2011
I termin
Pytania:
1. Metaloenzymy/ enzymy aktywowane metalami- definicja, przykłady
2. Transferazy/ oksydoreduktazy- charakterystyka, katalizowana reakcja, przykłady
3. Inhibitory acetylocholinesterazy/ cykolooksygenazy- mechanizm, przykłady
4. Droga klasyczna/ alternatywna aktywacji układu dopełniacza- opisać
5. Tenaza drogi zewnątrzpochodnej/ wewnątrzpochodnej układu krzepnięcia- budowa, funkcja
6. Inhibicja kompetycyjna/ niekompetycyjna
- opisz, wykres L-B
7. Enzymy oligomeryczne/ Kompleksy wieloenzymatyczne- budowa, znaczenie
8. Ograniczona proteoliza/ interkonwersja
I termin 2009/10
Fosfataza kwaśna
Model jednoprzejściowy i sekwencyjny
Kompleksy wieloenzymowe
Sprawność katalityczna enzymu
Hydrolaza/hydroksylaza, syntaza/syntetaza
Droga zewnątrzpochodna krzepnięcia + badania ją oceniające
II TERMIN 2010/2011
1.Dehydrogenaza mleczanowa -przynależność do klasy wg Międzynarodzowej Unii Biochemicznej i klinicznie, izoenzymy.
2.Makroamylazemia - wyjaśnienie pojęcia, przykłady, diagnostyka.
3.Czynnik von Willebrandta - budowa molekularna, fizjologia, patologia, defekty.
4.Inhibicja niekompetycyjna - wykres podwójnych odwrotności, omówienie.
5.Wpływ na sprawność katalityczną enzymów - przykłady.
6.Wpływ skrajnie niskich temperatur na sprawność katalityczną enzymu - przykłady, znaczenie biomedyczne.
2010r
Termin 1:
1. Regulacja stężenia (aktywności) enzymów w surowicy krwi.
2. Kataliza kowalencyjna - wyjaśnić mechanizm na przykładzie
3. Liniowa forma wykresu Hilla - narysować OPISAĆ! i wyjaśnić zastosowanie
4. Ag+ Pb+ Hg+ jaki typ inhibicji, narysować wykres, mechanizm
5. Czynnik tkankowy - budowa, występowanie funkcje patologiczne i fizjologiczne
6. PSA - skrót, frakcje w surowicy, przydatność diagnostyczna, do jakich klas enzymów należy wg obu podziałów.
II. Termin Enzymy
1. Enzymy mnemoniczne. Definicja, mechanizm działania, jak wpływają na kinetykę reakcji, przykład.
2. Jony srebra, ołowiu, rtęci - rodzaj inhibicji, narysować wykres podwójnych odwrotności.
3. Fosfataza alkaliczna. Izoenzymy, sposób ich rozdziału, funkcja biochemiczna, przynależność enzymu według podziału klinicznego i Międzynarodowej Unii Biochemicznej, normy, rola w diagnostyce.
4. Inhibitory enzymu konwertującego - 3 przykłady, mechanizm działania, itd.
5. Czynnik Tkankowy. Budowa. Rola w patologii i fizjologii.
6. Aktywność właściwa, molarna, molekularna - definicje, jednostki. Międzynarodowa jednostka aktywności enzymatycznej i katal - definicje.
Enzymy - IV termin
1. Metaloenzymy a enzymy aktywowane przez metale - Definicja, różnice i przykłady
2. Lizozym - struktura, mechanizm działania, znaczenie biomedyczne
3. Oksydazy a hydroksylazy - przynależność do głównego podziału enzymatycznego, różnice w katalizie reakcji, przykłady reakcji
4. Metody badań: dwupunktowa a kinetyczna - różnice, przykłady
5. Metody oczyszczania enzymów z materiału biologicznego.
6. Jakie enzymy ważne klinicznie oznaczamy w moczu i gdzie ich diagnostyka jest trafniejsza(mocz, osocze) wraz z uzasadnieniem.
