1.Wyjaśnić pojęcia: katabolizm, anabolizm, fosforylacja oksydacyjna, fosforylacja substratowa.

METABOLIZM- całokształt reakcji biochemicznych zachodzących w komórkach związany z przepływem: materii, energii i informacji genetycznej, zapewniający organizmowi wzrost, ruch, rozmnażanie, wrażliwość.

KATABOLIZM- dysymilacja; rozkład; ogół reakcji chemicznych metabolizmu prowadzący do rozpadu złożonych związków chemicznych na prostsze cząsteczki; energia wyzwolona z tych związków jest kumulowana w przenośniku ATP. Reakcja egzoenergetyczna, uwalniająca energię, w substratach jest więcej energii niż w produktach; np. oddychanie wewnątrzkomórkowe.

ANABOLIZM-asymilacja; przyswajanie; synteza; grupa reakcji chemicznych, w wyniku których z prostych substratów powstają związki złożone, gromadzące energię. Reakcje te wymagają dostarczenia energii, w wyniku czego w produktach jest więcej energii niż w substratach; np. biosynteza białek, cukrów, tłuszczy.

FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA (UTLENIAJĄCA)- cykl reakcji przyłączania reszty kwasu ortofosforowego do związków chemicznych, połączone ze zmianą stopnia utlenienia atomu, do którego ta grupa bezpośrednio się przyłącza; przebiega w mitochondriom, wymaga obecności tlenu jako akceptora elektronów; energia uwalniana podczas utleniania zredukowanych nukleotydów przekształcana jest w energię ATP.

FOSFORYLACJA SUBSTRATOWA- reakcja chemiczna, podczas której reszta fosforanowa zostaje przeniesiona ze związku ufosforylowanego – substratu – bezpośrednio na ADP przez enzymy, najczęściej z grupy kinaz. Ten sposób wytwarzania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi np. w glikolizie oraz cyklu Krebsa. Jest wykorzystywana np. w mechanizmach skurczu mięśni, aktywnego transportu przez błony, przekazywania sygnału w komórce. 2. Ciepło –bilans cieplny organizmu, jego znaczenie.

Aby wytworzyć ciepło człowiek musi pobierać pokarmy w postaci białek, tłuszczów i węglowodanów, które w procesach metabolizmu zostają spalone głownie do CO₂ i H₂O. W procesach tych wyzwalana jest energia, z której ponad 80% stanowi ciepło. Przemiana materii wymaga specyficznych katalizatorów – enzymów. Ich aktywność jest w znacznym stopniu uzależniona od temperatury - jeśli spadnie ona lub wzrośnie poza dopuszczalny zakres, wtedy enzymy przestają działać prawidłowo, zakłócając metabolizm. Bilans cieplny oznacza wypadkową między ciepłem endogennym i ciepłem egzogennym. Reakcje wymiany ciepła między organizmem a otoczeniem następują w wyniku promieniowania, parowania, przewodzenia i konwekcji. Ciepło powstałe w wyniku procesów metabolicznych zawsze równa się ciepłu oddanemu do otoczenia. Taki system działania zapewnia człowiekowi ciągłą, stałą temperaturę ciała.

3. Biologiczna rola wody w organizmie.

Woda stanowi główny końcowy produkt metabolizmu spalania pokarmów. Służy albo jako reagent, albo jako produkt w wielu reakcjach. Stanowi doskonały rozpuszczalnik. 2/3 całkowitej wody w organizmie to płyn wewnątrzkomórkowy, reszta to płyn pozakomórkowy. Regulacja równowagi wodnej zależy głównie od podwzgórza i czynności nerek. Dodatkowo woda odznacza sie dobrym przewodnictwem cieplnym i wysokim ciepłem parowania, co zabezpiecza organizm przed przegrzaniem i umożliwia sprawną termoregulacje; ma wysokie napięcie powierzchniowe, co sprawia, że spełnia ważną role w tworzeniu błon cytoplazmatycznych; stanowi środek transportu wewnątrzustrojowego, np.: produktów przemiany materii, hormonów ,witamin, enzymów; uczestniczy w regulacji temperatury, ciśnienia osmotycznego, pH; stanowi płynne środowisko, niezbędne do usuwania końcowych produktów przemiany materii.

4. Biopierwiastki i ich rola w procesach biochemicznych: sód, potas, fosfor, wapń, żelazo, miedź, cynk, selen, mangan, magnez, molibden, chrom, nikiel, kobalt, bor – antagoniści i synergiści. Sód (Na) –chroni przed utratą płynów, ma właściwości zasadowe, równoważy w organizmie gospodarkę kwasowo-zasadową i wpływa na gospodarkę wodno-elektrolitową, utrzymywanie prawidłowego ciśnienia osmotycznego, wchodzi w skład osocza, bierze udział w przewodzeniu impulsów nerwowych

Potas (K) - wpływa na gospodarkę wodną organizmu, ciśnienie osmotyczne, równowagę kwasowo-zasadową i pobudliwość nerwowo-mięśniową, podwyższa stopień uwodnienia koloidów komórkowych, aktywator wielu enzymów; jest niezbędnym składnikiem do syntezy białek w rybosomach. Fosfor (P) - jest składnikiem fosfolipidów (np. lecytyny), które budują błony erytrocytów i neuronów; niezbędny do syntezy substancji wysokoenergetycznych i przenośników protonów (np. ADP, NADP, ATP, GTP) i kwasów nukleinowych; jest czynnikiem utrzymującym równowagę kwasowo-zasadową ustroju. Wapń (Ca) – wpływa na utrzymanie równowagi elektrolitowej; reguluje funkcje błon komórkowych; składnik płynów ustrojowych; wpływa na pobudliwość nerwowo-mięśniową, krzepnięcie krwi, procesy sekrecyjne, transport przez błony plazmatyczne, reakcje enzymatyczne, uwalnianie hormonów i neuroprzekaźników

Żelazo (Fe) – składnik hemoglobiny i mioglobiny, cytochromów, katalaz i peroksydaz; umożliwia oddychanie kom.

Miedź (Cu) – znaczna część miedzi jest związana jest z ceruloplazminą – białkiem nośnikowym wytwarzanym przez hepatocyty; w połączeniu z białkami tworzy metaloproteiny; składnik enzymów oksydoredukcyjnych; zapobiega uszkodzeniu błon komórkowych; ważna w syntezie hemoglobiny

Cynk (Zn) – niezbędny do uruchomienia rezerw witaminy A z wątroby; jest składnikiem ok. 200 enzymów

Selen (Se) - stymuluje peroksydazę glutationową która zapobiega powstawaniu wolnych rodników, odpowiedzialnych za degeneracje organów, indukcję nowotworów i przyśpieszone procesy starzenia oraz powstawanie stanów zapalnych

Mangan (Mn) - jest składnikiem wielu enzymów (np. karboksylazy pirogronianowej, polimerazy DNA i RNA); uczestniczy więc w syntezie kwasów nukleinowych, wielocukrów, cholesterolu i białek; zwiększa tolerancję na obciążenie glukozą.

Magnez (Mg) - niezbędny do procesu translacji (syntezy białek), tworzenia rybosomów, syntezy kwasów nukleinowych, procesów detoksykacji i prawidłowego funkcjonowania układu immunologicznego

Molibden (Mo) - wchodzi w skład niektórych enzymów (oksydaz); uczestniczy w procesach odtruwania organizmu, hamuje rozwój nowotworów, wywiera wpływ przeciwtrądzikowy, przeciwwirusowy, przeciwbakteryjny Chrom (Cr)- zwiększa tolerancję na obciążenie glukozą; stabilizuje III-rzędową strukturę białek i kwasów nukleinowych; stymuluje przemiany energetyczne i syntezę kwasów tłuszczowych, pobudza transport aminokwasów do komórek Nikiel (Ni) - uczestniczy w transporcie tlenu do tkanek, w syntezie białek enzymatycznych, w przemianach węglowodanów, tłuszczy i białek, tworzeniu hormonów

Kobalt (Co) - jest składnikiem witaminy B₁₂ – kobalaminy; pobudza procesy hemopoezy, syntezę kwasów nukleinowych i przeciwciał Bor (B)- wzmaga procesy mineralizacji kości, zapobiega utracie wapnia z kości. Zmniejsza utratę magnezu; hamuje rozwój osteoporozy; pobudza procesy miogenezy; nasila procesy regeneracji tkanki kostnej, chrzęstnej i łącznej właściwej; zwiększa masę mięśni.

ANTAGONIŚCI: potas-sód, magnez-ołów, magnez-wapń, miedź-cynk, miedź-molibden, cynk-ołów, żelazo-cynk

SYNERGIŚCI: miedź-żelazo, wapń-magnez

5. Biochemia wapnia, regulacja przemiany wapnia w organizmie.

Wapń występuje głównie w kościach, lecz mała jego część znajduje się w płynie pozakomórkowym, w którym połowa łączy się z białkiem, a druga połowa jest w postaci wolnej jako Ca²⁺. Biologicznie aktywny jest tylko wapń zjonizowany. W homeostazie wapniowej uczestniczą głównie 2 hormony: parathormon wydzielany przez przytarczyce i kalcytriol będący pochodną witaminy D₃ powstający w nerkach. Nagły spadek Ca²⁺powoduje zwiększoną syntezę parathormonu, zaś wysoki poziom hamuje jego wydzielanie. Parathormon powoduje wzrost poziomu wapnia w surowicy krwi w wyniku uwalniania wapnia z kości. Dodatkowo pobudzając syntezę kalcytriolu w nerkach pobudza wchłanianie Ca²⁺ w jelitach., a także zmniejsza wydalanie wapnia przez nerki przez co wzrasta stężenie wapnia w płynie pozakomórkowym. Gdy dieta jest uboga w wapń, szczególnie obficie w nerkach powstaje kalcytriol, zaś wysoki poziom hamuje jego syntezę. Kalcytriol działa głownie na geny uczestniczące w regulacji transportu jonów wapnia do i z komórek kosmków jelitowych.

6. Fosfor – fityniany – fitazy - zwierzęta poli- i monogastryczne.

Fosfor to składnik kości, zębów, ATP, kwasów nukleinowych. Jego stężenie w surowicy jest regulowane resorpcją zwrotną w kanalikach nerkowych. Fityniany to sole kwasów fitynowych, które osłabiają wchłanianie minerałów (np. wapnia, magnezu, cynku) oraz uniemożliwiają ich wykorzystanie przez organizm. Fitazy to enzymy rozkładające wiązania fitynowe (organiczne połączenia kwasu fosforowego i alkoholu inozytolu), które są źle trawionym składnikiem pasz. Zwierzęta monogastryczne nie mając flory bakteryjnej nie mogą trawić włókna pokarmowego, fitynianów, tanin i substancji antyodżywczych. Należą do nich trzoda chlewna oraz drób. Zwierzęta poligastryczne mają żołądek składający się z czterech komór. Należą do nich bydło, kozy, owce.

