STRUKTURA KWASÓW NUKLEINOWYCH
1. Struktura DNA i RNA.
• Konformacje A, B, Z – parametry.
• Stopień kondensacji materiału genetycznego u człowieka
2. Różnica między DNA i RNA (str. II rzędowa, ryboza, deoksyryboza, stabilność cząsteczek cukrowych).
3. Nukleosom: budowa, parametry, histony.
4. Paradoks C – ilości DNA w komórkach różnych gatunków, sekwencje powtarzające się.
REPLIKACJA
1. Podstawowe reguły replikacji.
2. Jaka jest dokładność (wierność) replikacji – mechanizmy zabezpieczające.
3. Kompleksy enzymatyczne biorące udział w replikacji.
4. Pojęcie replikonu – różnice między eu- i prokariotami.
5. Proces rozpoczęcia replikacji (u prokariota i eukariota).
• miejsca ori
6. Charakterystyka polimerazy DNA – pro- i eukariotycznych.
7. Topoizomerazy – topoizomeraza I jako „odwrotna nukleaza”.
8. Model replikacji wg Kornberga.
9. Bezwzględna szybkość replikacji u różnych gatunków.
TRANSKRYPCJA
1. Charakterystyka komórkowych RNA.
2. „Rybozymy”.
3. Miejsca promotorowe u bakterii i eukariotów.
4. Charakterystyka procesu transkrypcji u prokariotów.
5. Polimeraza RNA u bakterii (rola podjednostek).
6. Polimerazy RNA eukariotyczne – czynniki transkrypcyjne.
7. „Redagowanie” RNA.
8. Wyjaśnić budowę genów podzielonych – rola ewolucyjna egzonów.
9. „dojrzewanie” pre-mRNA.
• udział snRNA w procesie dojrzewania
TRANSLACJA
1. Standardowy kod genetyczny – odstępstwa od kodu uniwersalnego.
2. Rola i budowa tRNA.
3. Budowa rybosomów bakteryjnych i eukariotycznych.
4. Translacja - inicjacja, elongacja, terminacja.
• zasada tolerancji
5. Różnice w procesie translacji między eu- i prokariotami.
EKSPRESJA GENETYCZNA
1. Rola regulacji ekspresji genetycznej
2. Metylacja DNA
3. Ekspresja genów prowadzących do dojrzewania miocytów
4. Inaktywacja chromosomów X
5. Rola regulacji metabolizmu żelaza u eukariontów
6. Mechanizm klonowania ssaków
1. Regulacja ekspresjii genetycznej na poziomie postranskrypcyjnym; powstawanie przeciwciał sekrecyjnych.
AMINOKWASY I BIAŁKA
1. Podział aminokwasów (polarne-niepolarne; egzogenne-endogenne), właściwości aminokwasów.
2. Modyfikacja aminokwasów i białek (zymogeny, proinsulina, fosforylacja, glikozylacja).
3. Charakterystyka struktur przestrzennych białek (I, II, III, IV rzędowa).
4. Budowa i funkcje kolagenu – wiązanie poprzeczne.
5. Budowa i funkcje białek.
6. Białka transportujące.
7. Glikozylacja białek.
8. Proces ubikwitynacji białek.
9. Katabolizm aminokwasów.
10. Polipeptydy biologicznie czynne.
11. Cytrulina - powstawanie, funkcje biologiczne.
12. Budowa podjednostkowa Hb, fizjologiczne rodzaje Hb, patologie.
13. Transport tlenu i dwutlenku węgla przez Hb.
14. Podobieństwa Hb i Mb – budowa i funkcja.
15. Efektory wiązania O2 do Hb – mechanizm działania.
16. Zmiany struktury przestrzennej Hb po utlenowaniu.
17. Konserwatyzm sekwencji aminokwasowej cytochromu c
METABOLIZM AMINOKWASÓW
1. Dekarboksylacja, dezaminacja i transaminacja.
2. Aminokwasy gluko- i ketogenne.
3. Losy rdzenia węglowego.
GLIKOLIZA
1. Przebieg glikolizy; enzymy kluczowe dla glikolizy.
2. Glikoliza w warunkach tlenowych i beztlenowych.
3. Połączenie glikolizy z innymi szlakami przemian.
4. Wejście fruktozy i galaktozy do glikolizy.
5. Regulacja cyklu glikolitycznego.
CYKL KWASU CYTRYNOWEGO:
1. Przebieg i znaczenie cyklu Krebsa
GLUKONEOGENEZA
1. Przebieg procesu glukoneogenezy.
2. Regulacja glukoneogenezy.
3. Cykl pentozowy – przebieg
METABOLIZM GLIKOGENU
1. Fosforoliza (fosforylaza a i b) i hydroliza (a-amylaza).
2. Enzymy niezbędne do rozkładu glikogenu.
3. Rola glukozo-6-fosforylazy w metabolizmie glukozy.
4. UDP-glukoza i synteza glikogenu.
BIOSYNTEZA I b-OKSYDACJA KWASÓW TŁUSZCZOWYCH
5. Przebieg b -oksydacji.
6. Przebieg biosyntezy.
7. W jaki sposób acetyloCoA jest przenoszony z mitochondriów do cytozolu?
8. W jaki sposób przenoszone są kwasy tłuszczowe do mitochondriów?
9. Ciała ketonowe – fizjologia i patogeneza.
10. Biosynteza cholesterolu, pochodne cholesterolu
ENZYMY
1. Ogólna charakterystyka enzymu (definicja jednostki, liczby obrotów, specyficzność).
2. Regulacja aktywności enzymatycznej (aktywatory, inhibitory).
3. Mechanizm katalizy enzymatycznej (obniżenie energii aktywacji, kompleks enzym-substrat).
4. Charakterystyka centrum aktywnego.
5. Wiązania chemiczne mające wkład w stabilizację kompleksu enzym-substrat.
6. Inhibicja enzymatyczna.
7. Podział enzymów (klasyfikacja).
MITOCHONDRIA I FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA
1. Fosforylacja oksydacyjna:
• przebieg
• regulacja
2. Kompleksy uczestniczące w fosforylacji oksydacyjnej – charakterystyka.
3. Centra żelazowo-siarkowe.
4. Cytochromy wchodzące w skład łańcucha fosforylacji oksydacyjnej.
5. Rola jonów żelaza i miedzi w fosforylacji oksydacyjnej.
WITAMINY
1. Ogólny podział witamin.
2. Witaminy, a koenzymy.
3. Witamina B12 – przyczyny niedokrwistości złośliwej.
4. Witamina C – czynnik redukujący.
5. Witaminy zawierające jednostki izoprenowe.
6. Witamina A – formy występowania.