kol z biochemii

1.Dysocjacja elektrolityczna – inaczej zwana jonową. Jest to rozpad cząsteczek wody na jony pod wpływem wody. Dysocjacji elektrolitycznej ulegają cząsteczki związku o wiązaniu jonowym lub atomowym spolaryzowanym.

2.Wielostopniowa dysocjacja kwasu fosforanowego V

H3PO4-->H2PO4- +H+
H2PO4--->H++HPO42-
HPO42--->H++PO43-

3. Skala pH – ilościowa skala kwasowości i zasadowości roztworów wodnych związków chemicznych. Skala ta jest oparta naaktywności jonów hydroniowych [H3O+] w roztworach wodnych.

Tradycyjnie pH definiuje się jako:

pH = -log10[H3O+]

4. Denaturacja - pozbawienie substancji jej naturalnych właściwości
*(w razie „w”) Denaturacja białka – zmiany w IIIII- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej przy zachowaniu sekwencji aminokwasów.

Denaturacje białka powodują czynniki:
-fizyczne:temperatura,wysychanie,ultradźwięki,promieniowanie
-chemiczne:kwasy,zasady,jony metali ciężkich,aceton

*Czynniki denaturujące:
-wysoka temperatura
-silne kwasy i zasady
-metale ciężkie
-zmiany pH
-sole metali ciężkich
-czynniki mechaniczne
-promieniowanie

5.Bufory we krwi
najważniejszymi buforowymi układami krwi są bufory:

6. Cząsteczka hemoglobiny jest tetramerem złożonym z dwóch par białkowych podjednostek. Podjednostki oznaczone są najczęściej literami greckiego alfabetu (np. α,β,γ,δ).

* Podjednostki nie są związane kowalencyjnie. Każda podjednostka zawiera jako grupę prostetyczną (niebiałkową) cząsteczkę hemu. Cząsteczka hemu zawiera położony centralnie atom żelaza (Fe2+) umożliwiający jej wiązanie cząsteczek tlenu (O2). Jedna cząsteczka hemoglobiny może przyłączyć od jednej do czterech cząsteczek tlenu, co powoduje że hemoglobina może występować albo w stanie "odtlenowanym" (deoxyHb) lub w różnym stopniu "utlenowania" (oxyHb). Hem nadaje białku (i krwi) czerwony kolor.

Konformacja łańcuchów α i β ludzkiej hemoglobiny wykazuje podobieństwa do cząsteczki mioglobiny.

7. Białka złożone (proteidy) - związki białkowe zawierające w swojej strukturze oprócz podstawowego łańcucha białkowego (białko proste) także inne grupy, tzw. grupy prostetyczne.

Wyróżniamy:

8. Allosteria – (allos - inny; steros – przestrzeń) – zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (np. enzymów do substratówlub białek przenośnikowych do ich ładunku), przez zmianę struktury przestrzennej. Efekty allosteryczne odgrywają istotna rolę w regulacji aktywności enzymatycznej.
Właściwości allosteryczne hemoglobiny: forma tetrameru powoduje, że hemoglobina ma właściwości allosteryczne- wiązanie tlenu jest kooperatywne; wiązanie tlenu z jedną podjednostką ułatwia jego wiązanie przez kolejne podjednostki.

9. Według teorii kwasów i zasad Brønsteda-Lowry’ego, kwas to każdy związek chemiczny, który w warunkach danej reakcji jest donorem, czyli inaczej dostarczycielem jonu wodorowego H+.

Z drugiej strony zasada to każdy związek chemiczny, który może być akceptorem, czyli inaczej przyjmującym jon wodorowy. W reakcji kwasu i zasady Brønsteda-Lowry’ego powstaje nowy kwas i nowa zasada. Np. w reakcji:

HA + B ⇌ A + HB+

Związek HA jest kwasem a związek B zasadą. Jon A jest nową zasadą, a HB+ nowym kwasem.

Przykład reakcji:

H2O + NH3 ⇌ OH + NH+4

Związki chemiczne (z wyjątkiem niektórych bardzo mocnych zasad i kwasów) mogą w zależności od warunków pełnić rolę kwasu lub zasady.

10.Prawo Bohra

1. W atomie istnieją takie orbity, na których poruszające się elektrony nie promieniują energii - orbity te nazwał stacjonarnymi.

2. Każda emisja lub też absorpcja energii promieniowania odpowiada przejściu elektronu pomiędzy dwoma orbitami stacjonarnymi. Promieniowanie emitowane w czasie takiego przejścia jest jednorodne i jego częstość określona jest wzorem: 

       

gdzie h - stała Plancka, En i El energie układu w obu stanach stacjonarnych.

3. Prawa mechaniki opisują równowagę dynamiczną elektronów w stanach stacjonarnych, ale nie stosują się do przechodzenia elektronu pomiędzy dwoma takimi stanami.


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
zagadnienia kol I 2012-2013, Studia, UR OŚ, semestr III, biochemia
Enzymy - kol 7 (9), UR, Biochemia, biochemia semestr 2, biochemia semestr 2
KOL. III, niezbędnik rolnika 2 lepszy, biochemia, biochemia22
biochemia+kol+2, zootechnika, biochemia
Tematy kol 3, materiały farmacja, Materiały 3 rok, Od Ani, biochemia, biochemia
zagadnienia do kol. fizjoterapia bsw, Przedmioty semestr I, Biochemia, 20 listopad
Kol-3-egz, biochemia
Biochemia kol 1
biochemia kol 2
zagadnienia kol I 2012-2013, Studia, UR OŚ, semestr III, biochemia
11 BIOCHEMIA horyzontalny transfer genów
Biochemia z biofizyką Seminarium 2
Podstawy biochemii
08 BIOCHEMIA mechanizmy adaptac mikroor ANG 2id 7389 ppt

więcej podobnych podstron