Katalizator – substancja chemiczna, która dodana do układu obniża energię aktywacji reakcji chemicznej, czego efektem jest wzrost szybkości reakcji chemicznej.

Zasada działania

Katalizator nie ulega trwałej przemianie chemicznej. Nie znaczy to jednak, że w niej nie uczestniczy. Katalizator wpływa na przebieg reakcji zmieniając jej mechanizm. Jego działanie opiera się na powstawaniu w reakcji z substratem przejściowego związku chemicznego lub struktury nadcząsteczkowej, która jest nietrwała, dzięki czemu reaguje dalej z wytworzeniem produktu końcowego i odtworzeniem wyjściowego katalizatora:

Reakcja bez katalizatora:

A + B → AB

Reakcja z katalizatorem:

A + K → AK (produkt przejściowy)

AK + B → AB + K (produkt końcowy + odtworzony katalizator)

Jeśli związek przyspieszający reakcję zużywa się w jej wyniku nazywany jest inicjatorem a nie katalizatorem.

Katalizator dzięki tworzeniu związku przejściowego powoduje zmniejszenie energii aktywacji reakcji chemicznej, nie wpływa jednak na położenie jej równowagi, gdyż energia aktywacji jest jednakowa niezależnie od kierunku przebiegu reakcji. Katalizator może zwiększać selektywność reakcji, jeżeli zwiększa szybkość tworzenia się produktu głównego, a nie przyspiesza lub słabiej przyspiesza reakcje uboczne.

Istnieją jednak pewne typy katalizatorów, których technicznie nie można wydzielić ze środowiska reakcji. Przykładem są katalizatory Zieglera-Natty, używane w procesie polimeryzacji polipropylenu. Niemożność praktycznego odzyskania katalizatora z produktu nie oznacza jednak, że uległ on w wyniku reakcji przemianie chemicznej. Mogła się jednak zmienić jego postać fizyczna na skutek czego jego oddzielenie od produktu staje się praktycznie niewykonalne.

Biokatalizatory – wytwarzane w komórkach organizmów żywych katalizatory przemian biochemicznych (witaminy, enzymy i hormony), wpływające na ich przyspieszenie bądź zwolnienie, a także decydujące o rodzaju przemian, jakim może ulec substancja wyjściowa. Mają podstawowe znaczenie dla procesów życiowych.

Enzymy

Największą grupę wśród biokatalizatorów tworzą enzymy, w tym katalizatory niebiałkowe – rybozymy, posiadające własności autokatalityczne cząsteczki RNA, lub kompleksy złożone z RNA i białka^[1]. Działanie enzymów jest szybkie i specyficzne (każdy z nich jest katalizatorem tylko jednej, specyficznej reakcji).

Izoenzymy

Izoenzymy (izozymy) - homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę samą reakcję, ale różnią się nieznacznie strukturą, wartościami K_m i V_max oraz właściwościami regulacyjnymi. Izoenzymy ulegają ekspresji w różnych tkankach lub organellach w różnych stadiach rozwojowych. Są kodowane przez geny zajmujące różne loci, które zwykle powstają w wyniku duplikacji genu i dywergencji. Izoenzymy można często odróżnić od siebie na podstawie właściwości biochemicznych, takich jak ruchliwość elektroforetyczna.

Przykładem izoenzymu może być dehydrogenaza mleczanowa (LDH), enzym uczestniczący w beztlenowym metabolizmie glukozy i syntezie glukozy. W organizmie człowieka istnieją dwa izozymowe łańcuchy polipeptydowe tego enzymu: izozym H, ulegający silnej ekspresji w sercu i izozym M, występujący w mięśniach. Ich sekwencja aminokwasowa jest identyczna w 75%. Funkcjonalny enzym jest tetramerem i zawiera różne kombinacje wspomnianych podjednostek. Izozym H₄, występujący w sercu wykazuje mniejsze powinowactwo względem substratu niż izozym M₄. Te dwa izozymy różni również cecha, iż duże stężenie pirogronianu allosterycznie hamuje izozym H₄, ale nie izozym M₄. Inne połączenie takie jak H₃M, mają właściwości pośrednie, zależne od proporcji między dwoma typami łańcuchów.

