Zestaw I:

1. Co to są aminokwasy egzogenne. Napisz wzór tripeptydu zbudowanego z aminokwasów egzogennych. Podaj nazwę tego związku.

Egzogenne aminokwasy to takie których dany organizm nie potrafi sam wytworzyć i muszą być one dostarczone w pożywieniu : Lizyna (Lis), Metionina (Met) , Treonina(Thr), Walina(Val) ,Leucyna(Lec) , Izoleucyna (Ile) , Fenyloalanina(Phe), Tryptofan(Hrp),Arginina (Arg)

(- nie wiem jak narysowac w worldzie wzór przykładowego aminokwasu .Jak ktos umie niech dopisze.Nazwy pełne mogą być źle bo qrwa nie znam ich wiec się domyślałem po skrócie- jak wyłapiecie błąd- naprawcie)]

+ endogenne - Glicyna(Gly), Alanina(Ala), Prolina(Pro) ,Aspargina(Asn) ,Glutmina(Glu), Cystyna (Cys) , Tryozyna(Thr) Seryna (Ser)

2. Co to jest struktura IV-rzędowa białek. Daj przykład biała o takiej strukturze. Czy jest to białko proste czy złożone. Uzasadnij odpowiedz.

3. Przedstaw graficzną zależność pomiędzy szybkością reakcji enzymatycznej a stężeniem substratu.

4. podaj definicję standardowej jednostki enzymatycznej

Istnieją dwie standardowe jednostki aktywności enzymatycznej:

-jednostka enzymatyczna (U) jest to ilość enzymu, która katalizuje przekształcenie 1 μmola substratu w ciągu 1 minuty w 25°C, w warunkach optymalnych dla danego enzymu.

-katal (kat) jest przyjętą w układzie SI jednostką aktywności enzymu, zdefiniowaną jako aktywność katalityczna, która zwiększa szybkość reakcji w specyficznym układzie o jeden mol na sekundę..

5. Napisz wzorami parę zasad łączącą dwie nici DNA. Zaznacz i nazwij wiązania łączące tę parę.

6. Omów budowę i funkcję jaką pełni tRNA.

tRNA - transportujący RNA. Cząsteczki kwasu rybonukleinowego (RNA), których zadaniem jest przyłączanie wolnych aminokwasów w cytoplazmie i transportowanie ich do rybosomów, gdzie zostają włączone do powstającego łańcucha polipeptydowego.

Przyjmuje kształt czterolistnej koniczyny (4 ramiona):

• ramię DHU - struktra spinki z dihydroksyuracylem (nukleotyd nietypowy dla RNA), zawiera informację jaki rodzaj aminokwasu może być przyłączont do danego tRNA,

• ramię akceptorowe - sparowane zasady końców 3' i 5', oprócz końca CCA-3' niesparowanego, do którego przyłączają się chemicznie aktywowane aminokwasy,

• ramię zmienne - tylko w niektórych tRNA

• ramię Tφc - rybotymidowe, psi to modyfikowana zasada zwana pseudouracylem

• pętla antykodonowa - odpowiedzialna za rozpoznanie i związanie z kodonem w mRNA

7. Napisz reakcję dekarboksylacji dowolnego aminokwasu. Nazwij produkt reakcji.

8. Napisz reakcję katalizowaną przez syntezę glutaminianowi. Jaką rolę pełni ten enzym.

9. Jaką rolę pełni wada w procesie fotofosporylacji niecyklicznej.

10. Jakie związki nazywamy tłuszczami. Jakie wiązania występują w tych związkach. Jaki enzym uczestniczy w rozmywaniu tych wiązań. Jaki typ reakcji katalizuje ten enzym. Do jakiej klasy enzymów należy?

