrzep – złożony z płytek fibryny, jest stosunkowo ubogi w erytrocyty,

Czerwony skrzep – początkowo składa się z krwinek czerwonych i fibryny

Złogi fibryny – zlokalizowane są w małych naczyniach i kapilarach

1. Szlak zewnątrzpochodny – gdzie jest aktywowany, składniki, omów etapy.

Występuje w miejscu zetknięcia się krwi wypływającą z naczyń krwionośnych z uszkodzonymi tkankami

I faza – aktywacja czynników niezbędnych do zmiany czynnika II na aktywny czynnik II a

II faza – protrombina w trombinę

III faza – Traczyk str. 331

1. Szlak wewnątrzpochodny – gdzie jest aktywowany, składniki, omów etapy.

gdy krew krzepnie na skutek kontaktu z materiałami lub związkami o ujemnym ładunku

1. Omów proces krzepnięcia krwi od aktywacji czynnika X do utworzenia usieciowanej fibryny.

2. Dlaczego osobom zagrożonym udarem mózgu zapisuje się aspirynę?

Działanie przeciwzakrzepowe

1. Omów proces fibrynolizy.

TPA(proteaza sernowa) + fibryna -> plazminogen w plazminę ->(rozkłada fibrynę)->rozpuszczenie skrzepu

1. Rola heparyny w regulacji krzepnięcia krwi.

Heparyna – zwiększa aktywność antytrombiny III, który jest ważnym inhibitorem trombiny, co zapobiega zakrzepom

1. Opisz znaczenie trombiny w układzie krzepnięcia.

Katalizuje najważniejszą reakcję I -> Ib i powstawanie nierozpuszczalnego skrzepu oraz aktywuje czynnik XIII który aktywuje Ia ->Ib

1. Opisz znaczenie tromboksanu A₂ w procesie krzepnięcia.

Tromboksan A₂ - sprzyja zakrzepicy, aspiryna hamuje jego produkcję, inicjuje agregację płytek krwi

1. Omów przekształcenia protrombiny w układzie krzepnięcia.

II -> IIa przez V i IV z X na zaktywowanych płytkach, potem II hamuje X

1. Opisz funkcje i znaczenie fibrynogenu.

Fibrynogen, I czynnik krzepnięcia - białko osocza krwi wytwarzane w wątrobie, angażowane w końcowej fazie procesu krzepnięcia i przekształcane w białko fibrylarne - fibrynę (włóknik) współtworzącą skrzep krwi. Fibrynogen łącząc się z receptorami GpIIb/IIIa powoduje agregację aktywowanych trombocytów.

Seminarium III WĘGLOWODANY

1. Omów rodzaje transportu cukrów przez błony.

• Przy udziale przenośnika białkowego -> dyfuzja ułatwiona, zgodna z gradientem stężeń,

• Transport czynny -> wbrew gradientowi stężeń,

• Zależny od insuliny ->

1. Glikoliza – omów proces (substraty, enzymy, produky)

glikoliza – degradacja glukozy,

substraty: glukozo-6-fosforan, glukoza

enzymy: heksokinaza, glukokinaza, fosfofruktokinaza, kinaza pirogronianowa

glukoza ->(enzymy:heksokinaza,glukokinaza) glukozo-6-fosroran + ADP

fruktozo-6-fosforan->(enz: fosfofruktokinaza) fruktozo-1,6-difosforan + ADP

fosfoenolopirogronian + ADP ->(enz:kinaza) pirogronian + ATP

są one nieodwracalne, regulowane przez enzymy, wyzwalają jedynie taką ilość ciepła, że stanowią próg E dla odwrócenia kierunku. Związane z układem ATP/ADP

1. Regulacja metaboliczna glikolizy (regulacja etapów nieodwracalnych).

   są one nieodwracalne, regulowane przez enzymy, wyzwalają jedynie taką ilość ciepła, że stanowią próg E dla odwrócenia kierunku. Związane z układem ATP/ADP

2. Produkty glikolizy w warunkach beztlenowych i tlenowych – porównaj produkty i zysk energetyczny (dokładnie z omówieniem). Jak do glikolizy beztlenowej przystosowane są mięśnie szkieletowe i mięsień sercowy?

