Egzamin biochemia

1.Co to jest pH. Ile wynosi i od czego zależy pH płynów ustrojowych; jak jest utrzymywane – rola buforów, nerek; płuc.

pH- suma iloczynu jonowego wody jako suma wykładników jonów wodorowych i wodorotlenkowych lub jest to ujemny dziesiętny logarytm stężenia (aktywności) jonów wodorowych.

Im więcej jest jonów H+, tym mniejsze jest pH

[H+]>[OH-]Ph <7 kwasy [H+]=[OH-]pH=7 obojętne [H+]<[OH-]pH>7 zasady

dla stężonych roztworów kwaśnych lub zasadowych oraz roztworów niewodnych pH może przyjmować także wartości ujemne lub większe od 14; pH mierzy się za pomocą odpowiednich  wskaźników lub pehametru

pH płynów ustrojowych mocz 5-8, żołądek0,8-0,98 ,jama ustna 6-8, 7,2, jel.cienkie7-8, skóry5,5, ślina7, krwi 7,36-7,42 $\text{ci}s\text{nienie}\ \text{parcjalne}\ \text{pH}\ \text{krwi} = \frac{\lbrack HCO_{3 -}\rbrack}{\text{pC}O_{2}}$ zasady buforujące

bufor, roztwór o stałym stężeniu jonów wodorowych, czyli o stałej wartości pH; zasadniczo pH roztworu buforowego nie zmienia się ani po dodaniu niewielkich ilości kwasów lub zasad, ani w wyniku rozcieńczenia roztworu; roztwór buforowy jest mieszaniną roztworów: 1) słabego kwasu i jego soli z mocną zasadą (np. kwas octowy CH₃COOH i octan sodu CH₃COONa); 2) słabej zasady i jej soli z mocnym kwasem (np. zasada amonowa NH₄OH i chlorek amonu NH₄Cl); 3) dwu soli kwasu wielozasadowego zawierających litowce (np. dwuwodorofosfora n sodu NaH₂PO₄ i wodorofosforan sodu Na₂HPO ₄). Roztwór buforowy stosuje się w celu utrzymania stałej kwasowości środowiska (np. w analizie chem., w procesach fermentacyjnych); ważne znaczenie mają roztwory buforowe w przyrodzie, ponieważ utrzymując określone pH warunkują prawidłowy przebieg procesów biochemicznych.

Kartki z koła 3 i 4

2.Woda w organizmie - procentowa zawartość i rozmieszczenie, elektrolity w przestrzeniach śród- i pozakomórkowych. Regulacja bilansu wodnego, rola hormonów. Odwodnienie, skutki odwodnienia.

Procentowa zawartość i rozmieszczenie wody w organizmie WODA STANOWI PONAD POŁ MASY CIAŁA ORGANIZMU U kobiet na wodę przypada przeciętnie 52-55%, a u mężczyzn 63-65% masy ciała. Zawartości wody w masie ciała zależą od stopnia rozwoju tkanki tłuszczowej. Całkowita objętość wody zależy bardziej od masy tkanek o małej zawartości tłuszczu niż od wagi ciała. U osób otyłych jest ona procentowo znacznie mniejsza niż u chudych. Wartości te różnią się zatem znacznie zarówno u poszczególnych osób, jak i u różnych gatunków zwierząt, w zależności od nagromadzenia lub braku tk tłuszcz. Przec zawartość wody w różnych tkankach przedstawia procentowo następujące zestawienie: Mięsień 75, Skóra 70, Tkanki łączne 60, Tkanka tłuszczowa 20, Tkanka kostna (bez szpiku) 25-30, Szkliwo zębów 0.2 ,Zębina zębów 20, Osocze 90, Krwinki 65, Nerka 80, Wątroba 70. Woda w organizmie występuje w trzech przestrzeniach: wewnątrzkom zewnątrzkomórkowej, międzykomórkowej. Płyn w przestrzeni wewnątrzkomórkowej stanowi ponad poł wody znajdującej się w organizmie, co odpow 30-40% masy ciała. Pozostałe 23% przypada na wodę wchodz w skł pł przestrz zewnątrzkomórkowej

ROZMIESZCZENIE ELEKTROLITÓW W PRZESTRZ. ŚRÓD I POZAKOM. Płyn w przestrzeni zewnątrzkomórkowej to: osocze krwi, płyn tkankowy i chłonka. Płyn w przestrzeni międzykomórkowej obejmuje: płyn mózgowo-rdzeniowy, płyn w komorach oka, płyn w jamach ciała (opłucnej, osierdziu, otrzewnej), płyn w torebkach stawowych i soki trawienne znajdujące się w przewodzie pokarmowym (ślina, sok żołądkowy, sok trzustkowy, żółć i sok jelitowy). Na ogół płyn wewnątrzkomórkowy posiada wysokie stężenie potasu (K⁺) i niskie stężenie sodu (Na⁺), natomiast płyny pozakomórkowe zawierają stosunkowo duże ilości sodu i małe ilości potasu. Stosunek objętości płynu w przestrzeni wewnątrzkomórkowej do objętości płynu w przestrzeni zewnątrzkomórkowej i przestrzeni międzykomórkowej podlega zmianom w zależności od ilości wypijanej wody i od ilości soli mineralnych wprowadzanych do organizmu wraz z pokarmami oraz od utraty wody przez organizm. Ze względów praktycznych płyn w przestrzeni zewnątrzkomórkowej i międzykomórkowej określa się łącznie jako płyn zewnątrzkomórkowy. Po wypiciu płynu hipotonicznego zwiększa się objętość płynu zewnątrzkomórkowego i wewnątrzkomórkowego. Towarzyszy temu obniżanie się ciśnienia osmotycznego obu płynów. Wypicie płynu hipertonicznego zwiększa objętość płynu zewnątrzkomórkowego, zmniejszając jednocześnie objętość płynu wewnątrzkomórkowego. Wzrasta ciśnienie osmotyczne obu płynów. Płyny izotoniczne wypijane lub wprowadzane bezpośrednio dożylnie, np. jako krew konserwowana, zwiększają tylko objętość płynu zewnątrzkomórkowego. Utrata jonów nieorganicznych w czasie długotrwałych wymiotów lub w czasie biegunki zmniejsza objętość płynu zewnątrzkomórkowego i zwiększa objętość płynu wewnątrzkomórkowego. Ciśnienie osmotyczne obu płynów obniża się.

REGULACJA BILANSU WODNEGO-zespół procesów fizjol. i mechanizmów fizyko- chem. kontrolujących bilans wodny (ilość wody pobieranej i wydalanej przez organizm) oraz regulujących wykorzystanie wody dla utrzymania czynności narządów, tkanek i komórek; utrzymuje w organizmie ilości wody konieczne w danych warunkach do najkorzystniejszego przebiegu przemiany materii i energii. Woda jest niezbędna do życia jako rozpuszczalnik wszelkiego rodzaju substancji w organizmie oraz środowisko procesów przemiany materii; występuje w ustroju w postaci związanej ze strukturą komórki oraz jako woda wolna, swobodnie krążąca po organizmie w płynach ustrojowych pozakomórkowych u kręgowców.

Odwodnienie – stan, w którym zawartość wody w organizmie spada poniżej wartości niezbędnej do jego prawidłowego funkcjonowania. Stan odwodnienia zagraża życiu, jest szczególnie niebezpieczny dla niemowląt, małych dzieci oraz ludzi starszych. Bez wody człowiek może przeżyć od 4 do maksymalnie 7 dni. Długotrwałe odwodnienie prowadzi do utraty siły, osłabienia odporności organizmu, utraty świadomości, uszkodzenia organów wewnętrznych, a następnie śmierci.

Do najczęściej spotykanych przyczyn odwodnienia organizmu należą: biegunka, wymioty, przyjmowanie niedostatecznej ilości płynów podczas choroby przebiegającej z podwyższoną temperaturą ciała, niewyrównanie strat wody poniesionych w czasie intensywnego uprawiania sportu oraz picie zbyt małej ilości wody przez pacjentów zażywających leki diuretyczne.

Objawy odwodnienia organizmu:

ubytek wody do 2% masy ciała pacjenta, uczucie silnego pragnienia, utrata masy ciała (można stwierdzić poprzez zważenie pacjenta)

ubytek wody 2-4% masy ciała pacjenta, suchość w ustach, utrzymujący się ból głowy, zmniejszona ilość oddawanego moczu, aż do pojawienia się bezmoczu, uczucie osłabienia, zawroty głowy, zaburzenia widzenia, omdlenie, nudności, czasami wymioty, tachykardia, niedociśnienie, przyspieszony oddech, podwyższenie temperatury ciała, mocz o ciemnym zabarwieniu, zmniejszenie pocenia, ustanie wydzielania śliny, suchy język, utrudniona mowa, skurcze i bóle mięśni, suche i popękane usta, utrata elastyczności skóry, utrata siły, wycieńczenie, zapadnięte oczy, zaparcie

ubytek wody 5-6% masy ciała pacjenta, senność, parestezje

ubytek wody 10-15% masy ciała pacjenta, mówienie niemożliwe, drgawki, zaburzenia świadomości i kontroli postępowania, obrzęk języka, utrata przytomności

ubytek wody powyżej 15% masy ciała pacjenta, śmierć

rola hormonów jest opisana niżej

3.Hormony - budowa chemiczna; lokalizację receptorów komórkowych; działanie hormonów na poziomie komórki (rola cAMP , cGMP, Ca²⁺ i kalmoduliny)

PODZIAŁ HORMONÓW ZE WZGLĘDU NA LOKALIZACJĘ RECEPTORÓW KOMÓRKOWYCH-substancje fizjologiczne wytwarzane przez określone narządy, zwane gruczołami wydzielania wewnętrznego lub gruczołami dokrewnymi. Zadanie hormonów polega na regulowaniu, koordynacji i kierowaniu czynnością poszczególnych narządów organizmu, a tym samym kontrolowaniu różnych procesów przemiany materii. Hormony wytwarzane przez gruczoły dokrewne, tzw.hormony klasyczne, są wydzielane do naczyń krwionośnych i roznoszone przez krew, działając na różne odległe narządy i tkanki. Dlatego ich działanie jest ogólnoustrojowe. Hormony wytwarzane poza gruczołami dokrewnymi, tzw. Hormony tkankowe, działają na pobliskie narządy /komórki/ lub na te same, które je wytwarzają. Komórki, które reagują na hormony nazywamy komórkami wrażliwymi lub docelowymi. Wrażliwość ta jest spowodowana przez obecność na powierzchni komórki lub w jej środku /cytoplazma, chromatyna jądra/ specyficznych białek /receptorów/, które wychwytują i wiążą dany hormon umożliwiając jego działanie. Większość hormonów /hormony białkowe, peptydowe/ mają receptory powierzchniowe w błonie komórkowej. Mechanizm ich działania związany jest z cyklazą adenylową i z CAMP/Hormony sterydowe mają receptory znajdujące się wewnątrz komórki.

