Biochemia 13.10.2009

Peptydy → składają się z kilku ,kilkunastu lub większej liczby aminokwasow. Polaczonych wiazaniem peptydowym CONH

Wyroznia się Di-, Tri- , … i polipeptydy. Jeżeli peptyd zawiera

• mniej niż 10 aminokwasow, nazywany jest Oligopeptydem.

• Więcej niż 10 aminokwasow ,nazywany jest Polipeptydem

• a zawierajcy ponad 100 aminokwasow ( rodnikow Aminoacelowych) , nazywany jest Makropeptydem.

Na jednym koncu lancuch peptydu znajduje się wolna grupa aminowa . To tzw. N-koniec peptydu. Ana drugim koncu wystepuje wolna grupa karboksylowa (to aminokwas C-koncowy peptydu)

PEPTYDY BIOLOGICZNIE AKTYWNE

Typowym tri-peptydem, wystepujacym we wszystkich komorkach jest Glutation. Czyli L-Gamma-Glutamylo-L-Cysteinyloglicyna

Glutation ma charakterystyczna grupe sufhydrylowa → SH , pochodzi ona od reszty Cysteiny. Może latwo ulegac odwodorowaniu, dzieki czemu 2 czasteczki Glutationu zredukowanego ( GSH) lacza się w czasteczke Glutationu utlenionego (GSSG ) w warunkach biologicznych reakcja ta jest odwracalna. Dlatego Glutation pelni role ukladu OKSYDOREDUKCYJNEGO.

Do peptydow aktywnych biologicznie należy tez wiele hormonow. Do :

• OLIGOPEPTYDOW : Oksytocyna, Wazopresyna ,

• POLIPEPTYDKOW :Glukagon, Insulina, Kortykotropina

Wiele antybiotykow wytwarzanych przez grzyby i bakterie tez należy do peptydow. np. Penicylina, Aktynomycyna , Gramicydyna i Polimyksyna.

BIALKA

To dlugie lancuchy polipeptydowe zbudowane z 20 roznych L-Alfa-Aminokwasow, polaczonych wiazaniami peptydowymi . Bialka posiadaja roznorodne właściwości i funkcje w komorkach . Ich podzial, czyli klasyfikacja ,moze przebiegac na rozne sposoby. Np. na podstawie rozpusczalnosci, krztaltu, czynnosci biologicznej ( bialka strukturalne, katalityczne , transportowe ) Na podstawie właściwości fizyko-chemicznych tez dokonujemy podzialu bialek oraz na podstawie stosunku osiowego czyli dlugosci do szerokosci czasteczki → wlobina i wiele enzymow.

Bialka Wlokienkowe ( fibrylarne ) → mają wydluzony ksztalt ( kolagen ,fibrynogen , fybroina → bialko jedwabnika) .

Sposrod cech fizyko-chemicznych bialek na uwage zasluguje ich rozpuszczalnosc w wodzie, podatnosc na koagulacje. I ich stabilnosc termiczna. Bialka hydrofilowe są latwo rozpuszczalne w wodzie. A bialka hydrofobowe rozpuszczaja się w roztworach soli.

Wysalanie , wytracanie , koagulacja , denaturacja → przygotowac samodzielnie .

Wysalanie (wytracenie) białek - tzw. wypadanie białek z roztworu. Polega na uszkodzeniu otoczki solwatacyjnej i agregacji cząsteczek białek, która jest możliwa dzięki temu, że między polarne grupy w strukturze białka, wprowadzamy bardzo dobrze zdysocjowane i zhydratowane jony soli nieorganicznych.Ważne jest, by dodawana sól, była solą metalu lekkiego (wyjątek KCl!). Proces ten nie narusza struktury IV, III, II ani tym bardziej I białka, więc jest odwracalny (koagulacja, przejście zolu w żel).

