Opracowanie terminów z sylabusa I
Mikrotubule – są pustymi rurkami, nadają komórce kształt, tworzą wrzeciono kariokinetyczne, tworzą wewnątrzkomórkowy szlak po którym przemieszczają się białka motoryczne, należą do nich np. rzęski, wici
Mikrofilamenty – filamenty aktynowe odpowiedzialne za ruch cytoplazmy, zmianę kształtu komórki oraz jej ruch pełzakowaty, utworzone przez dwa łańcuchy aktyny
Aktyna F – forma włókienkowa (fibrylarna) Mg2+
Aktyna G – forma globularna
ABPs - białka wiążące aktynę (actin-binding proteins) – dodatkowe białkowe składniki mikrofilamentów, kontrolują proporcje między aktyną F i G oraz składanie mikrofilamentów, np. tropomiozyna, miozyna, spektryna
Tubulina α i β – są to składniki dimeru, który buduje mikrotubule, zawsze występuje koniec plus mikrotubuli, który się wydłuża
Tubulina γ – zlokalizowana w centrosomach, stanowi miejsce do dobudowywania kolejnych cząsteczek mikrotubul
MAPs – białka towarzyszące mikrotubulom (microtubule-associated proteins) – dzieli się na grupę MAPs motoryczne i MAPs strukturalne, strukturalne uczestniczą w regulacji polimeryzacji mikrotubul i łączą je z innymi składnikami cytoszkieletu, motoryczne (np. dyneina, kinezyna) wykorzystują energię z ATP w celu poruszania się
Tektyny – białka będące niezbędnym składnikiem mikrotubul, ich obecność jest wymagana do wytworzenia ciałka podstawowego mikrotubul
Ciałka podstawowe – mają układ mikrotubul taki sam jak centriole 9*3, jest to centrum organizacyjne wici czy rzęsek
Lizosom pierwotny – powstaje z pączkujących błon aparatu Golgiego, zawierają enzymy hydrolityczne powstałe w ziarnistej SŚ do których dołączane są cukry
Lizosom wtórny – fuzja pęcherzyka (zawierającego bakterię lub innego intruza) otoczonego fragmentem błony z lizosomem pierwotnym, doprowadza to do trawienia materiału na prostsze związki
Model Davsona-Daniellego 1935 r. – błona przypomina kanapkę dwuwarstwa lipidowa jest włożona pomiędzy warstwy białek
Model półpłynnej mozaiki 1972 r. – białka są zanurzone w dwuwarstwie fosfolipidów częściowo lub całkowicie, układ ten jest dynamiczny
Receptory błonowe – dzielą się na: związane z białkiem G lub związane z enzymami (zostaną omówione w sylabusie II)
Białka adhezji komórkowej – kadheryny – są odpowiedzialne za zależną od Ca2+ adhezję komórek, tworzą np. połączenia ważne dla utrzymania struktury naskórka człowieka, pośredniczą też w łączeniu komórek we wczesnym stadium rozwoju organizmu
Integryny – pełnią funkcje receptorów pozakomórkowych, aktywują wiele szlaków sygnalizacjo komórkowej, mają także udział w ruchu komórek i organizowaniu cytoszkieletu
Selektyny – biorą udział w reakcji zapalnej, występują na powierzchni leukocytów i komórek śródbłonka
Permeaza – transbłonowy przenośnik białkowy, np. permeaza glukozy transportuje glukozę do erytrocytów
Mukowiscydoza – (kanałopatia) choroba autosomalna recesywna, 1:2500 urodzeń, związane z zaburzeniem działania wydzielniczego komórek, uwidacznia się w drogach oddechowych, gromadzący się gęsty śluz w kosmkach wyścielających oskrzeliki jest doskonałą pożywką dla bakterii, toksyny produkowane przez te drobnoustroje prowadzą do nawracającego zapalenia płuc, zmutowany gen koduje białko CFTR, które reguluje transport jonów Cl-
