Białka, wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln) biopolimery zbudowane z reszt aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym, występujące we wszystkich organizmach roślinnych i zwierzęcych. Są zasadniczymi elementami metabolicznymi i strukturalnymi komórek, tkanek i narządów organizmów żywych.
Syntetyzowane są częściowo z aminokwasów endogennych, które ustrój może sam wytwarzać, a poza tym z aminokwasów egzogennych tzw. istotnych, pobieranych z pokarmów rozkładanych w procesie trawienia.
Dzielą się na proste (proteiny) i złożone (proteidy). Białka proste zbudowane są tylko z aminokwasów.
Białka proste dzieli się na globularne (rozpuszczalne) i skleroproteiny (białka włókniste).
Do białek globularnych zalicza się:
albuminy, rozpuszczalne w wodzie, trudno wysalające się; należą do nich białka roślinne, jaja kurzego, mleka; zawierają dużo aminokwasów siarkowych, nie zawierają glicyny;
globuliny, nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalne w rozcieńczonych roztworach soli, kwasów i zasad; należą do nich białka roślinne, surowicy krwi;
gluteiny, rozpuszczalne w kwasach i zasadach; należą do nich białka bogate w kwas glutaminowy, występują w ziarnach zbóż;
prolaminy, rozpuszczalne w alkoholu etylowym; należą do nich białka bogate w kwas glutaminowy, występują w ziarnach zbóż;
histony, rozpuszczalne w wodzie i w rozcieńczonych kwasach;
protaminy, rozpuszczalne w wodzie, zasadowe; składowe części jąder komórkowych, czerwonych i białych ciałek krwi.
Skleroproteiny są to nierozpuszczalne białka szkieletowe, materiał budulcowy chrząstek, rogów, łusek, włosów itp. Należą do nich: fibroina (białko jedwabiu), kolagen (białko tkanki łącznej, ścięgna), keratyna (białko piór, włosów, kopyt, rogów).
Białka złożone składają się z białek prostych (części białkowej) i grup o nieaminokwasowym charakterze (części niebiałkowej) zwanych grupami prostetycznymi.
W zależności od rodzaju grupy prostetycznej białka złożone dzieli się na:
fosforoproteidy, zawierające kwas ortofosforowy(V), nie koagulują na ciepło, lecz po zakwaszeniu; należy do nich kazeina;
glikoproteidy, zawierające pewne cukry, np. białko jaja kurzego;
chromoproteidy, zawierające atom metalu, np. hemoglobina, chlorofil;
lipoproteidy, zawierające związki o charakterze tłuszczów;
nukleoproteidy, zawierające nukleotydy, kwasy nukleinowe.
Białka złożone są bardziej rozpowszechnione w przyrodzie od protein. Do białek złożonych należą wszystkie enzymy.
Białka pełnią wiele funkcji i w związku z tym można je podzielić na: transportujące, przechowujące, strukturalne, regulatorowe, toksyny, przeciwciała, hormony, enzymy i białka aparatu kurczliwego (aktyna i miozyna). Podział ten jest umowny, ponieważ białka mogą spełniać więcej niż jedną funkcję.
Cząsteczki białka mogą przejmować różne kształty, najczęstsze to: sferoidalne (białka globularne) i włókienkowe (białka fibrylarne). Kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym decyduje o strukturze przestrzennej białka. Niektóre białka tworzą struktury nadcząsteczkowe, np. hemoglobina ma strukturę tetraedryczną, aktyna - fibrylarną, kolagen - superhelikalną.
Większość białek ma naturę koloidalną. Są wrażliwe na różne czynniki fizyczne np. temperaturę oraz chemiczne, np. działanie stężonymi roztworami kwasów, zasad, soli metali ciężkich. Białka pod wpływem wielu czynników tracą swą charakterystyczną strukturę przestrzenną bezpowrotnie (denaturacja białka), bądź odwracalnie (koagulacja białek).
Wyodrębnienie białka z materiału biologicznego i oczyszczanie jest trudne. Pod wpływem hydrolizy chemicznej lub enzymatycznej białka rozpadają się na mniejsze fragmenty (peptydy), a w końcowym etapie na aminokwasy (hydrolizaty białkowe). Budowa białka jest skomplikowana i w wielu przypadkach nie ustalona. Określa się ją czterostopniowo (struktura białek).
Białka są niezbędnym budulcem struktur komórkowych i tkankowych, u roślin często materiałem zapasowym (np. w nasionach zbóż i roślin strączkowych), stanowią także ważne składniki płynów ustrojowych. U człowieka białka stanowią ok. 56% suchej masy ciała.