Denaturacją białka nazywamy zmiany struktury cząsteczki białkowej spowodowane zniszczeniem wiązań stabilizujących struktury II-, III- i IV-rzędowe białka. Białka o tak zmienionej strukturze są zwykle trudniej rozpuszczalne w wodzie i dlatego najczęściej białko zdenaturowane wytrąca się z roztworu. Proces denaturacji białka jest praktycznie nieodwracalny.

Denaturację białka spowodować mogą:

• podwyższona temperatura

• promieniowanie rentgenowskie i jonizujące

• sole metali ciężkich

• silne kwasy i zasady

• rozpuszczalniki organiczne

KOAGULACJA - odwracalny proces ścinania się białka, tzn. gdy ścięte białko rozpuszcza się w wodzie. Proces ten zachodzi pod wpływem soli metali lekkich. np. NaCl - chlorek sodu.

Kazda komorka , zawiera setki roznych bialek . Roznia się one sekwencja aminokwasowa i funkcja.

Bialka pelnia nastepujace funkcje :

1. katalityczne → znamy ponad 3tys. Enzymow. Czyli biokatalizatorow

2. strukturalne → kolagen , elastyna, bialka blon komorkowych , bialka kurczliwe miesni ;

3. bialka homologiczne → cytohrom C.

4. transportowe → albuminy, lipoproteiny, transperyna

5. hormonow , przeciwcial i receptorow

6. regulacyjne → jako bialka enzymow allosterycznych (regulatorowych )

Tradycyny podzial wyroznia :

1. bialka proste → zbudowane wylacznie z aminokwasow. np. protaminy , histony, albuminy, globuliny, kolagen , elastyna itp.

2. bialka zlozone → tworza polaczenia z innymi skladnikami chemicznymi komorek .

1. Glikoproteiny → zawieraja skladnik cukrowy ,

2. lipoproteiny → zawieraja skladnik lipidowy ,

3. nukleoproteiny → zawieraja kwasy nukleinowe ,

4. fosfoproteiny → zawieraja reszty kwasu fosforowego ,

5. metaloproteiny → zawieraja jony metali

6. flavoproteiny → zawieraja nukleotyd flavinowy

7. hemoproteiny → zawieraja zelazoprotoporfiryna

Struktury bialek :

roznorodnosc reszt aminokwasowych w bialkach , wlpywa na ich strukture molekularna. Wynika ona glownie z konformacji lancucha polipeptydowego i rozkladu atomow w obrebie czasteczki. Zalezy od dlugosci wiazan i wielkosci katow okreslajacych rotacje dookola pojedynczych wiaza. W bialkach wyrozniamy :

• wiazania mocne ( peptydowe i disiarczkowe )

• wiazania slabe ( wodorowe , jonowe , Wander Valsa )

Umownie wyroznia się 4 poziomy organizacji strukturalnej bialek o hierarhicznym podporzadkowaniu, to znaczy ze kazda kolejna struktura obejmuje wszystkie poprzednie.

1. Struktura pierwszorzedowa czasteczki bialka → stanowi ona kolejnosc aminokwasow w lancuchu polipeptydowym , wyrozniamy w niej glowny lancuch polepeptydowy ( tzw. szkielet ) oraz krotkie lancuchy boczne ( charakterystyczne dla reszt aminokwasowych tworzacych peptyd )

2. struktura drugorzedowa czasteczki bialka → opisuje przestrzenne ulozenie atomow ,tworzacych rdzen lancucha polipeptydowego bez uwzglednienia reszt bocznych ( R -aminokwasow) . Sposrod wielu mozliwych teoretycznie struktur tylko dwie wystepuja powszechnie w bialkach : alfa-helissa i beta-harmonijka , konfiguracje te są stabilizowane glownie wiazaniami wodorowymi powstajacymi między atomami wegla , grupy karboksylowej i azotu grupy aminowej.

3. Struktura trzeciorzedowa czasteczki bialka → opisuje przestrzenne uloznie wszystkich atomow lancucha polipeptydowego ( zwiniecie pojedynczego lancucha peptydowego ) w zaleznosci od przestrzennego zwiniecia lancucha , tworza się koliste ( bialka globularne ) lub wydluzone ( bialka fibrylarne ) struktury .

