1.Procentowa zawartość i rozmieszczenie wody w organizmie WODA STANOWI PONAD POŁ MASY CIAŁA ORGANIZMU U kobiet na wodę przypada przeciętnie 52-55%, a u mężczyzn 63-65% masy ciałaZm w zawart wody w masie ciała zależą od stopnia rozwoju tkanki tłuszczowej. Całkowita objętość wody zależy bardziej od masy tkanek o małej zawartości tłuszczu niż od wagi ciała. U osób otyłych jest ona procentowo znacznie mniejsza niż u chudych. Wartości te różnią się zatem znacznie zarówno u poszczególnych osób, jak i u różnych gatunków zwierząt, w zależności od nagromadzenia lub braku tk tłuszcz. Przec zawartość wody w różnych tkankach przedstawia procentowo następujące zestawienie: Mięsień 75, Skóra 70, Tkanki łączne 60, Tkanka tłuszczowa 20, Tkanka kostna (bez szpiku) 25-30, Szkliwo zębów 0.2 ,Zębina zębów 20, Osocze 90, Krwinki 65, Nerka 80, Wątroba 70. Woda w organizmie występuje w trzech przestrzeniach: wewnątrzkom zewnątrzkomórkowej, międzykomórkowej. Płyn w przestrzeni wewnątrzkomórkowej stanowi ponad poł wody znajdującej się w organizmie, co odpow 30-40% masy ciała. Pozostałe 23% przypada na wodę wchodz w skł pł przestrz zewnątrzkomórkowej

2.ROZMIESZCZENIE ELEKTROLITÓW W PRZESTRZ. ŚRÓD I POZAKOM. Płyn w przestrzeni zewnątrzkomórkowej to: osocze krwi, płyn tkankowy i chłonka. Płyn w przestrzeni międzykomórkowej obejmuje: płyn mózgowo-rdzeniowy, płyn w komorach oka, płyn w jamach ciała (opłucnej, osierdziu, otrzewnej), płyn w torebkach stawowych i soki trawienne znajdujące się w przewodzie pokarmowym (ślina, sok żołądkowy, sok trzustkowy, żółć i sok jelitowy). Na ogół płyn wewnątrzkomórkowy posiada wysokie stężenie potasu (K⁺) i niskie stężenie sodu (Na⁺), natomiast płyny pozakomórkowe zawierają stosunkowo duże ilości sodu i małe ilości potasu. Stosunek objętości płynu w przestrzeni wewnątrzkomórkowej do objętości płynu w przestrzeni zewnątrzkomórkowej i przestrzeni międzykomórkowej podlega zmianom w zależności od ilości wypijanej wody i od ilości soli mineralnych wprowadzanych do organizmu wraz z pokarmami oraz od utraty wody przez organizm. Ze względów praktycznych płyn w przestrzeni zewnątrzkomórkowej i międzykomórkowej określa się łącznie jako płyn zewnątrzkomórkowy. Po wypiciu płynu hipotonicznego zwiększa się objętość płynu zewnątrzkomórkowego i wewnątrzkomórkowego. Towarzyszy temu obniżanie się ciśnienia osmotycznego obu płynów. Wypicie płynu hipertonicznego zwiększa objętość płynu zewnątrzkomórkowego, zmniejszając jednocześnie objętość płynu wewnątrzkomórkowego. Wzrasta ciśnienie osmotyczne obu płynów. Płyny izotoniczne wypijane lub wprowadzane bezpośrednio dożylnie, np. jako krew konserwowana, zwiększają tylko objętość płynu zewnątrzkomórkowego. Utrata jonów nieorganicznych w czasie długotrwałych wymiotów lub w czasie biegunki zmniejsza objętość płynu zewnątrzkomórkowego i zwiększa objętość płynu wewnątrzkomórkowego. Ciśnienie osmotyczne obu płynów obniża się.

3.REGULACJA BILANSU WODNEGO-zespół procesów fizjol. i mechanizmów fizyko- chem. kontrolujących bilans wodny (ilość wody pobieranej i wydalanej przez organizm) oraz regulujących wykorzystanie wody dla utrzymania czynności narządów, tkanek i komórek; utrzymuje w organizmie ilości wody konieczne w danych warunkach do najkorzystniejszego przebiegu przemiany materii i energii. Woda jest niezbędna do życia jako rozpuszczalnik wszelkiego rodzaju substancji w organizmie oraz środowisko procesów przemiany materii; występuje w ustroju w postaci związanej ze strukturą komórki oraz jako woda wolna, swobodnie krążąca po organizmie w płynach ustrojowych pozakomórkowych u kręgowców.