TŁUSZCZE, związki org. należące do lipidów, triestry gliceryny i różnych kwasów tłuszczowych (acyloglicerole); tłuszcze naturalne są mieszaninami acylogliceroli o różnym składzie. Przewaga kwasów tłuszczowych nienasyconych nadaje tłuszcom konsystencję płynną (oleje roślinne, tran), nasyconych — konsystencję stałą (masło, łój, smalec). Tłuszcze w niewielkich ilościach występują we wszystkich komórkach, jako składnik błon i protoplazmy; u zwierząt szczególnie dużą zawartością tłuszczu odznacza się tkanka tłuszczowa; skład tłuszczu jest charakterystyczny dla danego gatunku. Tłuszcz organizmów zwierzęcych powstają z tłuszczów pokarmowych (po ich częściowym zhydrolizowaniu przez lipazę trzustkową i wchłonięciu z przewodu pokarmowego przy współudziale kwasów żółciowych), a także z innych składników pokarmowych, gł. sacharydów; są one materiałem zapasowym organizmów żywych; kataboliczna przemiana tłuszczu (gł. ich kwasów tłuszczowych) dostarcza energii (ok. 38 kJ/g), a także częściowo pokrywa zapotrzebowanie na wodę (np. u wielbłądów, rozwijających się zarodków ptasich). Przewlekły niedobór tłuszczu w pokarmie prowadzi do braku rozpuszczalnych w tłuszczu witamin (A, D, E i K) oraz wielonienasyconych, biologicznie czynnych kwasów tłuszczowych (tzw. wit. F).

Zestaw II:

1. Narysuj tetrapeptyd z aminokwasów z rodnikami

1. polarnymi nie dysocjowanymi

2. niepolarnymi

3. kwaśnymi

4. zasadowymi (w pH=7)

Co to jest struktura IV rzędowa. Co to jest denaturacja

Podział aminokwasów białkowych ze względu na polarność rodnika :

I.Niepolarne rodniki :Gly, Ala, Len ,Ile,Met, Pro, Phe, Trp.

II. Polarne rodniki bez ładunku elektrycznego w pH fizjologicznym : Ser, The,Asn,Tyr, Cys

III.Polarne rodniki obdażone ład. Elektrycznym w pH fizjologicznym : (Lys , Arg, His) - ład. + ; ( Asp, Glu) - ład -.

2. Równanie na prędkość reakcji zależną od stężenia substratów. CO to jest Km? Podaj 4 sposoby regulacji enzymatycznej i 1 przykład.

Km-stała Michealisa 1\Km - powinowactwo enzymu do substratu .Km- miara stabilności ES . Km- pozwala ocenić stopień wysycenia enzymu substratem (Vo\Vmax) przy danym stężeniu substratu. Vo= Vmax[J]\ Km+[S] Vo\Vmax= S\ Km+[S]

Km stanowi iloraz sumy szybkości rozkładu ES , szybkości jego powtarzania Km=(k2+k3)\k1 .Duża wartość Km wskazuje na słabe wiązanie substratu (k2 przeważa nad k1)

3. Co to jest replikacja, a co transkrypcja DNA? Jakie składniki są potrzebne, aby zaszła u Procariota?

4. Napisać reakcje 3 dróg wiązania azotu (N) do łańcuchów węglowych u roślin. Podać nazwy enzymów, do jakiej klasy należą, podać nazwę koenzymu.

5. Co to jest fosforylacja substratowa oksydoredukcyjna, gdzie zachodzi, skąd pochodzi energia (przykłady)

Fosforylacja substratowa - w glikolizie zachodzi podczas dwóch reakcji syntezy ATP (katalizowane przez linaze fosfoglicerynianową i pirogronianową) bezpośrednie przeniesienie fosforu z cukrowo-fosforanowego intermediatu na ADP

6. Obliczyć ilość energii w cząst. ATP z przemiany acetylo-CoA w cyklu Krebsa i łańcuchu oddechowym. Podać 4 źródła acetylo CoA.

7. Podać wzór akceptora CO2 u roślin. Podać wzór I uchwytnego związku- produktu przyłączania CO2 oraz podać drogę syntezy sacharydów.

8. Podać substraty do β-oksydacji kwasów tłuszczowych. Podać przebieg syntezy kw. Tłuszcz. Gdzie te reakcje zachodzą? Jakie enzymy biorą udział w tych reakcjach i do jakich klas należą?

