BIOCHEMIA WYKŁAD I 26.09.2014r

Aminokwasy i białka.

Biochemia jest nauka zajmującą sie przemianami chemicznymi żywych organizmów. Pod pojęciem metabolizm rozumiemy anabolizm i katabolizm.

Anabolizm - są to przemiany, w których ze związków prostych powstają związki bardziej złożone o wyższych masach cząsteczkowych. W przemianach tych musi być dostarczana energia z zewnątrz.

W przemianach katabolitycznych związki o budowie bardziej złożonej rozkładane są do związków prostszych. W procesach tych uwalniana jest energia. Wśród podstawowych makrocząsteczek biorących udział w katabolizmie SA białka, cukrowce, tłuszczowce i kwasy nukleinowe. Najważniejsza wśród nich rolę pełnią białka, bo są tam wszystkie enzymy.

Białka zbudowane są z aminokwasów (przede wszystkim).

Aminokwasy, jako podstawowy element budulcowy białek są aminowymi pochodnymi kwasu jedno lub dwukarboksylowych. Aminokwasy dzielimy według różnych kryteriów. Jednym z nich jest w oparciu o pełnioną funkcję. Dzielimy je na aminokwasy białkowe, czyli wchodzące w skład białek i niebiałkowe, niewchodzące w skład białek.

Aminokwasy białkowe posiadają kilka podstawowych cech:

A) grupa aminowa jest w pozycji alfa

B) aminokwasy te zawsze przynależą do szeregu L tzn. ze grupa aminowa jest po lewej stronie. W organizmach występują D aminokwasy, ale nie tworzą (białek?! ...)

C) aminokwasy posiadają rodniki, które mogą mieć charakter pierścieni lub łańcuchów. Pierścienie mogą być cykliczne i heterocykliczne. Łańcuchy proste lub rozgałęzione.

D) wszystkie aminokwasy białkowe występują w formie jądrowej: kation, anion lub forma obojnacza

E) nazwy aminokwasów mogą być potoczne lub systematyczne. Najczęściej potoczne: glicyna.

Nazwy potoczne zostały ustanowione przez ich odkrywców. Mogą pochodzić od nazwy surowca, w którym znaleziono np. tyrozynę.

Każdy aminokwas charakteryzuje się określonym punktem izoelektrycznym pI.

pI jest to taka wartość pH środowiska, przy którym dany aminokwas występuje w formie obojnaczej. A forma anionowa i kationowa są w mniejszości i równowadze. Wypadkowy lub całkowity ładunek wynosi 0. Wartość pI zależy od:

-wartości stałej dysocjacji grup funkcyjnych obecnych w aminokwasie.

Przykładem aminokwasów niebiałkowych są: alfa armityna, L cytrolina, beta alanina, kwas grammaaminomasłowy. Pierwsze z nich są produktami cyklu mocznikowego.

Aminokwasy dzielimy na egzogenne i endogenne:

Egzogenne to takie, które nie mogą być wytworzone przez dany organizm zwierzęcy, muszą być dostarczone przez pokarm. Endogenne to takie, które wytwarzane są przez organizm.

Wśród egzogennych u człowieka wyróżniamy:

A) aminokwasy o rodniku rozgałęzionym: leucyna, izoleucyna, walina

B) aminokwasy aromatyczne: fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan

C) pochodne kwasu alfa 2 amino 3 fenylopropionowego (metionina, treonina, lizyna)

Podział aminokwasów może być też oparty na właściwościach fizyko-chemicznych rodników.

Podział:

-aminokwasy o niepolarnym rodniku wykazujące właściwości hydrofobowe (przykłady: ......?)

-aminokwasy z rodnikiem polarnym, lecz niezjonizowanym lub w niewielkim stopniu zjonizowanym: cysteina, tyrozyna, metionina

-aminokwasy kwaśne oraz ich aminy: kwas asparginowy, kw. glutaminowy, aspergina

-aminokwasy zasadowe: arginina, histydyna, lizyna.

PEPTYDY

Peptydy są to związki zbudowane, z co najmniej 2 aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniem peptydowym. Nazwy peptydów tworzymy w ten sposób, że do każdego kolejnego dołączonego aminokwasu dodajemy końcówkę ilo,ylo, a ostatni aminokwas zatrzymuje swoją nazwę. Peptydy dzielimy na będące produktami hydrolizy białek oraz peptydy naturalne. Peptydy naturalne są to takie, które powstają na innej drodze niż białka, w swoich specyficznych szlakach. Występują w dużych ilościach pełniąc szereg funkcji: hormonów, lub związku redukującego redox.