	Tlen	Bez
Produkty	CO2 i H2O	Pirogronian, mleczan
Zysk	38 mole ATP	2 mole ATP

W czasie hipoksji substratu E są kwasy tłuszczowe. Gdy mija hipoksja, mięśnie mogą zamienić mleczan w pirogronian i dalej spalić się w CK i łańcuchu oddechowym

1. Heksokinaza i glukokinaza – porównaj.

	Heksokinaza	Glukokinaza
Występowanie	Wszystkie tkanki	Wątroba
Powinowactwo do C6H2O6	Małe	Duże
Specyficzność substratowa	Wszystkie heksozy	Wyłącznie glukoza
Inhibitor	Glukozo-6-fosforan	Brak
Aktywator	Brak	insulina

1. Porównaj losy mleczanu w erytrocytach i w mięśniach.

• Erytrocyty korzystają tylko z E wytworzonej w oddychaniu beztlenowym, same go wytwarzają i nie zamieniają

• Mięśnie gdy dostają tlen zamieniają mleczan w pirogronian

1. Rola szlaku 2,3-bisfosfoglicerynianowego w erytrocytach.

Szlak 2,3-bifosfoglicerynianowy ułatwia uwolnienie tlenu z erytrocytów, obniża powinowactwo hemoglobiny do tego gazu,

1. Kompleks dehydrogenazy pirogronianowej – budowa, schemat katalizowanej reakcji, regulacja. Skutki metaboliczne zahamowania dehydrogenazy pirogronianowej.

Pirogronian -> (enz: PDH- dehydrogenaza pirogronianowa) Acetylo CoA + CO₂

Kompleks dehydrogenazy pirogronianowej składa się z 3 enzymów katalitycznych. Ma budowę nadcząsteczkową.

Jest ona hamowana w czasie głodu.

Insulina ją aktywuje,

acetyloCoA, ATP, NADH - hamuje

zahamowanie spowoduje (poprzez brak produktów) brak metabolizmu białek, cukrów, cz. Nielipidowej tłuszczów, brak CK bo go nie rozpoczyna, brak syntezy KT

1. Glukoneogeneza – rola, lokalizacja, substraty, enzymy.

Glukoneogeneza – endogenna synteza glukozy z niewęglowodanowych substratów. Zachodzi tylko w wątrobie i nerce ( mitochondriom i cytozol)

Substraty: szczawiooctan <- substrat wyjściowy, aminokwasy glukogenne, mleczan z mięśni, glicerol z triacylogliceroli

Enzymy: fruktozo-1,6-difosforan, glukozo-6-fosforan, karboksylaza pirogronianowa, karboksykinaza

1. Cykl HMP – rola, regulacja cyklu.

Przemiana glukozy, której głownym zadaniem jest dostarczenie wodoru i pentoz,

Regulowany przez insulinę,

enzymy regulatorowe to dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa, dehydrogenaza 6-fosfoglukonianowa

1. Omów rolę szlaku kwasu uronowego.

Rola szlaku uronowego – zapewnia powstanie aktywnego kwasu uronowego, a także pentoz, prekursorów kwasu askorbinowego

1. Wytłumacz, dlaczego glikogen mięśniowy nie może, a glikogen wątrobowy może być źródłem glukozy we krwi?

Ponieważ glikogen mięśniowy różni się budową od wątrobowego

Wątrobowy dzięki obecności enzymu glukozo-6-fosfatazy może być przemieniany w glukozę i wykorzystywany na potrzeby organizmu, a mięśniowy tylko zużywany na własne potrzeby mięśni.