9. Co to jest fotooddychanie, kiedy zachodzi. Co to jest szlak C4 i jaki ma związek z fotooddychaniem?

Zestaw III:

1.Podaj po 2. przykłady (wzory i nazwy) aminokwasów niebiałkowych oraz egzogennych dla ssaka. Jak powstają "aminokwasy rzadko występujące w białkach"? Co to jest punkt izoelektryczny aminokwasu?

Aminokwasy niebiałkowe : arnityna, cytmulina, B-alanina, hemocysteina, y-aminomaślan, D- aminokwasy.

Egzogenne aminokwasy to takie których dany organizm nie potrafi sam wytworzyć i muszą być one dostarczone w pożywieniu : Lizyna (Lis), Metionina (Met) , Treonina(Thr), Walina(Val) ,Leucyna(Lec) , Izoleucyna (Ile) , Fenyloalanina(Phe), Tryptofan(Hrp),Arginina (Arg)

Przy określonej wartości pH liczba ładunków + i - jest sobie równe - wtedy aminokwas znajduje się w punktcie izolektrycznym (wadunek wypadkowy cz-ki =0 )

+Aminokwasy białkowe - 20 aminokwasów + aminokwasy modyfikowane po biosyntezie polipeptydów

2. Co to jest struktura czwartorzędowa białek? Nazwij 5 rodzajów wiązań (oddziaływań) zwykle ją stabilizujących. Wymień 3 korzyści wynikające dla komórki z występowania w białkach takiej struktury

3. Zdefiniuj 2 rodzaje jednostek aktywności enzymatycznej. Co to jest inhibicja enzymów? W jakim celu badamy to zjawisko? Co to jest inhibicja odwracalna i nieodwracalna? W jaki sposób można je odróżnić? Przy pomocy wzorów podaj przykłady na każdą z nich.

Inhibicja - hamowanie aktywnosci enzymu przez małe specuyficzne cz-ki, jony:

a)Odwracalna - kompetycyjna - inhibitor kompetycyjny współzawodniczy z cz-kami substratu o wiązanie się z miejscem aktywnym enzymu.Efekt inhibitora kompet.można przezwyciężyć przez duże stężenie substratu.na wykresie Lineweavera -urka inhibitor komp. Zwiększa Km,ale nie zmienia aktywności Vmax.

COO- -CH2-CH2-COO- (bursztynian) <-> (FAD<->FADH2) COO- -CH=CH-COO- (fumaran) - inhibitory kompetycyjne dehydrogenazy bursztynianowej.

-niekompetycyjna- inhib. Niekomp. Wiąże się w enzymie z miejscami innymi niż miejsce aktywne i zmniejsza szybkosc reakcji katalitycznej enzymu ,powodując konformacyjną zmiane w jego kształcie przestrzennym.Wpływ inh. Niekomp. Nie można przezwyciężyć przez duże st. Substratu. Wykres Linereavera -Burka ukazuje że inh. Niekomp. Zmniejsza Vmax ,ale nie zmienia wartosci Km

b)Nieodwracalna - inhibitor nieodwracalny wiąże się ściśle często kowalencyjnie z resztami aminokwasów w miejscu aktywnym enzymu, trwale inaktywując enzym.Przykład nieodwracalnego inhibitora: diizopropylofluoro - fosforan ( DIPF), penicylina, amid kwasu jodooctowego : [HOOCCH2] +HS-E (ureaza, papaina) ->^{HJ(wydziela się podczas r-cji)} HOOCCH2-S-E

Sposoby odróżnienie inhibicji odwracalnej od nieodwracalnej :

1.Dializa - stopien inhibicji zalezy od czasu inkubacji z inhibitorem a szybkości osiągnięcia równowagi w r-cji E+J.

2.Możliwość całkowitego zahamowania r-cji w warunkach nadmiaru inhibitora

4. Co to jest kod genetyczny? Co oznaczają stwierdzenia, że jest on uniwersalny i zdegenerowany? Wyjaśnij znaczenie terminów: kodon, antykodon i ramka odczytu. Co nazywamy translacją? Gdzie w komórce odbywa się ten proces? Jaki związek z nim ma reakcja syntezy aminoacylo-tRNA? Przy pomocy wzorów ogólnych napisz tę reakcję, nazwij enzym, jego klasę i koenzym.

