Opisz frakcje LDL/VLDL lipoprotein osoczowych
VLDL-(very low density lipoproteins)-lipoprosteiny o bardzo niskiej gęstość, VLDL i LDL wykazują kolejno coraz to wyzsza gestosc, zawieraja coraz mniej lipidow i coraz wiecej apoprotein.
Są wytwarzane przez wątrobę. Nowo powstałe VLDL zawierają apoB-100 i apoA-I oraz triacyloglicerole pochodzenia endogennego. Ich funkcja polega na przenoszeniu lipidów z wątroby do tkanek peryferyjnych. VLDL, wydzielone przez wątrobę do krwi, pobierają apoC-II i apoE z krążących HDL. Lipaza lipoproteinowa, zlokalizowana na powierzchni śródbłonka, zaktywowana przez apoC-II , rozkłada traicyloglicerole zawarte w VLDL, powodując zmniejszenie ich średnicy i zwiększenie gęstości. Od tego momentu następuje intensywna wymiana składników między zmniejszonymi VLDL a HDL. Składniki białkowe VLDL, wśród nich apoE i apoC, powracają do HDL, skąd pochodzą. Estry cholesterolu są przenoszone z HDL do VLDL, wymieniając się z triacyloglicerolami i fosfolipidami, które przemieszają się z VLDL do HDL. W wymianie tej uczestniczy „białko przenoszące estry cholesterolu”/
W wyniku tych przemian VLDL zawarte w osoczu przekształcają się w LDL. W czasie tej konwersji powstają przejściowo „lipoproteiny po pośredniej gęstości” IDL.
LDL- są głównym transporterem cholesterolu z wątroby do innych narządów, przede wszystkim nerek, mięśni i kory nadnerczy. W nich jest zawarta większość cholesterolu osoczowego. Cząsteczki LDL, powstałe z VLDL, zachowują apoB-100 , lecz tracą inne apoproteiny na rzecz HDL. Zawierają znacznie mniej triacylogliceroli niż VLDL, natomiast więcej cholesterolu i jego estrów.
LDL pełnią swą funkcję poprzez odkładanie wolnego cholesterolu na powierzchni błon omórkowych luz poprzez wiązanie się z receptorem błonowym, który rozpoznaje zawartą w nich apoproteinę B-100. Frakcja LDL wskazuje na ryzyko wystąpienia miażdżycy.
Frakcja LDL cholesterolu, potocznie nazywana “złym” cholesterolem, przenosi tłuszcz z wątroby do wszystkich komórek. W przypadku, gdy w organizmie znajduje się więcej cholesterolu niż potrzebują komórki, zaczyna on osadzać się w ściankach naczyń tętniczych. Nadmiar lipoprotein krążących we krwi zwiększa jej lepkość i ułatwia powstawanie zakrzepów. Jeśli zakrzep zablokuje światło zwężonej tętnicy, może być przyczyną zawału serca. Frakcja LDL cholesterolu jest wytwarzana naturalnie przez nasz organizm, ale u niektórych osób występuje tendencja do zbyt dużej jego produkcji. Właściwie dobrana dieta może obniżyć stężenie 'złego' cholesterolu.
Opisz frakcję HDL lipoprotein osoczowych
HDL (high density lipoproteins)- są to lipoproteiny o wysokiej gęstości. Mają one najmniejszą średnicę, najwyższą gęstość i zawierają najmniej lipidów, a najwięcej apoprotein. Podczas rozdziału elektroforetycznego HDL (α-lipoproteiny) wędrują najszybciej w kierunku anody.
Kompleksy HDL są syntetyzowane w wątrobie oraz ścianie jelita, a następnie uwalniane do krążenia drogą egzocytozy. Pełnią wiele ważnych funkcji.
Przypisuje się im rolę czynnika oczyszczającego osocze z cholesterolu. Cholesterol uwalniany z osocza jest wiązany przez HDL
HDL są ponadto krążącym rezerwuarem apoprotein, a w tym apoC-II, która jako składnik VLDL i chylomikronów jest aktywatorem lipazy lipoproteinowej.