MECHANIZM DZIAŁANIA HORMONÓW NA POZIOMIE KOMÓRKI książka str 127-128, rola cGMP, Ca, cAMP, kalmoduliny

4.Regulacja wydzielania hormonów przez podwzgórze i przedni płat przysadki mózgowej (oś podwzgórzowo-przysadkowa na przykładach: hormonów tarczycy, hormonów płciowych i glukokortykoidów)

REGULACJA WYDZIELANIA HORMONÓW PRZEZ PRZEDNI PŁAT PRZYSADKI.HORMONY PRZEDNIEGO I TYLNEGO PŁATA PRZYSADKI PRZYSADKA-PŁAT PRZEDNI-hormon wzrostu/somatotropina-STH/, hormon adrenokortykotropowy /ACTH//pobudza do czynności wydzielniczej korę nadnerczy, hormon tyreotropowy /TSH/ pobudza tarczycę do wydzielania hormonów, hormony gonadotropowe-FSH-h,dojrzewania pęcherzyków Graffa,LH-h luteinizujący, PRL-prolaktyna, hormon lipotropowy /LPH/ metabolizm tkanki tłuszczowej, hormon melanotropowy /MSH/ rerguluje czynności komórek pigmentowych skóry, PŁAT TYLNY-oksytocyna-wpływa na kurczliwość mięśni macicy, wydzielanie mleka, wazopresyna-hormon antydiuretyczny, reguluje ciśnienie krwi i gospodarkę wodną.

Nie pełne!!!-

5.Hormony trzustki – regulacja wydzielania, udział w utrzymaniu prawidłowego stężenia glukozy we krwi. Zakres fizjologicznego stężenia glukozy we krwi.

INS.hormon wytwarzany przez komórki  wysp Langerhansa w trzustce, składający się z 2 łańcuchów peptydowych (A i B), połączonych mostkami disiarczkowymi; insulina reguluje w organizmie szybkość zużywania glukozy przez tkanki (umożliwia magazynowanie glikogenu w wątrobie i mięśniach), bierze udział w przetwarzaniu węglowodanów w tłuszcze, wzmaga syntezę białka przez przyspieszanie dostarczania aminokwasów; brak lub niedobór insuliny prowadzi do zwiększenia się we krwi poziomu glukozy, która następnie przechodzi do moczu cukrzyca

GLUKAGON peptydowy hormon trzustki wydzielany przez komórki  wysp Langerhansa, zbud. z 29 reszt aminokwasowych, masa cząsteczkowa ok. 4000; wzmaga rozpad glikogenu wątroby przez co podnosi poziom glukozy we krwi; działa przeciwnie do insuliny, jest jej fizjol. antagonistą.

SOMATOSFOZYNA- Hamuje wydzielanie insuliny i glukagonu

Dopełnienie ksiażka str 145-148

6.Hormony kory i rdzenia nadnerczy, tarczycy i przytarczyc.

ADRENALINA suprarenina, hormon, mediator układu nerwowego należący do katecholamin, wytwarzany przez rdzeń nadnerczy i zakończenia włókien pozazwojowych współczulnego układu nerwowego; prekursorami adrenaliny ina i noradrenalina, ta ostatnia spełnia funkcje hormonalne; adrenalina pobudzając glikogenolizę ; w wątrobie i w mięśniach, wpływa na podwyższenie poziomu glukozy we krwi (działa antagonistycznie do insuliny); pośredniczy także w przenoszeniu impulsów ze współczulnego układu nerwowego do tkanek, zwęża obwodowe naczynia krwionośne, rozszerza źrenice, a w większych stężeniach powoduje podniesienie ciśnienia krwi; stosowana w lecznictwie przy zaburzeniach krążenia, dychawicy oskrzelowej, w stanach uczuleniowych. NORADRENALINA pochodna tyrozyny, neurohormon wytwarzany przez rdzeń nadnerczy i zakończenia nerwów pozazwojowych współczulnego układu nerwowego; pośredniczy w przenoszeniu impulsów we włóknach pozazwojowych tego układu, podwyższa ciśnienie krwi, zwiększa stężenie glukozy we krwi; w lecznictwie stosowana w ciężkiej niewydolności krążenia obwodowego (p.n. levonor).

ALDOSTERON, steroidowy hormon kory nadnerczy biorący udział w gospodarce miner. organizmu; powoduje zatrzymanie jonów sodu Na ⁺ i wydalanie jonów potasu K⁺; aldesteron wzmaga także syntezę glikogenu w wątrobie i wpływa poprzez nerki na gospodarkę wodną organizmu. (np. hydrokortyzon) KORTYZOL steroidowy hormon należący do kortykosteroidów (najaktywniejszy hormon tej grupy), wytwarzany w korze nadnerczy pod kontrolą adrenokortykotropiny; kortyzol wpływa na przemiany sacharydów (wzmaga glukoneogenezę , oddziałuje na stężenie glukozy we krwi), białek (zwiększa ich rozkład w tkankach pozawątrobowych, gł. w mięśniach, kościach i narządach limfatycznych, pobudzając równocześnie syntezę białek w wątrobie) oraz tłuszczów (wzmaga uwalnianie kwasów tłuszczowych z tkanki tłuszczowej); kortyzol oddziałuje na narządy limfatyczne, osłabiając biosyntezę przeciwciał ( immunosupresja), co jest szczególnie istotne w leczeniu po przeszczepach narządów i leczeniu stanów alergicznych; działa również przeciwzapalnie, pobudza syntezę niektórych enzymów, wpływa na układ krwiotwórczy (wzmaga wytwarzanie krwinek) i metabolizm wielu k; k oraz jego syntet. Preparaty są powszechnie stos w leczn.

7.Hormony płciowe – oś podwzgórze – przysadka - gonada. Doping steroidami anabolicznymi.

GRUCZOŁY PŁCIOWE JAJNIKI-estrogeny-dojrzewanie komórki jajowej /oogeneza/,progesteron /h.ciałka żółtego/,relaksyna/wytwarzana rónież przez łożysko/-h.rozluzniający mięśnie macicy podczas porodu, JĄDRA-testosteron-dojrzewanie plemników /spermatogeneza/,GRASICA-zaliczana przez niektórych do gruczołów dokrewnych-odporność immunologiczna

ESTROGENY steroidowe hormony płciowe żeńskie wytwarzane przez jajniki, a także w niewielkich ilościach przez jądra i korę nadnerczy;.

PROGESTERON steroidowy żeński hormon płciowy wytwarzany przez ciałko żółte i łożysko (w czasie ciąży); umożliwia implantację zapłodnionego jaja w błonie śluzowej macicy i utrzymanie ciąży, wstrzymuje dojrzewanie pęcherzyków Graafa;

GRASICA dwupłatowy narząd zlokalizowany w śródpiersiu, za mostkiem, decydujący o sprawności układu odpornościowego organizmu w pełnym zakresie jego funkcji, od tolerancji własnych składników tkankowych po eliminację elementów obcych (czynniki infekcyjne, przeszczepy, nowotwory). Grasica pełni funkcję centr. narządu limfatycznego, zaopatrując układ odpornościowy w dojrzałe limfocyty T; populacja limfocytów T odgrywa nadrzędną rolę w hierarchii komórkowej układu odpornościowego, decydując o powstawaniu, ukierunkowaniu, stopniu nasilenia, czasie trwania i rodzaju odpowiedzi immunologicznej

8.Aminokwasy – wzór ogólny, charakter chemiczny grup funkcyjnych.