Zespół Hurler – (lizosomalna choroba spichrzeniowa) niedobór enzymu α L- iduronidazy, który rozszczepia mukopolisacharydy, powoduje to wbudowywanie siarczanu dermatanu i heparanu do narządów (serce, wątroba, mózg)
Zespół Zellwegera – (choroba peroksysmalna) zaburzenie funkcji peroksysomów, powoduje to gromadzenie się w mózgu wielonienasyconych kwasów tłuszczowych
zespół Kearnsa-Sayre’a – (choroba mitochondrialna) delecje w mitochondrialnym DNA, wady w funkcjonowaniu układu nerwowego i mięśni
Pseudogeny – sekwencje nie podlegające ani transkrypcji ani translacji należące do zmiennych elementów rodzin genowych, wynika to z braku kodonu metioniny lub nadmiaru kodonów STOP dzielą się na:
Geny podwojone (pseudogen z intronami) – utraciły funkcjonalność w procesie tworzenia, utrata promotora AUG lub pojawienie się kodonu STOP, wynika to z niesymetrycznego crossing-over
Retropseudogen – utworzone przez wprowadzenie do genomu retrotranskryptu cDNA ( w wyniku działalności retrowirusa), brak promotora i intronów
Gen mozaikowy – gen w którym sekwencje egzonów są przedzielone intronami
Protoonkogen – gen normalnie występujący we wszystkich komórkach, odpowiada za wzrost i rozwój, jego mutacja powoduje powstanie onkogenu
Sekwencje zgodności Kozaka – sekwencja nukleotydów w mRNA eukariotów, 3 pary zasad w górę od AUG i występująca po guanina,np. ACCAUGG, ta sekwencja to miejsce od którego rozpoczyna się translacja
Struktura przestrzenna DNA odpowiada strukturze przestrzennej białek
Sekwencje satelitarne – występują za przewężeniem wtórnym, charakteryzują się znaczną powtarzalnością nukleotydów rDNA czyli DNA kodującego pre-rRNA, który po transkrypcji przechodzi w rRNA
Sekwencje palindramowe – sekwencje, które mają taki sam ciąg nukleotydów na obu niciach czytając je w tą samą stronę np. 5->3
Sekwencje unikatowe (niepowtarzalne) – występują tylko raz w genomie, zawierają zwykle pojedyncze kopie genów kodujących białka, ulegają transkrypcji i translacji, zwykle poprzerywane są intronami
Sekwencje SINE (Short Interspersed Nuclear Elements) – krótkie rozproszone powtórzenia, przedzielone innymi sekwencjami
Sekwencje LINE (Long Interspersed Nuclear Elements) – długie rozproszone powtórzenia, występują tu sekwencje Alu (retrotranspozony), które ulegają odwrotnej transkrypcji i w postaci DNA integrują się z genomem
Sekwencje ori (origin) – miejsce inicjacji replikacji, u Eukaryota wyróżnia się wiele miejsc ori, u wirusów i Prokaryota wyróżnia się jedno miejsce ori (Ori C), jest to miejsce przyłączenia białek inicjatorowych
Polimeraza DNA I (Prokaryota) – nie jest kluczową replikazą, ale odgrywa istotną rolę w naprawie DNA -> właściwość egzonukleazy 3’->5’, uczestniczy także w syntezie starterów, jako jedyna posiada jeszcze aktywność egzonukleazy 5’->3’
Polimeraza DNA II (Prokaryota) – aktywność polimeryzacyjna i egzonukleolityczna 3’-5’
Polimeraza DNA III (Prokaryota) – największa procesywność, może syntetyzować DNA równocześnie na dwóch niciach, aktywność egzonukleolityczna 3’-5’
Polimeraza α – synteza starterów i towarzyszących im krótkich nici DNA
Polimeraza β – udział w naprawie DNA
Polimeraza γ – synteza mitochondrialnego DNA
Polimeraza δ – synteza DNA, wykazuje zdolność egzonukleazy 3’-5’, jej aktywność zależy od PCNA
Polimeraza ε – naprawa DNA, wykazuje zdolność egzonukleazy 3’-5’