HDL wychwytują i przechowują także apoproteiny z chylomikronów resztkowych i z LDL, zanim te zwiążą się z ich receptorami na powierzchni komórek i ulegną endozytozie. Chronią zatem apoproteiny przez przedwczesną degradacją.
HDL są aktywnymi „zbieraczami” wolnego cholesterolu zarówno z powierzchni błon komórkowych, jak i z krążących lipoprotein. Mechanizm 'zbierania' cholesterolu polega na jego estryfikacji resztą acylową z lecytyny, co czyni go silnie hydrofobowym a przez to trwale związanym z HDL
Świeżo powstałe HDL, wydzielone z wątroby, są niekształtnymi cząsteczkami zawierającymi przede wszystkim wolny cholesterol, fosfolipidy (głównie lecytynę) i liczne apoproteiny, m.in. apoE, apoA, apoC. W miarę akumulacji cholesterolu są szybko przekształcane w postacie kuliste.
Kuliste HDL są pobierane przez komórki wątrobowe drogą endocytozy, w której pośredniczą receptory błonowe. Estry cholesterolu ulegają hydrolizie. Uwolniony cholesterol zostaje „przepakowany” w inne lipoproteiny, przetworzony w kwasy żółciowe lub wydzielony do żółci w celu wydalenia z organizmu.
3.Kompleksy
Kompleks I- oksydoreduktaza NADH: ubichinon, zwany także dehydrogenazą NADH, zawiera białek Fe:S. Funkcję przenośnika dwóch atomów wodoru (2H++2e), pełni trwale związana cząsteczka FMN. Pobiera on 2H+ +2e z NADH+H+ przechodząc w FMNH2 i przekazując je następnie na ubichinon. Proces jest sprzężony z reakcją fosforylacji ADP i powstaniem pierwszej cząsteczki ATP.
Kompleks II- oksydoreduktaza-bursztynian: ubichinon, uczestniczy w utlenianiu bursztynianu. Jest kompleksem białka enzymatycznego : dehydrogenazy bursztynianowej (zawierającej FAD) oraz białek Fe:S. Przekształca ubichinon w ubihydrochinon
Kompleks III- oksydoreduktaza ubichinon: utleniony cytochrom c. Zawiera cytochrom b, białka Fe:S oraz cytochrom c1.Przenosi elektrony z ubichinolu poprzez cytochrom b na cytochrom c. Proces ten jest sprzężony z reakcją fosforylacji ADP i powstaniem drugiej cząsteczki ATP.
Kompleks IV- oksydoreduktaza zredukowany cytochrom c:tlen. Zwany jest także oksydazą cytochromową. Zawiera cytochromy a i a3. Przekazuje elektrony ze zredukowanego cytochromu c, poprzez cytochrom a+a3 na tlen. Proces ten jest sprzężony z reakcją fosforylacji ADP i powstaniem trzeciej cząsteczki ATP.
Kompleks V- synteza ATP. Jest to kompleks enzymatyczny, przekształcający energię wyzwalaną przez łańcuch oddechowy w energię wiązań pirofosforanowych. Tworzy kanał do translokacji protonów w poprzek wewnętrznej błony mitochondrialnej. Wiąże ADP z fosforanem nieorganicznym (Pi), tworząc ATP.
4.Mechanizm fosforylacji oksydacyjnej
Mechanizm sprzężenia transportu elektronów przez łańcuch oddechowy z syntezą ATP jest przedmiotem kilku hipotez - najbardziej przekonywującą wydaje się być teoria chemiosmotyczna.