Kod genetyczny jest zestawem reguł, które określają sposób , w jaki sekwencja nukleotydów w mRNA zostaje przetłumaczona na sekwencje aminokwasów w polopepytdzie.Sekwencja nukleotydów jest czytana trójkami o nazwie kodony.Kodony UAG,UGA,UAA nie specyfikują żadnego aminokwasu i są określane jako kodony terminacyjne, czyli kodony `stop'.Kodon AUG koduje metionine i działa również jako kodon inicujący,czyli ;start'.

Większość aminokwasów jest kodowana przez więcej niż jeden kodon (tj. kod genetyczny jest zdegenerowany).Tylko metionina i tryptofan sa kodowane przez pojedynczy kodon.Konsekwencją degeneracji kodu genetycznego jest to ,że mutacja , która zmienia w DNA tylko jeden nukleotyd a przez to zmienia tylko jeden nukletyd w odpowiednim mRNA, często nie powoduje żadnej zmiany w sekwencji aminokwasów kodowanego polipeptydu.

Kod genetyczny nie jest uniwersalny ,ale jest taki sam w większosci organizów .Wyjątki występują w genomach mitochondrialnych ,gdzie pewne kodony specyfikują aminokwasy odmiennie od tych , które są normalnie kodowane przez geny jądrowe.

Kodon- trójki aminokwasów którymi czytana jest sekwencja aminokwasów.

Antykodon jest to trójka zasad charakterystyczna dla danego aminokwasu, oraz komplementrana do kodonu tego aminokwasu znajdującego się w mRNA. Wystepuje on w cząsteczce tRNA biorącej udział w translacji. Podczas tego procesu przyłącza się on do komplementarnej trójki zasad w mRNA wraz z znajdującym się na przeciwnym końcu czasteczki tRNA aminokwasem.

Ramka odczytu - sekwencja mRNA może być odczytywana przez rybosomy w 3 możliwych ramkach odczytu . Zazwyczaj tylko jedna ramka koduje funkcjonalne białko ,ponieważ pozostałe 2 ramki zwierają liczne kodony `stop' .W pewnych bakteriofagach DNA występują geny nakładające się, które używają różnych ramek odczytu.

Translacja - to w genetyce proces zachodzący na rybosomach, polegający na przetłumaczeniu informacji zawartej w mRNA w kolejności ułożenia nukleotydów, tworzących kodon, na kolejność ułożenia aminokwasów w białku. Translacja odbywa się na mRNA w kierunku od 5' do 3', a syntezowane białko powstaje od końca aminowego do karboksylowego. Proces składa się z trzech etapów: inicjacji, elongacji i terminacji.

5. Wymień miejsca lokalizacji w komórce roślinnej 2 typów syntazy ATP. Co warunkuje aktywność tego enzymu? Jakie uzasadnienie metaboliczne mają te lokalizacje?

6 Oblicz wydajność energetyczną w cząsteczkach ATP rozkładu 3 cząsteczek glukozy w szlaku glikolitycznym, w komórkach mięśni, w warunkach beztlenowych, Uzasadnij odpowiedź. Wymień 4 możliwe drogi przemian produktu glikolizy w komórkach zwierzęcych. Przedstaw początkowe reakcje 2 z tych dróg.

7 Oblicz ilość cząsteczek ATP uzyskanych z całkowitego utlenienia 18-węglowego, nasyconego kwasu tłuszczowego. Uzasadnij odpowiedź. Gdzie w komórce eukariotycznej przebiegają poszczególne etapy tego utlenienia.

C18 :2 = 9

Kwas tłuszczowy nasycony CoA +8NAF +8 FAD +8 H20 +8CoA

9 ACETYLO CoA +8 NADH + 8 FADH2 +8 H+

NADH 8* 2,5 = 20

FADH2 8*1,5 =12

9ACETYLO CoA *10 = 90

SUMA = 122 - 2 CZKI W PROCESIE AKTYWACJI =120 cz-ek ATP .

8 Napisz reakcje katalizowaną przez karboksylazę rybulozobisfosforanową. Gdzie w komórce roślinnej występuje ten enzym? Do jakich 2 produktów końcowych przekształcany jest produkt reakcji") Jaką funkcję pełni każdy z tych 2 związków?