WZÓR OGÓLNY,CHARAKTER CHEMICZNY GRUP FUNKCYJNYCH związki organiczne rozp. w wodzie, zawierające w cząsteczce co najmniej jedną grupę karboksylową (–COOH) i jedną aminową (–NH₂), odznaczające się właściwościami elektrolitów amfoterycznych; występują powszechnie w organizmach zwierzęcych, w roślinach i drobnoustrojach; z licznych poznanych aminokwasów wyróżnia się 20 są one składnikami białek i peptydów; pozostałe występują w stanie wolnym w tzw. puli aminokwasowej, różnej dla poszczególnych tkanek i organizmów. Cząsteczki aminokwasów o ogólnym wzorze tworzą tetraedr, w którego środku jest położony atom węgla (C^), a ku wierzchołkom odchodzą 4 różne grupy (wyjątek stanowi glicyna); asymetryczność atomu węgla C powoduje tworzenie się izomerów opt. L i D ( optycznie czynne substancje); w białkach występują wyłącznie L-aminokwasy; cząsteczki aminokwasów występujące w białku (zw. resztami aminokwasowymi) różnią się rodzajem rodnika R (tzw. łańcuch boczny), od którego zależą ich właściwości fiz. i chem.; zależnie od tych właściwości i budowy łańcucha bocznego aminokwasów można w różny sposób dzielić, np. na aminokwasy alifatyczne, aromatyczne, kwasowe, zasadowe; aminokwasy dzieli się także wg właściwości ich łańcuchów bocznych (R), mających wpływ na przestrzenną strukturę; białek, np. aminokwasy z R niepolarnym, aminokwasy z R polarnym niejonizującym, aminokwasy z R polarnym jonizującym. Aminokwasy występujące w stanie wolnym spełniają funkcję czynników buforujących i osmotycznych oraz uczestniczą w biosyntezie wielu ważnych (dla komórki) związków; grupa aminowa aminokwasów może ulec przeniesieniu na ketokwasy ( transaminacja), z wytworzeniem innych aminokwasów, lub jest odszczepiana jako amoniak ( deaminowanie); pozostały łańcuch węglowy ulega przemianie w glukozę i glikogen (glikogenne aminokwasy, glukoneogeneza), bądź w kwas acetooctowy (ketogenne aminokwasy) lub jest utleniany w cyklu kwasów trikarboksylowych ( Krebsa cykl), dostarczając energii. Odszczepienie grupy karboksylowej od aminokwasów, czyli dekarboksylacja, prowadzi do powstania  poliamin o silnym działaniu fizjologicznym. Aminokwasy biorą udział w biosyntezie wielu związków w komórkach: puryn, pirymidyn, porfiryn, hormonów, alkaloidów, antybiotyków itp. Ilość aminokwasów pobranych z puli aminokwasów wolnych jest uzupełniana aminokwasami pochodzącymi z enzymatycznej hydrolizy własnych białek organizmu i białek pobranych z pokarmem oraz przez biosyntezę aminokwasów. Rośliny i pewne drobnoustroje syntetyzują wszystkie aminokwasy występujące w białkach, natomiast zwierzęta i pozostałe drobnoustroje tylko część aminokwasów (endogenne aminokwasy), reszta aminokwasów z puli ( egzogenne aminokwasy) musi być dostarczana z zewnątrz, w pokarmie lub pożywce. W komórkach spotyka się często tzw. aminokwasy niebiałkowe nie wchodzące w skład białek, a będące homologami, izomerami lub pochodnymi aminokwasów białkowych. Aminokwasy niebiałkowe występują najczęściej w roślinach (np. allicyna) i mikroorganizmach (D-aminokwasy, składniki antybiotyków); nieliczne u zwierząt (-alanina, tauryna). Niektóre aminokwasy niebiałkowe roślin wywołują u zwierząt zaburzenia, np. latyryzm

9.Podział aminokwasów ze względu na budowę chemiczną – wzory przykładowych aminokwasów z każdej grupy. Ważne biologicznie czynne pochodne aminokwasów.

Kartki z koła nr 5-8

10.Aminokwasy egzo- i endogenne. Znaczenie dla organizmu.

EGZOGENNE AMINOKWASY, aminokwasy białkowe, nie syntetyzowane przez organizmy zwierzęce danego gat. i człowieka, także pewne drobnoustroje; dostarczane z pokarmem; dla człowieka a.e. są: walina, leucyna, izoleucyna, lizyna, metionina, treonina, fenyloalanina i tryptofan.

ENDOGENNE AMINOKWASY, aminokwasy białkowe syntetyzowane przez organizm zwierzęcy i ludzki; do a.e. należą np. glicyna, alanina, kwas asparaginowy i glutaminowy oraz ich amidy, arginina, prolina, histydyna; dla roślin wszystkie aminokwasy są endogenne.

11.Katabolizm azotu aminokwasowego – cykl mocznikowy – przebieg, substraty, produkty, znaczenie. Źródła amoniaku w organizmie człowieka.

Uzupełnic

12.Podział białek; struktury białek I, II, III, IV-rzędowe. Denaturacja białek; funkcje białek w organizmie – przykłady.

PODZIAŁ BIAŁEK biopolimery zbud. z reszt aminokw. ( aminok. ) połącz. Wiąz. Peptyd. Wyst. we wsz.org. rośl.i zwierz.,

PODZIAŁ BIAŁEK BIAŁKA PROSTE /PROTEINY/ składają się tylko z aminokwasówZASADOWE-protaminy-bogate w Arg.,histony-bogate w Lys.,Arg.,kompleksy z kwasami nukleinowymi,OBOJĘTNE-albuminy-globularne,gł.składnik surowicy,przenoszenie różnych substancji,skleroproteiny-kolageny,keratyny-naskórek,włosy,tkanka łączna,KWAŚNE-prolaminy-nasiona zbóż-gliadyno,pszenica,ziarenka kukurydzy,gluteliny-białkja roślin,przewaga Pro,Glu.

BIAŁKA ZŁOŻONE/PROTEIDY/ ich łańcuch polipeptydowy jest związany ze składnikiem niebiałkowym METALOPROTEINY-Fe-ferrytyna,tra ich łańcuch polipeptydowy jest związany ze składnikiem niebiałkowym nsferyny,Cu-ceruloplazmina,FOSFOPROTEIDY-kazeina mleka,GLOBULINY-alfa,beta,gamma,klasy-G,A,M,D,E,GLIKOPROTEIDY-enzymy białka,odpornościowe składniki błon,LIPOPROTEIDY-składniki błon,przenoszenie lipidów,cholesterolu,kwasów tłuszczowych,CHROMOPROTEIDY-hemoglobina,mioglobina,cytochromy

STRUKTURA BIAŁEK, budowa chem. i przestrzenna białek Struktura pierwszorzędowa opisuje kolejność, w której reszty aminokwasowe są połączone ze sobą wiązaniami kowalencyjnymi (sekwencja aminokwasów), z uwzględnieniem wiązań kowalencyjnych między grupami funkcyjnymi łańcuchów bocznych; wiązania takie mogą się tworzyć z udziałem reszt aminokwasowych, występujących w tym samym łańcuchu lub w różnych łańcuchach polipeptydowych; do najczęściej występujących należą wiązania między 2 atomami siarki (wiązanie disiarczkowe, zw. również mostkiem disiarczkowym) powstające w wyniku utlenienia 2 łańcuchów bocznych cysteiny; struktura pierwszorzędowa ma zasadnicze znaczenie w kształtowaniu struktur o wyższej rzędowości; jest w niej zawarta informacja o rozmieszczeniu w przestrzeni wszystkich atomów cząsteczki danego białka — czyli o jego stereochemii. Budowa przestrzenna białka jest uwarunkowana 2 najważniejszymi założeniami: 1) wiązanie peptydowe –CO–NH–ma częściowo charakter wiązania podwójnego, co powoduje, że wszystkie atomy wiązania peptydowego znajdują się w jednej płaszczyźnie i nie mogą ulegać rotacji wokół niego, natomiast wokół pozostałych wiązań łańcucha polipeptydowego może zachodzić swobodna rotacja; 2) zarówno grupy –CO–, jak i –NH–są zdolne do tworzenia między sobą wiązań wodorowych (pierwsza jest akceptorem, druga donorem atomu wodoru), a ich powstawanie jest energetycznie korzystne. Struktura drugorzędowa, opisująca przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego, odnosi się do tych fragmentów cząsteczki białka, w których wszystkie grupy –CO–i –NH–uczestniczą w tworzeniu wiązań wodorowych; mogą one powstawać zarówno wewnątrz jednego łańcucha, jak i między wieloma łańcuchami polipeptydowymi, tworząc struktury regularne; najczęściej spotykaną strukturą, wytworzoną z udziałem wiązań wodorowych między grupami –CO–i –NH–tego samego łańcucha, jest prawoskrętna spirala, tzw. -heliks; skok spirali w tym przypadku wynosi 0,54 nm i zawiera 3,6 reszt aminokwasowych, średnica spirali — 0,50 nm. Przykładem struktury utworzonej z udziałem grup –CO–i –NH–należących do odrębnych łańcuchów polipeptydowych jest struktura , tzw. struktura pofałdowanej kartki; tworzy ją wiele łańcuchów (prawie całkowicie rozciągniętych) ułożonych względem siebie równolegle lub antyrównolegle; znaczny udział struktury  stwierdzono w fibroinie jedwabiu. Łańcuchy o dużej zawartości reszt prolinowych wytwarzają regularne struktury spiralne, które są stabilizowane innymi siłami niż wiązania wodorowe, np. heliks poliproliny powstaje dzięki sterycznemu oddziaływaniu pirolidynowych pierścieni proliny; jest on bardziej rozciągnięty niż -heliks. Zbudowane podobnie jak heliks poliproliny 3 łańcuchy polipeptydowe, owinięte wokół siebie, tworzą strukturę cząsteczki kolagenu (tzw. superhelikalną); przypomina ona sztywną linę i odznacza się dużą wytrzymałością; struktura ta jest stabilizowana międzyłańcuchowymi wiązaniami wodorowymi, oddziaływaniem pomiędzy pierścieniami pirolidynowymi proliny, a także wiązaniami kowalencyjnymi między łańcuchami bocznymi reszt aminokwasowych, występujących w różnych łańcuchach głównych. Struktury regularne (drugorzędowe) nie zawsze obejmują całą cząsteczkę białka; istnieją obszary, w których regularność jest zakłócona, np. występowanie reszty proliny nie zawierającej atomów wodoru, który mógłby uczestniczyć w tworzeniu wiązania wodorowego, przerywa regularność struktury -heliksu; podobny efekt wywołuje elektrostatyczne oddziaływanie zjonizowanych grup występujących w łańcuchach bocznych; zakłócenia w regularności spirali umożliwiają powstawanie małych fragmentów struktur  (tzw. -zwój) zbud. z reszt aminokwasowych tego samego łańcucha i powodują wyginanie łańcucha polipeptydowego; w wyniku tych zjawisk zawartość struktury regularnej w cząsteczkach wielu białek wynosi od 10 do 75%, a cząsteczki takich białek mają kształt kłębka (białka globularne), np. mioglobina; struktura opisująca wszystkie nieregularności występujące w budowie cząsteczki jest zw. strukturą trzeciorzędową. Niektóre białka, mające cząsteczki złożone z 2 lub więcej oddzielnych łańcuchów polipeptydowych, wytwarzają strukturę czwartorzędową ; opisuje ona sposób wzajemnego dopasowania się poszczególnych łańcuchów z wytworzeniem agregatów zawierających identyczne lub różne łańcuchy polipeptydowe, między którymi nie występują wiązania kowalencyjne; przykładem białka wytwarzającego strukturę czwartorzędową jest hemoglobina składająca się z 4, parami identycznych łańcuchów, upakowanych w formie tetraedru (czworościanu).