7. Magnez – tężyczka pastwiskowa.

Za normę referencyjną przyjmuje się stężenie magnezu w surowicy krwi 0,78 – 1,23 mmol/l. Przy obniżeniu poziomu do 0,3 mmol/l może wystąpić lżejsza postać tężyczki, przy której obserwuje się zmniejszenie mleczności, spadek apetytu. Występują na przemian napady podniecenia, lękliwości z napadami depresji, którą cechują senność, a nawet śpiączka. Ostra postać tężyczki pastwiskowej występuje w przypadku stężenia magnezu we krwi do 0,2 a nawet do 0,1 mmol/l. Tutaj objawy są wyraźne w postaci drgawek i charakterystycznych ruchów wiosłowych kończyn.

8. Metabolizm żelaza.

Transferryna jest glikoproteiną syntetyzowana przez wątrobę. Odgrywa ona główną rolę w gospodarce ustrojowej żelazem, ponieważ transportuje je w układzie krążenia do miejsc, w których jest ono potrzebne, m. in. z jelita do szpiku i innych narządów. Wolne żelazo jest toksyczne, ale w połączeniu z transferryną jego toksyczność zostaje zmniejszona. Ferrytyna to kolejne ważne białko. W prawidłowych warunkach gromadzi żelazo, skąd może być ono pobrane w razie potrzeby. W przypadku nadmiaru żelaza więcej ferrytyny stwierdza się głównie w wątrobie i śledzionie. Synteza receptorów dla ferryty i transferryny jest zwrotnie uzależniona od zawartości żelaza w komórce.

9. Budowa, cechy i funkcje błony komórkowej.

Błony są złożonymi strukturami zbudowanymi z węglowodanów, lipidów i białek. Podstawowa strukturą jest dwuwarstwa lipidowa utworzona przez 2 warstwy fosfolipidów, w których hydrofilowe polarne główki są skierowane na zewnątrz, a hydrofobowe niepolarne ogony do wewnątrz. Błony są strukturami asymetrycznymi, a także zawierają białka integralne i peryferyjne. Błony plazmatyczne cechują się wybiórczą przepuszczalnością uwarunkowaną istnieniem kanałów i pomp dla jonów i substratów. Błony plazmatyczne wymieniają składniki ze środowiskiem pozakomórkowym, zaś złącza szczelinowe umożliwiają wymianę substancji między przylegającymi komórkami. Błony mogą również dzielić wnętrze komórki na kompartamenty lub wyspecjalizowane środowiska spełniające różne funkcje.

10. Cechy charakterystyczne błon biologicznych (płynność, asymetryczność, heterogenność).

Płynność błon jest ściśle zależna od tworzących je lipidów. Łańcuchy hydrofobowe KT mogą być bardzo wyrównane lub uporządkowane. Wraz ze wzrostem temperatury łańcuchy przechodzą w stan nieuporządkowany, tzn. że wyższe temperatury są wymagane do wzrostu płynności dwuwarstwy. Cholesterol modyfikuje płynność błon. W temperaturach niższych od temperatury przejścia fazowego powoduje wzrost płynności, a w temperaturach wyższych ogranicza stan nieuporządkowania. Wraz ze wzrostem płynności błony zwiększa się jej przepuszczalność dla wody i małych hydrofilowych cząsteczek, a także zwiększa się ruchliwość boczna białek integralnych.

Asymetryczność polega na tym, że strona cytoplazmatyczna błony ma z reguły inny skład niż strona kontaktująca się z otoczeniem. Cecha ta dotyczy zarówno składu lipidowego jak i białkowego obu połówek błony. Wewnątrzkomórkowa warstwa zawiera więcej fosfatydyloseryny i fosfatydyloetanoaminy, zaś zewnątrzkomórkowa warstwa błony zawiera więcej fosfatydylocholiny i sfingomieliny oraz cholesterolu. Białka powierzchniowe zlokalizowane są przede wszystkim po cytoplazmatycznej stronie błony, po stronie zewnętrznej często występuje duża ilość glikolipidów i glikoprotein (np. glikoforyna). W poprzek błony istnieje różnica potencjałów elektrycznych, różnica stężeń wielu substancji, transport określonych substancji odbywa się z reguły w jednym tylko kierunku itp.

Heterogenność - czyli występowanie niejednorodności w rozkładzie składników w płaszczyźnie błony. W płaszczyźnie błony można wyróżnić tzw. domeny, wyraźnie różniące się między sobą składem oraz własnościami. Przyczyną istnienia domen jest m. in. to, że białka integralne często otoczone są przez specyficzne rodzaje lipidów. Własności błony w rejonie takiej otoczki są zwykle odmienne od własności rejonów w których nie występuje oddziaływanie białkowo-lipidowe. Tworzeniu się domen sprzyja też fakt, że białka błonowe często tworzą agregaty. Heterogenność błon komórkowych umożliwia "specjalizację" różnych rejonów błon. Przykładem takiej specjalizacji jest płytka ruchowa. Tylko w rejonie płytki ruchowej występuje bowiem w błonie komórki mięśniowej nagromadzenie receptorów acetylocholiny i w związku z tym tylko ten rejon jest zdolny do przekazywania pobudzenia.

11. Funkcje błon komórkowych.

Stanowią granicę pomiędzy światem zewnętrznym a światem wewnętrznym komórki lub organellum.

Organizują komórkę i jej wnętrze: budują organella komórkowe i tworzą przedziały subkomórkowe.

Umożliwiają kontakt ze środowiskiem: odbieranie bodźców, pobieranie i wydalenia rozmaitych substancji i cząstek.

Przez błony odbywa się transport: na drodze dyfuzji, dyfuzji ułatwionej, transportu aktywnego oraz na drodze endocytoz i egzocytoz.

Odbierają i przewodzą bodźce.

W błonach odbywają się niektóre procesy biochemiczne jak: fosforylacja w fotosyntezie, łańcuch oddechowy w oddychaniu tlenowym.

12. Rodzaje transportu przez błony komórkowe – transport bierny:, filtracja, dyfuzja prosta, dyfuzja ułatwiona, osmoza; transport aktywny: endocytoza, fagocytoza, pinocytoza, egzocytoza – krótka charakterystyka.

Transport bierny- zachodzi zgodnie z gradientem stężeń, ładunków i ciśnień

Filtracja- polega na przedostawaniu się przez błonę wody i substancji w niej rozpuszczonych, których średnica jest mniejsza od średnicy porów w błonie; proces ten zachodzi dzięki różnicy ciśnień hydrostatycznych po obu stronach błony.

Dyfuzja prosta- przebiega zgodnie z zasadą dążności do wyrównania stężeń; cząstki przechodzą przez błonę z obszaru o większym stężeniu do obszaru o mniejszym stężeniu; dyfuzja ta zachodzi tym szybciej, im większa różnica stężeń.

Dyfuzja ułatwiona- biorą w niej udział białka zwane nośnikami; substancja przenikająca łączy się z nośnikiem i powstaje kompleks substrat-nośnik; po przeniesieniu substancji na drugą stronę nośnik zostaje uwolniony i może przenieść kolejną cząsteczkę; dyfuzja ułatwiona może zachodzić również za sprawą białek błonowych tworzących kanały przez które przechodzą jony nieorganiczne; kanały te wykazują selektywność jonową i nie SA ustawicznie otwarte. Osmoza- dyfuzja rozpuszczalnika przez błonę półprzepuszczalną rozdzielającą dwa roztwory o różnym stężeniu. Zachodzi od roztworu o niższym stężeniu do roztworu o wyższym, czyli prowadzi do wyrównania stężeń obu roztworów. Roztwór z którego ubywa rozpuszczalnika nazywa się hipotonicznym, tego w którym przybywa nazywa się hipertonicznym. Gdy roztwory pozostają w równowadze osmotycznej, są wzajemnie izotoniczne względem siebie.

Transport aktywny- zachodzi wbrew gradientowi stężeń, ładunków i ciśnień; wymaga nakładu energii pochodzącej z rozkładu ATP.

Endocytoza- proces przenikania dużych cząsteczek (np. cholesterolu, polinukleotydów) do wnętrza komórki w wyniku powstawania wakuol, wraz z fragmentami błony komórkowej; dzięki niej odbywa się transport cieczy i cząsteczek; wyróżniamy w niej pino- i fagocytozę

Pinocytoza- podczas tego procesu pobierane są drobiny białek lub inne wielkocząsteczkowe substancje, które są rozpuszczalne w wodzie; ten sposób odżywiania polega na tworzeniu kanalików zakończonych banieczkami, w których znajduje się pobierana substancja - są to pęcherzyki pinocytarne; odrywają się one od błony komórkowej i poruszają się w cytoplazmie; pęcherzyki zostają wtedy w całości rozłożone enzymatycznie, przy udziale lizosomów, a następnie rozproszone w cytoplazmie; podczas pinocytozy transportowane są substancje płynne.

Fagocytoza- jest związana z wchłanianiem dużych cząsteczek (np. wirusów, bakterii); polega na pobraniu ze środowiska pokarmów stałych, odizolowaniu od cytozolu poprzez utworzenie wodniczki pokarmowej i trawieniu z udziałem lizosomów; w tym procesie nie następuje utrata błony komórkowej.

Egzocytoza- proces uwalniania metabolitów powstających wewnątrz komórki, a także produktów ubocznych metabolizmu i wydalin do przestrzeni pozakomórkowej; zachodzi na drodze fuzji pęcherzyków transportujących metabolity z błoną komórkową od wewnątrz, co skutkuje wyrzuceniem ich zawartości do środowiska pozakomórkowego.

13. Działanie i znaczenie pompy sodowo-potasowej. Pompa sodowo potasowa jest białkiem wbudowanym asymetrycznie w błonę komórkową. Ma ona za zadanie utrzymywanie odpowiedniego stężenia jonów potasu i sodu po obu stronach błony. Uczestniczy w aktywnym transporcie substancji (wbrew gradientowi stężeń), dlatego wymaga nakładu energii pochodzącej z hydrolizy ATP. Pompa sodowo-potasowa wypompowuje z komórki sód, a przenosi do wnętrza potas. W każdym cyklu działania pompy na każde 3 wypompowane kationy sodu przypadają 2 wprowadzone kationy potasu. Za każdym razem zużywana jest jedna cząsteczka ATP. Aby nastąpiła hydroliza ATP wymagana jest obecność kationów Mg²⁺. Znaczenie pompy: transport jonów przeciwko gradientowi stężeń, utrzymanie różnicy stężeń jonów po obu stronach błony, utrzymanie potencjału błonowego, utrzymanie stałej osmolarności wnętrza komórki i jej objętości, napęd do wtórnego transportu czynnego innych związków.