4.DYSOCJACJA ELEKTROLITYCZNA, samorzutny rozpad cząsteczek elektrolitów na jony (kationy i aniony), zachodzący w odpowiednim rozpuszczalniku, np. w wodzie, amoniaku; roztwory, w których zaszła dysocjacja elektolityczna przewodzą prąd elektr., gdyż ładunki są przenoszone przez jony wędrujące w polu elektr.; elektrolity mocne (np. NaCl) niezależnie od stężenia ulegają całkowitej dysocjacji elektrolitycznej, czyli wszystkie ich cząsteczki są zdysocjowane na jony; elektrolity słabe (np. CH₃COOH) dysocjują tylko częściowo, przy czym liczba cząsteczek zdysocjowanych wzrasta wraz z rozcieńczeniem roztworu; stosunek liczby cząsteczek elektrolitu, które uległy rozpadowi na jony, do całkowitej liczby cząsteczek elektrolitu w roztworze nazywa się stopniem dysocjacji elektrolitycznej ; dla elektrolitów mocnych  = 1, dla elektrolitów słabych  < 1 i zależy od stężenia elektrolitu w roztworze; w przypadku roztworu elektrolitu słabego AB dysocjującego wg schematu AB A⁺ + B^- ustala się stan równowagi dynamicznej, określony, zgodnie z prawem działania mas, stałą równowagi K=Qa/+/ x Qb/-//Q ab lub K=a2c/1-a, gdzie a-aktywność reagentów, alfa-st.dysocjacji, c-całkowite stężenie elektrolitu zwanego stałą dys elektrol Kst dysocjacji, c — całkowite stężenie elektrolitu. H2O_H/+/+OH/-/ KH20=H/+/+OH/-//H2O=1,8x10/-16/

5.pH wykładnik jonów wodorowych wielkość charakteryzująca odczyn roztworu; jest to ujemny dziesiętny logarytm stężenia (aktywności) jonów wodorowych c _H+ wyrażon go w gramojonach na litr: pH = - lg c _H+; w przypadku roztworów wodnych wartość pH mieści się w granicach 0-14 i wynosi: dla roztworów kwaśnych pH < 7, zasadowych pH > 7, obojętnych pH = 7; dla stężonych roztworów kwaśnych lub zasadowych oraz roztworów niewodnych pH może przyjmować także wartości ujemne lub większe od 14; pH mierzy się za pomocą odpowiednich → wskaźników lub pehametru,Ch/+/=10/-pH/,IgCH/+/=-pHlg10,pH=-lgCh+=lg 1/CH+

Cmol=n/v,Cmol=1000/18=55,5,K H2O/H2O=H/+/xOH/-/=10/-14/,H/+/xOH/-/=10/-14/podzielić-log10, -log10 H/+/x -log10/OH-/=14,pH+pOH=14.

PH krwi-wynosi od 7,36-7,42/kwasica-mniej,zasadowica-więcej/,pH krwi={HCO3/-/}/pCO2 ciśnienie porcjalne PH krwi=HCO3/-//pCO2,prężność pary dwutlenku węgla,HhbO2,KhbO2

Bufory krwi-Układy buforujące naszego organizmu, to bufory krwi,płuca oraz nerki 7,36/7,2/-7,42/7,52/ H2CO3/1/,NaHCO3/20/,CH3-C/-H,-OH/-C///O,-OH/+Na/+/+HCO3/-/_CH3-C/-H,-OH/-C///O,-Ona/+H2CO3/CO2,H2O/

Ph plynów ustrojowych-,mocz5-8,żołądek0,8-0,98,jama ustna6-8,7,2,jel.cienkie7-8,skóry5,5,ślina7.