DENATURACJA BIAŁEK, proces nieodwracalnej utraty aktywności biol. przez białko pod wpływem czynników zewn., np. wysokiej temperatury, promieniowania jonizującego, roztworów kwasów, zasad oraz soli metali ciężkich; proces ten jest związany ze zniszczeniem przestrzennej struktury białka, po którym następuje modyfikacja jego reszt aminokwasowych, a w końcu nieodwracalna koagulacja (ścinanie się białka).

FUNKCJE BIAŁEK W ORGANIZMIE-

BIAŁKO-ENZYMY-trypsyna-hydrolizuje białka,amylaza-hydrolizuje wielocukry,lipaza-hydrolizuje lipidy,

BIAŁKA ZAPASOWE-owoalbumina-białko jaja,kazeina-białko mleka,

BIAŁKA TRANSPORTOWE-hemoglobina-przenosi tlen w krwi kręgowców,mioglobina-przenosi tlen w mięśniach,ceruloproteina-przenosi miedz we krwi,

BAIŁKA KURCZLIWE-miozyna-filamenty atacjonalne w miofibrylach,aktyna-filamewnty ruchowe w miofibrylach,

BIAŁKA OCHRONNE-immunoglobuliny-tworzą kompleksy z białkami,

HORMONY-insulina-reguluje metabolizm glukozy,hormon wzrostu-stymuluje wzrost kości,

BIAŁKA STRUKTURALNE-kolagen-scięgna,chrząstki,elastyna-więzadła

13.Hemoglobina i mioglobina – budowa, występowanie, znaczenie. Efekt Bohra.

HEMOGLOBINA (Hb).Ma 4-rzędową strukturę,budowa-4 łańcuchy polipeptydowe, 2 łańcuchy alfa,2 łańcuchy beta- z których każdy zawiera grupę prostetyczną, czyli hemową –grupy hemowe.Z centralnie umieszczonym atomem żelaza Fe 2+.Funkcje-białko wiążące tlen,przenoszenie tlenu we krwi, z płuc do innych tkanek ciała w celu zaopatrzenia komórek w tlen, który jest niezbędny do przeprowadzenia fosforylacji oksydacyjnej. Wiązanie tlenu przez hemoglobinę jest regulowane przez stężenie kationu wodoru H/+/ i CO2 w otaczającej tkance.Jest to tzw.efekt Bohra.W tkance o szybkim metabolizmie takiej jak mięsień stężenie tego kationu wodoru i CO2 jest duże.Powoduje to prz\esunięcie krzywej dysocjacji tlenu dla hemoglobiny w prawo co powoduje uwalnianie tego tlenu w tlance .Hemoglobina pobiera z płuc tlen roznosi go do tkanek, a z tkanek zabiera dwutlenek węgla i przenosi do płuc.Kiedy krew powraca do płuc, gdzie stężenie kationu wodoru i dwutlenku węgla jest małe, a tlenu duże- proces ulega odwróceniu i hemoglobina łatwo wiąże tlen.

MIOGLOBINA białko należące do hemoprotein, zbud. z pojedynczego łańcucha peptydowego złożony ze 153 aminokwasów i fałdujący się w 8 alfa-kwas.i hemu;Grupa prostetyczna jest umiejscowiona w hydrofobnym zagłębieniu pofałdowanego łańcucha. występuje w tkance mięśniowej; mioglobina, mając większe powinowactwo do tlenu cząsteczkowego od hemoglobiny, przejmuje tlen z oksyhemoglobinyi gromadzi go w mięśniach; pierwsze białko, dla którego ustalono budowę przestrzenną za pomocą metod rentgenograficznych.Magazynuje tlen w tkankach do użycia przez komórki –największe stężenie występuje w mięśniach szkieletowych i mięśniu sercowym.Tlen magazynowany przez mioglobinę służy do wytworzenia energii potrzebnej do skurczu mięśnia.Mioglobina wykazuje większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina. Powinowactwo O2-HbO2_Miog O2-oksydaza cytochromowa

14.Reakcja enzymatyczna i charakterystyka czynników wpływających na jej szybkość.

Ksiazka biochemia

Szybkość reakcji enzymatycznej zależy od: stężenia substratu, ilości enzymu, temp., pH, stężenia produktu oraz stężenia modyfikatorów. Więcej szczegółów w książce (str. 50)

15.Glikogen – budowa, występowanie. Rozkład glikogenu mięśniowego i wątrobowego (fosforoliza): regulacja hormonalna, przebieg rozkładu, produkty. Różnice dotyczące rozkładu glikogenu mięśniowego i wątrobowego. Losy produktów rozkładu. Synteza glikogenu. Znaczenie dla wysiłku fizycznego.

GLIKOGEN-budowa, występowanie, znaczenie- [gr.], (C₆H₁₀O₅) _n, polisacharyd zbud. z cząsteczek glukozy powiązanych w silnie rozgałęzione łańcuchy; zapasowy surowiec energ. zwierząt, występujący gł. w wątrobie i mięśniach; powstaje z monosacharydów w enzymatycznym procesie zw. glikogenezą lub w wyniku glukoneogenezy. Zapas g. w wątrobie umożliwia utrzymanie stałego poziomu glukozy we krwi ( glikogenoliza); g. wątroby i mięśni jest źródłem glukozofosforanu dla glikolizy; g. występuje również w bakteriach, w grzybach i w ziarnach niektórych gatunków kukurydzy.

Rozkład glikogenu mięśniowego i wątrobowego/ fosforoliza/-regulacja hormonalna, przebieg rozkładu, produkty.Różnice gotyczące rozkładu glikogenu mięśniowego i wątrobowego-Fosforoliza-enzymatyczne, odwracalne rozszczepienie wiązania glikozydowego w polisacharydach końcowego w łańcuchu przy udziale kwasu fosforowego, z wytworzeniem estru fosforowego monosacharydu, fosforoliza zachodzi w komórkach roślinnych i zwierzęcych pod wpłyuwem fosforylaz, umożliwia stopniowy rozkład glikogenu w wątrobie i mięśniach zwierząt a skrobii w tkankach roślin w zależności od zapotrzebowania energetycznego powstaje glukozo-1-fosforan ulegający glikolizie.Glikogen wystepuje w wątrobie i mięśniach jego zawartość jest regulowana hormonalnie przez insulinę zwiększającą zasaoby glikogenu oraz adrenalinę i glukagon powodujące rozpad glikogenu do glukozy.

16.Glikoliza – lokalizacja, przebieg, substraty, produkty, znaczenie. Regulacja szybkości glikolizy

