Inhibijca kompetycyjna i niekompetycyjna enzymu

1.Inhibitor- związek chemiczny powodujący zahamowanie, bądź spowolnienie reakcji chemicznej.Proces ten to inhibicja. Inhibitor powoduje zarówno spowolnienie lub zatrzymanie reakcji niekatalizowanej, jak również obniża aktywność katalizatora w reakcji katalizowanej. Odwrotnym działaniem do inhibitora charakteryzuje się katalizator.

- Inhibicja kompetycyjna- współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Inhibitor wiąże się tutaj w miejscu aktywnym. Przeciwieñstwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym.

Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).

- Inhibicja niekompetycujna- typ inhibicji odwracalnej enzymów. Hamowanie niekompetycyjne zachodzi wtedy, gdy inhibitor nie jest strukturalnie podobny do substratu i nie współzawodniczy z nim o centrum aktywne enzymu. Inhibitor blokuje częściowo centrum aktywne hamując przebieg reakcji enzymatycznej, pomimo tego substrat może być wiązany.