PCNA (Proliferating Cell Nuclear Antigen) – antygen jądrowy komórki proliferującej, białko spełniające rolę w syntezie DNA poprzez regulację aktywności Polimerazy δ, jest to specyficzny czynnik podziałów komórkowych
Replikon – region cząsteczki DNA, które ulega replikacji i zawiera jedno miejsce inicjacji replikacji (ori)
Replisom – kompleks białek, który przeprowadza elongację replikacji: DNA, helikazy, prymosom, polmerazy DNA, specyficzne białka SSB
Prymaza – enzym katalizujący syntezę starterów DNA lub RNA
Rybonukleaza H – enzym trawiący RNA, używany np. do klonowania genów syntetyzowanych na matrycach m RNA lub do degradacji starterowych RNA
Topoizomeraza I – katalizuje przejściowe rozerwanie pojedynczej nici w helisie DNA
Topoizomeraza II – katalizuje przejściowe rozerwanie obydwu nici w helisie DNA
Białka SBB (Single-Strand DNA Binding Proteins) – białka stabilizujące rozplecone nici DNA ulegające replikacji
RFs (replication factors) - białkowe czynniki replikacji, spełniają rolę „zacisków” DNA podczas replikacji, otaczają cząsteczkę DNA, ich aktywność wymaga obecności PCNA
Telomery – końcowe fragmenty cząsteczki DNA, nie jest upakowany w nukleosomy, mają strukturę spinki do włosów, chronią chromosomy przed łączeniem się ze sobą oraz chroni DNA jądra przed działaniem nukleaz, u człowieka występuje powtarzająca się sekwencja 5’(TTAGGG)n3’
Telomeraza - działa w komórkach w których po podziałach telomery nie ulegają skróceniu np. komórki płciowe, macierzyste, szpiku; dlatego enzym ten może przekształcić komórkę somatyczną w nieśmiertelną
hnRNA (heterogenous nuclear RNA) – heterogenny jądrowy RNA, rodzaj RNA który występuje podczas obróbki potranskrypcyjnej, wtedy RNA jest rozcinany i występują sekwencje o różnej długości
Terminacja transkrypcji u Prokaryota – zachodzi gdy polimeraza RNA napotka na kilkakrotnie powtórzone sekwencje palindramowe oraz na końcową sekwencję adenin, które na RNA oddadzą uracyl i przez to będzie możliwe zamknięcie nici mRNA poprzez stworzenie struktury „spinki do włosów”
TF (Transcription Factor) – czynnik transkrypcji, ich asocjacja z promotorem jest wymagana do przyłączenia polimerazy RNA II i rozpoczęcia transkrypcji
Polimeraza RNA I – występuje w jąderku i bierze udział w transkrypcji rDNA, celem jest wytworzenie rRNA
Polimeraza RNA II – występuje w jadrze, przyłącza się do kasety TATA, wymaga TFs, zapewnia także odseparowanie przepisywanych nici, poza genami kodującymi białka syntetyzuje także snRNA
Polimeraza RNA III – ma udział w syntezie tRNA, snRNA i małego rRNA
snRNA (small nuclear RNA) – mały jądrowy RNA, RNA regulatorowe i strukturalne w chromatynie, tworzą kompleksy, które uczestniczą w splicingu
Rybozymy – cząsteczki RNA o właściwościach katalitycznych, np. introny z autosplicingu
Splicing alternatywny – obróbka pre-mRNA wycinająca nie tylko introny ale także niektóre eksony, przez co możliwe jest powstanie białek o odmiennych właściwościach kodowanych przez ten sam gen
Redagowanie RNA - czasem podczas transkrypcji występuje zamiana odczytanego nukleotydu, np. komórkach jelita jeden z typów apolipoproteiny B powstaje przez wstawienie uracylu zamiast cytozyny do mRNA, przez co wcześniej pojawia się kodon STOP i białko jest krótsze