Teoria zakłada, iż kompleksy I, III i IV pełnią funkcję pompy protonowej. Transport elektronów przez łańcuch oddechowy jest sprzężony z przemieszczaniem protonów (H+) w poprzek wewnętrznej błony mitochondrialnej, z macierzy w kierunku przestrzeni międzybłonowej. Zakłada się, iż przeniesieniu jednej pary elektronów z NADH na atom tlenu towarzyszy przemieszczenie 3 par protonów na zewnętrzną powierzchnię wewnętrznej błony mitochondrialnej (przeniesieniu jednej pary elektronów z FAD na atom tlenu towarzyszy przemieszczenie zaledwie 2 par protonów, gdyż transport elektronów omija kompleks I. Proces ten wytwarza gradient elektryczny i gradient pH po obydwu stronach wewnętrznej błony mitochondrialnej. Zewnętrzna strona błony staje się bardziej dodatnio naładowana niż strona wewnętrzna. Po stronie zewnętrznej wtwarza się niższe pH niż po stronie wewnętrznej. Energia generowana przez transtport protonów napędza syntezę ATP. Proces ten jest katalizowany przez kompleks enzymatyczny, zwany syntazą ATP.
Teoria chemiosmotyczna zakłada, że protony przeniesione na zewnętrzną stronę wewnętrznej błony mitochondrialnej wracają do macierzy mitochondrialnej poprzez kanał w cząsteczce syntazy ATP. Wyzwala to energię pozwalającą na wytworzenie wiązania bezwodnikowego pomiędzy ADP i Pi, co rozładowuje równocześnie gradient elektryczny i gradient pH po obydwu stronach wewnętrznej błony mitochondrialnej.
Opisz proces post-translacyjnej modyfikacji RNA
Posttranskrypcyjna modyfikacja RNA jest to zespół przekształceń, jakim ulega RNA powstający w procesie transkrypcji, zwany inaczej transkryptem pierwotnym. Inaczej splicing czyli składanie.
Transkrypt pierwotny - RNA powstający w procesie transkrypcji. Różni się on istotnie od RNA zdolnego do pełnienia funkcji biologicznej.
Splicing polega na:
Fragmentacji pierwotnego transkryptu
Usuwaniu lub dodawaniu pewnych sekwencji nukleotydowych
Modyfikacji zasad i reszt rybozy
Przebiega inaczej w komórkach prokariotycznych i eukariotycznych:
komórki prokariotyczne:
Cząsteczki mRNA w komórkach prokariotycznych podlegają niewielkiej modyfikacji bądź nie ulegają jej wcale
Prekursorowe postacie tRNA i rRNA podlegają licznym modyfikacjom:
Rozpad pierwotnego transkryptu może być źródłem kilku cząsteczek RNA. W pierwotnym transkrypcie poszczególne z nich są oddzielone od siebie sekwencjami oligonukleotydowymi, określanymi jako „regiony rozdzielające”. Są one wycinane przez odpowiednie rybonukleazy.
Niektóre łańcuchy RNA są wydłużane poprzez dobudowanie dodatkowych nukleotydów
W tRNA niektóre zasady purynowe i pirymidynowe oraz niektóre reszty rybozy podlegają metylacji. Tą drogą uracyl przekształca się w tyminę, czyli UMP zamienia się w TMP
W komórkach eukariotycznych:
W przeciwieństwie do Prokaryota komórki eukariotyczne intensywnie modyfikują prekursorowe postacie mRNA. Proces ten obejmuje modyfikację końców 3' i 5' oraz wycięcie i dobudowanie pewnych sekwencji nukleotydowych.
Koniec 5' jest modyfikowany poprzez dobudowanie czapeczki
Koniec 3' w pierwotnych transkryptach często zawiera długie sekwencje polinukleotydowe, nieobecne w dojrzałym mRNA. Są one odłączane przez specyficzną nukleazę, a pozostały fragment podlega poliadenylacji. Polimeraza poli(A) dołącza w to miejsce około 250 reszt AMP.
Endonukleazy wycinają sekwencje niekodujące (introny)
Podczas splicingu rRNA uwalnia się rybozym - kwas nukleinowy o właściwościach enzymatycznych nukleazy i polimerazy RNA
Opisz rozpad glikogenu
Rozkład glikogenu w wątrobie i w mięśniach zwany glikogenolizą, nie jest odwróceniem jego syntezy, gdyż jest katalizowany przez inne enzymy. Dominującym mechanizmem w rozkładzie glikogenu jest fosforoliza wiązań α-1,4. Wspomagającym mechanizmem jest hydrolityczny rozpad wiązań α-1,4, jednak ma on niewielki udział w degradacji glikogenu.
