Struktura pierwszorzędowa ( I rzędowa) Aminokwasy nie są połączone między sobą w sposób przypadkowy, lecz kolejność ich jest specyficzna i charakterystyczną dla określnego białka. Ta uporządkowana kolejność nazywana jest sekwencją aminokwasów w białku Przykład: (H2N-) Tyr- Tre Wal – Asp – Leu – Gli – Gli – Cys – His (- COOH) To charakterystyczna dla określnego białka sekwencja łańcuchów bocznych najdaje mu charakterystyczne właściwości Łańcuchy boczne wywierają wpływ na właściwości białek: dzięki swojej kwasowości lub zasadowości przez inne właściwości chemiczne(R) przez wielkość przez kształt Np. obecność grupy wodorotlenowej (- OH) lub grupy wodorotlenowej( - S Struktura drugorzędowa ( II- rzędowa ) Termin ‘’ struktura drugorzędowa ‘’ określa wzajemne, przestrzenne ułożenie aminokwasów w łańcuchu białkowym o określnej sekwencji. Najtrwalsze struktury łańcucha białkowego muszą zawierać maksymalną liczbę związani wodorowych między grupami karboksylowymi > C = O i grupami – N- H występują w wiązaniu peptydowym. >C=O … H- N <Wiązania wodorowe Wiązanie wodorowe silne stabilizują strukturę. Jednak, aby mogły powstać, odpowiednie grupy muszę znaleźć w odległości odziaływań wodorowych Struktura II rzędowa występuje w dwóch formach Struktura ‘’ pofałdowanej kartki ( harmonijki) ‘’ ( struktura beta) Pofałdowane powstaje w wyniku ściągnięcia łańcuchów peptydowych, przez co zmienia się geometria wiązania peptydowego aminokwasu płaskiej na pofałdowaną Struktura Beta jest korzystna dla Białek, w których łańcuchy boczne są małe ( krótkie). . Struktura helisy ( heliksu) (struktura Alfa)Struktura pofałdowana ( struktura Beta) jest korzystna dla białek, w których łańcuchy boczne są małe Gdy łańcuchy boczne są bardzo duże, wówczas najlepsze rozmieszczenie zapewni struktura, w której każdy łańcuch jest zwinięty i tworzy heliks (helisę. ) Łańcuch peptydowy jest tu spiralnie owinięty wokół hipotetycznego walca z taką gęstością zwojów, a by grupy = C= O i N-H zwojów sąsiadujących ze sobą znalazły się w odległości odpowiedniej do utworzenia wiązań wodorowych. Przykład białko pazura

Jak działają enzymy? Energia reakcji TOERIA DERZENIOWA, – Aby mogła zajść reakcja, cząsteczki muszą zbliżyć się do siebie dostatecznie energia kinetyczna ( związaną z ruchem). Bezpośredni kontakt między nimi powoduje gwałtowne zwiększenie energii, co powoduje deformację i zrywanie wiązań, po czym dochodzi do tworzenia nowych wiązań, czyli utworzenie produktu. Energia reakcji Wszystkie reakcje chemiczne posiadają barierę energetyczną pomiędzy energią substratów i energią produktów. Bariera ta nazywana jest energią aktywacji Stan początkowy Stan przejściowy(kompleks aktywny)Stan końcowy (produkty) Reakcja bez udziału katalizatora enzymu (wymaga dłużej energii aktywacji reakcja zachodzi wolniej) Reakcja z udziałem katalizatora – enzymu (mniejsza energia aktywacji, łatwiej zachodzi reakcja, szybciej powstaje produkt) Delta G – efekt energetyczny końcowy taki sam UWAGA: Enzym obniża energię aktywacji ( ułatwia zachodzenie reakcji – zwiększa szybkość reakcji)nie zmienia równowagi reakcji katalizowanej sam się nie zużywa Etapy reakcji katalizowanej przez enzym Substrat + enzym – kompleks E-S ------------ Enzym + produkt Przyłączenie cząsteczek substratów ‘’S’’ z powierzchnią cząsteczki enzymu ‘’E’’ Oddziaływanie substratu z