Potranslacyjna modyfikacja białek – białka mogą ulegać modyfikacjom: glikozylacja, fosforylacja, acetylacja, przyłączenie grup lipidowych czy oligosacharydowych, cięcie białek przez proteazy (powstanie skróconej wersji białka)
Sekwencje centromerowe - sekwencje, które jako ostatnie ulegają replikacji w chromosomie przed podziałem, występują w niej liczne sekwencje powtarzające się (satelitarne DNA, SINES, LINES)
Kinetochor – białkowa struktura związana z centromerem, współdziała z mikrotubulami wrzeciona podziałowego, ułatwia rozdzielanie chromatyd podczas anafazy
Kohezyny – odpowiadają za kohezję siostrzanych chromatyd,
Struktura pierwszorzędowa - większości histonów jest konserwatywna i zachowawcza. Najbardziej konserwatywną strukturę pierwszorzędową ma histon H4, który pozbawiony jest całkowicie specyficzności gatunkowej. Najbardziej zmienną
sekwencję aminokwasową ma histon H1 zarówno w obrębie jednego gatunku, jak
i między gatunkami.
Protaminy - zasadowe polipeptydy związane z DNA, zastępują histony w DNA plemników podczas spermiogenezy, DNA nie przyjmuje wtedy struktury nukleosomów
Nukleoplazmina – białko, które ma większe powinowactwo do protamin niż DNA, dzięki czemu po wniknięciu plemnika do oocytu, protaminy wymieniają się z powrotem z histonami poprzez działalność nukleoplazminy
Białka niehistonowe – kwaśne białka związane z DNA, spełniają rolę receptorów steroidowych, pełnią także funkcje enzymatyczne
Supersolenoid – struktura o większym upakowaniu od solenoidu, powstaje poprzez skręcenie solenoidu, potem formuje się w „pętelki” czyli domeny (model promienistych pętli)
Euchromatyna – ulega dekondensacji, zawiera sekwencje unikatowe, jest aktywna transkrypcyjnie
Heterochromatyna – nie ulega dekondensacji, zawiera sekwencje satelitarne, nie jest aktywna genetycznie
Heterochromatyna fakultatywna – euchromatyna, której działalność została stłumiona przez wzgląd na funkcję komórki
Heterochromatyna konstytutywna - heterochromatyna o bardzo ciasno upakowanym DNA, nie bierze udziału w transkrypcji i występuje tak we wszystkich komórkach organizmu
Enhancer – sekwencja DNA wzmacniająca transkrypcję, do nich przyłączają się białka, które mają wpływ na transkrypcję konkretnych genów
Silencery – sekwencje wygaszające transkrypcję, także wiążą czynniki transkrypcyjne, ale doprowadzają one do ograniczenia transkrypcji w określonych typach komórek
Zasada tolerancji Cricka - zawsze musi być zachowana jedynie zgodność (komplementarność) pomiędzy dwoma pierwszymi nukleotydami kodonu i antykodonu. Na ostatniej pozycji kodonu dopuszczalne jest czasami wiązanie tRNA przez nukleotyd niekomplementarny. Na przykład zarówno adenina, jak i cytozyna na trzeciej pozycji kodonu mogą tworzyć parę z uracylem w antykodonie. Wynika to z tego, że mamy 61 różnych kodonów, a tRNA jest ok. 50-60, więc nie są one w stanie „pokryć” wszystkich możliwych kombinacji kodonów
Aminoacylo-tRNA syntetazy – enzymy rozpoznające tRNA i przeprowadzające aminoacylację, czyli łączenie tRNA z odpowiednim aminokwasem
Kolchicyna – związek hamujący wytwarzanie mikrotubul wrzeciona podziałowego, uszkadza wrzeciono kariokinetyczne blokując ruch chromatyd ku biegunom komórki
Podział wyrównawczy – drugi podział mejotyczny mający na celu zmniejszenie ilości DNA (ilość materiału genetycznego nie ulega zmianie!)