GLIKOLIZA-lokalizacja, przebieg, produkty, GLIKOLIZA schemat, proces przemiany glukozy w kwas mlekowy, zachodzący w środowisku beztlenowym (fermentacja) w komórkach zwierząt i dostarczający im energii w postaci kwasu adenozynotrifosforowego (ATP) oraz substancji wyjściowych do dalszych przemian metabolicznych; glikoliza przebiega wg ogólnej reakcji: C₆H ₁₂O₆ + 2P_n + 2ADP = 2CH₃CHOHCOOH + 2ATP (P_n fosforan nieorg.); schemat reakcji zachodzących podczas glikolizy podali G. Embden, O. Meyerhof i J. Parnas, składa się z 11 reakcji chem. katalizowanych przez odpowiednie enzymy; proces glikolizy może rozpocząć się od różnych wyjściowych sacharydów: glikogenu, skrobi, glukozy, galaktozy, fruktozy, które w wyniku fosforylacji z udziałem ATP tworzą najpierw glukozo-6-fosforan, następnie fruktozo-1,6-bisfosforan; ten ostatni jest enzymatycznie rozkładany z wytworzeniem fosforanu dihydroksyacetonu i aldehydu fosfoglicerynowego, pomiędzy którymi ustala się stan równowagi; w drugim etapie zachodzą reakcje oksydo-redukcyjne, z udziałem dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NAD⁺), które wytwarzają energię w postaci ATP; udział NAD⁺ umożliwia utlenianie aldehydu fosfoglicerynowego do kwasu oraz przyłączenie fosforanu nieorg. i utworzenie bogatego w energię kwasu 1,3-bisfosfoglicerynowego; związek ten pod wpływem enzymu kinazy fosfoglicerynianowej przekształca się w kwas 3-fosfoglicerynowy i powstaje ATP, następnie pod wpływem odpowiednich enzymów izomeryzuje do kwasu 2-fosfoglicerynowego i dalej do bogatego w energię kwasu fosfoenolopirogronowego; enzym kinaza pirogronianowa umożliwia przeniesienie reszty fosforanowej z fosfoenolopirogronianu na ADP, tworzy się nowa cząsteczka ATP (fosforylacja substratowa) i kwas pirogronowy; kwas pirogronowy może ulegać różnym przemianom; w warunkach beztlenowych (podczas pracy mięśni, gdy zachodzi spadek stężenia tlenu w tkance) następuje trzeci etap glikolizy, kwas pirogronowy pod wpływem dehydrogenazy mleczanowej i przy udziale NADH ulega redukcji do kwasu mlekowego (NADH utleniany do NAD ⁺ może ponownie brać udział w redukcji następnej cząsteczki heksozy w drugim etapie glikolizy); kwas pirogronowy w warunkach beztlenowych i przy udziale enzymów np. zawartych w drożdżach jest przemieniany w alkohol etylowy i dwutlenek węgla (alkoholowa fermentacja); w obecności tlenu kwas pirogronowy może brać udział w cyklu kwasów trikarboksylowych Krebsa; pod względem energ. proces glikolizy jest mało wydajny; 1 mol glukozy dostarcza ok. 200 kJ, z czego 38% jest zmieniane w wysokoenerg. wiązania (2 mole ATP w drugim etapie glikolizy).

Zanaczenie i szybkość

17.Wysiłek fizyczny z wykorzystaniem glikolizy jako głównego źródła resyntezy ATP.

Uzupełnic

18.Przemiany mleczanu w trakcie i po wysiłku fizycznym. Glukoneogeneza kosztem mleczanu; utlenianie mleczanu; cykl mięśniowo-wątrobowy mleczanu (cykl Corich).

Zagadnienia w ksiażce od Borka (str 39-44)

Cykl Corich – cykl mięśnowo-wątrobowy mleczanu – w czasie intensywnego wysiłku fizycznego powstaje w mięśniach mleczan, który z krwią transportowany jest do wątroby, gdzie zostaję przekształcony w pirogronian. Drogą glukoneogenezy ulega dalej przemianie do glukozy i z krwią powraca do mięśni. Oprócz tego część Glc-6 zostaje w wątrobie i mięśniach przekształcona w glikogen.

19.Glukoneogeneza – ogólny przebieg i znaczenie.

Glukoneogeneza jest procesem powstawania glukozy ze związków niecukrowych: mleczna, metabolitów cyklu Krebsa, aminokwasów, kwasów tłuszczowych itp. Nie jest odwróceniem glikolizy, gdyż różni się od niej trzema reakcjami, które katalizują inne enzymy: 1) przejście pirogronianu w fosfoenolopirogronian (PEP) odbywa się poprzez mitochondriom „objazdem” do szczawooctanu i jabłczanu, który przedostaję się przez błonę mitochondrialną do cytoplazmy, w której przekształcana jest w szczawiooctan, a następnie w PEP. 2) fruktozo-1,6-dwufosforan przekształca się we fruktoro-6-fosforan pod wpływem fruktozo-1,6-bisfosfatazy. 3) glukozo-6-fosforan przekształca się w glukozę pod wpływem glukozo-6-fosfatazy. Glukoneogeneza jest procesem energochłonnym. Na syntezę 1 mola glukozy zużywa się 6 moli sub wysokoenergetycznych ATP i GTP.

20.Beztlenowe i tlenowe przemiany pirogronianu .Udział węglowodanów w wysiłkach krótko- i długotrwałych.

Przemiany pirogronianu w warunkach tlenowych i beztlenowych Przemiany pirogronianu. W warunkach beztlenowych powstający kwas pirogronowy może uczestniczyć w wielu różnorodnych reakcjach chemicznych, których końcowymi produktami są zredukowane dwu- lub trójwęglowe związki organiczne. Ogólnie, procesy te noszą nazwę fermentacji, a charakter produktów zależy od wyposażenia enzymatycznego komórek. Przykładem fermentacji może być reakcja przemiany kwasu pirogronowego w kwas mlekowy (fermentacja mlekowa). Produktem reakcji jest kwas mlekowy, który stanowi zredukowana formę kwasu pirogronowego. Innym przykładem jest fermentacja alkoholowa, w której kwas pirogronowy po enzymatycznej dekarboksylacji przekształca się najpierw w aldehyd octowy a ten z kolei ulega redukcji do alkoholu etylowego. W warunkach tlenowych w procesie dekarboksylacji, odłączanie ditlenku węgla od kwasu pirogronowego nieodmiennie związane jest z utlenieniem tego związku. Proces oksydatywnej dekarboksylacji kwasu pirogronowego katalizowany jest przez kompleks enzymatyczny zwany dehydrogenezą pirogronianową. Po odłączeniu ditlenku węgla, pozostały dwuwęglowy fragment pochodzący z cząsteczki kwasu pirogronowego wiąże się poprzez atom siarki z koenzymem A, tworząc acetylokoenzym A, który stanowi końcowy produkt reakcji.

Udzial węglowodanów w wysiłkach krótko i długo dystansowych-w wysiłkach fizycznych-węglowodany zwiększają bilans energetyczny organizmu przez co podwyższa wię wydolność i wytrzymałość treningowa.Stosowanie niektórych węglowodanów np.-dekstrozy powoduje zwiększanie wydzielania hormonu anabol-insuliny, która ułatwia transport kreatyny oraz aminokwasów do komórek mięśniowych.

21.Cykl pentozofosforanowy – substraty, produkty, znaczenie.

Ksiazka str 100

22.Rozkład tłuszczy (triglicerydów) w procesie lipolizy – udział hormonów, przebieg i produkty lipolizy i ich losy.

Lipoliza – proces rozkładu hydrolitycznego trójglicerydu w tkance tłuszczowej prowadzący do powstania kwasów tłuszczowych i glicerolu, które uwolnione dokrwiobiegu, wychwytywane są przez większość tkanek (z wyjątkiem mózgu i erytrocytów) i estryfikowane do acylogliceroli lub utleniane jako główne źródło energetyczne do dwutlenku węgla i wody.

Lipazy tkanki tłuszczowej są aktywowane przez traktowanie jej komórek hormonami – adrenaliną, noradrenaliną, glukagonem lub adrenokortykotropiną. W adypocytach te hormony za pośrednictwem receptorów 7TM aktywują cyklazę adenylową. Zwiększenie stężenia cylkicznego AMP stymuluje wówczas kinazę białkową A, która aktywuje lipazy przez fosforylację. W ten sposób hormony: adrenalina, noradrenalina, glukagon i adrenokortykotropina indukują lipolizę, natomiast insulina hamuje lipolizę. Uwolnione kwasy tłuszczowe nie są rozpuszczalne w osoczu krwi, w związku z czym wiążą się z albuminą, która służy jako ich przenośnik. W ten sposób wolne kwasy tłuszczowe stają się dostępnym źródłem energii dla innych tkanek.

Powstający w wyniku lipolizy glicerol jest wchłaniany w wątrobie, ulega fosforylacji i utlenieniu do fosfodihydroksyacetonu, a następnie izomeryzacji do aldehydu-3-fosfoglicerynowego. Produkt tej przemiany jest intermediatem w szlakach glikolizy i glukoneogenezy. Odpowiednie enzymy, znajdujące się w komórkach wątroby, przekształcają glicerol w pirogronian lub glukozę. Odwrotny proces może przebiegać poprzez redukcję fosfodihydroksyacetonu do 3-fosfoglicerolu. Jego hydroliza z udziałem odpowiedniej fosfatazy daje ponownie glicerol. W ten sposób glicerol i intermediaty glikolizy ulegają wzajemnym przekształceniom.

Ksiażka (str 187)

23.Cholesterol, lipoproteiny krwi – skład i znaczenie. Zakresy stężeń fizjologicznych.

Cholesterol – organiczny związek chemiczny, lipid z grupy steroidów zaliczany także do alkoholi. Jego pochodne występują w błonie każdej komórki zwierzęcej, działając na nią stabilizująco i decydując o wielu jej własnościach. Jest także prekursorem licznych ważnych steroidów takich jak kwasy żółciowe czy hormony steroidowe.

Potocznie cholesterolem nazywa się obecne w osoczu krwi pokrewne substancje lipidowe – lipoproteiny, w skład których między innymi wchodzi też cholesterol.

Stanowi on substrat do syntezy wielu ważnych biologicznie czynnych steroidowych cząsteczek:

• hormony płciowe,

• kortykosterydy,

• witamina D₃ i jej metabolity,

• kwasy żółciowe.

W organizmie człowieka cholesterol występuje w tkankach i w osoczu krwi w postaci wolnej oraz w postaci zestryfikowanej długołańcuchowymi kwasami tłuszczowymi. Ogólna ilość cholesterolu w organizmie przeciętnego człowieka jest oceniana na 150–200 g, a wg innego źródła na jedynie 140 g, czyli 363 mmol.

Znaczenia- cholesterol- Cholesterol odgrywa kluczową rolę w wielu procesach biochemicznych, m.in.: syntezie witaminy D₃ oraz hormonów o budowie sterydowej takich jak kortyzon, progesteron, estrogeny i testosteron. Jego obecność w błonach komórek nerwowych mózgu ma duże znaczenie dla funkcjonowania synaps. Istnieją też doniesienia, że odgrywa on dużą rolę w działaniu systemu immunologicznego (odpornościowego).