enzymem prowadzące d powstania wzbudzonej (aktywnej) formy kompleksu enzymu – substrat ‘’E-S’’:Przekształcenie kompleksu enzym – substrat w kompleks enzym – produkt i jego rozpad na cząsteczkę produktu i cząsteczkę enzymu. Enzymy w diagnostyce medycznej Enzymy aktywne wydzielane do osocza przez pewne organy np. wątroba wydziela zymogeny ( nieaktywne prekursorzy) enzymów, które biorą udział w procesach krzepnięcia krwi.Duża grupa enzymów tkankowych wydzielanych z komórek podczas normalnej pracy tych tkanek. Enzymy te są charakterystyczne dla komórek danej tkanki i nie pełnią żadnych funkcji w osoczu krwi. U osób zdrowych poziom tych enzymów jest niewielki świadczy o prawidłowej funkcji danej tkanki. W przypadku wzrostu aktywności enzymu (wzrost jego ilości w osoczu krwi) można przypuszczać o patologii ( zmianach chorobowych danej tkanki, Takie enzymy nazywają się MARKERAMI.Wiele chorób, które powodują zmiany (uszkodzenia) chorobowe tkanek objawia się wzrostem uwalniania ( aktywności) enzymów wewnątrzkomórkowych do osocza krwi. Wiele z nich są rutynowo badane w schorzeniach serca, wątroby, mięśni szkieletowych oraz innych tkanek.

Struktura trzeciorzędowa ( III rzędowa) Zwoje i fałdy, jakie tutaj się obserwuje są utrzymywane przez wiązania Odziaływania elektrostatyczne pomiędzy – COO – i NH3 + Wiązania wodorowe, – które resztami aminokwasów zawierające grupy funkcyjne, niezwiązane wiązaniami peptydowymi ( seryna, arginina, treonina, kwas glutaminowy) Mostki siarczkowe – powstające między resztkami cysteiny, które łączą różne punkty spirali, zaginając ją w odpowiedni sposób Siły Van der Waalsa odziaływań pomiędzy łańcuchami hydrofobowymi Pomiędzy prolinami ( aminokwasy z grupą aminową umieszczoną w pierścieniu), – która może w różny sposób oddziaływać na strukturę drugorzędową Struktura czwartorzędowa (IV – rzędowa) Struktura czwartorzędowa określa występowanie niektórych białek w postaci agregatów kilku podobnych lub nawet identycznych podjednostek o charakterze białkowym. Podjednostki oddziałują na siebie wiązaniami niekowalencyjnymi ( hydrofobowe, wiązanie wodorowe, wiązanie jonowe…) Hemoglobina – cztery pofałdowane łańcuchy hemoglobiny są do Siebie dopasowane i tworzą w przybliżeniu kulistą cząsteczkę Hemoglobina – Białko globularne o IV rzędowej strukturze Hemoglobina A (Hb A) główna forma (90 %); - 4 łańcuchy polipeptydowe( alfa2 beta 2)Hemoglobina F ( Hb F) – hemoglobina płodowa: - 4 łańcuchy polipeptydowe (alfa 2 y 2) Funkcje Transport O2 z płuc do tkanek a także, CO2 (5-10 %) tkanek do płuc STRUTKURA tworzy tetrametr ( dwie identyczne jednostki – dimery) dwa łańcuchy polipeptydowe w każdym dimerze są ciasno połączone oddziaływaniami hydrofobowymi, a także wiązaniami jonowymi i wodorowymi Trawienie Białek Białka są zbyt duże, aby mogły być wchłonięte w układzie trawiennym, dlatego muszą zostać rozłożone ( zhydrolizowane) do aminokwasów. W procesie tym biorą udział enzymy trawienne tzw. Proteolityczne. Jam ustna białka w pożywieniu Żołądek (pH- 1.80 Enzym pepsyna Polipeptydy enzym: trypsyna chymotrypsyna Dwunastnica oligopeptydy Jelito cienkie enzym m. m.in aminopeptydazy Aminokwasy Enzymy biokatalizatory Większości reakcji w organizmie jest przeprowadzona z udziałem enzymów katalizatorów białkowych, które zwiększają szybkość reakcji, przy czym same nie ulegają przemianom.

