Kolo I-ściąga


Hemoglobina (Hb) - białko o strukturze czwartorzędowej, powstaje w erytroblastach i retikulocytach, prekursorach dojrzałych erytrocytów, zbudowany z dwóch identycznych łańcuchów a i dwóch identycznych łańcuchów b. tworząc układ przestrzenny dwóch protomerów ab o dwukrotnej osi symetrii stabilizowany oddziaływaniami hydrofobowymi i elektrostatycznymi,

Hemoglobina związek organiczny wykazujący powinowactwo do tlenu

Mioglobina jest niewielkim białkiem globularnym zawierającym 153 aminokwasy połączone w jeden łańcuch. mioglobina jest białkiem złożonym, które zawiera kowalencyjnie związaną grupę organiczną (grupę prostetyczną) nazywaną hemem.

Spokrewniona z hemoglobiną, znajduje się w mięśniach szkieletowych ssaków morskich, gdzie jej funkcją jest przechowywanie tlenu niezbędnego tym zwierzętom podczas długiego nurkowania. Mioglobina składa się z ośmiu heliakalnych segmentów połączonych zagiętymi kawałkami łańcucha, co tworzy strukturę trzeciorzędową. Przez zginanie i skręcanie, dokładnie w odpowiedni sposób, mioglobina osiąga największa twardość. Mimo, że struktura trzeciorzędowa sprawia wrażenie przypadkowej, to w rzeczywistości tak nie jest. Wszystkie cząsteczki mioglobiny przyjmują ten sam kształt, ponieważ jest to najtrwalsza możliwa postać.

BUFOR WĘGLANOWY H2CO3 i NaHCO3

CO2+H20->H2CO3<=>H+ + HCO3-

JEST BUFOREM POCHODZĄCYM OD SPRZĘZONEJ PARY SL.KW.I JEGO SOLI(ZAWIERA CZASTECZKI SLABEGO KWASU WEGLOWEGO H2CO3 I ANIONY TEGO KWASU-JONY WODOROWEGLANOWE HCO3-)

BUFOR FOSFORANOWY NaH2PO4 i Na2HPO4

H2PO4H+ + HPO42-

JEST BUFOREM WIELOPROTONOWEGO KWASU.ROLE SLABEGO KWASU PELNIA JONY H2PO4- A ROLE SPRZEZONEJ Z NIM ZASADY JONY HPO42-

BUFOR AMONOWY NH4OH i NH4CL

NH4OHNH4+ +OH- zasada, NH4CLNH4+ +CL- kwas,

JEST BUFOREM SLABEJ ZASADY I SOLI TEJ ZASADY Z MOCNYM KWASEM(ZASADY AMONOWEJ I CHLORKU AMONU)SLABEJ ZASADY AMONOWEJ NH3 I SPRZEZONEJ Z TA ZASADA KWASU NH4+

Woda pozakomórkowa zajmuje objętość 20 % masy ciała , ph = 7,4 . Skład ; Na + w przeważającej części , K +, Mg 2 + , CL -

Bufory - są mieszaninami odpowiedzialnymi za utrzymanie stałego ph środowiska. Składają się z : - słabego kwasu i anionu tego kwasu będącego zasada Brensteta

- słabej zasady i kationu tej zasady będącej kwasem Brensteta

- 2 soli o różnej kwasowości w której 1 anion jest kwasem a 2 zasadą

Działanie buforów polega na wyłapywaniu jonów wodorowych lub aminokwasów hydroksylowych z

dodatkowych buforów mocnych kwasów lub mocnych zasad.

Białka proste - są to białka które składaj się wyłącznie z aminokwasów , nie mają gr. protedycznych. Przykłady - albuminy, globuliny

Białka złożone - zbudowane są z aminokwasów i cz. Protetycznej. Przykłady - nukleoproteidy , glikoproteidy , fosforoproteidy

Efekt Bohra - polega na zmianie powinowactwa hemoglobiny z tlenem z powodu zmiany pH. Gdy pH w środowisku się zmniejsza ( zakwaszenie ) powinowactwo hemoglobiny z tlenem się zmniejsza , dzięki temu tlen jest łatwiej oddawany do tkanek , natomiast gdy pH się zwiększa ( alkalizacja ) powinowactwo hemoglobiny z tlenem się zwiększa, przez co tlen trudniej jest oddawany do tkanek

Denaturacja - polega na zmianie struktur II, III, IV rzędowej struktury białek. Nieodwracalny proces ścinania białka. Czynniki denaturacyjne : czynniki mechaniczne, zmiana temperatury, zmiana ph, promieniowanie, ultradźwięki, sole metali ciężkich, mocznik, detergenty, alkohole, aceton.