Charakterystyczne typy tych struktur to struktura np. 'spinki do wlosow' lub 'klucza greckiego '

strukture trzeciorzedowa stabilizuja rozne rodzaje wzajemnych oddzialywan pomiedzy resztami aminokwasu. Między innymi oddzialywanie nie konwalencyjne np. wiazanie H⁺ , wiaznie elektrostatyczne typu jon-jon . Oddzialywanie A-polarne reszt aminokwasowych ( sily Wander Vallsa) oraz wiazania kowalencyjne, mostki di-siarczkowe ( powstajace z polaczenia dwoch reszt tiolowych cysteiny)

1. struktura czwartorzedowa → to przestrzenne ulozenie kilku lub kilkunastu lancuchow peptydowych danego bialka. W tym wiazaniu mogą brac udzial rozne typy wzajemnych oddzialywan. Między resztami aminokwasu a rozpuszczalnikiem ( srodowiskiem ) . W warunkach naturalnych ( srodowisko wodne ) większość reszt aminokwasow A-polarnych koncentruje się we wnetrzu czasteczki bialka. Zas reszty aminokwasow polarnych, wysuwaja się na zewnatrz i ulegaja hydratacji ( otoczenie plaszczem wodnym ), co decyduje o ostatecznej konfiguracji czasteczki bialka.

Bialka można podzielic na podstawie ich wystepowania w roznych tkankach i organach.

Bialka krwi :

• bialka erytrocytow → hemoglobina , mioglobina

• bialka osocza krwi → albuminy i globuliny

Bialka miesni :

• aktyna

• miozyna

KWASY NUKLEINOWE

są to najwieksze makromolekuly w komorce ( Co-polimery ) podstawowa jednaostka ich budowy są nukletydy. Istnieja dwa rodzaje kwasow nukelinowych kwas Deoksyrybonukleinowy DNA zwany nicia zycia i kwas Rybonukleinowy RNA. Te dwa rodzaje biomolekol (biopolimerow) przechowuja i przekazuja informacje genetyczna kontroluja rozmnazanie i synteze bialka . W 1953 r. Wodson i Crik rozwiazali strukture DNA . Zaproponowali sposob w jaki informacja genetyczna może być przekazywana potomstwu .Ludzkie genomowe DNA mieszczace się w 46 roznych chromosomach zawiera od 50 do 100tys. Roznych genow, które koduja bialka strukturalne , enzymatyczne , transportowe i przekaznikowe.

Nukleotydy to podstawowe jednostki w strukturze DNA i RNA zbudowane są z 3 roznych czasteczek. Zasady azotowej , cukru 5cio weglowego i grupy fosforanowej . Zasady azotowe wystepujace w kwasach nukleinowych to pochodne : puryny → adenina i guanina i pirimidyny → cytozyna , uracyl i tymina.

Wzory na skanie.

Cukier wchodzacy w sklad budowy nukleotydu to ryboza ( w RNA ) lub deoksyryboza ( w DNA ) .

związek utworzony z polaczenia zasady azotowej i cukru nosi nazwe NUKLEOZYDU .

Jeżeli grupa hydroksylowa cukru zostanie z estrifikowana kwasem ortofosforowym powstaje nukleotyd. Przylaczyc może się jedna ,dwie lub trzy grupy fosforanowe. Zatem nukleotyd może być mono- , di- lub tri- fosforanem nukleozydu . Polimeryzacja nukleotydow prowadzi do powstawania polinukleotydow. Czyli kwasow DNA i RNA . Nukleotydy lacza się przez ugrupowanie fosforanowe czyli wiazaniem fosfo di estrowym ( skan ) .