Wątroba produkuje ok. 1 g cholesterolu dziennie w żółci. Niektóre badania wykazały, że cholesterol może działać jako antyoksydant^[14]. Żółć zmagazynowana w pęcherzyku żółciowym i pomagająca trawić tłuszcze jest ważna dla absorbowania witamin rozpuszczalnych w tłuszczach (A,D, E i K). Jest głównym prekursorem witaminy D i hormonów steroidowych, które zawierają kortyzol i aldosteron (w gruczołach nadnerczowych), progesteron, estrogeny, testosteron i ich pochodne. Dostarcza on szkielet strukturalny do biosyntezy wszystkich steroidów. W mielinie okrywa on i izoluje nerwy, wspomagając przepływ impulsów nerwowych.

Cholesterol także bierze udział w formowaniu raftów lipidowych i membrany plazmowej. Także redukuje przepuszczalność błony komórkowej dla kationów wodoru i sodu.

Lipoproteiny- o dużej zawartości trójglicerydów –chylomikrony, VLDL – o duzej zawartości cholesterolu – HDL, LDL

Chylomikrony – transportują lipidy egzogenne pochodzące z pokarmu. Głównym ich składnikiem są tri glicerydy 99% i białka 1%. Ze względu na dużą masę dużej zawartości osocze ma wygląd mleczny.

VLDL – lipoproteiny o bardzo małej gęstości we krwi. Zawiera 7% białka, 5% triglicerydów, 20% fosfolipidów, 15% estrów cholesterolu i 8% wolnego cholesterolu. Produkowane prez wątrobę i przekształcane we krwi w LDL.

LDL – lipoproteiny niskiej gęstości we krwi, zawiera 11-21% białka, 13-29% triglicerydów, ok. 27% fosfolipidów, 24-48% estrów cholesterolu i ok. 10% wolnego cholesterolu. Frakcja potocznie określana jako niosąca tzw. Zły cholesterol. Powstają we krwi z VLDL. Funkcja: przenoszą niezbędne lipidy z wątroby do tkanek. Pochłaniane są przez wiele kom posiadających na powierzchni receptory LDL.

HDL – lipoproteiny wysokiej gęstości we krwi człowieka, zawiera 33-37% białka, ok. 45% fosfolipidów, ok. 15% tri glicerydów, ok. 30% estrów cholesterolu i 6-10% wolnego cholesterolu. Funkcją tej frakcji jest transport zbędnych lipidów z tkanek wątroby.

Normy dla stężenia cholesterolu całkowitego we krwi są następujące:

• Norma: < 200 mg/dl (< 5,2 mmol/l),

• Poziom podwyższony: 200–250 mg/dl (5,1-6,5 mmol/l),

• Poziom znacznie podwyższony: > 250 mg/dl (>6,5 mmol/l).

Normy dla stężenia "dobrego" i "złego" cholesterolu są następujące:

• HDL ("dobry" cholesterol) – wyższe wartości stanowią lepszy wynik,

  • Norma u mężczyzn 35–70 mg/dl (0,9-1,8 mmol/l),

  • Norma u kobiet 40–80 mg/dl (1,0-2,1 mmol/l),

• LDL ("zły"

• cholesterol) – niższe wartości stanowią lepszy wynik,

  • Norma: < 135 mg/dl (< 3,5 mmol/l),

  • Poziom podwyższony: 135–155 mg/dl (3,5-4,0 mmol/l),

  • Poziom znacznie podwyższony: > 155 mg/dl (> 4,0 mmol/l).

24.Utlenianie kwasów tłuszczowych (beta-oksydacja) lokalizacja, przebieg, substraty i produkty. Znaczenie w wysiłku. Udział karnityny w procesie utleniania kwasów tłuszczowych.

UTLENIANIE KWASÓW TŁUSZCZOWYCH /BETA OKSYDACJA/,LOKALIZACJA,PRZEBIEG,PRODUKTY- Jest procesem wieloetapowym i powtarzającym się kilkakrotnie, przy czym po zakończeniu każdego cyklu długi łańcuch węglowy w cząsteczkach wyższych kwasów tłuszczowych ulega skróceniu o dwa atomy, stając się jednocześnie substratem w następnym cyklu β-oksydacji, ostatecznie produktem β-oksydacji wyższych kwasów tłuszczowych są cząsteczki acetylokoenzymu A. Etap 0 etap aktywacji kwasów tłuszczowych - polega na wytworzeniu wiązania tioestrowego pomiędzy cząsteczką danego kwasu tłuszczowego i cząsteczką koenzymu A z wolna grupą tiulową, końcowym produktem reakcji jest acylokoenzym A; Etap I następuje ulenienie acylokoenzymu A, w wyniku czego powstaje enoilo-koenzym A; Etap II - uwodnienie enoilo-koenzymu A, następuje pod wpływem enzymu zwanego hydratazą enoilokoenzymu A, a produktem reakcji jest β-hydroksyacylokoenzym A; Etap III - następuje utlenienie β-hydroksyacylokoenzym A, w wyniku czego powstaje β-ketoacylokoenzym A; Etap IV - każda kolejna runda ß-oksylacji kończy się na rozczepieniu wiązania pomiędzy węglem α i utlenionym węglem ß. Jednym z substratów w tym procesie jest β-ketoacylokoenzym A, drugim natomiast - dodatkowa cząsteczka koenzymu A z wolną grupą tiolową. Pod wpływem enzymu zwanego acylotransferazą acetylokoenzymu A atom wodoru z grupy tiolowej acetylokoenzymu A łączą się z atomem węgla i powodując tym samym rozerwanie istniejącego wiązania pomiędzy atomami węgla α i β. Jednocześnie zasadnicza część dodatkowej cząsteczki koenzymu A łączy się poprzez atom siarki z atomem węgla β tworząc nowe wiązanie tioestrowe. W efektcie, w opisanej reakcji powstają dwa produkty: nowy acylokoenzym A, który jest krótszy o dwa atomy od wyjściowego kwasu tłuszczowego oraz cząsteczka acetylokoenzymu A.

Udział karnityny w procesie utleniania kwasów tłuszczowych-karnityna jest aktywatorem przemiany materii.Zwiększa spalanie kalorii podczas wysiłku fizycznego redukując tłuszcze zapasowe organizmu.Karnityna uaktywnia przemiany tłuszczowe, przyczyniając się do większego wykorzystania lipidów /tłuszczy/,zarówno pochodz pokarmowego jak i zmagazynowanego w tkance tłuszczowej do celów energetycznych Karnityna jest naturalną substancją witamino-pochodną która odgrywa kluczową rolę w przemianach tłuszczów zapasowych w energię Kreatyna zwiększa produkcję energii pochodzącej z tłuszczu Bierze ona udział w transporcie kwasów tłuszczowych przez ścianki komórek do mitochondriów, organelli dostarczających energię, komórkom mięsnia sercowego oraz mięśniom szkieletowym

25.Udział metabolizmu kwasów tłuszczowych w resyntezie ATP w spoczynku i wysiłku fizycznym.

Jug.

26.Acetylo-CoA – przemiany w jakich powstaje i w jakich bierze udział.

ACETYLO-CoA, przenośnik grup acylowych (m.in. acetylu czynny octan, acetylokoenzym A), które w połączeniu z koenzymem A są substratami enzymów wszystkich klas; koenzym A jest zbud. z reszt kwasu adenylowego, grupy pirofosforanowej, reszty kwasu pantotenowego (zaliczanego do grupy wit. B) i reszty -merkaptoetanoloaminy; uczestniczy w przemianie tlenowej sacharydów w cyklu Krebsa, w syntezie i rozkładzie kwasów tłuszczowych i kwasów karboksylowych, w syntezie steroidów i porfiryn.

Ksiązka Borka str. 26

27.Powiązanie glikolizy i beta-oksydacji z cyklem Krebsa.

POWIĄŻANIE GLIKOLIZY I BETA-OKSYDACJI Z CYKLEM KREBSA I ŁAŃCUCHEM ODDECHOWYM, zespół enzymatycznych reakcji oksydoredukcyjnych w mitochondriach, podstawowe ogniwo oddychania komórkowego; w łańcuchu oddechowym, za pomocą atomów wodoru odszczepionych od różnych związków chem. (substratów, m.in. w cyklu Krebsa), redukuje się tlen pobierany przez organizm z otoczenia; w wyniku tego procesu powstaje woda i wydziela się energia. Dzięki przenoszeniu wodoru (H⁺ + elektron) nie bezpośrednio na tlen, lecz przez kolejne układy łańcucha oddechowego, energia ta (ok. 220 J na 1 mol wytworzonej wody) wydziela się stopniowo, małymi porcjami; umożliwia to jej zamianę w ok. 40% (w procesach sprzężonej z łańcuchem oddechowym fosforylacji oksydacyjnej) w energię wiązań wysokoenerg. 3 moli kwasu adenozynotrifosforowego (ATP); pozostała część energii zamienia się w ciepło.

28.Cykl Krebsa – lokalizacja, przebieg, substraty, produkty. Regulacja szybkości.