Koagulacja - jest procesem odwrotnym do procesu peptyzacji. Proces ten polega na łączeniu się cząsteczek formy rozproszonej koloidu w większe agregaty. W wyniku tego powstaje żel, pasta itd. Koagulacja może następować pod wpływem temperatury lub czynników chemicznych

WIELOSTOPNIOWA DYSOCJACJA KWASOW

CO2+H20=>

H2CO3H+ + HC03-

HCO3-H+ + CO32-

H3PO4H+ +H2PO4-

H2PO4H+ +HPO42-

HPO42-H+ + PO43-

H2SO4H+ + HSO4-

HSO4-H+ + SO42-

STRUKTURA PIERWSZORZĘDOWA
To liniowe ułożenie aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Sekwencję tę wyznacza się na podstawie kolejności ułożenia zasad azotowych w genie kodującym dane białko. W strukturze pierwszorzędowej zawarte są również położenia innych wiązań kowalencyjnych. Są to głównie wiązania dwusiarczkowe między resztami cysteiny sąsiadującymi ze sobą w przestrzeni, ale nie w sekwencji liniowej aminokwasów. Owe wiązania poprzeczne między odrębnymi łańcuchami polipeptydowymi lub między częściami tego samego łańcucha powstają na skutek utlenienia grup SH w resztach cysteiny, sąsiadujących ze sobą w przestrzeni.
STRUKTURA DRUGORZĘDOWA
To regularne pofałdowanie regionów łańcucha polipeptydowego. Mamy tu dwie konformacje:
α helisa i struktura β. W helisie alfa aminokwasy ustawiają się tak, że tworzą spiralę. Wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się na zewnątrz helisy. Wiązanie które stabilizuje tę strukturę to wiązanie wodorowe występujące między tlenem grupy karboksylowej jednego aminokwasu a wodorem grupy aminowej aminokwasu drugiego w tym samym łańcuchu polipeptydowym.
W strukturze beta również wiązanie wodorowe umożliwia istnienie takiej konformacji białka, jednak tu wiązanie to występuje między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych. Płaskie wiązanie peptydowe sprawia, że struktura beta ma postać pofałdowanej kartki, gdzie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się powyżej lub poniżej jej płaszczyzny. Łańcuchy sąsiadujące ze sobą mogą być równoległe lub anty równoległe.

STRUKTURA TRZECIORZĘDOWA Dotyczy przestrzennego ułożenie aminokwasów, zarówno odległych od siebie w sekwencji liniowej, jak i tych, które ze sobą sąsiadują. Ta konformacja białka jest utrzymywana przez siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe i jeśli obecne kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe.

STRUKTURA CZWARTORZĘDOWA
Dotyczy białek, które mają więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy, np. hemoglobina. To najwyżej uorganizowana struktura białka. Dotyczy przestrzennego ułożenia polipeptydowych podjednostek i oddziaływań między nimi. Mogą to być oddziaływania nie kowalencyjne lub kowalencyjne.





Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
2 koło ściąga z mięsa?łość
fizjoterapia ogolna III kolo - sciaga
Koło sciaga
fizyka kolo sciaga
kolo 6 sciaga, AGH, Semestr 5, TOU, ćwiczenia Łabędź
Ochrona środ pytania na koło sciaga
KOLO - Sciaga1, Elektrotechnika I stopień PWSZ Leszno, SEMESTR III, inżyneria materiałowa, ściagi
karto kolo 1, sciaga-karto, Cechy obrazu kartograficznego
Koło, ściąga całość trp, 1
pytania na kolo sciaga
Patofiz koło 3 ściąga
automatyka 2 koło ściąga druk
kolo 2 ściąga
chemia kolo 3 sciaga
Ekonomia Koło Ściąga, socjologia, ekonomia
ściągi na II koło, ściąga na II koło - cz. 1

więcej podobnych podstron