Proenzym

Proenzym, dawna nazwa zymogen, preenzym, enzymogen – nieaktywny prekursor enzymu, wymagający do uaktywnienia jakiejś nieodwracalnej zmiany (np. hydrolizy fragmentu cząsteczki przesłaniającej centrum aktywne enzymu). Przykładami proenzymów są:

• pepsynogen

• trypsynogen,

• chymotrypsynogen

• prokarboksypeptydaza A i B

• proelastaza^[1]

Stan przejściowy

Stan przejściowy – w opisach mechanizmów reakcji chemicznych - konfiguracja atomów i łączących ich wiązań chemicznych o ściśle określonej geometrii, która teoretycznie występuje w momencie gdy istnieje jednakowe prawdopodobieństwo zajścia reakcji elementarnej w obu kierunkach^[1].

Jest to podstawowe pojęcie w kwantowo-mechanicznej teorii stanów przejściowych reakcji chemicznych. Zgodnie z tą teorią konfiguracja stanu przejściowego reprezentuje geometrię reagującego układu cząsteczek posiadającą najwyższą energię. Energia tej konfiguracji nazywana jest barierą potencjału reakcji.

Koncepcja stanu przejściowego została zaproponowana w 1935 przez Henry'ego Eyringa i Michaela Polanyi i po wprowadzeniu nieznacznych modyfikacji ma zastosowanie także obecnie.

Tradycyjnie konfiguracje stanu przejściowego przedstawia się w formie hipotetycznego kompleksu aktywnego i dla odróżnienia od rzeczywistych związków kompleksowych zaznacza symbolem ‡ (Crux philologorum).

Przedstawiony na powyższym rysunku kompleks aktywny występuje w przebiegu reakcji substytucji S_N2, w której bierze udział bromoetan i anion hydroksylowy

Rysunki kompleksów aktywnych nie zawsze jednak odzwierciedlają konfigurację o najwyższej energii. Czasami, dla zilustrowania przebiegu reakcji przedstawia się za ich pomocą hipotetyczne konfiguracje tuż przed lub tuż po osiągnięciu stanu przejściowego^[2].

Kompleksów aktywnych nie należy mylić z rzeczywistymi produktami przejściowymi reakcji.

Podstawy teoretyczne

Wykres energetyczny reakcji syntezy metanolu z bromometanu, ΔG_‡ - bariera potencjału reakcji

Zderzenie pomiędzy dwoma (w rzadszych przypadkach trzema) cząsteczkami substratów może prowadzić do uformowania cząsteczki produktu. Kluczową rolę odgrywają wzajemne ustawienie zderzających się cząsteczek oraz ich energie kinetyczne. Nawet jeżeli w wyniku kolizji dojdzie do uformowania się kompleksu aktywnego, to nie oznacza, że w jego wyniku zajdzie rearanżacja wiązań chemicznych i uformowanie produktu – powstały kompleks może rozpaść się do substratów^[3].

W terminach chemii kwantowej stan przejściowy jest punktem znajdującym się w globalnym maksimum hiperpowierzchni energii swobodnej Gibbsa. Dla uproszczenia opisu zakłada się zazwyczaj, że stan przejściowy nie jest ulokowany na wielowymiarowej hiperpowierzchni, a jedynie na krzywej położonej na płaszczyźnie.

Struktura stanu przejściowego może zostać wyznaczona teoretycznie poprzez znalezienie punktów siodłowych na hiperpowierzchni energii swobodnej Gibbsa^[4]. Praktycznie wszystkie metody obliczeniowe stosowane w chemii kwantowej mogą zostać wykorzystane do wyznaczenia struktury stanu przejściowego. Obliczenia te jednak nie należą do najłatwiejszych, dlatego należy liczyć się z możliwością wyznaczenia błędnej geometrii stanu przejściowego. Nie można więc jednoznacznie określić, która technika najlepiej nadaje się do tego rodzaju obliczeń. Optymalna metoda jest zależna od konkretnego badanego przypadku.

