Enzymy- czynniki pełniące role katalizatorów biologicznych, mające charakter białkowy. Koenzymy- substancje niebiałkowe współdziałające z enzymami. Pierwszy enzym- urereaza. Katalizator aktywnie działający powinien mieć 3 cechy:1) zwiększać prawdopodobieństwo zderzeń(osiągane w reakcji katalizowanej przez znaczne zagęszczenie cząsteczek na powierzchni katalizatora. Ukierunkowanie cząsteczek następuje przez zbliżenie grup funkcyjnych mających ze sobą wejść w reakcje. Cząsteczki w sposób sztywny i ukierunkowany zostają umiejscowione na powierzchni katalizatora, elektrony i wiązania się przegrupowują co prowadzi do przemiany chemicznej. 2)zmniejszyć barierę energetyczną (wiąże się z pojęciem energii aktywacji tj. określonej jej porcji, którą układ musi pobrać odwracalnie w celu przezwyciężenia bezwładności chemicznej cząsteczek.3)kierunkowanie cząsteczki substratów względem siebie. Kataliza polega na rozdzieleniu złożonego procesu na poszczególne reakcje cząstkowe przy czym podziałowi ulega również energia swobodna i energia aktywacji. Kataliza homogeniczna-przebiegajaca bez rozgraniczenia faz, czyli gdy katalizator i substancje reagujące znajdują się w roztworze. Kataliza heterogeniczna- gdy katalizator jest stały a reagujące substancje są gazami, katalizator może nie spełniać wszystkich wymienionych warunków. Enzymy jako białka łatwo ulegają zmianą struktury pod wpływem warunków środowiska jak pH, temperatura, stężenie soli. Centrum aktywne(katalityczne)- strefa łańcucha peptydowego bezpośrednio wiążąca substrat w czasie reakcji. Enzymy błonowe- występują w połączeniu z nadcząsteczkowymi strukturami błon komórkowych lub cytoplazmatycznych. Kompleksy wieloenzymowe- występujące w postaci rozpuszczonej, ale stanowiące zespół enzymów tworzących strukturę czwartorzędową i katalizujących kolejne reakcje tej samej przemiany. Większośc enzymów to białka złożone, najczęściej luźno połączone stechiometrycznie z substancją niebiałkową- koenzymem-współdziałającym w katalizowanej reakcji. Koenzymy określają z reguły typ katalizowanej reakcji, natomiast zdolność rozpoznawania właściwego substratu, określana jako specyficzność substratowa, a także swoistość kierunku działania enzymu, występują w jego części białkowej czyli apoenzymie. Założeniem teorii Michaelisa jest konieczność wytworzenia odwracalnego kompleksy między enzymem i substratem. Kompleks ten polega na przemianie nieodwracalnej do produktu z uwolnieniem enzymu. Jednostki aktywności enzymów: 1)aktywność molekularna(liczba obrotów enzymów, liczba moli substratu, które mogą przereagować w czasie 1 min z 1mol centrów aktywnych enzymu, 2)aktywność enzymu, która jest w zdolna wytworzyć 1 umol produktu w czasie 1 min w 30OC, 3) aktywność właściwa- aktywność enzymu wyrażona w stosunku do 1 mg białka,4) 1 katal- odpowiada ona aktywności enzymu przy której jest on zdolny przekształcić 1 mol substratu w produkt w czasie 1s w 30OC. Dla enzymów trawiennych chymotrypsyny i trypsyny 100s-1 , katalaza i anhydraza weglanowa 2*105-106s-1 . Inhibitory-czynnik chemiczne działające na określony fragment cząsteczki enzymu powodując zmniejszenie szybkości reakcji. Inhibicja- zjawisko specyficznego hamowania. Klasyfikacja enzymów: 1)Oksyreduktazy(katalizują reakcje oksydoredukcyjnea więc przemiany związane z przeniesieniem protonów, elektronów i tlenu. Zaliczamy do nich dehydrogenazy-przenosza protony i elektrony z substratu na koenzym i odwrotnie, reduktazy- katalizują przeniesienie protonów i elektronów lub samych elektronów z przenośników na dalsze układy oksydoredukcyjne, oksydazy- aktywują tlen cząsteczkowy przez przeniesienie nań elektonów, wskutek czego może się on łączyc z protonami wydzielonymi uprzednio do roztworu i tworzyc cząsteczkę wody lub nadtlenku wodoru, hydroksylazy- katalizją przyłączenie tlenu do związku organicznego z jednoczesnym przeniesieniem protonów i elektronów i z udziałem koenzymu i peroksydazy- działają utleniająco na związki organiczne z udziałem H2O2.2) Transferazy- katalizują reakcje przeniesienia grup między związkami i to zwykle z udziałem specyficznych koenzymów. Zaliczamy do nich: aminotransferazy, fosfotransferazy(kinazy), acylotransferazy i glikozylotransferazy.3)Hydrolazy-katalizują reakcje hydrolizy, czyli rozkład wiązań z udziałem wody. Należą do nich:esterazy, glikozydazy, peptydazy, amidazy. 