Podział włókien mikrotubularnych:
Ciągłe – biegną nieprzerwanie od jednego bieguna komórki do drugiego
Kinetochorowe – biegną od kinetochoru do bieguna komórki
Międzychromosomowe – biegną miedzy chromosomami
Astralne - organizujące się z udziałem centrioli
Bezastralne – organizujące się bez udziału centrioli
Astrosfera (Centrosfera) – gwiaździsty układ mikrotubul mający początek w centrosomie lub biegunie wrzeciona podziałowego
Pierścień komórkowy – struktura zbudowana z aktyny i miozyny, występuje podczas cytokinezy komórki zwierzęcej, dzieli cytopalzmę komórki
Podział centrosomu – dokonuje się w fazie G2 cyklu komórkowego
Kompleks synaptonemalny (zygosom) – struktura zbudowana z białek łącząca dwa homologiczne chromosomy, dwa elementy boczne przylegają do chromosomów, z kolei centrum jest zbudowane z białkowego rdzenia, kompleks ten spełnia ważną rolę w procesie crossing-over
Rec8 – białko rekombinacji mejotycznej, reguluje kohezję siostrzanych chromatyd i wpływa na rekombinację pomiędzy homologicznymi chromosomami
DSB (double stand breaks) - przerwy w dwuniciowym DNA warunkujące crossing over
Białka Scp2, Scp3 – białka kompleksu synaptonemalnego, które asocjują z DNA podczas leptotenu
Dynamiczna niestabilność mikrotubul - Mikrotubule mogą się gwałtownie skracać lub wydłużać, całkowicie zniknąć lub zacząć rosnąć od nowa, ma to związek z wewnętrzną zdolnością cząsteczek tubuliny do hydrolizowania GTP. Każdy dimer w stanie wolnym jest ściśle połączony z cząsteczką GTP i w takim połączeniu jest dołączany do polimeryzowanej mikrotubuli. W sytuacji, gdy mikrotubula rośnie powoli, cząsteczka GTP (ściśle związana z dimerem αβ-tubuliny) ma wystarczająco dużo czasu (przed przyłączeniem kolejnego dimeru) aby zaszła hydroliza GTP do GDP, efektem tego jest skracanie się mikrotubuli. Jeśli w pobliżu znajduje się duża ilość GTP-tubuliny wówczas nie dochodzi do hydrolizy i nowo przyłączone cząsteczki są zakrywane kolejnymi cząsteczkami GTP-tubuliny, w tym przypadku powstaje „czapeczka” zwana GTP-cap chroniąca przed depolimeryzacją
APC (anaphase promoting complex) – kompleks promujący anafazę, kompleks białek, którego zadaniem jest naznaczanie ubikwityną białek, których degradacja umożliwi wejście komórki w anafazę np. sekuryny, odpowiednie cykliny
Cdc 20 (cel-division cycle protein 20) – białko, niezbędny regulator podziału komórki, jego funkcją jest aktywacja kompleksu promującego anafazę APC,
Sekuryny – hamują działalność separyn, dopiero po naznaczeniu ubikwityną przez APC separyny uaktywniają się i doprowadzają do lizy kohezyn, przez co możliwe jest odłączenie od siebie chromatyd siostrzanych
Fosfataza Cdc25 (cel-division cycle) – aktywatory kompleksów cyklina/kinaza, fosfataza tyrozynowa, powoduje m.in. defosforylację kompleksu pre-MPF doprowadzając do jego aktywacji do MPF
CDK1=kinaza p34 – kinaza cyklinozależna, występuje w kompleksie MPF z cykliną B, fosforyluje różne białka przenosząc grupę fosforanową z ATP,
CAK (Cdk-activating kinase) – kinazy aktywujące kinazy cyklinozależne, dokonuje się to poprzez fosforylację danej kinazy CDK w miejscu Tyrozyny 160 (Tyr160)