Doświadczalne obserwacje stanów przejściowych

Z powodu ograniczeń narzuconych przez mechanikę kwantową nie istnieje możliwość bezpośredniej obserwacji stanów przejściowych. Jednakże współczesne techniki spektroskopowe pozwalają na prowadzenie pomiarów w skali czasu bliskiej femtosekundy, co pozwala na badania intermediatów o strukturze bardzo zbliżonej do stanu przejściowego. Femtosekundowa spektroskopia laserowa jest techniką opracowaną specjalnie do przeprowadzania tego rodzaju obserwacji. Reaktywne intermediaty mogą wykazywać znaczące podobieństwo do stanów przejściowych, dlatego badania nad tymi nietrwałymi strukturami pomagają w zdobyciu informacji o własnościach samych stanów przejściowych.

Energia aktywacji

Energia aktywacji jest - podawaną często w przeliczeniu na 1 mol substancji - wielkością bariery energetycznej (w skali mikroskopowej - bariera potencjału), którą musi pokonać układ reagujących indywiduów chemicznych, aby doszło do reakcji chemicznej.

Energię aktywacji dla reakcji można wyznaczyć na podstawie równania Arrheniusa, znając szybkość reakcji w różnych temperaturach:

gdzie:

• k - stała szybkości reakcji

• A - stała dla danej reakcji, zwana też czynnikiem przedwykładniczym

• R - (uniwersalna) stała gazowa

• T - temperatura

Zachodzi więc bezpośredni związek między energią aktywacji i szybkością reakcji: im E_a mniejsze, tym szybkość ta większa. Katalizatory obniżają energię aktywacji przez tworzenie kompleksów przejściowych z substratami. Oprócz tego energia ta jest zależna od wielu czynników.

Przykłady

• tlen zmieszany z wodorem w temperaturze pokojowej nie reaguje: chociaż bilans energetyczny reakcji jest korzystny, aby reakcja zaszła cząsteczki muszą zderzyć się z odpowiednią energią, co pozwoli pokonać im barierę potencjału. Rozkład Boltzmanna określa, jaka część cząsteczek w danej temperaturze jest w stanie pokonać tę barierę. Jeżeli takich cząsteczek jest zbyt mało, wówczas energia uzyskana w tych bardzo rzadkich zderzeniach efektywnych - czyli tych, w których doszło do reakcji (decyduje o tym nie tylko energia, ale również np. kąty zderzenia i to, czy są to zderzenia centralne itd.) - jest rozpraszana w zderzeniach z pozostałymi zimnymi (niskoenergetycznymi) cząsteczkami układu. Reakcja będzie zachodzić, gdy:

  • proporcja O₂:H₂ będzie w odpowiednim zakresie (nadmiar/niedomiar jednego ze składników zmniejsza prawdopodobieństwo efektywnych zderzeń)

  • układowi zostanie lokalnie dostarczona dodatkowa energia, dostatecznie duża, aby nie rozproszyła się w zderzeniach z zimnymi cząsteczkami układu (iskra elektryczna, płomień)

  • zostanie wykorzystany odpowiedni katalizator zmniejszający energię aktywacji (zobacz ogniwo paliwowe).

• Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadku dużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje praktycznie bierna.

Enzymy

• W enzymach centrum aktywne zlokalizowane jest w kieszeni lub szczelinie apoenzymu. Stanowi je grupa aminokwasów, które leżą blisko siebie w trójwymiarowej cząsteczce, choć często są od siebie bardzo oddalone w sekwencji. Odpowiada za wiązanie substratów i grup prostetycznych z wytworzeniem kompleksu ES (enzym-substrat), w którym reagujące fragmenty cząsteczek znajdują się w pobliżu centrum katalitycznego. Może przy tym dochodzić do zmiany konformacji zarówno substratów, jak i enzymu^[1].

• Reszty aminokwasowe z niepolarnym łańcuchem bocznym uniemożliwiają dostęp wody oraz mają udział w prawidłowym wiązaniu substratu, natomiast łańcuchy polarne zarówno wiążą substrat, jak i wykazują właściwe działanie katalityczne^[1].