ILE WYNOSI pH Krwi w spoczynku i jak się zmienia po intensywnym wysiłku-pH krwi 7,35-7,45 /co odpowiada 45 do 35 nmol H/+//l/,pO2 krwi 65-100 mm Hg /10,6-11,3 kPa/- nadmiar zasad we krwi -3- +3 mmol/l, PCO2 krwi -35 45 mm Hg /4,65-6,0 kPa/ dwuwęglany -22-26 mmol/l.

6.Pojemność buforowa-taka il.moli mocn.kwasu lub mocnej zasady jaką należy dodać do 1dm/3 mieszaniny buforowej,aby zmienić pH o 1 jedn.Najw.pojemn.bufor.mają roztw.,w kt.stos.stęż.soli i kwasu lub zasady obniża

Pojemn.buforową- H2CO3+NaHCO3 H2CO3/Na HCO3=1/20.Ten układ buforowy j.ściśle związ.z czynn.oddych.,

A powstaj.w wyniku reakcji kwas węglowyj.łatwo wydalany przez płuca w postaci CO2.

bufor, roztwór o stałym stężeniu jonów wodorowych, czyli o stałej wartości pH; zasadniczo pH roztoru buforowego nie zmienia się ani po dodaniu niewielkich ilości kwasów lub zasad, ani w wyniku rozcieńczenia roztworu; roztwór buforowy jest mieszaniną roztworów: 1) słabego kwasu i jego soli z mocną zasadą (np. kwas octowy CH₃COOH i octan sodu CH₃COONa); 2) słabej zasady i jej soli z mocnym kwasem (np. zasada amonowa NH₄OH i chlorek amonu NH₄Cl); 3) dwu soli kwasu wielozasadowego zawierających litowce (np. dwuwodorofosfora n sodu NaH₂PO₄ i wodorofosforan sodu Na₂HPO ₄). Roztwór buforowy stosuje się w celu utrzymania stałej kwasowości środowiska (np. w analizie chem., w procesach fermentacyjnych); ważne znaczenie mają roztwory buforowe w przyrodzie, ponieważ utrzymując określone pH warunkują prawidłowy przebieg procesów biochemicznych.

MECHANIZM BUFOROWANIA-Wprowadzenie danego kwasu powod.wzrost stężen. bufor.,natom.wprowadz.mocnej zasady powod.wzrost stężen.soli.W miarę zwiększ.il.dowoln.kwasu lub zasady pojemn.bufor.zmn.się.Gdy cała zawarta w buforze sół zmienia się wkwas lub cały kwas zmieni się w soł,układ traci swoje zdoln.buforowe.CH3COO/-/+H/+/_CH3COOH,CH3COOH_CH3COO/-/+H/+/_/OH-/H2O H2CO3 i NaHCO3-stosunek 1/20/w reszcie 1/1/_H2O Na/+/+HCO3+H/+/ HJ2CO3_H2O+CO2

DZIAŁANIE BUFORU WODOROWĘGLANOWEGO I HEMOGLOBINOWEGO WE KRWI CZŁOWIEKA Bufor węglanowy,kt.j.dominuj.czynnik.utrzymuj.pH w żywych ustrojach,składa się z jonów wodoroweglanow. HCO3/-/ i kwasu węglowego H2CO3.Obok niego, co do ważności funkcji jaką spełnia w organizmie j.bufor fosforowy,kt.skł.się z 2 jonów wodorofosforanowych H2PO4/-/,kt.spełnia rolę słabego kwasu i jonów HPO4/2-/wyst.jako spżężona zasada.Bufor węglanowy we krwi posiada stosunek H2CO3 /HCO3/-/jak 1:20 i jego działanie można przedstawić-jony wodorowe powstające w organizmie reagują z wodorowęglanem i powstaje kwas węglowy.1.dysocjacja kwasu mlekowego-CH3CH/-OH/COOH_CH3CH/-OH/COO/-/+H/+/,2.dysocjacja kwasu węglowego-H23CO3_H/+/+HCO3/-/,3.reakcje jonów reakcji a i b-H/+/+HCO3/-/_H2CO3rozpad na H2O,CO2,W przypadku działania buforu fosforanowego-1.dysocjacja kwasu mlekowego-CH3CH/-OH/COOH_CH3CH/-OH/COO/-/+H/+/,2.dysocjacja ortofosforanu dwusodowego-Na3HPO4_2Na+HPO4/2-/,3.reakcja jonów z równań a i b -HPO4/2-/+H/+/_h2PO4/-/.Stosunek jonów fosforanowych H2PO4/-//HPO3/-/w organizmie j.stały i wynosi jak 1:4 ,