14. Zasady klasyfikacji enzymów.

Enzymy dzielimy na:

- enzymy proste zbudowane wyłącznie z białka

- enzymy złożone zbudowane z części białkowej (APOENZYMU) i części niebiałkowej (KOENZYMU), które razem tworzą HOLOENZYM

15. Podział enzymów ze względu na działanie.

1) hydrolazy powodują rozkład substancji na prostsze, przy czym zostaje przyłączona woda; proteazy, lipazy, ureazy

2) dehydrazy odszczepiające wodór

3) desmolazy powodują przerwanie łańcuchów węglowych

16. Podział enzymów ze względu na typ związków pokarmowych.

1) proteolityczne rozkładające białko

2) amylolityczne rozkładające skrobię i inne węglowodany

3) lipolityczne rozkładające tłuszcz

17. podział enzymów ze względu na rozmieszczenie w przewodzie pokarmowym.

• ptyalina w ślinie- rozkłada skrobię na glukozę; środowisko zasadowe

• amylaza ślinowa- podejmuje działanie ptialiny

• pepsyna w soku żołądkowym- rozkłada białko na albumozy i peptozy; środowisko kwaśnie (HCl)

• trypsyna w dwunastnicy- rozkłada cząsteczki białek na aminokwasy; środowisko zasadowe

• lipaza- rozszczepia tłuszcze na glicerynę i kwasy tłuszczowe

• enzym białkowy- erypsyna w jelicie cienkim- rozkłada albumozy i peptozy

18. Nomenklatura enzymów (zgodnie z zaleceniami Międzynarodowej Unii Biochemicznej oraz potoczna).

Według MUB:

1. Oksydoreduktazy- przenoszą elektrony, protony i tlen (np. dehydrogenazy, oksydazy). AH₂+B A+BH₂ 2. Transferazy- przenoszą grupy funkcyjne (np. aminotransferazy, kinazy). AB+C A+BC 3. Hydrolazy- reakcje hydrolizy (np. proteazy, celulaza). AB+ H₂O A+B 4. Liazy- rozszczepiają wiązania (C-C, C-O-, C-N i inne) (np. dekarboksylazy aminokwasów). AB A+B

5. Izomerazy- przenoszą grupy w obrębie cząsteczki (np. izomeraza maleinianowa) ABBA

6. Ligazy- tworza wiązania sprzężone z hydrolizą ATP (np. syntetazy) A+BAB

19. Funkcje biologiczne enzymów.

- przyspieszają reakcje, jednak same nie ulegają przekształceniom w inne związki i nie ulegają szybko zużyciu w przeprowadzanych przez siebie reakcjach

- przeprowadzają reakcje z dużą szybkością w optymalnych dla siebie warunkach temperatury, pH i ciśnienia

- charakteryzują się dużą specyficznością substratową

- w czasie reakcji enzymatycznej nie tworzą się zbędne produkty uboczne

- nie wpływają na równowagę reakcji

20. Budowa chemiczna enzymów (holoenzym, apoenzym, koenzym, grupa prostetyczna).

HOLOEZNZYM- składa się z części białkowej (apoenzym) oraz niebiałkowej (koenzym)

APOENZYM- część enzymu, która po połączeniu z koenzymem stanowi holoenzym; apoenzym decyduje o swoistości enzymu oraz często o rodzaju reakcji jaką enzym jest zdolny katalizować 

KOENZYM- niebiałkowa część enzymu; często może odłączać się od jednego enzymu i przyłączać się do 2.

GRUPA PROSTETYCZNA-  koenzym, który jest ściśle związany z enzymem za pomocą wiązań kowalencyjnych lub niekowalencyjnych 

21. Budowa centrum aktywnego enzymu oraz jej wpływ na aktywność katalityczną białka enzymatycznego.

Miejsce aktywne to miejsce wiązania substratu i przemieniania go w produkt. Względnie niewielka część enzymu, stanowiąca określoną trójwymiarową przestrzeń. Jest często szczeliną lub zagłębieniem, które tworzy środowisko w znacznym stopniu niepolarne. Substrat jest tutaj wiązany przez liczne słabe siły.  Cząsteczki, które różnią się od określonego substratu, nie mogą zbliżyć się do centrum aktywnego na odległość wiązania i nie ulegają reakcji. Tak więc jeden enzym katalizuje jedną reakcję.

22. Mechanizm działania enzymu (wpływ substratu na strukturę enzymu, enzymy jako biokatalizatory obniżające energię aktywacji, rodzaje wiązań chemicznych pomiędzy enzymem i substratem).

Wpływ substratu na strukturę enzymu:

1.Utworzenie kompleksu enzym-substrat [ES], S+E [ES]

2. Przekształcenie kompleksu [ES] w kompleks enzym-produkt [EP], [ES][EP]

3. Rozpad kompleksu [EP] na enzym i produkt [EP] E+P

Enzymy jako biokatalizatory obniżające energię aktywacji charakteryzuja się: sprawnością katalityczną - zdolnością przyspieszania rzędu 10⁶ - 10¹² razy; swoistością - może być względem substratu, względem reakcji lub względem reakcji i substratu; działaniem w łagodnych warunkach - niskie ciśnienie, temperatura i zakres łagodnych wartości pH.

Rodzaje wiązań chemicznych między enzymem i substratem: oddziaływania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły van der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe.

23. Typy mechanizmów łączenia się enzymu z substratem.

Model klucza i zamka (Fishera) gdzie miejsce aktywne musi być dopasowane swoim kształtem do substratu by móc przekształcić go w produkt.

Model indukowanego dopasowania (Koshlarda) wymuszony mechanizm opierający się na dopasowaniu kształtu enzymu do substratu lub odpowiedniej grupy substratów i przekształcenie ich w produkty; enzym może zniekształcić substrat wymuszając w nim konformacje podobną do stanu przejściowego np. związanie glukozy z heksokinazą.

24. Na czym polega specyficzność substratowa enzymu?

Właściwość enzymów, która polega na tym, że enzym łączy się tylko z konkretnym substratem, do którego dopasowuje się jego centrum aktywne. Enzymy często nie mają całkowitej specyficzności substratowej, tzn. mogą łączyć się z wieloma podobnymi substratami lub ich analogami. Większość enzymów charakteryzuje się natomiast całkowitą specyficznością typu reakcji, tzn. przeprowadza tylko jeden, określony typ reakcji.

25. Czynniki wpływające na aktywność enzymu i mechanizm ich działania:

1) pH: większość enzymów najszybciej działa w środowisku zbliżonym do obojętnego, czyli pH=7, ale każdy enzym ma optymalne pH działania, w którym szybkość katalizowanej przez niego rekcji jest maksymalna; małe odchylenia od optimum powodują spadek aktywności enzymu wywołany zmianami jonizacji grup w miejscu aktywnym, zaś większe prowadzą do denaturacji białka enzymatycznego w wyniku zakłócenia licznych oddziaływań niekowalencyjnych; laktaza 1-2, amylaza 6, lipaza 7, pepsyna +trypsyna 7.

2)temperatura: wzrost zwiększa energię termiczną cząsteczek substratu, co z kolei zwiększa szybkość reakcji; optimum dla większości białek to 37*C; nadmierny wzrost temp. (pow. 37*C) prowadzi do denaturacji enzymu

3)stężenie substratu lub koenzymu: przy małych stężeniach substratu jego podwojenie powoduje podwojenie początkowej szybkości; przy większych stężeniach substratu enzym ulega wysyceniu i dalszy wzrost substratu pwoduje tylko małą zmianę wartości szybkości początkowej

4)inhibitory: hamują bądź spowalniają aktywność enzymów. Jeżeli inhibitor występuje w dostatecznie dużym stężeniu, to może całkowicie zablokować reakcję (przyłączenie substratu); z kolei zwiększenie stężenia substratu może spowodować wyparcie inhibitora

5) aktywatory: zwiększają lub poprawiają działanie enzymów przez odszczepienie od nieaktywnych proenzymów blokujących grup funkcyjnych lub na ochronie enzymów przed działaniem różnych czynników chemicznych

26. Kinetyka reakcji chemicznych- teoria Michaelisa-Menten:

Stała Michaelisa (K_m): stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (V_max) tej reakcji

Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji enzymatycznej: przy niewielkim stężeniu substratu początkowa szybkość rekcji jest wprost proporcjonalna do stężenia substratu; w przypadku dużego stężenia substratu, szybkość reakcji zbliża się do jej maksymalnej wartości i stężenie substratu nie ma wpływu na szybkość reakcji

Wykorzystanie: jej wartość jest pomocna w przypadkach oznaczania i badania enzymów

27. Regulacja szybkości reakcji enzymatycznej: aktywatory i inhibitory- allosteryczne; czynniki regulujące potencjał redox; modyfikatory kowalencyjne; związki niskocząsteczkowe - kofaktory (koenzymy)

28. Co to jest aktywność właściwa enzymu i jak się ją wyraża?

Jednostka aktywności enzymatycznej odpowiada takiej ilości enzymu, która w ciągu 1 minuty katalizuje przemianę 1 μmola substratu w temp. 30*C w optymalnych warunkach reakcji.

29. Typy inhibicji reakcji enzymatycznych:, koenzymiy i ich rola w działaniu enzymów

NIEODWRACALNA inhibitor nieodwracalny wiąże się ściśle często kowalencyjnie, z resztami aminokwasów, miejscu aktywnym enzymu lub w jego pobliżu, trwale inaktywując enzym; np. penicylina, dizopropylofluorofosforan (DIPF), amid kwasu jednooctowego

ODWRACALNA KOMPETYCYJNA inhibitor kompetycyjny współzawodniczy z cząsteczkami substratu o wiązanie się z miejscem aktywnym; wiąże się on z miejscem aktywnym odwracalnie; przy dużych stężeniach substratu działanie inhibitora zostaje przezwyciężone, więc nie wzrośnie wartość szybkości reakcji enzymu, ale wzrośnie wartość stałej Michaelisa; np. dehydrogenaza bursztynianowi

NIEODWRACALNA KOMPETYCYJNA inhibitor niekompetycyjny wiąże się odwracalnie w miejscu innym, niż jego miejsce aktywne, powodując zmianę kształtu przestrzennego enzymu, a co za tym idzie zmniejsza aktywność katalityczną; przez to, że wiąże się on w miejscu innym niż substrat enzym może wiązać albo substrat, albo inhibitor, albo inhibitor i substrat jednocześnie-efektu działania inhibitora nie można przezwyciężyć przez zwiększenie substratu, toteż zmniejsza się wartość szybkości reakcji, a stała Michaelisa nie zmienia się; np. działanie pepstatyny na reninę

ALLOSTERYCZNA obniżenie aktywności katalitycznej enzymu w wyniku zmiany jego konformacji spowodowanej przyłączeniem się inhibitora do innego miejsca niż miejsce aktywne; w związku z brakiem współzawodnictwa substratu i inhibitora o miejsce aktywne, zwiększenie stężenia substratu nie może przezwyciężyć inhibicji; brak zmiany wartości stałej Michaelisa), przy jednoczesnym pomniejszeniu wartości szybkości maksymalnej

KOENZYMYniebiałkowe substancje organiczne decydujące o aktywności katalitycznej pewnych enzymów, biorą udział w reakcjach poprzez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów; luźno związane z enzymem; koenzymami są zwykle witaminy, ATP, NADH; ROLA: spełniają rolę przenośników elektronów, atomów lub grup chemicznych; biorą udział w 2 kolejnych reakcjach enzymatycznych: w pierwszej pobierają z jednego substratu grupę chemiczną, w drugiej oddają ją drugiemu substratowi, odtwarzając się w pierwotnej postaci, po czym proces się powtarza

30. Koenzymy oksydoreduktaz (dinukleotyd nikotynoamidoadenionowy NAD, fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego NADP⁺, dinukleotyd flawinoadeninowy FAD, ubichinon koenzym Q, kwas limonowy), koenzymy transferaz (biotyna, koenzym A, fosforan pirydoksalu PLP, nukleotydy adenozowe ATP, GTP)- budowa i ich rola fizjologiczna.