• Aminokwasy wchodzące w skład centrum aktywnego są zazwyczaj ewolucyjnie bardziej stabilne niż aminokwasy na innych pozycjach, ponieważ zmiana aminokwasu w tej pozycji mogłaby uniemożliwić enzymowi katalizowanie dotychczasowej reakcji. W wielu enzymach niektóre z aminokwasów centrum aktywnego są identyczne nawet u bardzo słabo spokrewnionych organizmów.

Stała Michaelisa

Stała Michaelisa (K_m) – jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (V_max) tej reakcji. Stała ta jest wyrażana w molach na dm³ i określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo jest większe, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.

Wartość stałej K_m dla większości enzymów przyjmuje wartości z zakresu 10^-3 do 10^-5 mol/dm³

Równanie Michaelisa-Menten opisuje zależność szybkości reakcji od stężenia substratu:

Postać K_m = [S] jest matematycznym zapisem definicji stałej Michaelisa. Analizując równanie Michaelisa-Menten można dojść do wniosku, iż przy stałym stężeniu enzymu, szybkość reakcji w pewnych granicach zależy od stężenia substratu, na wykresie zależności szybkości reakcji od stężenia substratu widać że:

• przy niewielkim stężeniu substratu w stosunku do stężenia enzymu, pojawia się zależność liniowa, między stężeniem substratu a szybkością reakcji, ta sytuacja odpowiada reakcji pierwszego rzędu opisywanej równaniem kinetycznym v = k[A]

• w przypadku dużego stężenia substratu, szybkość reakcji zbliża się do jej maksymalnej wartości i stężenie substratu nie ma wpływu na szybkość reakcji, sytuacja ta odpowiada kinetyce zerowego rzędu opisywanej równaniem v = k. Tego typu reakcja ma miejsce w przypadku całkowitego wysycenia enzymu substratem.

Co wpływa na stałą Michaelisa:

• rodzaj i stężenie substratu

• pH

• temperatura

• siła jonowa

Stała K_m nie zależy od stężenia enzymu!

Co wynika ze stałej Michaelisa:

Ponieważ mówi ona przy jakim stężeniu szybkość reakcji osiąga wartość maksymalną, jej wartość jest pomocna w przypadkach oznaczania i badania enzymów.

równanie Michaelisa–Menten, równanie dotyczące katalizy enzymatycznej, opisujące szybkość tego procesu; przy małych stężeniach substratu początkowa szybkość reakcji (V₀) jest wprost proporcjonalna do stężenia substratu [S], natomiast przy dużych stężeniach substratu szybkość zmierza do wartości maksymalnej (V_max), to znaczy, że szybkość staje się niezależna od [S]; krzywa dla wartości V₀ jako funkcji [S] ma kształt hiperboliczny, a r. M.–M. ma postać (K_M – stała Michaelisa): V₀ = V_max * [S] / (K_M + [S]).

Katal

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii

Skocz do: nawigacji, szukaj

katal (kat)
Układ
Wymiar
w jednostkach SI
Jednostka podstawowa

Katal (kat) – jednostka SI aktywności enzymatycznej i innych katalizatorów^[1]. Jest to jednostka pochodna rekomendowana przez 21. Generalną Konferencję Miar i Wag w październiku 1999 roku^[2] (jakkolwiek sam katal był w użyciu dziesiątki lat wcześniej) oraz inne organizacje międzynarodowe. Zastępuje ona jednostki enzymu (U), nie będące jednostkami SI. Jakkolwiek w biochemii i podobnych naukach wciąż używa się U.

Katale wyrażają aktywność katalityczną i jeden katal to taka ilość katalizatora, która przekonwertuje 1 mol substratu w czasie 1 sekundy w określonych warunkach reakcji.

Ponieważ katal w porównaniu do U jest jednostką bardzo dużą, powszechnie używa się mikro- i nanokatali.