2008
Termin 1
1. allosteria- wyjaśnij pojęcie, narysuj wykres z inhibitorem i aktywatorem
2. enzymy mnemoniczne
3. kompleksy wieloenzymowe
4. tenaza
5. enzymy sekrecyjne
6. inhibitory fosfodiesterazy
II Termin
1. Szlak zewnątrzpochodny, aktywacja, badania oceniające ją
2. Hydrolazy a hydroksylazy, przykłady
3. Enzymy ekskrecyjne, definicja, przykłady (przynajmniej 4)
4. ektoenzymy, definicja, przykłady
5. Wszystkie enzymy których można oznaczyć stężenie, przykład
-enzymy ekskrecyjne żółci
-wpływ temperatury na enzym
-syntazy i syntetazy - różnice
2005/2006
-kompleksy wieloenzymatyczne
-PSA - budowa, występowanie, funkcje i znaczenie diagnostyczne
-enzymy monomeryczne - budowa, kinetyka, przedstawiciele
fosfataza alkaliczna - przynależność do podziału klinicznego(R-H) i międzynarodowego, katalizowana reakcja, występowanie, znaczenie diagnostyczne
-esteraza cholinowa - j.w.
-jednostki aktywności enzymatycznej
2006/2007
-allosteria – mechanizm, modele oddziaływań allosterycznych, kinetyka.
-koenzymy, alloenzymy, enzymy hybrydowe – definicje, metody rozdziału izoenzymów, znaczenie diagnostyczne.
-inhibitory fibrynolizy – mechanizm działania, znaczenie biomedyczne, podział.
-inhibicja kompetycyjna – wyjaśnij w oparciu o wykres podwójnych odwrotności, inhibitory kompetycyjne jako leki, znaczenie.
-białkowe czynniki krzepnięcia – podział i charakterystyka.
Enzymy mnemoniczne
Oksydoreduktazy
Droga zew/wewn poch.
alfa-amylaza
3. Izo-/koenzymy, izoenzymy hybrydowe, alleloenzymy, metody rozdziału izoenzymów.
4. Fostataza zasadowa - izoenzymy, krótka charakterystyka, normy aktywności (najlepiej pisz wszystko co wiesz na ten temat w takiego rodzaju pytaniach)
6. Podział czynników krzepnięcia (napisz dwa słowa dlaczego te a nie inne czynniki zaliczasz do tej grupy, np. czynniki ukladu protrombiny - bo wiążą się z wapniem itp.)
1. Metaloenzymy a enzymy aktywowane przez metale - Definicja, różnice i przykłady
2. Lizozym - struktura, mechanizm działania, znaczenie biomedyczne
3. Oksydazy a hydroksylazy - przynależność do głównego podziału enzymatycznego, różnice w katalizie reakcji, przykłady reakcji
4. Metody badań: dwupunktowa a kinetyczna - różnice, przykłady
5. Metody oczyszczania enzymów z materiału biologicznego.
6. Jakie enzymy ważne klinicznie oznaczamy w moczu i gdzie ich diagnostyka jest trafniejsza(mocz, osocze) wraz z uzasadnieniem.
1. Enzymy mnemoniczne. Definicja, mechanizm działania, jak wpływają na kinetykę reakcji, przykład.
Enzymy mnemoniczne (inaczej histeretyczne lub obdarzone pamięcią) - jedyne enzymy monomeryczne zdolne do kooperacji, która następuje na drodze mnemoniczności. Polega ona na swego rodzaju "zapamiętaniu" substratu, co zwiększa powinowactwo enzymu do tegoż substratu w przypadku ponownego kontaktu.
Mechanizm:
1) przyłączenie substratu do enzymu
2) zmiana konformacji enzymu na korzystniejszą
3) odłączenie substratu; korzystna konformacja jednak nie zostaje zmieniona
Przykład: glukokinaza katalizująca fosforylację glukozy do glukozo-6-fosforanu; glukokinaza jest enzymem charakterystycznym dla komórek wątroby i umożliwia wiązanie glukozy w wątrobie, gdy jej poziom jest na tyle wysoki, że heksokinaza odpowiedzialna początkowo za tę reakcję sama nie jest w stanie jej związać.
2. Jony srebra, ołowiu, rtęci - rodzaj inhibicji, narysować wykres podwójnych odwrotności.
3. Fosfataza alkaliczna. Izoenzymy, sposób ich rozdziału, funkcja biochemiczna, przynależność enzymu według podziału klinicznego i Międzynarodowej Unii Biochemicznej, normy, rola w diagnostyce.
4. Inhibitory enzymu konwertującego - 3 przykłady, mechanizm działania, itd.
5. Czynnik Tkankowy. Budowa. Rola w patologii i fizjologii.
6. Aktywność właściwa, molarna, molekularna - definicje, jednostki. Międzynarodowa jednostka aktywności enzymatycznej i katal - definicje.
Fosfataza kwaśna - izoenzymy, metody ich rozdziału, normy, znaczenie diagnostyczne, klasyfikacja eg EC i R-H, przeprowadzana reakcja
Model jednoprzejściowy i sekwencyjny, charakterystyka...