rozgałęzienia łańcucha są usuwane przez enzym odgałęziający posiadający dwie aktywności: glukozydazową i transferazową. Substratem tego enzymu jest dekstryna graniczna. Enzym ten działa na skróconą 'gałązkę' glikogenu zawierającą 4 reszty glukozy. Odłącza 3 z nich, przenosząc je na inny koniec nieredukujący innego łańcucha, zaś ostatnia jednostka glukozowa, połączona w miejscu rozgałęzienia wiązaniem alfa-1,6 glikozydowym jest odłączana przez alfa-1,6-glukozydazę
Glukozo-1-fosforan, powstający w trakcie fosforolizy glikogenu, ulega przekształceniu pod wpływem fosfoglukomutazy, a następnie glukozo-6-fosfatazy w glukozę, która może przenikać do krwi i zasilać inne narządy. Komórki mięśni szkieletowych nie posiadają glukozo-6-fosfatazy i z tego względu glukozo-6-fosforan nie może być przekształcony w glukozę. Zostaje on wewnątrz komórki, gdyż błona komórkowa jest nieprzepuszczalna dla estrów fosforanowych cukrów - musi być on zużyty przez komórkę mięśniową. Dlatego też jedynie wątrobowy zapas glikogenu stanowi rezerwuar energetyczny glukozy dla organizmu.
Niewielka ilość glikogenu rozpada się w lizosomach, szlakiem hydrolitycznym, z udziałem enzymu lizosomalnego: α-1,4-glukozydazy
Opisz specyfikę metabolizmu energetycznego kory nerki
Kora nerki pobiera z krwi i przetwarza glukozę, ciała ketonowe i mleczan. Przemiana glukozy w nerce zachodzi torem tlenowym. Dehydrogenaza mleczanowa utlenia mleczan do pirogronianu a ten w znacznej części ulega oksydacyjnej dekarboksylacji, przekształcając się w acetylo~S~CoA. Pozostała część pirogronianu, powstała w wyniku utleniania mleczanu, służy za substrat do glukoneogenezy. Nerka, podobnie jak wątroba, zawiera glukozo-6-fosfatazę., dlatego produkt glukoneogenezy-glukoza- może być wydzielona do krwi i zasilać inne tkanki. Jednakże udział nerki w produkcji glukozy na potrzeby innych tkanek jest wielokrotnie mniejszy niż wątroby.
Opisz specyfikę metabolizmu energetycznego mięśnia sercowego
Procesy bioenergetyczne zachodzące w mięśniu sercowym są podobne do odpowiednich procesów zachodzących w mięśniu szkieletowym. Specyfika mięśnia sercowego, polegająca na jej ciągłości, wymaga nieustannego dopływu substratów energetycznych. Mięsień sercowy pobiera z krwi i przetwarza glukozę, kwasy tłuszczowe i ciała ketonowe produkowane przez wątrobę. W odróżnieniu od mięśnia szkieletowego, nie można przetwarzać glukozy w warunkach beztlenowych ,nie produkuje znaczących ilości mleczanu, zapobiega temu charakterystyczny dla mięśnia sercowego izoenzym dehydrogenazy mleczanowej- LDH-1, bardzo wrażliwy na hamujące działanie pirogronianu. Pirogronian o stężeniu 10-2M hamuje aktywność LDH-1, przez co zapobiega przechodzeniu pirogronianu w mleczan i skierowuje pirogronian na tlenowy tor metabolizmu, poprzez oksydacyjną dekarboksylację do asetylo~S-CoA i cykl kwasów tri karboksylowych, mięsień sercowy nie produkuje żadnych substratów energetycznych na użytek innych narządów.
Opisz translację
Na czym polega proces translacji?