KOENZYMY OKSYDOREDUKTAZ

1)DINUKLEOTYD NIKOTYNOAMIDOADENINOWY NAD: składa się z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym; ROLA: uczestnictwo w przenoszeniu jonów H⁺ od utlenionego substratu do głównego akceptora, gł. w procesach utleniania komórkowego; odbywa się to za pośrednictwem łańcucha oddychania wewnątrzkomórkowego

2)FOSFORAN DINUKLEOTYDU NIKOTYNOAMIDOADENINOWEGO NADP: składa się z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym oraz reszty fosforanowej; ROLA: akceptor protonów i elektronów

3)DINUKLEOTYD PFLAWINOADENINOWY FAD: organiczny związek chemiczny złożony z mononukleotydu flawinowego i adenozynomonofosforanu: ROLA:uczestniczy w każdych reakcjach oksydoredukcyjnych związanych z przenoszeniem jonów H⁺ z utleniania substratów na łancuchach oddychania wewnątrzkomórkowego

4)UBICHINON (KOENZYM Q): organiczny związek chemiczny z grupy chinonów, występujący w mitochondriach komórek roślinnych i zwierzęcych; odpowiedzialny za przenoszenie elektronów w łańcuchu oddechowym; po przyłączeniu elektronów swobodnie porusza się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej umożliwiając transport elektronów między kompleksami białek łańcucha oddechowego, które wbudowane są w wewnętrzną błonę mitochondrialną

5)KWAS LIMONOWY: kwas alfa-liponowy; koenzym rozpuszczalny w wodzie i w tłuszczach; silny przeciwutleniacz, bierze udział w metabolizmie pokarmów

KOENZYMY TRANSFERAZ

1)BIOTYNA: organiczny związek chemiczny o budowie heterocyklicznej występujący w organizmach zwierzęcych i roślinnych; koenzym kilku różnych enzymów; niezbędny składnik karboksylaz biotyno zależnych; uczestniczy w przenoszeniu grupy karboksylanowej (-COO^-) z anionu wodorowęglanu na różne związki organiczne, zależnie od rodzaju danej karboksylazy

2)KOENZYM A: organiczny związek chemiczny powstający w organizmie z adenozynotrifosforanu, pantotenianu oraz cysteaminy, służący jako przenośnik grup acylowych

3)FOSFORAN PIRYDOKSALU PLP: organiczny związek chemiczny, aktywna forma witaminy B6; pełni funkcję koenzymu niezbędnego do działania enzymów odpowiedzialnych za metabolizm aminokwasów (aminotransferaz i dekarboksylaz); podczas transaminacji jest przekształcany w fosforan pirydoksaminy

4)ATP: organiczny związek chemiczny, nukleotydadeninowy zbudowany z grupy trójfosforanowej przyłączonej w pozycji 5' cząsteczki adenozyny, tworząc bezwodnik kwasu fosforowego; wchodzi w reakcje tylko w obecności kationów metali dwuwartościowych tworząc z nimi kompleksy; powst. w wyniku fosforylacji substratowej i w procesie chemiosmozy; jest czynnikiem fosofrylującym- łatwo odczepia 1 resztę kwasu ortofosforowego przekształcając się w ADP; wydzielana jest przy tym znaczna ilość energii; ATP berze udział w biosyntezie KT, reagując z aktyną i miozyną pow. skurcze mięśni

5)GTP: organiczny związek chemiczny, rybonukleotyd purynowy pełniący funkcję przenośnika energii w komórce; zawiera dwa wiązania wysokoenergetyczne; GTP bierze udział w reakcjach fosforylacji, a także dostarcza energię w procesie translacji i transkrypcji; powstaje w cyklu Krebsa

31.Związki wysokoenergetyczne, ich budowa i znaczenie.

Związki wysokoenergetyczne- związki chemiczne, które w komórkach służą jako przenośniki energii chemicznej, tj. wodoru i elektronów; związki zawierające "wiązanie wysokoenergetyczne" łatwo ulegające rozerwaniu co wiąże się z przenoszeniem grup fosforanowych lub innych; należą do nich: ATP, NADH, NADPH₂, FADH₂, acetylo-CoA.

32. Lokalizacja przemian cukrowych w różnych tkankach i narządach oraz ich powiązanie.

Trawienie węglowodanów rozpoczyna się w jamie ustnej. W ślinie występuje enzym amylaza, który rozszczepia łańcuchy skrobi do maltozy. Następnie pokarm wymieszany ze śliną przechodzi do żołądka gdzie w środowisku kwaśnym pod wpływem jonów H⁺, rozkładane są dwucukrowce (sacharoza, laktoza). W wyniku tego oddziaływania powstaje glukoza, fruktoza i inne cukry proste.Cukry proste następnie przenikają do krwi i z krwią dostają się do wątroby. W wątrobie w wyniku różnych procesów przekształcają się w glikogen. Glikogen gromadzi się w wątrobie i różnych innych narządach, stanowiąc rezerwę cukrową dla całego organizmu. Gdy nastąpi niedobór glukozy we krwi, wątroba natychmiast oddaje potrzebną ilość glikogenu przerobionego na glukozę.

33. Acetylo-CoA, jego rola w przemianach metabolicznych. Acetylo-CoA odgrywa kluczową rolę w metabolizmie. Składa się z grupy acetylowej (-COCH₃) związanej kowalencyjnie z koenzymem A. Jest on na przykład bezpośrednio wykorzystywany przez połączenie z kwasem szczawiooctowym do syntezy kwasu cytrynowego, który rozpoczyna cykl kwasu cytrynowego (kwasów trójkarboksylowych). W postaci aktywnego octanu kwas octowy łączy się także z choliną, tworząc acetylocholinę, lub z sulfonamidami, które przed wydaleniem ulegają acetylacji. Acetylo-CoA odgrywa również ważną rolę w metabolizmie lipidów - jest prekursorem cholesterolu, a tym samym hormonów steroidowych.

34.Ogólny schemat łańcucha transportu elektronów- łańcucha oddechowego.

Jest to zespół 3-ech wielkich kompleksów zanurzonych w wew. błonie mitochondrialnej i ułożonych według wzrastających potencjałów oksydoredukcyjnych: dehydrogenaza NADH, kompleks cytochromów bc₁, oksydaza cytochromowa. Są one połączone ze sobą dwoma przenośnikami elektronów: koenzymem Q i cytochromem c. Kompleksy te transportują elektrony i protony z NADH do atomów tlenu. Znajdujący się przy końcu łańcucha O₂ wyłapuje elektrony i równocześnie przyłącza obecne w matrix H⁺. W ten sposób powstaje cząsteczka H₂O. W każdym takim przeniesieniu elektronu uwalniana jest energia służąca do transportu protonów z matrix do przestrzeni między błoną zewnętrzną a wewnętrzną mitochondrium.

35.Znaczenie łańcucha oddechowego.

Elektrony w łańcuchu oddechowym wędrują przez białkowe kompleksy dzięki wzrastającej wartości potencjału oksydoredukcyjnego. 3 z tych kompleksów to pompy protonowe, które przekazując elektrony na kolejny akceptor jednocześnie powodują przejście protonów z matrix mitochondrialnego, do przestrzeni międzybłonowej. Tworzy się gradient protonowy (w przestrzeni międzybłonowej jest więcej H+ niż w matrix). Ta różnica pH po obu stronach błony staje się siłą napędową dla tworzenia ATP, ponieważ protony wracają do matrix, jedyną możliwą drogą - przez syntazę ATP, czyli transport elektronów jest niezbędny do wywołania gradientu protonowego, a ten konieczny do syntezy ATP.

36.Schemat oddychania wewnątrzkomórkowego.

Oddychanie komórkowe – jest wielostopniowym biochemicznym procesem utleniania związków organicznych związanym z wytwarzaniem energii użytecznej metabolicznie. Ogólny schemat: C₆H₁₂O₆ + 6O₂ → 6CO₂ + 6H₂O+energia. Najczęściej reakcje oddychania wewnątrzkomórkowego zachodzą na trzech szlakach:

1.Glikoliza, w której glukoza przekształcana jest do kwasu pirogronowego i powstają niewielkie ilości ATP oraz NADH.

2.Cykl Krebsa - cykle kwasu cytrynowego / cykle kwasów trikarboksylowych, w którym kwas pirogronowy po przekształceniu do acetylo-CoA w cyklu przemian przekształcany jest do CO₂ z wytworzeniem NADH, FADH₂ oraz GTP lub ATP.

3.Oddychanie końcowe, czyli mitochondrialny łańcuch transportu elektronów i fosforylacja oksydacyjna. W tym etapie zredukowane nukleotydy NADH, FADH₂ są utleniane. W efekcie szeregu reakcji powstaje woda, a uwalniana energia zamieniana jest na ATP.

37.Wyjaśnij po co człowiekowi potrzebny jest tlen?

Tlen jest przede wszystkim niezbędnym pierwiastkiem, dzięki któremu człowiek może żyć. Służy przede wszystkim do oddychania, a co za tym idzie do szeregu reakcji enzymatycznych, w wyniku których z substancji organicznych uwalnia się energia niezbędna do podtrzymania innych reakcji metabolicznych oraz powstają w ostatecznym rezultacie dwutlenek węgla i woda podlegające wydaleniu z organizmu. Tlen jest wykorzystywany również w metabolizmie lipidów, białek i węglowodanów.