Struktura pierwszorzędowa ( I rzędowa) Aminokwasy nie są połączone między sobą w sposób przypadkowy, lecz kolejność ich jest specyficzna i charakterystyczną dla określnego białka. Ta uporządkowana kolejność nazywana jest sekwencją aminokwasów w białku Przykład: (H2N-) Tyr- Tre Wal – Asp – Leu – Gli – Gli – Cys – His (- COOH) To charakterystyczna dla określnego białka sekwencja łańcuchów bocznych najdaje mu charakterystyczne właściwości Łańcuchy boczne wywierają wpływ na właściwości białek: dzięki swojej kwasowości lub zasadowości przez inne właściwości chemiczne(R) przez wielkość przez kształt Np. obecność grupy wodorotlenowej (- OH) lub grupy wodorotlenowej( - S Struktura drugorzędowa ( II- rzędowa ) Termin ‘’ struktura drugorzędowa ‘’ określa wzajemne, przestrzenne ułożenie aminokwasów w łańcuchu białkowym o określnej sekwencji. Najtrwalsze struktury łańcucha białkowego muszą zawierać maksymalną liczbę związani wodorowych między grupami karboksylowymi > C = O i grupami – N- H występują w wiązaniu peptydowym. >C=O … H- N <Wiązania wodorowe Wiązanie wodorowe silne stabilizują strukturę. Jednak, aby mogły powstać, odpowiednie grupy muszę znaleźć w odległości odziaływań wodorowych Struktura II rzędowa występuje w dwóch formach Struktura ‘’ pofałdowanej kartki ( harmonijki) ‘’ ( struktura beta) Pofałdowane powstaje w wyniku ściągnięcia łańcuchów peptydowych, przez co zmienia się geometria wiązania peptydowego aminokwasu płaskiej na pofałdowaną Struktura Beta jest korzystna dla Białek, w których łańcuchy boczne są małe ( krótkie). . Struktura helisy ( heliksu) (struktura Alfa)Struktura pofałdowana ( struktura Beta) jest korzystna dla białek, w których łańcuchy boczne są małe Gdy łańcuchy boczne są bardzo duże, wówczas najlepsze rozmieszczenie zapewni struktura, w której każdy łańcuch jest zwinięty i tworzy heliks (helisę. ) Łańcuch peptydowy jest tu spiralnie owinięty wokół hipotetycznego walca z taką gęstością zwojów, a by grupy = C= O i N-H zwojów sąsiadujących ze sobą znalazły się w odległości odpowiedniej do utworzenia wiązań wodorowych. Przykład białko pazura

Jak działają enzymy? Energia reakcji TOERIA DERZENIOWA, – Aby mogła zajść reakcja, cząsteczki muszą zbliżyć się do siebie dostatecznie energia kinetyczna ( związaną z ruchem). Bezpośredni kontakt między nimi powoduje gwałtowne zwiększenie energii, co powoduje deformację i zrywanie wiązań, po czym dochodzi do tworzenia nowych wiązań, czyli utworzenie produktu. Energia reakcji Wszystkie reakcje chemiczne posiadają barierę energetyczną pomiędzy energią substratów i energią produktów. Bariera ta nazywana jest energią aktywacji Stan początkowy Stan przejściowy(kompleks aktywny)Stan końcowy (produkty) Reakcja bez udziału katalizatora enzymu (wymaga dłużej energii aktywacji reakcja zachodzi wolniej) Reakcja z udziałem katalizatora – enzymu (mniejsza energia aktywacji, łatwiej zachodzi reakcja, szybciej powstaje produkt) Delta G – efekt energetyczny końcowy taki sam UWAGA: Enzym obniża energię aktywacji ( ułatwia zachodzenie reakcji – zwiększa szybkość reakcji)nie zmienia równowagi reakcji katalizowanej sam się nie zużywa Etapy reakcji katalizowanej przez enzym Substrat + enzym – kompleks E-S ------------ Enzym + produkt Przyłączenie cząsteczek substratów ‘’S’’ z powierzchnią cząsteczki enzymu ‘’E’’ Oddziaływanie substratu z