1. Glikogenogeneza, glikogenoliza – lokalizacja, omówienie całego procesu.

	Glikogenogeneza	Glikogenoliza
Miejsce	Mięśnie prążkowane i wątroba	Mięśnie i wątroba
Proces	Powstawanie glikogenu z glukozy, aktywowany przez insulinę, powstanie wiązań 1,4 i 1,6-glikozydowego	Rozpad wiązania 1,4 i 1,6 – glikozydowego, odłączenie z glikogenu glukozo-1-fosforanu
Regulacja	Syntazy i fosforylazy	Syntazy i fosforylazy

1. Ca2+ - omów rolę w regulacji glikogenolizy i glikogenogenezy (podaj, w jakich tkankach wystepuje ten rodzaj regulacji).

Ca²⁺ aktywuje kinazy podczas skurczu, wtedy aktywowana jest fosforylaza 6 w mięśniach, fosforylazy w stanie hipokinezji, kiedy następuje degradacja glikodenu

1. Rola insuliny i adrenaliny w regulacji procesu glikogenolizy i glikogenogenezy w mięśniach i wątrobie.

Glukoza i insulina wpływają bezpośrednio na de fosforylację fosfatazy, fosforylazy, co umożliwia szybką regulację poziomu glukozy we krwi. Hamują glikogenolizę a stymuluje syntezę glikogenu

1. Spichrzanie glikogenu – przyczyny, rodzaje zaburzeń.

Przyczyną Mozę być brak enzymów uczestniczących w przemianie glikogenu lub dziedziczone genetycznie

Rodzaje zaburzeń:

• Wątrobowe np. hipoglikemia, hepatomegalia

• Mięśniowa- mioglobinuria

1. Normy stężenia glukozy we krwi.

Skrypt.

Seminarium IV CYKL KREBSA I ŁAŃCUCH ODDECHOWY.

1. Regulacja aktywności dehydrogenazy pirogronianowej: rola insuliny, pirogronianu, acetylo-CoA, NADH i ATP.

2. Przedstaw bilans energetyczny CK – z omówieniem.

3. Pochodne witamin biorących udział w CK – jaka witamina, jaka pochodna, jej rola (dokładnie).

4. Cykl Kresa – omówić: substraty, enzymy, produkty.

5. Inhibitory CK – omówić.

6. Omów czynniki regulujące aktywność CK

7. Amfiboliczna rola CK – dokładnie omówić związek z innymi szlakami metabolicznymi.

8. Omów budowę łańcucha oddechowego.

9. Inhibitory łańcucha oddechowego.

10. Jaka jest zasada działania związków rozprzęgających.

11. W jaki sposób pozamitochondrialny NADH+H+ jest wykorzystywany do syntezy ATP?

Seminarium V TŁUSZCZE

1. Co to są NNKT? Wymień i podaj ich funkcje.

2. Funkcje lipidów w organizmie człowieka.

3. W jaki sposób transportowane są lipidy w surowicy krwi oraz w komórce.

4. Omów proces trawienia i wchłaniania lipidów (enzymy).

5. Rola karnityny w transporcie kwasów tłuszczowych przez błony.

6. Omów proces regulacji transportu kwasów tłuszczowych do mitochondriów w okresie głodu.

7. Regulacja procesu beta-oksydacji.

8. Lipogeneza – lokalizacja, przebieg.

9. Regulacja lipogenezy – karboksylaza acetylo-CoA, synteza KT.

10. W jaki sposób regulowana jest aktywność karboksylazy acetylo-CoA przy diecie bogatowęglowodanowej? Omów.

11. W jaki sposób regulowana jest aktywność karboksylazy acetylo-CoA przy diecie bogatotłuszczowej? Omów.

12. Regulacja lipogenezy przy niskim stężeniu ATP w komórce.

13. Związki ketonowe – synteza, wykorzystanie.

14. Dlaczego wątroba nie wykorzystuje ciał ketonowych do syntezy ATP?

15. Rola glukozy w syntezie triacylogliceroli w tkance tłuszczowej.

16. Regulacja lipolizy przy diecie bogatowęglowodanowej? Dokładnie omów.

17. Regulacja lipolizy przy diecie bogatotłuszczowej? Dokładnie omów.