1. Jakim enzymem jest inwertaza:hydrolaza

2. Endoamylaza jest: alfa amylaza

3. Zaznaczyć po kolei prawidłowe enzymy:oksydoreduktazy,transferazy,hydrolazy,liazy,izomerazy,ligazy

4. Jakie wiązania trawi alfa i beta amylaza (?) 1-4 glikozydowe. (glukoamylaza: 1-6)

5. Czego dotyczy metoda Benedicta:wykrycie obecności cukrow redukujacyhc

6. Aktywatory amylazy:jony chlorkowe

7. Cos z występowaniem: alfa amylaza-rosliny,zwierzęta,mikroorg., beta amylaza-rosliny wyższe, glukoamylazy-rosliny,zwierzęta,bakterie \\lub liaza pektynoesteraza-rosliny,bakterie,pleśnie., liaza pektynowa-plesnie., liaza kwasu pektynowego-bakterie,rzadko pleśnie.,poligalakturonoza(pektynaza)-rosliny,drozdze.

8. Zastosowanie preparatow pektynolitycznych:maceracja miazgi owocow i warzyw,ułatwianie klarowanie,depektynizacje,filtracje sokow,zwiększenie uzysku soku,zmniejsza lepkość soku i ilość wytlokow.

9. Na co się rozbija galaktoza (?) 2 glukozy

10. Pektyny niskometylowane co hydrolizuje-pektynoesteraza

11. 

12

1. Po wprowadzeniu kleiku skrobiowego do probówki zawierającej roztwór jodu w KI powstaje niebiesko-granatowe zabarwienie. W kolbie, do której znajduje się kleik skrobiowy z dodatkiem α-amylazy skrobia ulega stopniowej hydrolizie enzymatycznej przez stadium dekstryn do maltozy i glukozy. Pośrednimi produktami są: amylodekstryny (zabarwienie z jodem fioletowe), erytrodekstryny (czerwone), achro- i maltodekstryny oraz maltoza i glukoza (zabarwienie z jodem nie powstaje).

2. 

Jeżeli wartość [S] = Km,równanie (2) przybierze postać V = Vmax/2, czyli reakcja osiągnie

połowę szybkości maksymalnej. Takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji

stanowi połowę szybkości maksymalnej, nosi nazwę stałej Michaelisa (Km). Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji enzymatycznej w pewnych granicach

zależy od stężenia substratu (rys. 1). Jak wynika z przedstawionej krzywej, przy małym

stężeniu substratu w stosunku do stężenia enzymu zwiększenie szybkości reakcji wraz ze

zwiększeniem stężenia substratu jest do niego w przybliżeniu wprost proporcjonalne

(zależność liniowa) i odpowiada tzw. kinetyce pierwszego rzędu.

Natomiast przy dużym stężeniu substratu szybkość reakcji ma wartość maksymalną

Vmax i nie zależy od dalszego zwiększania jego stężenia. W tym przypadku reakcja podlega

kinetyce zerowego rzędu. Tego typu kinetykę obserwuje się przy osiągnięciu pełnego

wysycenia cząsteczek enzymu przez substrat. Wtedy dalsze zwiększanie stężenia substratu nie

może już powodować zwiększenia szybkości reakcji, gdy stężenie enzymu pozostaje stałe reakcja przebiega ze stałą szybkością. Zależność szybkości reakcji od stężenia substratu

przedstawiona na rys. 1 jest zgodna z następującym równaniem Michaelisa-Menten. (skopiowałam cale w razie co)

1. 

2. TRYPSYNA

*Przygotować zdenaturowaną trypsynę przez jej zagotowanie!

Do probówki szklanej wprowadzić 2,5 ml roztworu trypsyny i wstawić do wrzącej łaźni

wodnej na 10 minut, a następnie probówkę ostudzić pod strumieniem bieżącej wody!

2) TRAWIENIE KAZEINY TRYPSYNĄ W ROZTWORZE ALKALICZNYM

Przygotować 2 szklane probówki.

a. do pierwszej probówki odpipetować 2 ml roztworu trypsyny, 1 ml buforu o pH 8 i 2 ml

alkalicznego roztworu kazeiny.

b. do drugiej probówki odpipetować 2 ml roztworu zdenaturowanej trypsyny*, 1 ml buforu

o pH 8 i 2 ml alkalicznego roztworu kazeiny.

Obie próbówki wstawić do łaźni wodnej temp. 37oC na około 40 minut. Po tym czasie do obu

probówek dodać ok. 2 ml 3% roztworu kwasu octowego i obserwować zmiany zachodzące

w probówkach.

W pierwszej próbówce następuje rozkład kazeiny, ponieważ enzym jest aktywny (alkaliczne środowisko i optymalna temperatura 37°C) i nie pojawia się osad kazeiny po dodaniu kwasu octowego. W drugiej próbówce enzym został zniszczony przez zagotowanie i po dodaniu kwasu octowego powstaje osad niestrawionej kazeiny. Dodanie kwasu octowego wytwarza pH punktu izoelektrycznego charakterystycznego dla kazeiny (pH 4,5), w którym białko to jest nierozpuszczalne.

1. PODPUSZCZKA

3) WYKAZANIE PROTEOLITYCZNEJ AKTYWNOŚCI PODPUSZCZKI Do czterech szklanych probówek nalać po 1 ml świeżego mleka.Następnie:

a. do pierwszej próbówki dodać 0,5 ml 0,01M roztworu HCl, wymieszać.

b. do drugiej próbówki dodać 0,5 ml 0,01M roztworu HCl i 2 krople podpuszczki,

wymieszać.

c. do trzeciej próbówki dodać 0,5 ml 0,01M roztworu HCl, 0,5 ml 0,2M roztworu szczawianu

amonu i 2 krople podpuszczki, wymieszać.

d. do czwartej próbówki dodać 0,5 ml 0,2M roztworu NaOH i 2 krople podpuszczki,

wymieszać.

Wszystkie próbówki wstawić do łaźni wodnej o stałej temperaturze 45 oC na 30 minut.

Po tym czasie obserwować zmiany w próbówkach.

Podpuszczka (chymozyna, rennina), enzym wytwarzany w żołądku młodych ssaków, działa w pH 3,5-4. W pierwszej probówce parakazeinian wapnia nie powstanie, bo nie dodaliśmy podpuszczki.Jak widać w drugiej probówce, podpuszczka przekształca kazeinę (białko mleka) do parakazeiny (forma rozpuszczalna), która z jonami wapnia tworzy nierozpuszczalny parakazeinian wapnia. Szczawian amonu wiąże jony wapnia występujące w mleku, co uniemożliwia tworzenie się parakazeinianu wapnia, co widać w trzeciej probówce. W nieprawidłowym, silnie zasadowym pH, podpuszczka nie działa (czwarta probówka).

17.

20. enzym luźno związany z czasteczka bialkowa, czasteczka bialkowa to-apoenzym

21