4)Liazy- aodwracalnie lub nieodwracalnie katalizują odłączenie grup od substratu bez udziału wody(dekarboksylazy, deaminazy). 5)Izomerazy- katalizują reakcje izomeryzacji tj. recemizacja, epimeryzacja, izomeryzacja cis-trans oraz wewnątrzcząsteczkowe przemiany oksydoredukcyjne i przeniesienie grup.6)Ligazy-katalizują wytwarzanie wiązań między dwiema cząsteczkami, co wiąże się z rozpadem wiązania makroergicznego a więc z udziałem ATP. Działanie koenzymów polega na ich powiazaniu stechiometrycznym z substratem z pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enzymowym. 1) koenzymy przenoszące protony i elektrony(dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy(NAD+) i jego fosforan(NADP+), dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD) i mononukleotyd flawinowy(FMN), kwas limonowy(Lips2) i koenzym Q(CoQ)) 2) przenoszące grupy współdziałające z tranferazami(grupa nukleozydotrifosforanów(np. ATP), koenzym A(CoA-SH), kwas tetrahydrofoliowy(THF),biotyna, difosforan tiaminy(DPT), fosforan pirydoksalu(PLP)). 3)koenzymy liaz, izomeraz i ligaz (nukleozydotrifosforany(DPT i PLP), koenzym B12 (CoB12 )). Oksydazy pozamitochondrialne dziela się na dwa typy: miedzioproteinowe iflawoproteinowe. Pierwsze z nich aktywują tlen czterema elektonami nie zawierają układu porfirytowego. Główną ich reakcją jest przeniesienie protonów i elektronów z o- lub p-difenoli oraz z en-di-oli na tlen a produktem reakcji jest woda. Oksydazy flawinowe stanowią grupę enzymów aktywujących tlen dwoma elektonami a więc w wyniku ich działania powstaje nadtlenek wodoru (aminokwasowi, aminow diaminowe, ksantynowa i glukozowa. Oksygenazy katalizują niektóre przemiany chemiczne podstawowych substratów, jak również utlenianie substancji obcych przy czym procesy te nie maja większego znaczenia energetycznego. Enzymy tej grupy dzielimy na właściwe- transferazy tlenowe zwane też dioksygenazami katalizujące reakcję ogólna, oraz mieszane- enzymy hydroksylujące zwane monooksygenazami wymagające donora atomów wodoru, katalizują reakcję ogólną. H2O2 jest silnym inhibitorem układów enzymatycznych dlatego organizm na aktywne mechanizmy zdolne do jego rozkładu. Peroksydazy(mechanizm polega na aktywowaniu substratu który ulega odwodorowaniu z przeniesieniem protonów i elektonów na H2O2. Katalaza (mechanizm polega na odwracalnym wytwarzaniu nadtlenku enzymu z udziałem tlenu oderwanego z H2O2. Peptydazy 1)enzymy pozakomórkowe-trawienne ( enzymy soku żołądkowego- pepsyna i podpuszczka, enzymy soku trzustkowgo- trypsyna, chymotrypsyna i karboksypeptydaza). Pepsyna jest wydzielana do soku żołądkowego z gruczołów błony śluzowej jako pepsynogen, który jest formą nieaktywną czyli proenzymem. W formę aktywna przekształca się on pod wpływem znacznego stężenia jonów wodorowych. Aktywny enzym ma masę 34,5 kDa i pH działania 1,6- 2,0, a przy pH 6 ulega denaturacji. Jako endopeptydaza rozkłada większośc białek i peptydów do oligopeptydów, ścina mleko. Podpuszczka- wytwarzana w żołądku, substratem dla niej jest kazeina która ulega denaturacji i częściowej hydrolizie do parakazeiny. Trypsyna, chymotrypsyna, karboksypeptydaza i elastaza- wydzielane w soku trzustkowym do jelita cienkiego. 2)enzymy wewnątrzkomórkowe (papina, ficyna, bromelaina). Enzymy zwierzęce- katepsyny (endopeptaza, aminopeptaza, karboksypeptaza). 3) peptydazy bakteryjne i grzybowe ( kolaganaza- enzym bakteryjny o znacznej specyficzności substratowyj, produkowany przez bakterie)