Enzymy to biokatalizatory obniżającą energię aktywacji, a przez to umożliwiające lub ułatwiające zachodzenie reakcji chemicznych w organizmie.

pod względem chemicznym enzymy są białkami prostymi lub złożonymi (holoenzym). holoenzymy zawierają obok części białkowej (apoenzymu) inną cząsteczkę (kofkator), która może być na stałe związana z białkiem (grupa prostetyczna) lub może oddysocjowywać i łączyć się z innymi enzymami (koenzym)

Rodzaj kofaktora , jakim często są witaminy wpływa na rodzaj reakcji chemicznej katalizowanej przez dany enzym

mechanizm działania enzymów polega na ląc Zeniu się specyficznego miejsca w jego cząsteczce tzw. centrum aktywnego z substratem co prowadzi do powstania nietrwałego kompleksu enzym-substrat, w obrębie którego dochodzi do przegrupowań elektronów w substracie i jego p[przekształcenia się w produkt zgodnie z równaniem:

E+S <-> ES <-> E+P

Po utworzeniu produktu enzymy są nadal aktywne i mogą przeprowadzać następne reakcje. Większość enzymów wykazuje dużą specyficzność w stosunku do substratu, wynikającą z charakterystycznej i właściwej tylko dla danego enzymu organ8izacji przestrzennej centrum aktywnego.

Obniżając energię aktywacji enzymy przyspieszają osiągnięcie stanu równowagi reakcji.

Aktywność zależy głównie od temperatury, pH środowiska, stężeń molowych substratów, produktów oraz ilości danego enzymu

przy stałym stężeniu substratu szybkość katalizowanej reakcji rośnie wprost proporcjonalnie do stężenia enzymu, natomiast przy stałym stężeniu enzymu i wzrastającym stężeniu substratu szybkość reakcji osiąga wartość max. w związku z wysyceniem przez substrat wszystkich dostępnych cząst. enzymu.

STAŁA MICHAELISA – stężenie substratu przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę szybkości maksymalnej.

$$K_{m} = \frac{C(S)}{2V_{\max}}\ $$

Stała ta odzwierciedla powinowactwo enzymu do danego substratu. ponieważ maksymalna szybkość reakcji enzymatycznej osiągana jest gdy enzym jest w całości wysycony substratem, przy wartości Km tylko połowa ogólnej ilości enzymu występuje w postaci kompleksu enzym-substrat, natomiast druga połowa w stanie wolnym w rezultacie duża wartość stałej Michaelisa oznacza, że konieczne jest stosunkowo wysokie stężenie substratu by uzyskać częściowe wysycenie enzymu.

Z kolei niska wartość Km wskazuje na duże powiązanie enzymu z substratem i dużą szybkość reakcji. Stała Michaelisa nie znajduje zastosowania do charakterystyki reakcji enzymatycznych, którym towarzyszy inhibicja przez substrat, inhibicja przez produkt oraz regulacja allosteryczna.

Holoenzym – cząsteczka enzymu będącego białkiem złożonym. Składa się z części białkowej – apoenzymu i części niebiałkowej – kofaktora.

Kofaktor – związki chemiczne, które są potrzebne enzymom do katalizowania konkretnych reakcji chemicznych. Niektóre kofaktory to związki nieorganiczne, takie jak atomy metali; Zn, Fe, Cu w odpowiednich formach. inne jak np. większość witamin, to związki organiczne, znane jako koenzymy

Grupa prostetyczna – niebiałkowy składnik, który po połączeniu z białkiem tworzy funkcjonalny kompleks. funkcję grupy prostetycznej mogą pełnić różne związki organiczne np. cukry, lipidy i substancje nieorganiczne np. jony metali, hem. Niebiałkowa część enzymu decyduje o charakterze przeprowadzanej reakcji enzymatycznej. Grupa prostetyczna jest trwale związana z białkiem enzymatycznym a jej odłączenie powoduje utratę właściwości katalitycznych enzymu.

Działanie koenzymów – niektóre enzymy nie są zdolne do bezpośredniego przyłączenia substratu, którego reakcję katalizują. Wówczas enzym wprzęga do pomocy dodatkowo koenzym jako łącznik w wiązaniu substratu lub substratów z centrum aktywnym enzymu. Najpierw jeden substrat łączy się z koenzymem, tworząc kompleks koenzym- substrat następnie ten kompleks łączy się z drugim substratem i powstaje kompleks który dostarcza produktów i uwalnia koenzym.

centrum aktywne – stanowi grupa aminokwasów które leżą blisko siebie w trójwymiarowej cząsteczce, część cząsteczki bezpośrednio zaangażowana w reakcję chemiczną. może być odsłonięte lub zakryte. powstaje w określonych miejscach łańcuchów aminokwasu, blisko powierzchni cząsteczki enzymu.

modele tłumaczące proces tworzenia kompleksu enzym-substrat:

1. model zamka i klucza – zarówno enzymy jak i substraty są do siebie geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie pasują jeden do drugiego, Moden ten wyjaśnia specyficzność enzymow, ale nie wyjaśnia w jaki sposób stabilizowany jest stan przejściowy podczas reakcje enzymatycznej

2. model indukowanego dopasowania – model opierający się na dopasowaniu kształtu enzymu do substratu, poza tym enzym może zniekształcać substrat wymuszając w nim konformację podobną do stanu przejściowego, przykładem może być związanie glukozy i heksokinaz