Białka stanowią podłoże lub biorą udział w licznych procesach fizjologicznych: przenoszeniu i magazynowaniu różnych substancji, utlenianiu tkankowym, krzepnięciu krwi, procesach odpornościowych, procesach widzenia, przewodzenia bodźców nerwowych, skurczu mięśni, dostarczaniu energii, regulacji procesów metabolicznych, stężenia jonów, ciśnienia osmotycznego (ciśnienie onkotyczne). Wszystkie te funkcje białka spełniają dzięki odwracalnym zmianom swej struktury przestrzennej.
Hemoglobina, "oddechowy" barwnik krwi zawarty wewnątrz krwinek czerwonych (erytrocytów) przenoszący tlen. Hemoglobina jest białkiem złożonym z grupy prostetycznej zwanej hemem, pochodnej porfiryny (protoporfiryna IX) złączonej z atomem dwuwartościowego żelaza i białka prostego - globiny.
Na cząsteczkę hemoglobiny przypadają cztery hemy (każda z nich może przyłączyć cząsteczkę tlenu) i cztery globiny (składającej się z czterech łańcuchów: dwóch alfa i dwóch beta). W zależności od niewielkich różnic w budowie białkowej części hemoglobiny wyróżniamy hemoglobinę płodową (HbF) i typu dorosłych (HbA). Po urodzeniu dochodzi do szybkiej wymiany HbF na HbA czego objawem jest żółtaczka noworodków.
Transport tlenu odbywa się bez zmiany stopnia utlenienia atomu żelaza. W kapilarach płuc hemoglobina po połączeniu się z tlenem przybiera postać oxyhemoglobiny (krew utlenowana, tętnicza), która następnie krążąc po całym organizmie roznosi tlen do wszystkich tkanek. Tam następuje odłączenie tlenu i przyłączenie dwutlenku węgla, który tworzy z białkami hemoglobiny karbaminiany (krew odtlenowana, żylna) i w końcu zostaje przetransportowany do płuc, a jego miejsce zajmuje tlen.
Hemoglobina jest metabolizowana do barwników żółciowych i globiny w układzie siateczkowo-śródbłonkowym. W wyniku zatrucia tlenkiem węgla powstaje 300 razy silniejszy związek CO z Hb (karboksyhemoglobina), niż analogiczny z tlenem. Innym związkiem jest methemoglobina (w zatruciach np. azotanami), a co najważniejsze - oba związki nie mają zdolności przenoszenia tlenu.
Hemoglobina glikozylowa (HbA1c), powstaje w wyniku biosyntezy w krwince czerwonej między Hb a glukozą. Stanowi miernik przeciętnego poziomu glukozy we krwi i pozwala oceniać skuteczność terapii insulinowej w cukrzycy.
Kolagen, białko proste (proteina), należące do grupy skleroprotein (białek włókienkowych), nierozpuszczalne w wodzie, odporne na działanie enzymów proteolitycznych.
Główny składnik tkanki łącznej i podporowej, przede wszystkim skóry i organicznych substancji kości. Kolagen zbudowany jest z długich, spiralnych łańcuchów peptydowych, w których występują głównie trzy aminokwasy: prolina, hydroksyprolina i glicyna.
Pod wpływem gorącej wody zamienia się w żelatynę, której roztwór po oziębieniu tworzy sztywną galaretę. Kolagen stosuje się do produkcji kleju kostnego i żelatyny.
Peptydy, amidy zawierające ugrupowanie -NHCO- (tzw. wiązanie peptydowe). Peptydy powstają wskutek reakcji grup aminowych z grupami karboksylowymi takiego samego lub różnych aminokwasów.
Peptydy powstałe z dwóch aminokwasów noszą nazwę dipeptydów, z trzech aminokwasów - tripeptydów. Ogólna nazwa peptydów zbudowanych z większej liczby aminokwasów to oligopeptydy. Peptydy zawierające wiele (kilkadziesiąt) reszt aminokwasowych i posiadające masę cząsteczkową do 10 000 noszą nazwę polipeptydów, a powyżej tej granicy białek. N-terminalna (N-końcowa) reszta aminokwasowa zawiera wolną grupę aminową, a reszta C-terminalna (na drugim końcu łańcucha polipeptydowego) zawiera wolną grupę karboksylową.
Właściwości peptydów zależą od rodzaju i liczby aminokwasów je tworzących oraz ich kolejności. Mogą posiadać budowę łańcuchową lub pierścieniową.
Hydroliza peptydów pod wpływem enzymów peptydaz prowadzi do aminokwasów. Spełniają szereg bardzo ważnych funkcji w organizmie. Do ważniejszych peptydów należą: glutation, oksytocyna, kortykotropina, insulina, kwas pantotenowy, penicylina.