Przykłady: glutapion-tripeptyd-gammagrutamylyno-cysteilynoglica.

Grammagrutamylo pierwszy aminokwas tego peptydu oddelegowuje dodatkowe grupy karboksylowe do innego peptydu, podczas gdy w białku zawsze do wiązania peptydowego bierze udział grupa karboksylowa sąsiadująca z węglem w pozycji alfa.

Drugi przykład: wazopresyna- hormon wytwarzany przez tylny płat przyssawki mózgowe. Podobnie wytwarzana jest oksytocyna. Są zbudowane z 9 aminokwasów.

Oksytocyna odpowiedzialna jest za wywoływanie skurczy mięśniówki gładkiej podczas porodu- TO JUSTA MUSISZ CHYBA WIEDZIEC HAHAHA :*:*

Wazopresyna powoduje skurcze mięśniówki gładkiej regulując ciśnienie.

BIAŁKA mogą być zbudowane wyłącznie z aminokwasów i nazywamy je białkami prostymi. Natomiast białka, które zawierają inne składniki nazywamy białkami złożonymi.

Wśród najważniejszych grup białek prostych wyróżniamy: protaminy, histony, albuminy, globuliny, prolaminy i skleroproteiny.

Wśród białek złożonych wyróżniamy: fosfoproteiny, glikoproteiny, lifoproteiny, hromoproteiny, metaloproteiny i nukleoproteiny (ps. może tu być błąd w nazwie:()

Albuminy są to białka bardzo dobrze rozpuszczalne w wodzie, białko o optymalnym składzie aminokwasów, czyli mają właściwy stosunek aminokwasów egzo- do endogennych. Pełnią szereg ważnych funkcji, niektóre są enzymami, hormonami, substancjami transportującymi metabolity: albumina jaja kurzego, surowicy krwi, mleka.

Globuliny są to najliczniejsze białka. Wśród nich jest wiele enzymów, gorzej rozpuszczalnych w wodzie za to lepiej w roztworach soli. Zawierają dużo aminokwasów egzogennych. Wśród nich są ciała odpornościowe grammaglobuliny, globuliny mleka, jaj ptasich, roślin strączkowych.

Prolaminy występują głownie w ziarniakach zbóż, stanowią podstawowa masę glutenu. Są to głownie białka kwaśne, mają dużą zawartość kwasu asparginowego. Są to

Białka nierozpuszczalne w wodzie, najłatwiej rozpuszczają sie w etanolu 70-80 procentowym %. Białka o wysokich masach cząsteczkowych.

Ważną cechą białek spożywanych przez człowieka jest ich wartość odżywcza. Jest ona inaczej określana dla dzieci a inaczej dla dorosłych.

U niemowląt od 40 do 50 egzogennych aminokwasów, u dorosłego 15-17 a u dzieci około 30 %.

Białka złożone fosfoproteiny SA to białka, które w swoim składzie oprócz aminokwasów mają resztki kwasu fosforowego estrowo połączonego z gr. OH seryny lub treoniny. Są to białka najmniej rozpowszechnione, ale pełnia bardzo ważne funkcje u młodych organizmów. Są źródłem fosforu i białka, przy budowie tkanki kostnej: kazeina mleka, Wietlina i fosfityna żółtka jajka. Glikoproteiny oprócz aminokwasów mają cukry lub ich pochodne. Licznie występują we krwi i różnych śluzach. One decydują o grupie krwi. Wśród nich jest wiele hormonów i enzymów. One chronią przed zamarzaniem osocza krwi.

Lipoproteiny są to rożne polaczenia białek z fosfolipidami, kwasami tłuszczowymi lub cholesterolem. Dużo występuje w tkance nerwowej zwłaszcza mózgu i żółtkach jaj, gdzie lipoproteina może zawierać 23% lipidów? Są składnikami błon komórkowych, również składem osocza.

Wazopoproteiny- wspólna cecha tych białek jest obecność barwnego nie aminokwasowego składnika.

Grupy: hemoproteiny ->barwa czerwona, flawoproteiny-> żółta, kautenoprosteiny -> pomarańczowa (karoteny), te białka transportują tlen (hemoglobina), leghemoglobina bierze udział w wiązaniach azotu atmosferycznego.