-synteza białka na matrycy mRNA
-przebiega w rybosomach
-za interpretację kodu genetycznego odpowiadają tRNA
Informacyjny RNA jest matrycą, na której powstaje łańcuch białkowy. Sekwencja kodująca zawiera trójki nukleotydowe, zwane kodonami, odpowiedzialne za wbudowanie poszczególnych aminokwasów do białka w określonym porządku. Sekwencja kodonów w mRNA decyduje o kolejności (sekwencji) aminokwasów w białku. Zespół kodonów nosi nazwę kodu aminokwasowego. Aminoacylo-tRNA odnajduje swoje miejsce na matrycy mRNA tam, gdzie spotykają się komplementarne zasady kodonu i antykodonu. Zapis nukleotydowy zostaje przetłumaczony na zapis aminokwasowy. Z tego powodu proces biosyntezy białka nosi nazwę translacji.
Proces translacji można podzielić na trzy etapy : inicjację (zapoczątkowanie), elongację (wydłużanie) i terminację (zakończenie).
INICJACJA
Najlepiej poznano syntezę białka u bakterii.
Synteza białka rozpoczyna się od końca 5'-mRNA.
W komórkach bakteryjnych aminokwasem N-końcowym, rozpoczynającym syntezę białka jest zawsze formylometionina. Grupa aminowa metioniny zostaje zmodyfikowana przez związanie aldehydu mrówkowego (formylowego).
Istnieje specjalny tRNA wiążący i dostarczający formylometioninę do rybosomu. Jest to inny tRNA, niż przenoszący metioninę.
Dzięki formylacji grupa aminowa metioniny nie może uczestniczyć w tworzeniu wiązania peptydowego. Zapewnia to jednokierunkowość procesu syntezy białka. Jedynie grupa karboksylowa formylometioniny zachowuje zdolność do tworzenia wiązania peptydowego z grupą aminową drugiego aminokwasu.
Kodonem inicjującym (kodon „start”) jest zwykle AUG (rzadziej GUG), wiążący formylometionylo-tRNA. Rybosom rozpada się na podjednostki. Podjednostka 30S wiąże mRNA z udziałem czynnika inicjującego IF-3, następnie w obecności IF-1, IF-2 i GTP następuje przyłączenie formylometionylo-tRNA. W ostatniej kolejności do kompleksu przyłącza się podjednostka 50S, odłączają się czynniki inicjujące: IF1, IF2, IF3 oraz GDP. Tak powstaje kompleks inicjujący 70S.
ELONGACJA
Podjednostka 50 S posiada dwa miejsca aktywne: miejsce peptydowe (P) i miejsce aminokwasowe (A)
Kodon startowy mRNA, wiążący formylometionylo-RNA, ustawia się w miejscu P, a miejscu A następuje związanie następnego aminoacylo-tRNA. Wiązanie to pozostaje pod kontrolą czynnika elongacyjnego1 (EF-1), który tworzy kompleks z GTP i aminoacylo-tRNA
Ten trójskładnikowy kompleks jest wiązany przez rybosom: aminoacylo-tRNA zajmuje pozycję w miejscu A, GTP hydrolizuje do GDP i Pi, a kompleks EF~1:GDP dysocjuje
Powstaje sytuacja, gdzie formylometionylo-tRNA przyłączony w miejscu P i aminoanyclo-tRNA w miejscu A pozostają w bezpośrednim sąsiedztwie. Ich antykodony wiążą się z sąsiadującymi ze sobą kodonami mRNA.
Obie reszty aminokwasowe stają się substratami dla transferazy peptydylowej, będącej składnikiem większej podjednostki rybosomy. Następuje odłączenie estrowo związanej reszty formylometionylowej od tRNA i połączenie jej wiązaniem peptydowym z grupą aminową aminoacylo-tRNA. Powstaje pierwsze wiązanie peptydowe. Reakcje nie wymaga energii z ATP lub GTP , energia wiązania estrowego wystarcza.
Aminoacylo-tRNA przekształcił się w dipeptydylo-tRNA, związany chwilowo z tRNA, znajdującym się w miejscu A. W miejscu P znajduje się tRNA wolny od formylometioniny.