Kinazy Wee1 i Mik1 – inhibitory przejścia do mitozy, powodują to poprzez fosforylację kinazy CDK1 w miejscu Tyr14 i Tyr 15
MPF (mitosis promoting factor) – heterodimer białkowy, czynnik dojrzewania, kompleks kinazy CDK1 (p34) i cykliny B, który jest kluczowy dla przejścia komórki w podział mitotyczny, wpływa m.in. na rozpad otoczki jądrowej (laminy)
Inhibitory INK4 – białka p15, p16, p18, p19, wiążą się stechiometrycznie z kinazami CDK powodując hamowanie ich działania, działają głównie na kinazy CDK 4 i CDK 6, przez to
hamują fosforylację Rb
Białko p21 (rodzina CIP1/ KIP1) – hamuje aktywność enzymatyczną CDK w kompleksach: CDK4/cyklina D, CDK2/cyklina E, CDK2/cyklina A, CDK1/cyklina B, stężęnie tego białka jest dużo wyższe w komórkach starzejących się i zahamowanych w fazie G0 , regulacja poziomu tego białka może zależeć od białka p53
Białko p27 (rodzina CIP1/ KIP1) – uniwersalny inhibitor CDK, pośredniczy w przekazywaniu sygnału od TGF-β blokując komórki w fazie G1, wiąże się z kompleksem CDK2/cyklina E zwiększając poziom cykliny E potrzebny do aktywacji CDK2 (inhibicja kompleksu CDK2/cyklina E), może także wiązać się z kompleksem CDK4/cyklina D, co spowoduje aktywację kompleksu CDK2/cyklina E
Białko p57 (rodzina CIP1/ KIP1) – hamuje aktywność kompleksu CDK2/cyklina E, białko aktywne w fazie S
Białka HSP (heat shock proteins) – białka szoku cieplnego, ich synteza jest odpowiedzią na podwyższenie temperatury komórki lub innych czynników stresowych, po podwyższeniu temperatury następuje trimeryzacja czynników transkrypcyjnych HSF i następuje transkrypcja genów białek HSP
Białka chaperonowe (opiekuńcze) – powolnie działające ATP-azy, uczestniczą w procesie zwijania polipeptydów syntetyzowanych w komórce, potrzebne są do tworzenia prawidłowej struktury oktamerów histonowych, do przenoszenia białek przez blony mitochondrialne, należą do nich także niektóre białka HSP
Białko Cdc6 (cel divisoin cycle) – niezbędny regulator replikacji DNA u Eukaryota, spełnia ważną rolę w aktywacji i utrzymywaniu fazy S oraz mitozy,
ORC (origin recognation complex) – białkowy kompleks rozpoznawania miejsca replikacji, łączy się z miejscem Ori inicjując replikację, działa we współpracy z białkiem Cdc6,
Autofagia – należy do nieapoptotycznej śmierci komórki, polega na trawieniu przez komórkę elementów jej struktury, jest kaspazo-niezależna
Katastrofa mitotyczna – śmierć komórki, niezależna od kaspaz, zachodzi podczas mitozy w wyniku niesprawnego funkcjonowania punktów kontrolnych cyklu bądź uszkodzenia komórki
Homoaktywacja kaspaz – dotyczy kaspaz inicjujących (8, 9, 10), aktywacja dokonuje się poprzez autoproteolizę, następuje tworzenie swoistych kompleksów (DISC, apoptosom), co prowadzi do powstania aktywnych heterotetramerów, które będą doprowadzać do kaskady kaspaz
Heteroaktywacja kaspaz – prowadzi do katalitycznego ataku kaspaz inicjujących bądź innych proteaz na porkaspazy wykonawcze przeprowadzając je w aktywne heterotetramery