enzymem prowadzące d powstania wzbudzonej (aktywnej) formy kompleksu enzymu – substrat ‘’E-S’’:Przekształcenie kompleksu enzym – substrat w kompleks enzym – produkt i jego rozpad na cząsteczkę produktu i cząsteczkę enzymu. Enzymy w diagnostyce medycznej Enzymy aktywne wydzielane do osocza przez pewne organy np. wątroba wydziela zymogeny ( nieaktywne prekursorzy) enzymów, które biorą udział w procesach krzepnięcia krwi.Duża grupa enzymów tkankowych wydzielanych z komórek podczas normalnej pracy tych tkanek. Enzymy te są charakterystyczne dla komórek danej tkanki i nie pełnią żadnych funkcji w osoczu krwi. U osób zdrowych poziom tych enzymów jest niewielki świadczy o prawidłowej funkcji danej tkanki. W przypadku wzrostu aktywności enzymu (wzrost jego ilości w osoczu krwi) można przypuszczać o patologii ( zmianach chorobowych danej tkanki, Takie enzymy nazywają się MARKERAMI.Wiele chorób, które powodują zmiany (uszkodzenia) chorobowe tkanek objawia się wzrostem uwalniania ( aktywności) enzymów wewnątrzkomórkowych do osocza krwi. Wiele z nich są rutynowo badane w schorzeniach serca, wątroby, mięśni szkieletowych oraz innych tkanek.

Struktura trzeciorzędowa ( III rzędowa) Zwoje i fałdy, jakie tutaj się obserwuje są utrzymywane przez wiązania Odziaływania elektrostatyczne pomiędzy – COO – i NH3 + Wiązania wodorowe, – które resztami aminokwasów zawierające grupy funkcyjne, niezwiązane wiązaniami peptydowymi ( seryna, arginina, treonina, kwas glutaminowy) Mostki siarczkowe – powstające między resztkami cysteiny, które łączą różne punkty spirali, zaginając ją w odpowiedni sposób Siły Van der Waalsa odziaływań pomiędzy łańcuchami hydrofobowymi Pomiędzy prolinami ( aminokwasy z grupą aminową umieszczoną w pierścieniu), – która może w różny sposób oddziaływać na strukturę drugorzędową Struktura czwartorzędowa (IV – rzędowa) Struktura czwartorzędowa określa występowanie niektórych białek w postaci agregatów kilku podobnych lub nawet identycznych podjednostek o charakterze białkowym. Podjednostki oddziałują na siebie wiązaniami niekowalencyjnymi ( hydrofobowe, wiązanie wodorowe, wiązanie jonowe…) Hemoglobina – cztery pofałdowane łańcuchy hemoglobiny są do Siebie dopasowane i tworzą w przybliżeniu kulistą cząsteczkę Hemoglobina – Białko globularne o IV rzędowej strukturze Hemoglobina A (Hb A) główna forma (90 %); - 4 łańcuchy polipeptydowe( alfa2 beta 2)Hemoglobina F ( Hb F) – hemoglobina płodowa: - 4 łańcuchy polipeptydowe (alfa 2 y 2) Funkcje Transport O2 z płuc do tkanek a także, CO2 (5-10 %) tkanek do płuc STRUTKURA tworzy tetrametr ( dwie identyczne jednostki – dimery) dwa łańcuchy polipeptydowe w każdym dimerze są ciasno połączone oddziaływaniami hydrofobowymi, a także wiązaniami jonowymi i wodorowymi Trawienie Białek Białka są zbyt duże, aby mogły być wchłonięte w układzie trawiennym, dlatego muszą zostać rozłożone ( zhydrolizowane) do aminokwasów. W procesie tym biorą udział enzymy trawienne tzw. Proteolityczne. Jam ustna białka w pożywieniu Żołądek (pH- 1.80 Enzym pepsyna Polipeptydy enzym: trypsyna chymotrypsyna Dwunastnica oligopeptydy Jelito cienkie enzym m. m.in aminopeptydazy Aminokwasy Enzymy biokatalizatory Większości reakcji w organizmie jest przeprowadzona z udziałem enzymów katalizatorów białkowych, które zwiększają szybkość reakcji, przy czym same nie ulegają przemianom.