Czynnik elongacyjny 2 (EF-2), zwany także translokazą, przesuwa mRNA i związany z nim dipeptydylo-tRNA z miejsca A w miejsce P. Translokacja ta odbywa się kosztem energii pochodzącej z hydrolizy 1 cząst GTP do GDP i Pi. Cząsteczka tRNA-pozbawiona formylometioniny- przesuwa się w miejsce E, a w wyniku translokacji odłącza się od rybosomy.
Następstwem translokacji jest pojawienie się w miejscu A nowego kodonu, który wiąże kolejny aminoacylo-tRNA przy udziale EF-1 i GTP. Powtarza się ciąg powyższych reakcji.
Grupa aminowa trzeciego aminoacylo-tRNA wchodzi w reakcję z grupą karbonylową di peptydu związanego z dipeptydylo-tRNA w pozycji P.
Transferaza peptydylowa prowadzi do powstania tripeptydylo-tRNA, związanego chwilowo z miejscem A, lecz przesuwanym przez translokazę w miejsce P.
Cząsteczka tRNA, uwolniona od dipeptydu, zostaje przesunięta w miejsce E, zajmując pozycję pierwszego z nich, który odłącza się od rybosomu.
Ten cykl reakcji powtarza się wielokrotnie. Prawdopodobnie mRNA przesuwa się w tunelu lub w rowku między podjednostkami rybosomu, umieszczając coraz to nowy kodon w miejscu A.
TERMINACJA
U Prokaryota „przecinkiem” oddzielającym poszczególne cistrony są kodony „stop” : UAA, UAG, UGA.
Jeżeli mRNA przesunie się tak, iż w miejscu A znajdzie się jeden z tych kodonów, to w obecności czynnika uwalniającego R następuje oderwanie łańcucha polipeptydowego od tRNA oraz dysocjacja rybosomy na podjednostki. Biosynteza łańcucha białkowego zostaje ukończona.
Wymień nazwy wszystkich metabolitów biosyntezy kwasów tłuszczowych
Substraty w syntezie kwasów tłuszczowych stanowią aktywowane reszty acetylowe w postaci acetylo~S-CoA. Są one następnie przekształcane w malonylo~S-CoA w reakcji karboksylacji (przenośnikiem CO2 jest karboksybiotyna) katalizowanej przez enzym karboksylazę acetylo~S-CoA, kosztem rozpadu dwóch wiązań bezwodnikowych w ATP do AMP i pirofosforanu. Jednostkami redukującymi w syntezie kwasów tłuszczowych są cząsteczki NADPH. Potrzebna jest również cząsteczka wody w ostatniej fazie rozkładu wiązania tioestrowego pomiędzy resztą acylową nowopowstałego kwasu tłuszczowego oraz grupą tiolową cysteiny w syntazie KT. Reakcja jest katalizowana przez enzymatyczny kompleks syntazy kwasów tłuszczowych.
Metabolity pośrednie stanowią:
malonylo-ACP
β-ketoacylo-ACP
β-hydroksyacylo-ACP
cis-Δ2-enoilo-ACP
acylo-ACP
Końcowe metabolity reakcji syntezy kwasów tłuszczowych to:
palmitynian
NADP+
CoA-SH powstały po odłączeniu reszt acetylowych zużytych do syntezy
CO2 uwalniający się podczas syntezy β-ketoacylo-ACP
woda odłączająca się od β-hydroksyacylo-ACP w wyniku działania nań enzymu dehydratazy β- hydroksyacylo-ACP
acetylo~S-CoA
malonylo~S-CoA
malonylo-ACP
acetoacetylo-ACP
β-hydroksybutyrylo-ACP
krotonoilo-ACP
butyrylo-ACP
palmitynian
Opisz transport aktywny
Drogą transportu aktywnego przemieszcza się większość metabolitów. Charakteryzuje się ona następującymi cechami:
Zachodzi wbrew gradientowi stężeń, który w większości przypadków wynosi 1:10
Wymaga energii bezpośrednio lub pośrednio z hydrolizy ATP. Wszelkie utrudnienia w syntezie ATP, wynikające z hamowania glikolizy lub oddychania, albo rozprężenia fosforylacji oksydacyjnej hamują transport czynny. Przybiera on cechy dyfuzji ułatwionej.