Kompleksy wieloenzymowe, znaczenie, przykłady
Wpływ na sprawność katalityczną enzymu, definicja, znaczenie, opisać opierając się na przykładach.
Wyjaśnić pojęcia: Hydrolaza/hydroksylaza, syntaza/syntetaza
Droga zewnątrzpochodna krzepnięcia, przebieg, badania ją oceniające
2007
1)Fosfataza alkaliczna – przynależność do podziału międzynarodowego, klinicznego, izoenzymy, metody oznaczania, aktywność.
2)Allosteria – mechanizm, modele oddziaływań allosterycznych, kinetyka.
3)Koenzymy, alloenzymy, enzymy hybrydowe – definicje, metody rozdziału izoenzymów, znaczenie diagnostyczne.
4)Inhibitory fibrynolizy – mechanizm działania, znaczenie biomedyczne, podział.
5)Inhibicja kompetycyjna – wyjaśnić w oparciu o wykres podwójnych odwrotności, inhibitory kompetycyjne jako leki, znaczenie.
6)Białkowe czynniki krzepnięcia – podział i charakterystyka.
TERMIN I r. 2004
1.Fosfodiesteraza, inhibitory
2.Definicja Katala, aktywności enzymatycznej
3.Co to jest KM, od czego zależy. Jak inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna wpływa na KM
4.Izoenzymy
5.Enzymy wskaźnikowe
6.Allosteria, co to jest, gdzie występuje, rodzaje oddziaływań allosterycznych
TERMIN II r. 2004
1.Co to jest Katal, aktywność właściwa i molekularna
2.Inhibicja niekompetycyjna, wyjaśnij pojęcie, narysuj wykres
3.Izoenzymy – wykrywanie
4.Endoenzymy
5.Różnice między syntazą a syntetazą, hydrolazą, a hydroksylazą
TERMIN II r. 2005
1.Inhibitory fosfodiesterazy
2.α-amylaza
3.Inhibicja kompetycyjna
4.Enzymy indikatorowe
5.Jednostki enzymatyczne
6.Kompleks tenazy
7.Oznaczanie czasu protrombinowego i kaolinowo-kefalinowego
8.Hydrolazy/hydroksylazy; syntazy/syntetazy; oksydazy/oksygenazy
2006 – I termin
1)Fosftaza alkaliczna – przynależność do podziału międzynarodowego, klinicznego, izoenzymy, metody oznaczania, aktywność - normy.
2)Allosteria – mechanizm, modele oddziaływań allosterycznych, kinetyka.
3)Koenzymy, alloenzymy, enzymy hybrydowe – definicje, metody rozdziału izoenzymów, znaczenie diagnostyczne.
4)Inhibitory fibrynolizy – mechanizm działania, znaczenie biomedyczne, podział.
5)Inhibicja kompetycyjna – wyjaśnij w oparciu o wykres podwójnych odwrotności, inhibitory kompetycyjne jako leki, znaczenie.
6)Białkowe czynniki krzepnięcia – podział i charakterystyka.
2006 – II termin:
1.enzymy mnemoniczne:co to jest i przykład enzymu
2. fosfataza kwaśna: czym jest według EC i czym według podziału klinicznego, izoenzymy, i znaczenie diagnostyczne
3. czynnik tkankowy: co to gdzie działa i po co
4. PSA- wyjaśnić skrót, budowa i diagnostyka, PSA - budowa, występowanie, funkcje i znaczenie diagnostyczne
5. oksydoreduktazy: przykłady charakterystycznych reakcji przykład enzymu waznego klinicznie i jego znaczenie diagnostyczne
6. kinetyka SIGMOIDALNA- charakterystyka znaczenie.
2006 - III termin:
1. Inhibitory proteaz
2. Interkonwersja
3. Izoenzymy fosfatazy kwaśnej
4. t-PA
5. Ligazy, wpływ na katalizę
6. Allosteria, modele
7. Inhibitory anhydrazy węglanowej
8. Aktywność molekularna
1. Czynnik Tkankowy występowanie, właściwości fizjologicznie, mechanizm
2. Definicje Katal,aktywność właściwa, aktywność molekularna.
3. Inhibitory kompetycyjne, równanie podwójnej odwrotności, ihibitory enzymów jako leki
5. Acetylocholinesteraza, inhibitory, reaktywatory
1. inhibitory fosfodiesterazy
3. co to jest Km, od czego zależy, wpływ na to inhibicji kompetycyjnej, niekompetycyjnej
7. czas protrombinowy i kaolinowo-kefalinowy