Metaloproteiny- rożne metale np. ferdycyna ma żelazo, reduktaza azotanowa ma molibden, oksydazy mają miedź.

Nukleoproteiny- polaczenia białkowe z kwasami nukleinowymi. Pełnia funkcje: robosomy, budowa wirusów roślinnych.

Białka dzielimy na podstawie kształtu cząsteczki na białka fibrylarne i globularne.

Fibryle mają kształt wydłużony, pełnią funkcję strukturalne, odporne na działania mechaniczne, dobrze rozpuszczalne w wodzie, wrażliwe na wysoką temperaturę. Wśród nich są enzymy i wiele białek biorących udział w przemianach.

Białka o budowie II, III i IV rzędowej.

II rzędowa struktura białka- jest to przestrzenne ułożenie pojedynczego łańcucha polipeptydowego, w postaci alfa helisy lub w postaci struktury, harmonijka, która potocznie nazywamy strukturą beta. Białka mogą występować w strukturze mieszanej alfa helisy w części cząsteczkowej jak i struktury beta kolejnej części cząsteczki. MStruktura II rzędowa utrzymuje wiązania wodorowe.

Struktura III rzędowa jest to przestrzenne ułożenie alfa helisy lub struktury beta w formie kulistej dotyczy pojedynczego łańcucha polipeptydowego. Utrzymują ją wiązania wodorowo-jonowe, dwusiarczkowe i oddziaływania hydrofobowe. Strukturę tę wykazują wszystkie enzymy.

Struktura IV rzędowa jest to sposób połączenia jedną funkcjonalną całość kilku łańcuchów polipeptydowych. Strukturę tę utrzymują wiązania wodorowe, jonowe, dwusiarczkowe.

Przykłady: hemoglobina zbudowana jest z 4 podjednostek kolagen z trzech łańcuchów.

Wiązania wodorowe- tworzą się między dwoma elektroujemnymi atomami- atom azotu i tlenu, tlen i tlen, azot-azot. Wiązania te tworzą się w (...?) Przyciąganie atomami wodorowymi przez te dwa elektroujemne atomy. Są to słabe wiązania, lecz jest ich bardzo dużo. W białkach miedzy, CO jedno wiązanie peptydowe, a gr. NH innego wiązania.

Wiązania janowe nazywam solnymi powstają miedzy przeciwnie naładowanymi grupami funkcyjnymi tzn. jest miedzy dodatnia NH3+ lizyny lub argininy NH2+, a grupa COO- (minus na górze) kwasu asparaginowego lub glutaminowego. Są to wiązania nieco silniejsze od wodorowych.

Dwusiarczkowe są to wiązania kowalencyjne powstające w wyniku odwodorowywania dwóch grup SH obecnych u cystein.

Hydrofobowe występują w białkach zawierające duże ilości aminokwasów rozgałęzionych. Rodniki te unikając wody mają wpływ na strukturę przestrzenną.

FUNKCJE BIALEK:

1. Funkcja katalityczna np. pepsyna, alfa amylaza, lipaza

2. Transportująca np. hemoglobina (tlen)

3. Zapasowa np. amina, globuliny jaja kurzego, prolamina zbóż

4. Ochronna np. gammaglobuliny, ciała odpornościowe

5. Jako białka odpowiedzialne za skurcz mięśni?

Białkiem odgrywającym ważną funkcję w żywieniu człowieka odgrywa kazeina. Jest jednym z białek mleka, którego zawartość dosięga 2, 5 % stanowi 70 % białek mleka krowiego.

Występuje w trzech formach alfa, beta, kappa. Frakcje te różnią sie składem chemicznym i właściwościami. Te wszystkie 3 formy z CH dwa plus mogą łączyć sie ze sobą tworząc micele koloidowe. W miceli przeważają znacznie grupy kwasowe pochodzące od aminokwasów kwasach oraz reszt kwasu fosforowego. Każda micela zachowuje się jak kwas tworząc sól z jonami wapnia. W mleku 97 % kazein występuje w formie kulistych miceli od 200 do 300 nm. W każdej miceli 25-30 cząsteczek alfa beta i kappa kazeiny.

Micela jest kompleksem fosfo i kazeinowapniowych ....... Micele występuja w firmie zawiesiny rozprowadzanej w całości objętości mleka. Wprowadzając kwas podczas kwaszenia mleka następuje rozerwanie łańcuchów wodorowych, co w konsekwencji prowadzi do twarogu.