7.PODZIAŁ HORMONÓW ZE WZLĘDU NA BUDOWĘ CHEMICZNĄ Liczne hormony zwierząt kręgowych wyodrębniono w stanie czystym i zbadano ich budowę chem.; na tej podstawie hormony można podzielić na:

1. pochodne aminokwasów (np. adrenalina, tyroksyna);

2. hormony peptydowe (np. oksytocyna, wazopresyna);

3. 3) hormony białkowe (np. insulina), często będące białkami złożonymi (glikoproteinowe hormony przysadki);

4. hormony steroidowe (hormony płciowe i kory nadnerczy). Hormony wytwarzane przez odmienne gat. zwierząt różnią się nieco budową chem.; najwyższą specyficzność gatunkową wykazują hormony białkowe. Czynne wyciągi z gruczołów dokrewnych zwierząt i liczne syntet. związki o działaniu podobnym do hormonów znalazły zastosowanie w leczeniu człowieka. Hormony zwierząt bezkręgowych są mniej poznane. U roślin występują fitohormony.

8.PODZIAŁ HORMONÓW ZE WZGLĘDU NA LOKALIZACJĘ RECEPTORÓW KOMÓRKOWYCH-substancje fizjologiczne wytwarzane przez określone narządy, zwane gruczołami wydzielania wewnętrznego lub gruczołami dokrewnymi. Zadanie hormonów polega na regulowaniu, koordynacji i kierowaniu czynnością poczszególnych narządów organizmu, a tym samym kontrolowaniu różnych procesów przemiany materii. Hormony wytwarzane przez gruczoły dokrewne, tzw.hormony klasyczne, są wydzielane do naczyń krwionośnych i roznoszone przez krew, działając na różne odległe narządy i tkanki.Dlatego ich działanie jest ogólnoustrojowe.Hormony wytwarzane poza gruczaołami dokrewnymi, tzw. Hormony tkankowe, działają na pobliskie narządy /komórki/ lub na te same, które je wytwarzają. Komórki, które reagują na hormony nazywamy komórkami wrażliwymi lub docelowymi.Wrażliwość ta jest spowodowana przez obecność na powierzchni komórki lub w jej środku /cytoplazma, chromatyna jądra/ specyficznych białek /receptorów/, które wychwytują i wiążą dany hormon umożliwiając jego działanie.Większość hormonów /hormony białkowe, peptydowe/ mają receptory powierzchniowe w błonie komórkowej.Mechanizm ich działania związany jest z cyklazą adenylową i z CAMP/Hormony sterydowe mają receptory znajdujące się wewnątrz komórki.

9.MECHANIZM DZIAŁANIA HORMONÓW NA POZIOMIE KOMÓRKI Mechanizm działania hormonów można wyjaśnic na przykładzie sprzężenia zwrotnego. HORMONY-Podwzgórze/-/.Przysadka/-/jest to reakcja zwrotna,Podwzgórze-przysadka/+/-Tarczyca/+/,czynnik uwalniający /liberyna/ /TRH/,TSH,narząd docelowy tarczycy,/+/pobudzanie nar ządu do wydzielania hormonu,/-/zahamowanie wydziel.hormonu Podwyzszenie stężenia hormonu narządu docelowego powoduje zahamowanie jego wytwarzania.Hormony mogą działać synergicznie /wspólnie/, np.estrogeny i progesteron, lub antagonistycznie, np..insulina i glukagon.Stężenie hormonów można oznaczać-metodami biologicznymi przez pomiar aktywnosci hormonu, metodami chemicznymi, które polegają na wyodrębnieniu i oczyszczeniu hormonu, a potem na oznaczeniu jego ilości.Do nowych metod, obecnie stosowanych należą metody immunologiczne / ELISA/ i radioimmulogiczne/RIA/