38. Wyjaśnij w jaki sposób w żywej komórce wodór łączy się z tlenem?

Zredukowane przenośniki (NADH⁺ , H⁺ i FADH₂) przenoszą wodór na błonę grzebieni mitochondrialnych, gdzie zlokalizowany jest łańcuch oddechowy. Tam w czasie przenoszenia wodoru dochodzi do straty energii. Kolejne koenzymy w łańcuchu oddechowym mają coraz wyższy potencjał oksydoredukcyjny, tzn. charakteryzują się coraz łatwiejszym przyjmowaniem wodorów lub samych elektronów. Dzięki temu wzdłuż łańcucha płynie początkowo strumień atomów wodoru, a potem elektronów, odłączonych w czasie utleniania wodoru przez ubichinon. Elektrony pochodzące z utlenionego wodoru są dalej transportowane na tlen przez cytochromy. Tlen atmosferyczny dostarczony do komórki w ramach wymiany gazowej, przyjmując elektrony, ulega redukcji. Na najniższym szczeblu jony tlenu (O₂^-) łączą się z protonami (2H⁺) pochodzącymi z utleniania wodoru, dając wodę metaboliczną.

39.Wyjaśnij różnice w przebiegu procesów fosforylacji oksydacyjnej i substratowej-podaj przykłady.

Źródłem energii w fosforylacji substratowej są zmiany wewnątrz substratu a w przypadku oksydacyjnej energia wydziela się w czasie transportu wodorów na tlen. Fosforylacja oksydacyjna zachodzi w obecności tlenu ,a substratowa nie. Fosforylacja oksydacyjna jest młodsza ewolucyjnie i najbardziej produktywna (powstaje więcej ATP). Przykład: substratowa synteza ATP przez przenoszenie reszty fosforowej z bogatego w energie pośrednika na ADP.

40. Wyjaśnij różnice w budowie i funkcjach NAD⁺ i NADP⁺.

Cząsteczka NAD ⁺jest dinukleotydem składającym się z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym. Cząsteczka NAD⁺ wiąże jeden proton i dwa elektrony. Miejscem ich działania jest amid kwasu nikotynowego. Drugi proton pozostaje w środowisku reakcji. Cząsteczka NADP⁺ różni się do NAD⁺ obecnością reszty fosforanowej przy węglu 2' rybozy nukleotydu adeninowego. NADP⁺ jest także akceptorem protonu i elektronów w reakcjach redukcji. Rola NAD⁺ : przeważnie oddaje swój wodór enzymom łańcucha oddechowego. Reakcja z tlenem prowadząca do powstania H2O jest przy tym wykorzystywana do syntezy ATP. Rola NADH⁺ : służy do tego, aby dostarczyć przy biosyntezach potrzebnego wodoru lub ogólnie „równoważników redukcyjnych”.

41.Zasady dotyczące funkcjonowania łańcucha oddechowego.

1.Składniki łańcucha oddechowego różnią się powinowactwem do elektronów- wzrasta ono w miarę przebiegu łańcucha

2.Powinowactwo do elektronów = potencjał oksydacyjno-redukcyjny = energia swobodna

3. Elektrony ( z NADH i FADH₂ )wchodzą w łańcuch oddechowy z wysoką energią, którą w trakcie transportu tracą

4. W miejscach, w których uwalniana jest wystarczająca ilość energii dochodzi do pompowania protonów

5. O powinowactwie do elektronów, a więc ilości uwalnianej energii, decydują głównie elementy niebiałkowe, tkwiące w kompleksach łańcucha oddechowego

42.Tawienie i wchłanianie węglowodanów.

Trawienie skrobi i glikogenu rozpoczyna amylaza ślinowa. Jej działanie jest najsilniejsze przy pH 6-7. W ślinie występuje przede wszystkim α-amylaza. Pod jej wpływem następuje dekstrynizacja skrobi połączona z odrywaniem cząsteczek maltozy i niewielkiej liczby cząsteczek glukozy. W żołądku następuje zahamowanie trawienia, gdyż wzrost stężenia kwasu solnego powoduje denaturację amylazy. Dalsze etapy trawienia skrobi zachodzą w jelicie cienkim. Do dwunastnicy wydzielana jest z sokiem trzustkowym amylaza trzustkowa, działająca podobnie do amylazy ślinowej jednak w wyższym pH. Enzym ten kończy trawienie skrobi i glikogenu, przekształcając niestrawione dotychczas fragmenty tych cukrów w maltozę. W soku jelitowym występują liczne glikozydazy, takie jak maltaza, laktaza i sacharaza, które powodują rozszczepienie dwucukrów do cukrów prostych. Laktaza umożliwia hydrolizę laktozy do cukrów prostych: glukozy i galaktozy. Maltaza powoduje hydrolizę maltozy do glukozy. Sacharoza powoduje hydrolizę sacharozy do glukozy oraz fruktozy. Cukry proste są wchłaniane do krwiobiegu głównie w początkowym odcinku jelita cienkiego. Cukry proste nie podlegają biernej dyfuzji, lecz transportowane są za pomocą przenośnika, znajdującego się wewnątrz błony i w sposób specyficzny transportującego cząsteczki monosacharydów do wnętrza komórek nabłonka jelitowego.

Cukry proste wchłaniane są przez kosmki jelitowe, dostają się do naczyń krwionośnych a układ zwrotny prowadzi je do wątroby, gdzie glukoza ulega zamianie na glikogen i w tej postaci jest tam magazynowana.

43.Przebieg glikolizy (szlak Embdena Mayerhofa Parnasa) (glikoliza tlenowa i beztlenowa), bilans energetyczny.

Glikoliza to proces enzymatycznego rozkładu cukrów przekształcający 1 cząsteczkę glukozy w 2 cząsteczki pirogronianu z jednoczesnym wytworzeniem ATP; dostarcza substratów do cyklu Krebsa i fosforylacji oksydacyjnej.

Pierwszy etap glikolizy polega na fosforylacji glukozy lub innych heksoz i przekształceniu do fruktozo-1,6 bisfosforanu. Następne reakcje polegają na rozszczepieniu fruktozo-1,6 bisfosforanu do 2 cząsteczek trójwęglowych : aldehydu 3- fosfoglicerynowego i fosfodihydroksyacetonu. Triozy te łatwo przechodzą jedna w drugą. W fazie tej zużyte jest ATP.

Drugi etap glikolizy dostarcza użytecznej energii w postaci NADH i ATP. Polega on na utlenieniu aldehydu 3- fosfoglicerynowego do kwasu 3- fosfoglicerynowego, który jest źródłem fosforu.

Ostatni etap glikolizy polega na odłączeniu fosforanu od 3- fosfoglicerynianu. Powstaje 2- fosfoglicerynian, który zostaje przekształcony w 3- fosfoenolopirogronian. Od 3- fosfoenolopirogronianu odłączana jest reszta fosforanowa i powstaje pirogronian – ostatni produkt glikolizy.

W warunkach tlenowych cząsteczka pirogronianu ulega dekarboksylacji i powstaje acetylo-CoA, który zostaje włączony do cyklu Krebsa, po czym pośredniki trafiają do układu oddechowego.

W warunkach beztlenowych pirogronian zostaje zredukowany do produktów fermentacji, takich jak kwas mlekowy.

W tkankach występuje heksokinaza, która ma duże powinowactwo do glukozy i dzięki temu zapewnia dostarczanie cukru nawet przy niskim poziomie we krwi. W wątrobie natomiast występuje glukokinaza. Ma ona mniejsze powinowactwo do glukozy. Służy do wyciągania nadmiaru cukru z krwi po posiłkach w celu zmagazynowania go w postaci glikogenu lub zamiany na tłuszcz.

Bilans glikolizy w warunkach beztlenowych to 2 mole ATP z jednego mola glukozy, a w warunkach tlenowych 8 moli ATP.

44.Losy końcowych produktów glikolizy w warunkach tlenowych i beztlenowych. W warunkach tlenowych pirogronian, otrzymany w wyniku glikolizy pobierany jest przez mitochondria , w których ulega dekarboksylacji do acetylo-CoA i zostaje utleniony do dwutlenku węgla w cyklu Krebsa . Powstałe w glikolizie równoważniki redukujące są przenoszone z NADH ⁺ H⁺ do wnętrza mitochondriów.

W warunkach beztlenowych uniemożliwiona staje się reoksydacja NADH w łańcuchu oddechowym przez przeniesienie równoważników redukujących na tlen. Pirogronian ulega redukcji przez NADH do mleczanu w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę mleczanową . Reoksydacja NADH w reakcji powstawania mleczanu przez odtworzenie NAD potrzebnego w następnym cyklu reakcji umożliwia dalszy przebieg glikolizy w przypadku nieobecności tlenu.

45.Reakcja utleniania w glikolizie.

W glikolizie reakcji utleniania podlega aldehyd 3-fosfoglicerynowy . Reakcja katalizowana przez dehydrogenazę aldehydu 3 fosfoglicerynowego jest sumą dwóch procesów utleniania aldehydu z udziałem NAD do kwasu karboksylowego oraz połączenia kwasu karboksylowego i ortofosforanu z utworzeniem acetylofosforanu.

46.Regulacja procesu glikolizy.

1) Aktywność heksokinazy jest hamowana przez produkt: glukozo-6-fosforan (duże stężenie informuje, że komórka nie potrzebuje już ATP i substratów do syntezy).

2)Reakcja katalizowana przez fosfofruktokinazę jest najważniejszym miejscem w procesie glikolizy; enzym jest hamowany allosterycznie przez wzrost stężenia ATP, cytrynianu i jonów H⁺; enzym jest aktywowany przez AMP.

3)Kinaza pirogronianowa kontroluje wypływ metabolitów glikolizy; enzym jest hamowany przez wysokie stężenie ATP i pośrednio przez niski poziom stężenia glukozy; enzym jest aktywowany przez fruktozo-1,6-bisfosforan, tym samym przyśpiesza proces glikolizy na tym etapie.

47. W jakim procesie całkowitemu utlenieniu ulega acetylo-CoA? Omówić ten proces.

Acetylo-CoA ulega całkowitemu utlenieniu w procesie cyklu Krebsa=cyklu kwasu cytrynowego składającego się z 8 etapów, przebiegającego w matrix mitochondrium:

1. Acetylo-CoA ulega reakcji kondensacji ze szczawiooctanem do cytrynianu pod wpływem syntazy cytrynianowej

2.Cytrynian przekształca się w izocytrynian podczas izomeryzacji katalizowanej przez akonitazę

3.Izocytrynian utlenia się do alfa-ketoglutaranu pod wpływem dehydrogenazy izocytrynianowej

4.Alfa-ketoglutaran utlenia się do bursztynylo-CoA i CO₂ przez kompleks dehydrogenazy alfa-ketoglutaronowej

5.Bursztynylo-CoA przekształca się w bursztynian przez syntetazę bursztynylo-CoA

6.Utlenienie bursztynianu do fumaranu przez dehydrogenazę bursztynianowi

7.Fumaran przekształca się w jabłczan przez fumarazę

8. Jabłczan utlenia się do szczawiooctanu przez dehydrogenazę jabłczanową

48.Pochodzenie grupy acetylowej potrzebnej do powstania acetylo-CoA.