Sam katal początkowo określał szybkości reakcji, ale w 1978 poczyniono rozróżnienie między szybkością reakcji, a aktywnością katalityczną katalizatora, gdzie dla tej pierwszej powinno się używać po prostu moli na sekundę.

białko allosteryczne, białko złożone z podjednostek, którego budowa przestrzenna i funkcje ulegają zmianie po przyłączeniu efektora allosterycznego (aktywatora lub inhibitora); najlepiej poznanym b. a. jest → hemoglobina; efekty allosteryczne odgrywają decydującą rolę w kontroli, integracji i regulacji przemian molekularnych zachodzących w komórkach organizmów (→ enzymy allosteryczne).

enzymy allosteryczne, → enzymy złożone z wielu podjednostek, z których każda ma jedno lub więcej miejsc aktywnych, kontrolujące najczęściej pierwszą reakcję w szlakach lub cyklach biochemicznych, pełniące ważne funkcje w regulacji metabolizmu; dla e. a. zależność szybkości reakcji od stężenia substratu charakteryzuje sigmoidalny przebieg krzywej; e. a. są wrażliwe na małe zmiany stężenia substratu; e. a. są kontrolowane przez cząsteczki efektorów, → aktywatory i → inhibitory.

allosteryczne białko, białko, w którym mogą wystąpić oddziaływania między przestrzennie oddalonymi miejscami w cząsteczce, powodujące zmianę konformacji i zaburzenia jego aktywności biologicznej;

najlepiej poznanym białkiem allosterycznym jest hemoglobina; właściwości białek allosterycznych ma też wiele enzymów.

Allosteryczne białko

Allosteryczne białko - białko, które może istnieć w dwóch lub więcej konformacjach zależnych od związania innej cząsteczki (liganda) w niekatalitycznym miejscu tego białka.

ALLOSTERYCZNE CENTRUM

jest to miejsce w apoenzymie, do którego przyłączają się efektory (drobnocząsteczkowe związki wpływające na aktywność enzymu). Enzymy, których aktywność jest regulowana w ten sposób, nazywamy enzymami allosterycznymi.

Koenzymy

Koenzym A

NAD⁺

Koenzymy - małocząsteczkowe, niepeptydowe związki organiczne decydujące o aktywności katalitycznej pewnych enzymów.

Biorą udział w reakcjach przez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów (atomów, grup atomów lub elektronów). Pozostają nietrwale związane z właściwym enzymem. Jako koenzymy funkcjonują w większości witaminy lub jony połączone odwracalnie z apoenzymem. Koenzymy pod względem chemicznym są nukleotydami, czyli związkami, które składają się z cukru (pentoza: ryboza, deoksyryboza), zasady azotowej (purynowe: adenina, guanina; pirymidynowe: tymina, cytozyna, uracyl) oraz z fosforanu (jednego lub kilku).

Przykłady koenzymów:

• Biotyna - witamina H – wiąże dwutlenek węgla, jest wykorzystywana w reakcjach karboksylacji

• FAD – pochodna witaminy B₂

• FMN – pochodna witaminy B₂

• Folian

• Koenzym A (CoA)

• Koenzym Q₁₀ (CoQ₁₀, ubichinon)

• NAD – pochodna witaminy B₃

• NADP – pochodna witaminy B₃

• fosforan pirydoksalu (PLP) – pochodna witaminy B₆

• Pirofosforan tiaminy (TPP) – pochodna witaminy B₁

• S-adenozylometionina (SAM) – przen. grup metylowych

• Tetrahydrofolian – pochodna kwasu foliowego

Ciemnienie enzymatyczne

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii

Skocz do: nawigacji, szukaj

Ciemnienie enzymatyczne – naturalne ciemnienie żywności spowodowane aktywnością enzymów oksydazowych takich jak:

• oksydaza ortodifenolowa

mechanizm reakcji:

tyrozyna +tlen + oksydaza powstaje dihydroksyfenyloalanina

przeciwdziałanie:

zmiana pH, temperatury, siarkowanie SO₂

• oksydaza askorbinowa

mechanizm reakcji:

utlenianie kwasu askorbinowego do dehydroaskorbinowego, po czym następuje już ciemnienie nieenzymatyczne

• peroksydazy

mechanizm reakcji:

utlenianie związków fenolowych, powstaje chinon i melanina

odporna na wyższą temperaturę – można ją unieaktywnić dopiero w t=60-70 °C