9 Jakie enzymy proteolityczne nazywamy wewnątrz, a jakie zewnątrzkomórkowymi? Co to są aminopeptydazy, karboksypeptydazy i endopeptydazy? Napisz wzór dowolnego tetrapeptydu i wskaż miejsce działania enzymu z każdej z tych 3 grup.

Zestaw IV:

1. Wtórna struktura białka, czy jest ona uwarunkowana genetycznie? Podać wiązania, które ją utrwalają.

2. Co to jest stała Km. Narysować wykres, o czym on świadczy? Czym jest Standardowa jednostka aktywności?

3. Co to jest kod genetyczny? Reakcje

Kod genetyczny jest zestawem reguł, które określają sposób , w jaki sekwencja nukleotydów w mRNA zostaje przetłumaczona na sekwencje aminokwasów w polopepytdzie.Sekwencja nukleotydów jest czytana trójkami o nazwie kodony.Kodony UAG,UGA,UAA nie specyfikują żadnego aminokwasu i są określane jako kodony terminacyjne, czyli kodony `stop'.Kodon AUG koduje metionine i działa również jako kodon inicujący,czyli ;start'.

4. Uniwersalna struktura maktroenergetyczna.

5. Przemiany pirogronianu beztlenowe.

6. Enzymy anaboliczne. Wymienić i scharakteryzować.

7. Cykl mocznikowy-reakcje w których powstaje mocznik.

8. Wszystkie dehydrogtenazy uczestniczące w CKT.

9. Donor dwuwęglowych jednostek w syntezie kwasów tyłuszczowych. .

10. Scharakteryzować fosforylacje substrartową i oksydacyjna.

Fosforylacja substratowa - w glikolizie zachodzi podczas dwóch reakcji syntezy ATP (katalizowane przez linaze fosfoglicerynianową i pirogronianową) bezpośrednie przeniesienie fosforu z cukrowo-fosforanowego intermediatu na ADP

Zestaw V:

1.Aminokwasy egzogenne.

2. Witamina C, działanie, wzór.

3. Transkrypcja, biosynteza białka, działanie tRNA.

Każdy z tRNA ma strukture drugorzędową przypominającą liść konczyny.Cz-ka tRNA zawiera ramię antykodonowe , ramie D (lub DHU), ramie T)lub TyC) oraz ramię aminokwasowe, do którego zostaje dołączony poprzez grupę 3'-OH odpowiedni aminokwas.Niektóre tRNA mają równieżramie dodatkowe (zmienne) .Przestrzenna struktura tRNA jest bardziej złożona ze względu na dodatkowe oddziaływania między nukleotydami.

4. Cykl pentozofosforanowy, reakcje w których uczestniczą enzymy oksydoreduktaz.

5. Hemoglobina, budowa hemu.

6. Nośniki łańcucha oddechowego, kompleksy.

7. Aktywacja kw. palmitynowego.

Aktywacja kwasu palmitynowego Rozpad kwasów tłuszczowych zachodzi w cytozolu komórek prokariotycznych i w matriks mitochondrialnej komórek eukariotycznych. Zanim kwas tłuszczowy dotrze do matriks, ulega aktywacji przez utworzenie wiązania tiestrowego z CoA. Reakcja ta zużywa cząsteczkę ATP i katalizowana jest przez syntazę acylo-CoA (nazywaną również tiokinazą kwasów tłuszczowych), umiejscowioną na zewnętrznej błonie mitochondrialnej. Na skutek zachodzącej następnie hydrolizy Ppi do dwóch cząsteczek Pi omawiana reakcja jest nieodwracalna.

CH₃(CH₂)₁₄COO^-+ATP+HS-CoA ←syntaza acylo-CoA→ CH₃(CH₂)₁₄CO-S-CoA+AMP+PPi

8. Włączanie azotu nieorganicznego w związki organiczne.

10. Fosforylacja substratowa.

Fosforylacja substratowa - w glikolizie zachodzi podczas dwóch reakcji syntezy ATP (katalizowane przez linaze fosfoglicerynianową i pirogronianową) bezpośrednie przeniesienie fosforu z cukrowo-fosforanowego intermediatu na ADP

Zestaw VI:

1.Utworzyć tetrapeptyd z aminokwasów o charakterze niepolarnym.