Reszty te mogą się brać z metabolizmu cukrowców - kwas pirogronowy ulega oksydacyjnej dekarboksylacji w wyniku czego powstaje acetylo-CoA. Również szkielety węglowe szeregu aminokwasów mogą ulegać przekształceniu do acetylo-CoA. Grupa acylowa pochodzi też z kwasu palmitynowego, acetooctanu.

49.Kierunki przemian kwasu pirogronowego.

Kwas pirogronowy jest punktem węzłowym w przemianie cukrów. Jego dalszy metabolizm. może przebiegać w wielu kierunkach. Podstawowe to: różnorodne fermentacje, dekarboksylacja oksydacyjna prowadząca do aktywnego octanu, przekształcenie w kwas mlekowy. Kwas pirogronowy może stać sie również substratem do syntezy glukozy.

50.Dekarboksylacja oksydacyjna kwasu pirogronowego.

W wyniku oksydacyjnej dekarboksylacji pirogronian jest utleniany przez dehydrogenazę pirogronianową złożoną z trzech enzymów i pięciu koenzymów wykorzystując NAD⁺ zredukowany do NADH, wskutek czego powstaje acetylo-CoA i CO₂.

51.Dlaczego w komórkach mięśniowych powstaje niekiedy kwas mlekowy?

Zużyty podczas glikolizy NAD⁺ musi zostać zregenerowany jeżeli glikoliza ma przebiegać w dalszym ciągu. Przy ograniczonej ilości tlenu, np. w mięśniach podczas energicznego skurczu reoksydacja NADH do NAD⁺ przez łańcuch transportu elektronów staje się niewystarczająca, aby podtrzymać glikolizę. W tych warunkach NAD⁺ jest regenerowany podczas przemiany pirogronianu w mleczan działaniem dehydrogenazy pirogronianowej.

52.Cykl Krebsa: przebieg, rola, bilans energetyczny.

PRZEBIEG:

1. Acetylo-CoA ulega reakcji kondensacji ze szczawiooctanem do cytrynianu pod wpływem syntazy cytrynianowej

2.Cytrynian przekształca się w izocytrynian podczas izomeryzacji katalizowanej przez akonitazę

3.Izocytrynian utlenia się do alfa-ketoglutaranu pod wpływem dehydrogenazy izocytrynianowej

4.Alfa-ketoglutaran utlenia się do bursztynylo-CoA i CO₂ przez kompleks dehydrogenazy alfa-ketoglutaronowej

5.Bursztynylo-CoA przekształca się w bursztynian przez syntetazę bursztynylo-CoA

6.Utlenienie bursztynianu do fumaranu przez dehydrogenazę bursztynianowi

7.Fumaran przekształca się w jabłczan przez fumarazę

8. Jabłczan utlenia się do szczawiooctanu przez dehydrogenazę jabłczanową

ROLA:

Główną funkcją jest utlenianie pirogronianu (wytwarzanego podczas rozkładu glukozy w procesie glikolizy) do CO₂ i H₂O z jednoczesnym uzyskiwaniem energii. Cykl ten również odgrywa rolę w wytwarzaniu prekursorów dla szlaków biosyntez

BILANS:

Podczas każdego obotu powstają 3 cząst. NADH, 1 cząst. GTP i 1 cząst. FADH₂, czyli razem 12 cząsteczek glukozy pomnożone przez 2 ( bo powstają 2 cząst. acetylo-CoA).

53.Wskazać powiązanie cyklu Krebsa z łańcuchem oddechowym.

Cykl Krebsa dostarcza substratu niezbędnego do przeprowadzenia łańcucha oddechowego, tj. NADH₂ i FADH₂.

54.Synteza i rozkład glikogenu.

SYNTEZA: przeprowadzana przez 3 enzymy

1. Pirofosforylaza UDP-glukozy katalizuje syntezę UDP-glukozy z UTP i glukozo-1-fosforanu

2.Syntaza glikogenowa używa UDP-glukozy jako substratu, dodając pojedyncze reszty do nieredukującego końca cząsteczki glikogenu i tworząc wiązanie alfa-1,4-glikozydowe między sąsiadującymi resztami. Syntaza może tylko wydłużać łańcuch, do rozpoczęcia syntezy potrzebny jest inicjator- glikogenina (białko mające 8 reszt glukozy połączonych wiązaniami alfa-1,4.

3. Enzym rozgałęziający zrywa w łańcuchu glikogenowym wiązania alfa-1,4 i przenosi fragmenty zbudowane z około 7 reszt ku wnętrzu cząsteczki, wiążąc je z głównym łańcuchem wiązaniem alfa-1,6, tym samym tworzy rozgałęzienia.

ROZKŁAD: przeprowadzany przez 2 enzymy

1.Fosforylaza glikogenowa rozbija wiązania alfa-1,4 i usuwa reszty glukozy z nieredukującego końca cząsteczki glikogenu, uwalniając jako produkt glukozo-1-fosforan

2.Enzym usuwający rozgałęzienia glikogenu usuwa wiązania alfa-1,6-glikozydowe tworząc również glukozo-1-fosforan, który zostaje przekształcony przez fosfoglukomutazę fo glukozo-6-fosforanu

55.Cykl Corich-przebieg i znaczenie.

Cykl Coricha obejmuje losy mleczanu powstającego w mięśniach podczas glikolizy beztlenowej. W warunkach ograniczonego dostępu tlenu, panujących podczas intensywnego wysiłku fizycznego, ilość NADH wytworzonego podczas glikolizy przekracza możliwości łańcucha oddechowego pod względem utleniania tego NADH z powrotem na NAD⁺. W tym wypadku pirogronian syntetyzowany w mięśniach podczas glikolizy zostaje przekształcony w mleczan przez dechydrogenazę mleczanową  w reakcji generującej NAD⁺, dzięki czemu glikoliza w dalszym ciągu wytwarza ATP. Mleczan dyfunduje z mięśni do krwi i jest kierowany do wątroby, w której pod wpływem dehydrogenazy mleczanowej zostaje przekształcony z powrotem w pirogronian, który w procesie glukoneogenezy zostaje przekształcony w glukozę. Dzięki cyklowi Coricha glikoliza może w dalszym ciągu wytwarzać ATP.

56.Glukogenogeneza-przebieg i znaczenie.

Glukoneogeneza to proces, w którym zachodzi synteza glukozy z prekursorów nie będących cukrami. Ma duże znaczenie dla podtrzymania zawartości glukozy we krwi podczas głodowania lub intensywnego wysiłku fizycznego. Pirogronian jest przekształcany w szczawiooctan przez karboksylazę pirogronianową. Szczawiooctan pod wpływem karboksykinazy PEP ulega dekarboksylacji i fosforylacji do PEP. PEP jest przekształcany do fruktozo-1,6-bisfosforanu dzięki bezpośredniemu odwróceniu kilku rekcji glikolizy. Fruktozo-1,6-bisfosforan pod wpływem fruktozo-1,6-bisfosfatazy zostaje przekształcony do fruktozo-6-fosforanu, a ten przekształcony przez fosfoglukoizomerazę do glukozo-6-fosforanu. Glukozo-6-fosforan zostaje zdefosforylowany przez glukozo-6-fosfatazę do glukozy.

58.Przedstaw rolę aldolazy w regulacji metabolizmu glukozy.

Aldolaza katalizuje reakcję rozszczepienia aldolowego w wyniku czego powstaje aldehyd 3-fosfoglicerynowy (G3P) i fosfodihydroksyaceton (DHAP). Reakcja ta zapoczątkowuje jeden z głównych etapów glikolizy, w którym substratami kolejnych przemian są cząsteczki trójwęglowe. Przy jej braku następuje zaburzenie metabolizmu, może dochodzić do uszkodzeń wątroby i nerek.

59.Reakcje dekarboksylacji, odwodorowania w cyklu Krebsa.

2 reakcje oksydacyjnej dekarboksylacji i 4 reakcje odwodorowania:

oksydacyjna dekarboksylacja i odwodorowanie izocytrynianu w alfa-ketoglutaran, oksydacyjna dekarboksylacja i odwodorowanie alfa-ketoglutaranu w bursztynylo-CoA, odwodorowanie bursztynianu w fumaran, odwodorowanie jabłczanu w szczawioctan.

60.W jaki sposób w komórce powstają pentozy?

Pentozy są wytwarzane w szlaku pentozofosforanowym.

61. Cykl pentozofosforanowy-przebieg, znaczenie.

Podstawowym zadaniem szlaku jest utlenianie glukozo-6-fosforanu do rybozo-5-fosforanu potrzebnego do syntezy DNA, RNA, FAD, ATP i in., a więc przekształcanie pentoz w heksozy, a także wytwarzanie NADPH. Przebiega w 3 etapach:

1)Reakcje utleniania przekształcające glukozo-6-fosforan w rybulozo-5-fosforan z wytworzeniem 2-óch cząsteczek NADPH. Glukozo-6-fosforan jest utleniany przez dehydrogenazę glukozo-6-fosforanową do 6-fosfoglutano-sigma-laktonu, a ten jest hydrolizowany przez laktonazę do 6-fosfoglukanianu. Degydrogenaza 6-fosfoglukanianowa przekształca 6-fosfoglukanion w rybulozo-5-fosforan.

2)Izomeryzacja rybulozo-5—fosforanu do rybozo-5-fosforanu pod wpływem izomerazy pentozofosforanowej.

3)Powiązanie szlaku pentozo fosforanowego z glikolizą przez działanie transketolazy i trans aldolazy. Transketolaza i trans aldolaza przekształcają rybozo-5-fosforan do fruktozo-6-fosforanu i aldehydu 3-glicerynowego.

62.Hormonalna regulacja przemiany węglowodanowej.

Za duży poziom cukru wywołuje wydzielanie insuliny, stymulującej wykorzystywanie szybkie glukozy poprzez komórki. Ten hormon, poprzez przyspieszenie transportu cukru do różnych komórek, intensyfikuje procesy utleniania cukru a także pobudza wytwarzanie glikogenu w mięśniach i wątrobie oraz przemianę cukrów w tłuszcze (tzw. litogeneza). Glukagon działa antagonistycznie, wydzielany jest po zmniejszeniu ilości cukru we krwi. Związek ten uruchamia węglowodanowe rezerwy wątroby, tym sposobem zwiększając stężenie cukru którego poziom powraca do normalnej wartości. Horomon wzrostu, hormon kortykotropowy zwiększają stężenie glukozy we krwi poprzez zmniejszanie pobierania glukozy przez niektóre tkanki. Glikokortykosteroidy powoduje wzmożoną glukoneogenezę, a także hamują zużywanie glukozy w tkankach pozawątrobowych. Adrenalina prowadzi do glikogenolizy w wątrobie i mięśniach. Tyroksyna ma działanie diabetogenne.

63.Schemat blokowy całkowitego utleniania glukozy.

Harper, strona 219 Jeśli teraz podliczymy wszystkie cząsteczki ATP, jakie mogą powstać przy spalaniu 1 cząsteczki glukozy, to uzyskamy: 8 ATP (glikoliza) + 2⋅3 ATP (pirogronian→acetylo-CoA) + 2⋅12 ATP (cykl Krebsa). Razem daje to 38 cząsteczek ATP.

