hydrofobowe: fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan – bo pierścień Denaturacja-utrata aktywności

polarne z ładunkiem: arginina, lizyna są+, hitydyna, kw asparaginowy, glutaminowy są-

polarne bez ładunku asparagina, glutamina mogą mieć wiązania wodorowe, seryna i treolina polarne

Krzywa miareczkowania-zależność pH od ilości dodanych jonów OH-. Punkt przegięcia w 4.8 dla kw octowego

Pojemność buforowa-słabe kw skutecznie przeciwdziałają zmianie pH roztworu jeśli nie różni się <1 pK

Ulegają jonizacji:Asp, Glu,Arg,Lys,His,Cys,Tyr

Punki izoelektryczny-wartość pH przy którym aminokwas ma zerowy łądunek wypadkowy

Wiązanie peptydowe-wiązanie kowalencyjne między gr a-aminową i a-karboksy 2 aminokw, wiązanie częściowo o charakterze podwójnym, 2 połączone aminokw to dipeptyd. Grupa CO-NH sztywna i płaska, umożliwia to rotację

1rzędowa-liniowa sekwencja aminokw połączona za pomocą wiązania peptydowego i dwusiarczkowe wiązania kowalencyjne między resztami cysteiny

2rzędowa-regularnie pofałdowane rejony łańcucha polipeptydowego: a helisa i struktura B.a-cylindryczne, spiralne aminy w łańcuchu z wiązaniami wodorowymi równolegle do osi helisy, tlen karbonylowy wiązaniem wodorowym połączony z wodorem gr aminowej 4 aminokw. Obrót a-3,6 aminokw,. W B wodorowe miedzy przylegającymi częściami polipeptydu(w tym samym lub przeciwnym kierunku) Pro często na końcu a. B bardziej rozciągnięta.

3rzędowa-przestrzenne ułożenie wszystkich aminokw w łańcuchu-wiązania kowalencyjne (niepolarne aminokw we wnętrzu płaszcza hydrofobowego) do tego siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe i kowalencyjne.

4rzędowa-przestrzenne ułożenie polipeptydowych podjednostek i oddziaływania między nimi

Wykres Ramachandrana-zakres wartości kątów torsyjnych na wykresie konturowym

Konformacja-przestrzenne ułożenie atomów w strukturze, które można wyznaczyć na podstawie sekwencji aminokwas

Siłe elektrostatycznie:przeciwny ładunek, np. gr aminowa lizyny i gr karbo asparaginianu, są to też siły van der Waalsa-oddziaływania między dipolami.

Wodorowe:donor-słaby kw(tlen lub azot przy wodorze) i akceptor z wolną parą elektr.-azot lub tlen. Słabsze od kowalenc

Hydrofobowe-minimalizowanie powierzchni kontaktu niepolarnych cząsteczek z wodą. micele – przez to się fałduje białko

Dwusiarczkowe- kowalencyjne między 2 resztami cysteiny które są blisko siebie. Powstają w utleniającym śr redikulum

Miogolobina-pojedyńczy łańcuch polipeptydowy ze 153 aminokw fałdujacy się w 8 helis a

Hemoglobina-2 łańcuchy a i 2 B, każdy z grupą prostetyczną.

Efekt Bohra-wiązanie O2 przez hemoglobinę regulowane przez H+ i CO2

Kolagen-mocne, nierozpuszczalne włókna, 3 łańcuchy poli. Głównie z Gly i Pro i Hyp.

Reakcja ksantopreteinowa Przy podwyższonej temperaturze, pod wpływem stężonego kwasu azotowego, powstają pochodne nitrowe aminokwasów aromatycznych (fenyloalanina, tryptofan,, tyrozyna) o barwie żółtej

Reakcja Millona Dodatnią próbę Millona otrzymuje się w obecności fenolu, wolnej tyrozyny lub białek pełnowartościowych (doborowych) zawierających aminokwasy aromatyczne

Próba Adamkiewicza-Hopkinsa Tworzące się fioletowe zabarwienie powstaje w wyniku reakcji tryptofanu (pierścień indolowy) z kwasem glioksalowym

Próba cystynowa Przy ogrzewaniu w środowisku alkalicznym wolnej lub związanej w białku cysteiny czy cystyny powstaje siarczek sodu, który w reakcji z octanem ołowiu tworzy czarny osad siarczku ołowiu.

Próba Saka-Guchi Aminokwas arginina wolna lub związana z białkiem posiada grupę guanidynową, która reaguje z alfa-naftolem i podbrominem sodu utleniając się do barwnego (czerwonego) połączenia.Jony metali ciężkich mogą również rozrywać mostki dwusiarczkowe w białkach.

REAKCJA Z NINHYDRYNĄ:proliny i hydroksyproliny zabarwienie żółte.

REAKCJA NA GRUPĘ TIOLOWĄ-cysteina,metionina- czarny osad siarczku ołowiu.

PRÓBA ADAMKIEWICZA- tryptofan- fioletowy pierścień.

Z KWASEM PARADWUAZOBENZENO-SULFONOWYM histydyna. kompleksu o barwie pomarańczowo-żółtej

PRÓBA KSANTOPROTEINOWA- tryptofan lub tyrozyny- barwa pomarańczowa.

Rozdział składników w chromatografii adsorpcyjnej (chromatografiaw układzie ciecz - ciało stałe) uwarunkowany jest głównie różnicami w położeniu i charakterze polarnych podstawników w cząsteczkach adsorbatu, w podziałowej odmienną rozpuszczalnością solutu (substancji rozpuszczonej w układzie rozwijającym) w obu fazach ciekłych.inne: żelowa, jonowymienną, powinowactwa, oddziaływań hydrofobowych. I na technikę: kolumnową i planarną, do tej drugiej zalicza się chromatografię bibułową oraz cienkowarstwową.

funkcjonalne cechy białek przejawiają się w zwilżaniusię, pęcznieniu, rehydratacji, utrzymywaniu wody, rozpuszczalności, lepkości, żelowaniu,pienieniu się, tworzeniu włókien, błon i emulsji.