Białka proste - proteiny

Do białek prostych zaliczamy te, które hydrolizując dają jedynie aminokwasy. Białka proste dzielimy:

• protaminy -posiadaja masę cząsteczkową (1000 - 80000) o przewadze zasadowych aminokwasów. Ptotaminy z kwasami dezoksyrybonukleinowymi tworzą połączenia zwane nukleoproteidami

• albuminy - białka zwierzęce i roślinne. W skład albumin wchodzą wszystkie aminokwasy; dobrze rozpuszczają się w wodzie. Spotykamy je w białku jaja kurzego, w osoczu krwi i mleku.

• globuliny - szeroko rozpowszechnione białko w świecie roslinnym i zwierzęcym. Spotykane są w osoczu krwi, mleku i białku jaja kurzego

• histony - występują w jądrze komórkowym. Bogate w histony są gruczoły grasicy

• prolaminy - białka roślinne, nierozpuszczalne w wodzie. Są składnikiem mąki. Prolaminy zawierają dużo kwasu glutaminowego

• gluteliny - podobne do prolamin

• keratyny - należą do nich przede wszystkim białka tkanki łącznej tworów zrogowaciałych (paznokcie, pióra i włosy)

Białka złożone - proteidy

Są to białka, w których część białkowa związana jest ze składnikiem prostetycznym. Białka złożone hydrolizują na aminokwasy, kwasy, cukry, barwniki, witaminy, itp. Do białek złożonych zaliczamy:

• nukleoproteidy - są podstawową masą komórki i wchodzi w skład protoplazmy.

• chromoproteidy - białka posiadające jako grupę prostetyczną substancję barwną. Do tej grupy należy hemoglobina - substancja barwna czerwonych ciałek krwi.

• metaloproteidy - białka zawierające w części niebiałkowej grupę prostetyczną składającą się z metali, które jednak nie wchodzą w skład substancji barwnej. Do tych białek należy ferrytyna, zawierająca około 20% żelaza, które następnie dostarcza dla syntezy hemoglobiny

• fosfoproteidy - zawieraja kwas fosforowy związany z białkiem w postaci estru. Fosfoproteidami są: kazeina mleka, witelina żółtka jaj.

• glikoproteidy - białka zawierające w grupie prostetycznej cukrowce

• lipoproteidy - białka, które w grupie prostetycznej zawierają lipidy. spotykane są w osoczu krwi, żółtku jaja kurzego.

Glicyna

Aminokwasy i ich reakcje chemiczne

Z tablicy wynika, że wszystkie aminokwasy są kwasami (alfa)-aminokarboksylowymi; w dwóch przypadkach (proliny i hydroksyproliny) grupa aminowa wchodzi w skład pierścienia pirolidynowego.
Ta wspólna cecha wyznacza zbiór wspólnych właściwości chemicznych aminokwasów. Jedną z tych właściwości jest zdolność do łączenia się w długie łańcuchy poliamidowe, z których składa się białko.
Stwierdzono, że chociaż aminokwasy przedstawia się jako związki o wzorze H₂NCHRCOOH zawierające w cząsteczce grupę aminową i grupę karboksylową, to niektóre ich właściwości zarówno fizyczne jak i chemiczne, nie są zgodne z taką strukturą.

• aminokwasy, w przeciwieństwie do amin i kwasów karboksylowych, są nielotnymi krystalicznymi ciałami stałymi, które topią się z rozkładem w dość wysokiej temperaturze

• aminokwasy są nierozpuszczalne w niepolarnych rozpuszczalnikach, takich jak eter naftowy, benzen czy eter dietylowy. W wodzie rozpuszczaja się dobrze.

• wodne roztwory aminokwasów zachowują się podobnie jak roztwory substancji o dużym momencie dipolowym

Wszystkie te właściwości aminokwasy zawdzięczają istnieniu jonu obojnaczego.

Właściwości fizyczne - temperatura topnienia, duży moment dipolowy - są właśnie takie , jakich można oczekiwać w przypadku soli tego typu.
Pod wpływem pola elektrycznego cząsteczki takie nie wędrują do elektrod, czyli zachowują się obojętnie.
Wartość pH, przy której aminokwasy w polu elektrycznym do żadnej z elektrod nie wędrują nazywa się punktem izoelektrycznym albo izojonowym.
Przy dodawaniu jonów wodorowych (kwasu) grupa ujemna przyjmuje protony (jony wodorowe) i ulega rozładowaniu. Cząsteczka zatem przyjmuje ładunek dodatni który zlokalizowany jest przy grupie -NH₃⁺. W tej sytuacji odczyn roztworu zmienia się na kwaśny i aminokwas wędruje w polu elektrycznym do katody, podobnie jak czynią to kationy.
Przy dodawaniu jonów wodorotlenowych OH^- (z zasady) do roztworu aminokwasu znajdującego się w punkcie izoelektrycznym, ulega dysocjacji proton (jon H⁺) znajdujący się przy azocie grupy NH₃⁺, który z jonem OH^- tworzy cząsteczki wody. Cząsteczka aminokwasu w takiej sytuacji przyjmuje ładunek ujemny i w polu elektrycznym zachowuje się jak anion.
Można przyjąć, że aminokwas w punkcie izoelektrycznym zachowuje się podobnie jak amfoter, ponieważ reaguje zarówno z kwasami jak i zasadami.
W aminokwasach podobnie jak i w cukrach występuje zjawisko izomerii optycznej i strukturalnej. Przez analogię do cukrów należy spodziewać się wśród aminokwasów odmian L i D oraz (+) i (-).
Jest to spowodowane obecnością w cząsteczkach aminokwasów centr chiralnych (z wyjatkiem glicyny). Każdy aminokwas z wyjatkiem glicyny może istnieć w tego rodzaju odmianach izomerycznych, różniących się rozmieszczeniem w przestrzeni czterech podstawników związanych z atomem węgla (alfa).
Najbardziej zadziwiającym faktem jest to, że tylko jeden z enencjomerów każdego aminokwasu występuje w białkach roślinnych i zwierzęcych i że konfiguracja tego enancjomeru jest taka sama dla wszystkich aminokwasów. Tym enencjomerem jest zawsze odmiana L. Zatem białka po hydrolizie dają zawsze (alfa)-aminokwasy odmiany L.
Zjawisko to jest tym ciekawsze, że nie udało się dotychczas wyjśnić, dlaczego organizmy żywe budują wyłącznie cząsteczki (alfa),L-aminokwasów.

Struktura białek

Strukturę białek najczęściej rozpatruje się w czterech aspektach, tj.

• struktury pierwszorzędowej - określa, w jaki sposób atomy w cząsteczkach białka są z sobą połączone wiązaniami kowalencyjnymi, czyli jak tworzą się łańcuchy. Inaczej struktura pierwszorzędowa określa kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym.

• struktury drugorzędowej - określa, w jaki sposób utworzone łańcuchy są ułożone w przestrzeni, czyli jakie formy przestrzenne (spirale, arkusze albo kule) tworzą one za pomoca wiązań wodorowych, łączących różne łańcuchy lub różne części tego samego łańcucha

• struktura trzeciorzędowa - określa najbardziej korzystne uporządkowanie przestrzenne poszczególnych części cząsteczki białka z punktu widzenia energetycznego; zależy od oddziaływań między łańcuchami bocznymi jednej lub większej liczby makrocząsteczek.

• struktura czwartorzędowa - określa sposób przestrzennego powiązania kilku cząsteczek w jedną złożoną strukturę białka.