64.Glikogenogeneza, glikoliza- przebieg, znaczenie biologiczne.

GLIKOGENOGENEZA: proces syntezy glikogenu, w którym cząsteczki glukozy są dodawane kolejno do łańcuchów glikogenu w celach gromadzenia zapasów do spożytkowania w przyszłości; składa się z szeregu etapów:

1)glukoza pod wpływem gluko- lub heksokinazy przechodzi w glukozo-6-fosforan

2)glukozo-6-fosforan pod wpływem fosfoglukomutazy przechodzi w glukozo-1-fosforan

reszta j.w. w pkt. 54

GLIKOLIZA: j.w. w pkt. 43

65.Trawienie i wchłanianie tłuszczowców w przewodzie pokarmowym,

Trawienie: polega na emulgowaniu tłuszczów i ich hydrolizie na wolne kwasy tłuszczowe i glicerol. Rozpoczyna się w jamie ustnej. Lipaza ślinowa działająca w pH 4-4,5 odczepia krótko łańcuchowe kwasy tłuszczowe, kontynuuje swoje działanie w żołądku, po dostaniu się do niego kęsa pokarmowego. Działa tak długo aż pH kęsa obniży się do ok. 1. W żołądku lipaza żołądkowa atakuje wiązanie estrowe naturalnie zemulgowanych tłuszczów. Zasadnicze trawienie rozpoczyna się w dwunastnicy, gdzie lipaza trzustkowa w połączeniu z kolipazą działające w pH 8 hydrolizuja wiązania triacylogliceroli, dzięki czemu powstają wolne kwasy tłuszczowe i monoacyloglicerole. Fosfolipaza aktywowana pzez trypsynę i jony Ca²⁺ odczepia kwasy tłuszczowe od fosfolipidów; esteraza karboksylowa aktywowana przez żółć i jony Ca²⁺ odczepia kwasy tłuszczowe połączone z cholesterolem. Sole żółciowe wydzielane przez wątrobę emulgują tłuszcze i tworzą z fosfolipidami micele. Natomiast HCO3- zapewniają optymalne pH środowiska dla enzymów lipolitycznych. Micele stanowią rodzaj transportera nierozpuszczalnych w wodzie produktów lipolitycznych (kw. tłuszczowe i monoacyloglicerole) z miejsca ich powstawania na powierzchni kropelek tłuszczowych do powierzchni błony śluzowej jelita. Monoacyliglicerole, cholesterol, kwasy tłuszczowe z miceli wchodzą drogą biernej dyfuzji do komórek błony śluzowej-enterocytów. Wchłanianie zachodzi w jelicie cienkim, największe w jelicie czczym i krętym.

66.Transport lipidów w organizmie i między tkankami.

Z racji tego, że lipidy są nierozpuszczalne w wodzie, aby mogły być transportowane między tkankami w środowisku wodnym osocza, niepolarne lipidy muszą połączyć się z amfipatycznymi lipidami i białkami - powstają lipoproteiny mieszające się z wodą. Są 4 główne grupy lipoprotein:

chylomikrony transportują lipidy będące produktem trawienia i wchłaniania

lipoproteiny o bardzo małej gęstości (VLDL) transportują triacyloglicerol z wątroby

lipoproteiny o małej gęstości (LDL) mają dużą zawartość cholesterolu, powstają w wyniku metabolizmu VLDL

lipoproteiny o dużej gęstości (HDL) też bogate w cholesterol, ale zaangażowane w usuwanie cholesterolu z tkanek i uczestniczące w metabolizmie innych lipoprotein

67.Katabolizm triacyloglicerolu w komórce.

1. Lipoliza triacyloglicerolu do glicerolu i kwasów tłuszczowych

2. Fosforylacja glicerolu i utlenienie do fosfodihydroksyacetonu

3.Aktywacja kwasów tłuszczowych do acylo-CoA

68.Katabolizm kwasów tłuszczowych w komórce.

Kwasy tłuszczowe w komórce rozpadają się w procesie b-oksydacji polegającej na utlenieniu długołańcuchowych kwasów tłuszczowych, czemu towarzyszy wytarzanie ATP. KT są przekształcane w pochodne w postaci acylo-CoA, z których następnie od końca łańcucha acylowego są usuwane dwuwęglowe jednostki acetylo-CoA, powst. NADH i FADH₂.

1.Utlenienie acylo-CoA do enoilo-CoA katalizowane przez dehydrogenazę acylo-CoA

2.Uwodnienie do 3-hydroksyacylo-CoA katalizowane prze hydratazę enoilo-CoA

3.Utlenienie3-hydroksyacylo-CoA do 3-ketoacylo-CoA katalizowane przez dehydrogenazę hydroksyacylo-CoA

4.Tioliza 3-ketoacylo-CoA do acetylo-CoA i acylo-CoA katalizowane przez b-ketotiolazę

69.Aktywacja kwasów tłuszczowych.

Rozpad KT zachodzi w cytozolu komórek prokariotycznych i w matrix mitochondrialnej komórek eukariotycznych. Zanim KT dotrą do matrix ulegają aktywacji przez utworzenie wiązania tioestrowego z CoA. Reakcja ta zużywa 1 cząst. ATP i jest katalizowana przez syntezę acylo-CoA. Nieodwracalna.

70.BILANS ENERGETYCZNY β-OKSYDACJI

Jest to cykl następujących po sobie 4 reakcji, w wyniku których nasycony łańcuch węglowodorowy grupy acetylowej jest skracany o 2 atomy węgla oraz powstaje FADH₂, NADH i acetylo-CoA. W każdym cyklu reakcji acetylo-CoA ulega skróceniu o 2 atomy węgla.

Obliczanie bilansu energetycznego:

Cn~acetylo-CoA + FAD + NAD +H₂O + CoA Cn~acetylo~CoA + FADH₂ + NADH + acetylo~CoA + H⁺

Degradacja palmitoilo-CoA wymaga 7 cykli reakcji:

Palmitoilo-CoA + 7FAD +7NAD⁺ + 7H₂O 7CoA 8acetylo-CoA+ 7FADH2 +2NADH⁺ + 7H⁺

1)czasie 1 obrotu:

FADFADH⁺ 2 ATP w łańcuchu

NADNADH+H⁺ 3 ATP oddechowym

ZYSK: 5 ATP

2)aktywacja kw. tłuszczowego

Zachodzi w błonie mitochondrialnej

STRATA: 2ATP

3)końcowe utlenianie acetylo-CoA w Cyklu Krebsa:

3NADH+ H⁺ 3x3 ATP=9 ATP

1FADH₂ 1x2 ATP=2 ATP

11 ATP w ł. oddech.

1GTP 1 ATP

ZYSK: 12 ATP

4)utlenienie kw. tłuszczowego

Parzystowęglowego (np. kw. palmitynowy)

16 atomów węgla- 7 obrotów spirali Lynena

5 ATPx7 obrotów= 35 ATP

8 cząst. Acetylo-CoAx12 ATP= 96 ATP

131 ATP

131 ATP-2 ATP (aktywacja)= 129 ATP

całkowity zysk utlenienia kw. palmitynowego

71.Co to jest spirala Lynena?

Spirala Lynena to inna nazwa b-oksydacji.

72.Regulacja metabolizmu kwasów tłuszczowych.

Szybkość rozpadu KT jest regulowana przez dostępność wolnych KT we krwi, które z kolei powstają w wyniku lipolizy triagliceroli.

73.Biosynteza kwasów tłuszczowych.

Zachodzi w cytozolu. Składa się z kilku etapów:

1)Karboksylacja acetylo-CoA do malonylo-CoA katalizowana przez karboksylazę acetylo-CoA zawierającą biotynę przy wykorzystaniu HCO^3-

2)Acetylo-CoA i malonylo-CoA zostają przekształcone w ich ACP-pochodne: acetylo-ACP i malonylo-ACP przy udziale transacylazyzcetylowej i transacylazy malonylowej

3)Następnie następuje cykl elongacji: kondensacja->redukcja->odwodnienie->redukcja aż do momentu powstania palmitynianu; dalsza elongacja zachodzi na powierzchni gładkiego retikulum endoplazma tycznego

74.Etapy elongacji w syntezie kwasów tłuszczowych:

1. KONDENSACJA acetylo-ACP i malonylo-ACP do acetoacetylo-ACP, czemu towarzyszy uwolnienie wolnego ACP i CO₂, katalizowana przez enzym kondensujący

2. REDUKCJA acetoacetylo-ACP do D-3-hydroksybutyrylo-ACP przy użyciu NADPH katalizowana przez beta-ketoacylo-ACP

3. ODWODNIENIE D-3-hydroksybutyrylo-ACP do krotonylo-ACP, katalizowane przez dehydratazę 3-hydroksyacylo-ACP

4. REDUKCJA krotonylo-ACP przez kolejną cząsteczkę NADPH do butyrylo-ACP, katalizowana przez reduktazę enoilo-ACP

75.Bilans energetyczny utleniania kwasów tłuszczowych.

W każdym cyklu, kiedy acylo-CoA jest skracany o dwa atomy węgla, powstaje po jednej cząsteczce,

odpowiednio FADH2,NADH i acetylo-CoA. Rozkład palmitylo-CoA przebiega w siedmiu cyklach. W

procesie odszczepienia acetylo-CoA zachodzą dwie reakcje utlenienia, w których biorą udział FAD i

NAD ( powstają w sprzężeniu z tlenową fosforyzacją odpowiednio 2 i 3 cząsteczki ATP) Acetylo-CoA

spalając się w cyklu Krebsa dostarcza 12 cząsteczek, zaś straty na aktywację kwasu tłuszczowego

wynoszą 1 cząsteczkę. 1 reszta acetylo-CoA=12ATP, NADH=3ATP, FADH2=2ATP.ZYSK 17ATP

76.Biosynteza triagliceroli.

Triacyloglicerole są syntetyzowane z cząsteczek acylo-CoA i 3-fosfoglicerolu powstającego z fosfodihydroksyacetonu, będącego związkiem przejściowym glikolizy. W wyniku połączenia cząsteczek acylo-CoA z 3-fosfoglicerolem powstaje (w wyniku działania acetylotransferazy 3-fosfoglicerolowej) najpierw kwas lizofosfatydowy, który następnie reaguje z kolejną cząsteczką acylo-CoA, co prowadzi do wytworzenia kwasu fosfatydowego. Usunięcie grupy fosforanowej z kwasu fosfatydowego powoduje utworzenie diacyloglicerolu (DAG), ulegającego dalszej acylacji do triacyloglicerolu. Siłę napędową reakcji stanowi hydroliza wysokoenergetycznych wiązań tioestrowych łączących część acylową z CoA.