Wykazuje charakter wektorowy- jednokierunkowy. Metabolit przemieszcza się w poprzek błony, tylko w jednym kierunku.
Zachodzi przy udziale swoistych przenośników, są to zwykle lipoproteiny błonowe, posiadające miejsca aktywne. Jedno z nich w sposób swoisty wiąże substancję przenoszoną (ligand) w jednym przedziale komórkowym i przemieszcza go drogą dyfuzji lub poprzez zmianę konformacji przenośnika do innego przedziału komórkowego, gdzie ligand odłącza się od przenośnika. Drugie miejsce aktywne sprzęga przenośnik ze źródłem energii, jakim jest ATP.
Przenośnik jest tak skonstruowany, iż jego powinowactwo do liganda po jednej stronie błony musi być wysokie, dzięki czemu może ona wiązać ligand. Związanie liganda i jego przemieszczenie do drugiego przedziału, wiąże się z taką zmianą struktury przestrzennej przenośnika, iż jego powinowactwo do liganda maleje, dzięki czemu ligand uwalnia się z przenośnika.
Przenośniki wykazują pewne cechy białek enzymatycznych: swoistość substratową i zależność transportu od stężenia transportowanego substratu. Dla każdego przenośnika można wyznaczyć prędkość maksymalną i stałą MIchaelisa. Podlegają procesom inhibicji: kompetycyjnej i niekompetycyjnej.
Istnienie przenośników jest uwarunkowane genetycznie. Podlegają one procesami indukcji i represji. Niektóre przenośniki przemieszczają jeden metabolit, w jednym tylko kierunku (uniport). W innych przypadkach transport zachodzi tylko wtedy, gdy przenośnik wiąże i przemieszcza równocześnie dwa ligandy, w tym samym kierunku (symport). Niekiedy, przemieszczenie jednego metabolitu do wnętrza określonego przedziału zachodzi równocześnie z usuwaniem drugiego metabolitu z tego przedziału (antysport).
Opisz transport bierny
Transport bierny polega na przemieszczeniu metabolitów przez błony biologiczne zgodnie z gradientem stężeń lub zgodnie z gradientem elektrochemicznym, a jego szybkość jest wprost proporcjonalna do wielkości tego gradientu. Nie wymaga przenośników. Nie zużywa ATP. Po ustaleniu się stanu równowagi po obydwu stronach błony, transport ustaje.
Cząsteczki metabolitu będą przemieszczały się w obu kierunkach z jednakową prędkością. Transport bierny nie prowadzi do zagęszczenia jakiegokolwiek metabolitu, w żadnym z przedziałów rozdzielanych przez błonę biologiczną.
W niektórych przypadkach transport bierny jest prostą dyfuzją - tą drogą przez błony biologiczne może przenikać woda, hydrofobowe cząsteczki gazów (np. tlen do wnętrza krwinki czerwonej), kwasy tłuszczowe o krótkim łańcuchu i steroidy
W przypadku transportu drobnocząsteczkowych jonów zachodzi transport na zasadzie dyfuzji ułatwionej - w błonach biologicznych istnieje system kanałów, umożliwiających wybiórczy transport niektórych jonów pomiędzy określonymi przedziałami. Nie zużywa on ATP, jednak nie jest on prostą dyfuzją - kanały wykazują bowiem specyficzność wobec określonych jonów, a ich otwieranie i zamykanie jest regulowane przez różne mechanizmy. Do kanałów umożliwiających transport jonów na zasadzie dyfuzji ułatwionej zaliczamy:
kanał wapniowy
kanał kationowy niespecyficzny
kanał sodowy
kanał potasowy
połączenia szczelinowe
Opisz powstawanie glikogenu
Glikogen jest syntetyzowany z czasteczek α-D- glukozy. Proces ten nosi nazwę glikogenogenezy. Zachodzi w cytosolu i wymaga energii w postaci ATP do fosforylacji glukozy oraz w postaci UTP do wytwarzania UDP-glukozy. Do zainicjowania biosyntezy glikogenu niezbędny jest starter, w postaci krótkiego łańcucha oligosacharydowego, złożonego z reszt glukozy połączonymi wiązaniem α-1,4.