Zwiazaniu ulegaja grupy OH polaczone z C 3'cukru jednego nukleotydu z weglem 5'drugiego nukletydu. Umownie przyjeto uwazac za poczatek lancucha koniec koniec 5' czyli nukleotyd zawierajacy wolna grupe fosforanowa. Ze szkieletem fosforanowo cukrowym zwiazane są zasady azotowe. To wlasnie kolejnosc ulozenia zasad w polinukleotydach jest nosnikiem informacji genetycznej . W sklad DNA wchodza adenina , guaniana , cytozyna i tymina oraz cukier deoksyryboza .W skalad Rna wchodzi adenina, guanina, cytozyna i uracyl oraz cukier ryboza. W zasadzie kwasy te mają zblizona budowe chemiczna ,ale ich struktura przestrzenna jest bardzo zroznicowana. Co ma duze odzwierciedlenie w pelnionych funkcjach.

DNA → wystepuje w naturze w postaci dwoch specionych wokół siebie lancuchow polinukleotydowych . Tworzac strukture prawo skretnej podwojnej helissy . Orientacja lancuchow jest przeciw legla. To znaczy ze jeden biegnie w kierunku od 5' do 3' , a drugi w kierunku od 3' do 5' . szkielet fosforanowo cukrowy znajduje się na zewnatrz czasteczki DNA podczas gdy zasady azotowe skierowane są do jego wnetrza . Są one tak ulozone , ze mogą tworzyc wiazania wodorowe. Które nadaja tej duzej czasteczce stabilnosc. Adenina tworzy wiazanie wodorowe wylacznie z Tymina. Natomiast Guanina z Cytozyna . Obszar zajmowany przez kazda parę zasad jest taki sam na calej dlugosci czasteczki pary zasad są od siebie odlegle o 0,34 nm, a hellisa robi pelen obrot co 3,4 nm . Czyli co 10 par zasad . Kolejnosc ulozenia zasad jest dowolna i to ona decyduje o nie powtarzalnosci roznych czasteczek DNA . Dowolna kolejnosc zasad powoduje ze liczba roznych sekwencji jest astronomiczna i wynosi 4 n ,gdzie n oznacza liczbe nukleotydow w nici . Dlatego DNA może przechowywac ogromna ilosc informacji . Komplementarnosc zasad w DNA powoduje ,ze zawiera on informacje o samym sobie . To znaczy ze może sluzyc jako matryca do wyprodukowania swojej wlasnej kopii .

RNA → wystepuje w komorce w postaci pojedynczego lancucha polinukleotydowego . Może on być czasami lokalnie zwiniety w podwojna helisse wtedy wiazania wodorowe tworza się pomiedzy adenina ,a uracylem i guanina ,a cytozyna. W komorce wystepuja 3 typy czasteczek RNA :

• informacyjne → mRNA , przenosi informacje genetyczna z DNA zawartego w jadrze do cytoplazmy ,gdziej jest ona wykorzystywana w syntezie bialka jako instrukcja kolejnosci laczenia aminokwasow w lancuchy polipeptydowe.

• Rybosomalny → rRNA , wchodzi w sklad rybosomow czyli organelli na których zachodzi synteza bialka

• transportujacy → tRNA , 'doprowadza' aminokwasy do miejsca ich polimeryzacji czyli do rybosomu . Kazdy aminokwas ma odpowiadajacy mu tRNA .

W kazdej komorce wystepuje okolo 50-60 roznych tRNA . Rozpoznajacych 20 aminokwasow oznacza to ze dla wielu aminokwasow istnieja w komorce odmiany tRNA . Tzw. izoakceptory. Budowa pierwszorzedowa tRNA czyli sekwencja nukleotydowa jest dokladnie poznana dla kilku set roznych tRNA z rozmaitych organizmow. tRNA roznia się między soba sekwencja zasad ale wsystkie charakteryzuje podobna struktura drugorzedowa. Jednoniciowy tRNA można przedstawic w postaci listka konieczyny . ( ksero )

za tydzien cwiczenia! Plus kolo z aminokwasow.

---