77.Porównanie syntezy i degradacji kwasów tłuszczowych.

synteza zachodzi w cytozolu komórek prokariotycznych i eukariotycznych, zaś rozpad w mitochondriach komórek eukariotycznych

w syntezie związkiem redukującym jest NADPH, zaś podczas rozpadu KT wytwarzany jest NADH

podczas syntezy KT są kowalencyjnie związane z białkowym nośnikiem grup acylowych (ACP), zaś podczas rozpadu wiążą się z CoA

poszczególne aktywności enzymatyczne przeprowadzające syntezę KT występują w pojedynczym łańcuchu polipeptydowym, którego dimer nazywa się syntezą kwasów tłuszczowych, a w cyklu beta-oksydacji poszczególne aktywności enzymatyczne są związane z odrębnymi enzymami

80.Opisz proces tworzenia ciał ketonowych-ketogeneza.

Nadmiar acetylo-CoA powstającego w wyniku beta-oksydacji kwasów tłuszczowych jest przekształcany w acetooctan i D-3-hydroksymaślan, które wraz z acetonem są nazywane ciałami ketonowymi. Powstawanie acetooctanu z acetylo-CoA obejmuje trzy etapy. Dwie cząsteczki acetylo-CoA łączą się tworząc acetoacetylo-CoA w reakcji katalizowanej przez 3-ketotiolazę. Następnie acetoacetylo-CoA reaguje z kolejną cząsteczką acetylo-CoA i z wodą, tworząc 3-hydroksy-3-metyloglutarylo-CoA, który jest rozszczepiany na acetylo-CoA i acetooctan. W matriks mitochondrialnej acetooctan w reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę 3-hydroksymaślanu, ulega redukcji do 3-hydroksymaślanu.

81.Wykazać schematycznie możliwości powstawania cukrów z tłuszczowców.

*Formy wydalania azotu u zwierząt.

w formie amoniaku zwierzęta amonioteliczne: larwy płazów, ryby kostnoszkieletowe, krokodyle, żółwie słodkowodne

w formie mocznika zwierzęta ureoteliczne: ryby chrzęstnoszkieletowe, dorosłe płazy, ssaki, lądowe skąposzczety

w formie kwasu moczowego zwierzęta urikoteliczne: gady (oprócz krokodyla), ptaki, pajęczaki, owady

82.Synteza aminokwasów z tłuszczów.

83.Rola karnityny w transporcie tłuszczów.

Aby cząsteczki acylo-CoA o łańcuchach dłuższych niż 10 atomów węgla mogły przejść przez we. błonę mitochondrialną muszą ulec sprzężeniu z polarną cząsteczką karnityny. Reakcja sprzęgania jest katalizowana przez enzym umieszczony po zew. stronie błony -acylotransferazę karnitynową I i polega na usunięciu CoA i zastąpieniu go cząsteczką karnityny. Następnie translokaza karnityna/acylokarnityna transportuje acylokarnitynę przez wew. błonę mitochondrialną. Translokaza będąc przenośnikiem antyportowym przenosi cząsteczki acylokarnityny do matrix mitochondrium, gdzie cząsteczki karnityny są uwalniane, czemu towarzyszy przeniesienie grupy acylowej z powrotem na CoA. Reakcję tę katalizuje acylotransferaza karnitynowa II znajdująca się po wew. stronie błony od strony matrix.

87, 88. DEKARBOKSYLACJA

Polega na rozerwaniu wiązania między gr. karboksylową –COOH i resztą cząsteczki aminokwasu, w wyniku czego wydziela się CO2 i powstaje odpowiednia amina. Reakcję katalizują dekarboksylazy aminokwasowe. Dekarboksylacja aminokwasowi jest źródłem amin biogennych- substancji o dużej aktywności fizjologicznej, np. histamina (po dekarboksylacji histydyny)

DEZAMINACJA

Zachodzi dzięki obecności gr. aminowej. U kręgowców reakcje dezaminacji zachodzą poprzez transminację i oksydację, która prowadzi do powstania ketokwasów. W procesie transminacji akceptorem amoniaku z aminokwasu jest ketokwas, który jest też donorem tlenu na rzecz dezaminowanego aminokwasu. Tak alanina, kw. asparaginowy i kw. glutaminowy mogą poswatać z kw. pirogronowego, kw. szczawiowooctowego i kw. 2-oksoglutarowego. Podczas dezaminacji oksydacyjnej najpierw zachodzi odwodorowanie aminokwasu przy udziale enzymu dehydrogenazy do aminokwasu, potem dołączana jest woda i odłączany amoniak.

TRANSAMINACJA

Reakcja transaminowania, reakcja przeniesienia gr. aminowej (np. z aminokwasu) na cząsteczkę ketokwasu (np. kw. pirogronowego), w wyniku której powstaje nowy ketokwas i nowy aminokwas. W ukł. biologicznych reakcja ta katalizowana jest przez aminotransferazy. Umożliwia ona w ukł. biologicznych biosyntezę różnych aminokwasów z np. kw. glutaminowego.

DEKARBOKSYLACJA-przebieg enzymatyczny

Produktami dekarboksylacji aminokwasów są aminy I-rzędowe. Reakcję te katalizują enzymy klasy liaz, dekarboksylazy aminokwsowe, które współdziałają z fosforanem pirydoksalu. PLP łączy się z aminokwasem, tworząc przejściowo zasadę Schaffa. Od tego połączenia zostaje odszczepiony CO2, a po kilku dalszych przekształceniach zostaje odtworzony PLP oraz uwolniona amina.

Na skutek dekarboksylacji aminokwasów obojętnych powstają monoaminy I-rzędowe.

Dekarboksylacja aminokwasów zasadowych prowadzi do wytworzenia tiamin I-rzędowych.

Produktami dekarboksylacji aminokwasów kwaśnych są obojętne β- lub γ-aminokwasy (np. z kw. asparaginowego powstaje β-alanina).

Istnieją także specyficzne dekarboksylazy aminokwasów kwaśnych, działające na końcowe gr. karboksylowe. Ich produktami są odpowiednie α-aminokwasy obojętne.

90. LOSY GR. AMINOWEJ PO DEZAMINACJI

Jony amonowe (amoniak) mogą być w org. wykorzystywane gł. do syntez: syntezy kw. glutaminowego i glutaminy oraz syntezy karbamoilofosforanu.

Synteza kw. glutaminowego jest katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową z udziałem zredukowanego NADP (lub NAD). Reakcja ma przebieg odwrotny do kierunku deaminacj oksydacyjnej kw. glutaminowego. Powstały kw. glutaminowy może w procesach transaminacji być dawcą gr. aminowej przy syntezie aminokwasów.

Synteza glutaminy jest katalizowana przez syntetazę glutaminową, która w obecności ATP jako źródła energii oraz jonów Mg2+ powoduje wytworzenie amidu kw. glutaminowego, zwanego glutaminą. W podobny sposób jest syntetyzowana asparagina z kw. asparaginowego, a także wiele anidów aminokwasów obojętnych.

Synteza karbamoilofosforanu jest podstawowy procesem wiążącym amoniak. Jej natężenie jest wysokie, zwłaszcza w wątrobie i nerkach. Jest pierwszym etapem przekształcenia amoniaku w mocznik. Z drugiej strony karbamoilofosforan może być wykorzystany do syntezy zasad pirymidynowych. Karbamoilofosforan powstaje w reakcji katalizowanej przez stntetazę karbamoilofosforanową oraz przy udziale jonów Mg2+, biotyny i kw. N-acetyloglutaminowego (AGA). Pokrycie zapotrzebowania energetycznego stanowią 2 cząsteczki ATP.

91. LOSY SZKIELETU WĘGLOWEGO PO DEZAMINACJI

Szkielety węglowe mogą w wyniku różnorodnych przekształceń zostać wprowadzone do przemian cyklu Krebsa jako następne jego metabolity: acetylo-CoA, kw. szczawiooctanowy, kw. 2-oksoglutarowy, kw. bursztynowy oraz kw. fumarowy. Z uwagi na możliwość wykorzystania szkieletów węglowych aminokwasów do syntez cukrów i tłuszczów wyróżnia się aminokwasy cukrotwórcze i tłuszczotwórcze.

Aminokwasy cukrotwórcze to gł. te, które w przemianach dostarczają kw. pirogronowego, 2-oksoglutarowego lub szczawiooctowego.

Do tłuszczotwórczych należą gł. aminokwasy, których droga przemian prowadzi przez acetylo-CoA oraz acetoacetylo-CoA.

93. CYKL MOCZNIKOWY

Mocznik jest syntetyzowany w wątrobie w cyklu mocznikowym. Następnie jest wydzielany do krwioobiegu, filtrowany przez nerki i wydalany z moczem. Oto sumaryczna reakcja cyklu mocznikowego: NH₄⁺ + HCO₃^- + H2O + 3ATP + asparaginian mocznik + 2ATP + AMP + 2Pi + PPi + fumaran

95. TRAWIENIE BIAŁEK

Polega na stopniowym ich rozkładzie aż do uzyskania wolnych aminokwasów, które są zw. dobrze rozpuszczalnymi i łatwo wchłanianymi. Trawienie rozpoczyna się w żołądku. Gruczoły znajdujące się w ścianach żołądka, których wydzielina tworzy sok żołądkowy, produkują enzymy powodujące rozkład cząsteczek białka na mniejsze i już dobrze rozpuszczalne cząsteczki. Są to pepsyna i kalepsyna działające w silnie kwaśnym środowisku wytworzonym przez kw. solny. Następny etap trawienia białek odbywa się w dwunastnicy pod wpływem enzymów znajdujących się w soku trzustkowym: trypsyny i chymotrypsyny. Strawność białka zależy od zawartości celulozy, chemiceluliz, lignin i sub. Hamujących działanie proteaz trawiennych, jak np. inhibitor trypsyny i chymotrypsyny. Ujemny wpływ na wykorzystanie białek zapasowych ma też niekorzystny ich skład aminokwasowi- mała zawartość aminokwasów niezbędnych.

97. Regulacja cyklu mocznikowego.

1.Enzym regulatorowy - syntetaza karbamoilofosforanowa

2.Allosteryczny aktywator - N-acetyloglutaminian

3.Zmiany w pożywieniu - podczas głodzenia zwiększa się stężenie enzymów cyklu mocznikowego

98. Regulacja hormonalna przemian białek i aminokwasów

Niemal wszystkie hormony wpływają na przemiany białek i aminokwasów

- istnieje różnica w działaniu hormonów na przemiany białek i aminokwasów

- hormony anaboliczne

(hormon wzrostu, insulina, androgeny), budowa białek w mięśniach, rozpad białek w trzewiach (wątroba i przewód pokarmowy)

- hormony kataboliczne

(glikokortykosteroidy, glukagon), rozpad Białek w mięśniach, powodują rozpad białek i syntezę węglowodanów z aminokwasów, budowa białek w trzewiach

99. Połączenie cyklu mocznikowego z cyklem Krebsa.