Synteza UDP-glukozy
Glukoza jest fosforylowana przez heksokinazę lub glukokinazę. Produktem reakcji jest glukozo-6-foosforan, który izomeryzuje do glukozo-1-fosforanu. Reakcję katalizuje fosfoglukomutaza.
Glukozo-1-fosforan wchodzi w reakcje z UPT. Odłącza się pirofosforan, a na jego miejsce wchodzi glukozo-1-fosforan, reszta fosforanowa glukozo-1-fosforanu wytwarza wiązanie bezwodnikowe z resztą fosforanową UMP. Powstaje UDP-glukoza. Reakcja ta jest katalizowana przez pirofosforylazę UDP-glukozy. Drugi produkt tej reazkji: pirofosforan (PPi), jest hydrolizowany do dwóch cząsteczek nieorganicznego fosforanu przez pirofosfatazę, co zapewnie jednokierunkowość przebiegu reakcji.
Synteza startera
Do zainicjowania syntezy nowego łańcucha glikogenu potrzebny jest starter - na ogół jest on dostępny w hepatocytach, jednak gdy jego zapas zostanie wyczerpany komórka musi go zsyntetyzować.
Synteza startera : pierwsza reszta glukozowa pochodząca z UDP-glukozy przyłącza się wiazaniem glikozydowym do -OH tyrozyny zawartej w cząsteczce specyficznego białka - glikogeniny. Reakcja ta jest katalizowana przez syntazę startera glikogenu. Uczestniczy w niej grupa -OH glukozy przy węglu anomerycnzym C1, natomiast grupa -OH w pozycji C4 glukozy jest wolna i może reagować z następną cząsteczką UDP-glukozy. Proces ten się powtarza tworząc kolejne wiązania glikozydowe typu α-1,4. Powstaje łańcuch oligosacharydowy, który pełni funkcję startera.
Elongacja łańcucha glikogenu
Proces ten polega na przenoszeniu glukozy z UDP-glukozy na nieredukujący koniec startera, a potem rosnącego łańcucha glikonowego, wytwarzająć coraz nowe wiązania glikozydowe między anomeryczną grupą hydroksylową przy C1 UDP-glukozy i grupą -OH w pozycji C4 glukozy już wbudowanej do łańcucha. Tą drogą powstają kolejne wiązania glikozydowe α-1,4. Reakcja ta jest katalizowana przez syntazę glikogenową. Przyłączenie każdej reszty glukozowej do łańcucha glikogenowego wiąże się z zużyciem jednej cząsteczki UTP. Powstający UDP jest fosforylowany do UTP przez kinazę difosfonukleozydową, zgodnie z równianiem: UDP + ATP UTP + ADP
Rozgałęzienie łańcucha glikogenowego
Produktem elongacji katalizowanej przez syntazę glikogenową, jest liniowy, nierozgałęziony łańcuch glikogenowy, złożony z reszt glukozowych połączonych wyłącznie wiązaniami α-1,4. Produkt taki posiada tylko jeden koniec nieredukujący. Obecność rozgałęzień sprawia, iż glikogen jest lepiej rozpuszczalny i ma wiele końców nieredukujących, a każdy z nich może być miejscem dalszej elongacji.
Rozgałęzienia łańcucha glikogenowego powstają pod działaniem 1,4-1,6- transglukozydazy zwanej enzymem rozgałęziającym. Enzym ten odłącza fragment łańcucha prostego od strony końca nieredukującego, złożony z 5-8 reszt glukozy(rozkładając wiązanie α-1,4) i wiążąc go końcem redukującym z grupą -OH w pozycji C6 jednej z reszt glukozowych znajdujących się w głębi łańcucha. Powstaje wiązanie α-1,6 glikozydowe. Pojawia się nowy koniec nieredukujący, który może być dalej wydłużany przez syntezę glikogenową. Po zakończeniu elongacji końcowe fragmenty obydwu łańcuchów mogą być usuwane i przenoszone, tworząć kolejne rozgałęzienia