2. Napisać reakcje CKT w których powstaje CO2 . Podać enzymy i ich klasy.

3. Napisać reakcje cyklu mocznikowego w których powstaje mocznik. Podać enzymy.

4. Napisać przemiany pirogronianu beztlenowe zachodzące w mięśniach.

Zużyty podczas glikolizy NAD⁺ musi zostać zregenerowany , jeżeli glikoliza ma przebiegać w dalszym ciągu. W warunkach tlenowych regeneracja NAD⁺ zachodzi na skutek reoksydacji NADH przez łańcuch transportu elektronów. Przy ograniczonej ilości tlenu np. w mięśniu podczas energicznego skurczu, reoksydacja NADH do NAD⁺ przez łańcuch transportu elektronów staje się niewystarczająca, aby podtrzymać glikolizę. W tych warunkach NAD⁺ jest regenerowany podczas przemiany pirogronianu w mleczan działaniem dehydrogenazy mleczanowej.

pirogronian+NADH+H⁺←dehydrogenaza mleczanowa→mleczan+NAD⁺

Gdy tlen znów jest dostępny w wystarczającej ilości, poziom NAD⁺ podnosi się na skutek działania łańcucha transportu elektronów. Wówczas reakcja dehydrogenazy mleczanowej ulega odwróceniu w kierunku odtworzenia pirogronianu, który zostaje przekształcony przez dehydrogenazę pirogronianową w acetyl-CoA, mogący wejść w cykl kwasu cytrynowego. W ten sposób działanie dehydrogenazy mleczanowej jest u ssaków mechanizmem służącym reoksydacji NADH do NAD⁺, umożliwiającej w warunkach beztlenowych kontynuację glikolizy i syntezy ATP.

5. Co to jest lecytyna, kefaliny, fosfatydoseryny. Podać wzór.

6. Napisać wzór fosforanu pirydoksalu, jakich przemianach uczestniczy. Napisac jedną z nich.

7. Co to jest biosynteza białka. Reakcje zaktywowoania aminokwasów.

8. Co to jest tRNA

Każdy z tRNA ma strukture drugorzędową przypominającą liść konczyny.Cz-ka tRNA zawiera ramię antykodonowe , ramie D (lub DHU), ramie T)lub TyC) oraz ramię aminokwasowe, do którego zostaje dołączony poprzez grupę 3'-OH odpowiedni aminokwas.Niektóre tRNA mają równieżramie dodatkowe (zmienne) .Przestrzenna struktura tRNA jest bardziej złożona ze względu na dodatkowe oddziaływania między nukleotydami.

9. Reakcja glukozy, w którą wchodzi w cykl glikolityczny.

10.Wymień enzymy z cyklu glikolitycznego podać klasy.

11. Zwązki które mają charakter endoergiczny i egzoerficzny.

Zestaw VII:

1. Co to jest wtórna struktura białka czy jest uwarunkowana genetycznie? Podać wiązania, które ja utrwalają.

2. Reakcje przyswajania azotu przez rośliny i zwierzęta.

3. Co to jest replikacja. Podać enzymy.

4. Co to jest fosforylacja substratowa i podać reakcje.

Fosforylacja substratowa - w glikolizie zachodzi podczas dwóch reakcji syntezy ATP (katalizowane przez linaze fosfoglicerynianową i pirogronianową) bezpośrednie przeniesienie fosforu z cukrowo-fosforanowego intermediatu na ADP

D 5. Porównać B-utlenienie i syntezę kwasów tłuszczowych. Napisać reakcje redukcji zachodzące w syntezach.

6. W jakich formach występują nukleotydy? Podać ich 4 różne funkcje.

7. Podać klasy enzymów i reakcję w której uczestniczą izomerazy.

8. Podać enzymy zaliczane do oksydoredukataz uczestniczące w CKT, napisać jedną z nich.

9. Napisać reakcje jednego ze związków z CKT, z którego może powstać aminokwas.

---