Promowanie przeżycia komórki – za pośrednictwem białek RIP i TRAF 2 następuje fosforylacja czynnika transkrypcyjnego NF-kB, który aktywuje geny potrzebne do przeżycia komórki
Aktywacja kaspazy 2 – występuje szlak receptorowy apoptozy, w którym ligandem jest TNF, receptorem jest TNF-R1, białkiem adaptorowym jest TRADD, TRADD wiąże kinazę RIP, a ta z kolei inny adaptor RAIDD/CRADD, co doprowadza do aktywacji kaspazy-2
Związki zidentyfikowane w megakanałach mitochondrium – m.in. heksokinaza, kinaza keratynowa, czy białko macierzy cyklofilina D
Apoptosom: cytochrom c, białko Apaf-1, prokaspaza-9, dATP/ATP; cytochrom c i dATP/ATP działają jako kofaktory i stymulują
Sfingomielinaza – enzym, który hydrolizuje sfingomielinę do ceramidu i fosforanu choliny
Adaptory obojętnej sfingomielinazy : kinaza zależna od ceramidu CAPK, kinazy MAPKs, fosfolipaza A2, fosfatazy CAPP
Aktywacja kwaśnej sfingomielinazy -> kaskada kinaz SAPK/JNK
AIF (apoptosis inducing factor) – białko indukujące apoptozę bez udziału kaspaz, zostaje wydzielone z mitochondriów podczas apoptozy, aktywuje czynniki fragmentacji DNA
Granzym A – indukuje apoptozę bez udziału kaspaz, aktywowany poprzez wzrost stężenia reaktywnych form tlenu i zaburzenie potencjału błonowego mitochondrium
Białko p53 – wzrasta jego stężenie po pojawieniu się uszkodzeń materiału genetycznego, w wyniku tego cykl zostaje zatrzymany w fazie G1, produktem genu p53 jest fosfoproteina p53, która funkcjonuje w jądrze komórkowym jako tetramer, wiążąc się z białkiem MDM2 działanie białka p 53 zostaje zahamowane
Zespół Li-Fraumeni – spowodowany mutacją genu p53, choroba autosomalna dominująca, chorzy mają większą podatność na nowotwory
ASPP (apoptotic specific regulator of p53 protein) – białko regulujące transkrypcję białka p53, indukuje apoptozę poprzez transkrypcję p53,
ARF (alternative reading frame) – dotyczy alternatywnej ekspresji genu p16, w komórkach nietransformowanych białko p16 ulega standardowej ekspresji, w przypadku komórek transformowanych (nowotworowych) ekspresja białka p16 ulega zwiększeniu
JMY (junction mediating and regulatory protein, p53 cofactor) – powoduje wzmożoną ekspresję białka p53 w odpowiedzi na uszkodzenie DNA,
Nefrotom – puste pęcherzyki otoczone komórkami nabłonkowymi, u ssaków degenerują, zaś u niższych kręgowców mają właściwości wydalnicze
Śródnercze – funkcjonuje tylko przez okres różnicowania się nerek ostatecznych, po czym degeneruje
Nerka ostateczna – rozwija się z końcowych obszarów mezodermy pośredniej -> różnicuje się w mezenchymę nerkotwórczą -> indukuje wzrost paczków moczowodowych -> komórki macierzyste -> nabłonki nefronów nerki ostatecznej
Migracja dogłowowa nerek – nerka ostateczna migruje w czasie rozwoju w okolicę dogłowową
Zatoka moczowo-płciowa - miejsce połączenia dróg moczowych i płciowych w układzie moczowo-płciowym, u samic wyższych ssaków tworzy przedsionek pochwy
Moczownik – pasmo tkanki łącznej będące pozostałością omoczni, w życiu pozapłodowym występuje jako więzadło pępkowe pośrodkowe, łączy pęcherz moczowy z pępkiem