Cykl Krebsa,lokalizacja, przebieg,substraty, produkty,regulacja szybkości- cykl kwasu cytrynowego, cykl kwasów trójkarboksylowych, Cykl Krebsa stanowi drugi etap oddychania komórkowego zachodzący w mitochondriach, końcowa droga spalania metabolitów powstałych z rozkładu cukrów, tłuszczów i białek Cykl ten polega na całkowitym utlenianiu czynnego octanu powstałego w procesie glikolizy w szeregu przemian od kwasu octowego do kwasu szczawiooctowego. W przebiegu tych reakcji odłączane są cząsteczki dwutlenku węgla (CO₂) oraz atomy wodoru, które łączą się z NAD. W jednym przebiegu cyklu następuje spalanie dwóch atomów węgla, w wyniku czego powstają dwie cząsteczki CO₂, odłącza się 8 protonów i 8 elektronów. Istotą cyklu jest to, że jednostka dwuwęglowa, czyli acetylokoenzym A (acetylo-CoA) łączy się z jednostką czterowęglową (kwas szczawiooctowy) dając związek sześciowęglowy (kwas cytrynowy), który ulega dwukrotnie dekarboksylacji i czterokrotnie odwodorowaniu i w rezultacie przekształca w kwas szczawiooctowy, dzięki czemu może nastąpić kolejny obrót cyklu. W szczególności cykl kwasu cytrynowego zachodzi następująco: acetylo-CoA łączy się z kwasem szczawiooctanowym, z czego powstaje kwas cytrynowy oraz wolny koenzym A (CoA). Kwas cytrynowy w wyniku reakcji kondensacji zostaje przekształcony w kwas izocytrynowy, a ten w wyniku odwodorowania i dekarboksylacji w alfa-ketoglutaran, który po kolejnej dekarboksylacji i odwodornieniu daje bursztynylo-CoA. Związek ten po odłączeniu ATP i wolnego CoA daje bursztynian, natomiast po odłączeniu FADH2 daje fumaran. Następnie w reakcji hydratacji (przyłączania wody) powstaje jabłczan, który oddając wodór przekształca się w szczawiooctan zamykający cykl. Sumarycznie równanie cyklu Krebsa przedstawia się następująco: acetylo-CoA + 3NAD + FAD + ADP + Pi + 2H₂O = 2CO₂ + 3NADH⁺ + FADH₂ + ATP + 2H⁺ + CoA

29.Współczynnik oddechowy RQ dla metabolizmu cukrów i tłuszczów.

RQ – współczynnik oddechowy. Stosunek objętości wydalanego CO2 do objętości pobieranego O2.

30.Łańcuch oddechowy – lokalizacja, przebieg, składniki łańcucha oddechowego. Kompleksy enzymatyczne (reduktaz, oksydazy cytochromowej). Udział tlenu. Synteza ATP. Białko rozprzęgające syntezę ATP.

ŁAŃCUCH ODDECHOWY-LOKALIZACJA,PRZEBIEG,SKŁADNIKI ŁAŃCUCHA ODDECHOWEGO.UDZIAŁ TLENU-ŁAŃCUCH ODDECHOWY zespół enzymatycznych reakcji oksydoredukcyjnych w mitochondriach, podstawowe ogniwo oddychania komórkowego; w łańcuchu oddechowym, za pomocą atomów wodoru odszczepionych od różnych związków chem. (substratów, m.in. w cyklu Krebsa), redukuje się tlen pobierany przez organizm z otoczenia; w wyniku tego procesu powstaje woda i wydziela się energia. Dzięki przenoszeniu wodoru (H⁺ + elektron) nie bezpośrednio na tlen, lecz przez kolejne układy łańcucha oddechowego, energia ta (ok. 220 J na 1 mol wytworzonej wody) wydziela się stopniowo, małymi porcjami; umożliwia to jej zamianę w ok. 40% (w procesach sprzężonej z łańcuchem oddechowym fosforylacji oksydacyjnej) w energię wiązań wysokoenerg. 3 moli kwasu adenozynotrifosforowego (ATP); pozostała część energii zamienia się w ciepło.

Nie całe

31.Budowa sarkomeru. Filamenty cienkie i grube – skład i budowa.

Budowa SARKOMERU.FILAMENTY CIEŃKIE I GRUBE-SKŁAD I BUDOWA- W mięśniu szkieletowym i sercowym występują jednostki kurczliwe - sarkomery. Sarkomer zbudowany jest z filamentów aktynowych i miozynowych, które układają się jeden na drugim, na przemian, przypominając kanapkę:). Gdy do mięśnia dochodzi impuls nerwowy, sarkomer kurczy się zmniejszając swoją objętość. Włókienka aktyny wślizgują się pomiędzy włókienka miozyny, w kierunku środka sarkomeru. FILAMENTY [łac.], białkowe włókienkowate struktury tworzące szkielet komórki; rozróżnia się mikrofilamenty miozyny o średnicy 15 nm (tzw. filamenty grube), aktyny 6–7 nm (tzw. filamenty cienkie), oraz filamenty pośrednie o średnicy 10 nm, dzielone zależnie od rodzaju białka, np. na keratynowe, desminowe, wimentynowe, glejowe oraz neurofilamenty; są ważne w diagnostyce mikroskopowej nowotworów, mogą świadczyć o genezie komórkowej nowotworów

32.Opisz przebieg skurczu mięśni szkieletowych i gładkich. Podobieństwa i różnice.

FAZY SKURCZU MIĘŚNI POPRZECZNIE PRĄŻKOWANYCH- SKURCZ MIĘŚNI GŁADKICH zmiana długości lub napięcia mięśnia, wywierająca siłę mech. na miejsca przyczepu mięśnia lub wokół narządu otoczonego przez mięsień okrężny (np. jamy ustnej); podstawowy element ruchu ; rozróżnia się skurcz mięśnia izotoniczny, gdy zmienia się jego długość przy stałym poziomie napięcia mięśniowego skracający się mięsień powoduje wówczas ruch, oraz skurcz mięśnia izomeryczny, gdy wzrasta napięcie mięśnia przy stałej długości taka sytuacja występuje np. przy odkręcaniu mocno przykręconych śrub, podczas stania, przy trzymaniu ciężarów. Do skurczu dochodzi w wyniku pobudzenia mięśnia przez impulsy nerwowe, powstałe w wyniku pobudzenia ośrodka ruchowego rdzenia kręgowego dla mięśni tułowia i kończyn, lub pnia mózgu dla mięśni obszaru głowy i docierające za pośrednictwem nerwów ruchowych do synapsy nerwowo-mięśniowej (zw. płytką ruchową); powodują one uwolnienie w synapsie przekaźnika acetylocholiny, która otwiera kanały sodowe (kanały jonowe) w błonie komórki mięśniowej, co prowadzi do depolaryzacji błony i powstania potencjału czynnościowego. Jednym ze skutków działania tego potencjału jest uwolnienie jonów wapnia z siateczki endoplazmatycznej komórki. Jony wapnia zapoczątkowują przesuwanie się względem siebie 2 rodzajów białkowych nitek (tzw. filamentów) aktyny i  miozyny, tworzących włókienka (miofibryle); dalszy przebieg skurczu mięśnia wymaga znacznych ilości energii, których źródłem jest kwas adenozynotrifosforowy (ATP)

33.Skurcz mięśnowy – rola acetylocholiny, jonów Na⁺, K⁺, Ca²⁺ oraz białek i enzymów mięśniowych.

1. Potencjał czynnościowy osiąga akson neuronu ruchowego.

2. Potencjał czynnościowy aktywuje kanały wapniowe zależne od napięcia zlokalizowane w błonie komórkowej aksonu co powoduje gwałtowne wnikanie jonów wapnia Ca²⁺ do wnętrza komórki.

3. Pod wpływem kaskady sygnałowej uruchomionej zwiększonym stężeniem wapnia, pęcherzyki zawierająceacetylocholinę łączą się z błoną komórkową uwalniając neurotransmiter do szczeliny złącza nerwowo-mięśniowego.

4. Acetylocholina dyfunduje przez szczelinę, łącząc się na jej drugim końcu z receptorami nikotynowymi, co powoduje otwarcie kanałów sodowych i potasowych zlokalizowanych w błonie komórkowej miocytu. Przewaga jonów sodu powoduje depolaryzację błony komórkowej i powstanie dodatniego potencjału czynnościowego.

5. Pod wpływem potencjału czynnościowego retikulum endoplazmatyczne komórki mięśniowej uwalnia jony wapnia.

6. Jony wapnia łączą się z białkiem troponiną połączoną z aktyną i tropomiozyną. Troponina zmienia konfigurację przestrzenną tropomiozyny, co doprowadza do odsłonięcia miejsc kontaktu znajdujących się na włóknie aktynowym, umożliwiając przyłączenie się miozyny.

7. Główki miozyny po połączeniu z aktyną, pod wpływem ADP przesuwają się, doprowadzając do przemieszczenia się włókienek względem siebie.

8. Główki miozyny pod wpływem ATP odłączają się od aktyny.

9. Etap 7 i 8 powtarzane są cały czas, kiedy obecne są jony wapnia.

10. Wapń jest aktywnie wpompowywany z powrotem do zbiorników retikulum endoplazmatycznego przez tzw. pompę wapniową (Ca/ATP-aza) Tropomiozyna wraca do pierwotnej konfiguracji, blokując miejsca wiązania miozyny na aktynie.

Po śmierci zapas ATP spada do zera. Przestaje funkcjonować pompa wapniowa i w sarkoplazmie utrzymywane jest wysokie stężenie jonów Ca2+. Dochodzi do skurczu pośmiertnego. Dopiero po rozkładzie białek kurczliwych następuje rozluźnienie mięśni i skurcz pośmiertny ustaje.

Acetylocholina, ACh – organiczny związek chemiczny, ester kwasu octowego i choliny.

W organizmach żywych związek ten jest neuromediatorem syntetyzowanym w neuronach cholinergicznych. Prekursorem acetylocholiny jest cholina, która przenika z przestrzeni międzykomórkowej do wnętrza neuronów.

Rola Acetylocholiny: powoduje rozszerzenie naczyń krwionośnych, obniża ciśnienie krwi, zwalnia częstość akcji serca, zmniejsza siłę skurczu mięśnia sercowego, powoduje skurcze mięśni gładkich oskrzeli, jelit i pęcherza moczowego, powoduje zwężenie źrenicy, zwiększenie wydzielania gruczołów, skurcz mięśni prążkowanych (receptory nikotynowe).

Rola jonów sodu. Są gł. Jonami płynów pozakomórkowych, w tym także osocza krwi i pełnią rolę w utrzymaniu ciśnienia osmotycznego. Oprócz tego: prawidłową pobudliwość mięśni, przepuszczalność błon komórkowych, aktywny transport cukrów, aminokwasów i witamin, równowagę kwasowo-zasadową, pośrednio na gosp. Cieplną.

Jony potasu. Gł. Płyn wewnątrzkomórkowy. Rolę: reguluję równowagę kwasowo- zasadową współdziałając z sodem, wpływa na utrzymanie ciśnienia osmotycznego i czynności błony kom., jest efektorem enzymów, np. kinazy pirogronianowej, odgrywa rolę w przemianach energetycznych, biosyntezie białka, bierze udział w przekazywaniu pobudzenia w układzie nerwowym i nerwowo-mięśnowym. Wśród objawów związanych z małym stężeniem potasu należy: osłabienie mięśni, nadpobudliwość, częstoskurcz serca z galopującym rytmem.

Udział jonów wapnia w skurczu mięśniowym- Do skurczu dochodzi w wyniku pobudzenia mięśnia przez impulsy nerwowe, powstałe w wyniku pobudzenia ośrodka ruchowego rdzenia kręgowego dla mięśni tułowia i kończyn, lub pnia mózgu dla mięśni obszaru głowy i docierające za pośrednictwem nerwów ruchowych do synapsy nerwowo-mięśniowej (zw. płytką ruchową); powodują one uwolnienie w synapsie przekaźnika acetylocholiny, która otwiera kanały sodowe (kanały jonowe) w błonie komórki mięśniowej, co prowadzi do depolaryzacji błony i powstania potencjału czynnościowego. Jednym ze skutków działania tego potencjału jest uwolnienie jonów wapnia z siateczki endoplazmatycznej komórki. Jony wapnia zapoczątkowują przesuwanie się względem siebie 2 rodzajów białkowych nitek (tzw. filamentów) aktyny i  miozyny, tworzących włókienka (miofibryle); dalszy przebieg skurczu mięśnia wymaga znacznych ilości energii, których źródłem jest kwas adenozynotrifosforowy (ATP)

34.Typy włókien mięśniowych mięśni poprzecznie prążkowanych (różnice morfologiczne i biochemiczne).

TYPY WŁÓKIEN MIĘŚNIOWYCH-tkanka zbud. z wydłużonych komórek zw. włóknami mięśniowymi, odgrywająca podstawową rolę we wszystkich ruchach dzięki zdolności kurczenia się; u kręgowców rozróżnia się tkankę mięśniową gładką, poprzecznie prążkowaną szkieletową i sercową ( serce); elementem kurczliwym włókien wszystkich rodzajów tkanki mięśniowej są miofibryle; tkanka mięśniowa gładka jest zbud. z włókien wrzecionowatych, jednojądr.; tworzy błony mięśniowe narządów wewn., np. mięśniówkę jelit, macicy; tkankę mięśniową poprzecznie prążkowaną mięśni szkieletowych tworzą długie włókna wielojądr.; włókna czerwone, ciemne, z mniejszą ilością miofibryli, są zdolne do pracy ciągłej (np. mięsień przepony), włókna jasne, z dużą ilością miofibryli do dużego, lecz mniej długotrwałego wysiłku (np. mięśnie kończyn). Metabolizm tkanki mięśniowej przekształca wysokoenerg. wiązania w energię wykorzystywaną do skurczów izotonicznych, którym towarzyszy skrócenie mięśnia, lub do skurczów izometrycznych z niewielkim skróceniem mięśni (np. napięcie mięśni utrzymujących postawę); przesuwanie się wobec siebie włókienek komórek mięśniowych stanowi istotę mechanizmu skurczu (teoria ślizgowa Huxleya); rozrzucone w tkance mięśniowej pojedynczo komórki satelitarne (małe, jednojądrzaste) są źródłem rozrastania się i ewentualnej regeneracji tkanki mięśniowej

35.Drogi resyntezy ATP w mięśniach.

DROGI RESYNTEZY ATP /BEZTLENOWE/1.Fosfagenowy- P w kółku-Kreatyna+ADP _/kinaza kreatynowa/ Kreatyna+ATP ok.25-30 mmol/kg ADP+ADP_/miokinaza/ATP+AMP_Aktywacja glikolizy2.MIOKINAZA3.Glikoliza beztlenowa-Glikogen+3ADP+3Pi_/fosforoliza, glikoliza/3 ATP+2 Mleczan+H/+/

36.Pojęcie progu przemian beztlenowych.

giugoui

37.Fosfokreatyna i kreatyna – budowa, synteza i rozkład, udział w skurczu mięśniowym.

Fosfokreatyna (ATC: C 01 EB 06) – związek gromadzący energię w wiązaniach wysokoenergetycznych, występujący w tkance mięśniowej. Bierze udział w syntezie ATP, przekształcając się pod wpływem kinazy kreatynowej w kreatynę. Stosowany jest jako lek w chorobach serca. Od dawna uważano, że fosfokreatyna stanowi najważniejsze źródło energii w początkowej fazie wysiłku o maksymalnej intensywności. Fosfokreatyna jest głównym i jedynym substratem energetycznym do resyntezy ATP podczas pierwszych 10 sekund wysiłku o maksymalnej intensywności.

Kreatyna kwas β-metyloguanidynooctowy - organiczny związek chemiczny, tworzy się w trakcie przemiany materii, występuje głównie w mięśniach. Ulega fosforylacji przy użyciu enzymu kinazy kreatynowej przechodząc w fosfokreatynę. Służy do magazynowania i uwalniania energii niezbędnej do wielu procesów chemicznych zachodzących w komórkach, w tym do syntezy białek mięśniowych. Podwyższenie jej poziomu w organizmie jest wykorzystywane do badania zdolności filtracyjnych nerek. Kreatyna jest stałym składnikiem tkanki mięśniowej i odgrywa zasadniczą rolę w przemianach chemicznych powodujących skurcz mięśniowy. Kreatyna powstaje w organizmie człowieka z glicyną (kwas aminooctowy). Glicyna reaguje w ustroju z argininą i wobec enzymu fermentu transaminacyjnego zamienia się na kwas guanidynooctowy czyli glukocyjaminę, z argininy tworzy się wówczas ornityna (która stymuluje wydzielanie hormonu wzrostu). Z glukocyjaminy w ustroju powstaje kreatyna. Wytworzona kreatyna łączy się w tkankach z kwasem fosforowym tworząc kwas kreatynofosforowy (fosfagen) niezbędny do procesów życiowych w tkankach zwierzęcych. Preparaty kreatynowe są uważane za najlepsze legalne środki anaboliczne stosowane przez osoby uprawiające sporty siłowe, gdyż dają bardzo duże przyrosty beztłuszczowej masy mięśniowej w relatywnie krótkim czasie. Ze względu na udział kreatyny w metabolizmie wysiłku fizycznego, preparaty te również wydatnie poprawiają siłę i wytrzymałość sportowców. Z powodu tych właściwości są powszechnie i wielokrotnie stosowane przez sportowców wyczynowych i amatorskich

38.Funkcje nukleotydów- przykłady

uzupełnic

39.ATP – budowa, znaczenie. Procesy produkcji i zużycia. Homeostaza ATP

PROCES PRODFUKCJI I ZUŻYCIA ATP-ATP-ADENOZYNOTRIFOSOROWY KWAS, PRODUKCJA I ZUŻYCIE- nukleotyd, połączenie kwasu adenozynodifosforowego z resztą kwasu fosforowego wiązaniem wysokoenerg.; w organizmie powstaje gł. w wyniku fosforylacji kwasu adenozynodifosforowego (ADP), przy czym en dostarczają gł. procesy oddychania komórkowego i  fotosyntezy (fotofosforylacja); odszczepienie od ATP reszt kwasu fosforowego (z wytworzeniem ADP lub AMP) wyzwala energię zmagazynowaną w wiązaniach wysokoenerg. wykorzystywaną np. przy pracy mięś lub do zapoczątkow.Jeden z wazn nukleotyd pochod adenozyny, pełni funkcję równoważ energet

giugougou

40.Reakcja katalizowana przez miokinazę. Rola AMP. Dezaminacja AMP.

ADP+ADPAMP+ATP (reakcja przez miokinaze).

41.NAD⁺ i FAD – budowa, znaczenie, udział w reakcjach.

FAD – utleniona forma FADH2 – di nukleotyd falwinowo- adeninowy przenośnik atomów wodoru, czyli elektronów i jonów H+. Budowa: adenina- ryboza- fosforan- fosforan- rybitol- flawina.

NAD+ - di nukleotyd nikotynamido- adeninowy – utleniona forma NADH, przenośnik atomów wodoru, czyli elektronów i jonów H+. Budowa: adenina- ryboza- fosforan- fosforan- ryboza- amid kwasu nikotynowego.

42.Zmiany procentowego składu włókien mięśniowych w zależności od uprawianej konkurencji sportowej.