10.REGULACJA WYDZIELANIA HORMONÓW PRZEZ PRZEDNI PŁAT PRZYSADKI.HORMONY PRZEDNIEGO I TYLNEGO PŁATA PRZYSADKI PRZYSADKA-PŁAT PRZEDNI-hormon wzrostu/somatotropina-STH/, hormon adrenokortykotropowy /ACTH//pobudza do czynności wydzielniczej korę nadnerczy, hormon tyreotropowy /TSH/ pobudza tarczycę do wydzielania hormonów, hormony gonadotropowe-FSH-h,dojrzewania pęcherzyków Graffa,LH-h luteinizujący, PRL-prolaktyna, hormon lipotropowy /LPH/ metabolizm tkanki tłuszczowej, hormon melanotropowy /MSH/ rerguluje czynności komórek pigmentowych skóry, PŁAT TYLNY-oksytocyna-wpływa na kurczliwość mięśni macicy, wydzielanie mleka, wazopresyna-hormon antydiuretyczny, reguluje ciśnienie krwi i gospodarkę wodną.

11.REGULACJA WYDZIELANIA HORMONÓW PRZEZPODWZGÓRZE.HORMONY PODWZGÓRZA-PŁAT TYLNY-OKSYTOCYNA peptydowy neurohormon wytwarzany w podwzgórzu, a magazynowany w tylnym płacie przysadki; zbud. z 9 reszt aminokwasowych; powoduje skurcze mięśni gładkich przewodów gruczołu mlecznego (udział w wydzielaniu mleka); jest fizjol. bodźcem rozpoczęcia porodu; stosowana w położnictwie (także syntet.).

WAZOPRESYNA antydiuretyna, peptydowy neurohormon wytwarzany w podwzgórzu, magazynowany w tylnym płacie przysadki; wzmagając wchłanianie zwrotne wody w kanalikach nerkowych powoduje zmniejszenie wydalania wody przez nerki; pobudza skurcz mięśni gładkich, gł. naczyń krwionośnych; stosowana lecznictwie

12.HORM.TRZ.Regulacja wydzielania,udział w utrzymaniu prawidłowego stężenia glukozy we krwi-

INS.hormon wytwarzany przez komórki  wysp Langerhansa w trzustce, składający się z 2 łańcuchów peptydowych (A i B), połączonych mostkami disiarczkowymi; insulina reguluje w organizmie szybkość zużywania glukozy przez tkanki (umożliwia magazynowanie glikogenu w wątrobie i mięśniach), bierze udział w przetwarzaniu węglowodanów w tłuszcze, wzmaga syntezę białka przez przyspieszanie dostarczania aminokwasów; brak lub niedobór insuliny prowadzi do zwiększenia się we krwi poziomu glukozy, która następnie przechodzi do moczu cukrzyca

GLUKAGON peptydowy hormon trzustki wydzielany przez komórki  wysp Langerhansa, zbud. z 29 reszt aminokwasowych, masa cząsteczkowa ok. 4000; wzmaga rozpad glikogenu wątroby przez co podnosi poziom glukozy we krwi; działa przeciwnie do insuliny, jest jej fizjol. antagonistą.

SOMATOSFOZYNA-Hamuje wydzielanie insuliny i glukagonu

13.HORM.KORY I RDZENIA NADNERCZY-

ADRENALINA suprarenina, hormon, mediator układu nerwowego należący do katecholamin, wytwarzany przez rdzeń nadnerczy i zakończenia włókien pozazwojowych współczulnego układu nerwowego; prekursorami adrenaliny ina i noradrenalina, ta ostatnia spełnia funkcje hormonalne; adrenalina pobudzając glikogenolizę ; w wątrobie i w mięśniach, wpływa na podwyższenie poziomu glukozy we krwi (działa antagonistycznie do insuliny); pośredniczy także w przenoszeniu impulsów ze współczulnego układu nerwowego do tkanek, zwęża obwodowe naczynia krwionośne, rozszerza źrenice, a w większych stężeniach powoduje podniesienie ciśnienia krwi; stosowana w lecznictwie przy zaburzeniach krążenia, dychawicy oskrzelowej, w stanach uczuleniowych. NORADRENALINA pochodna tyrozyny, neurohormon wytwarzany przez rdzeń nadnerczy i zakończenia nerwów pozazwojowych współczulnego układu nerwowego; pośredniczy w przenoszeniu impulsów we włóknach pozazwojowych tego układu, podwyższa ciśnienie krwi, zwiększa stężenie glukozy we krwi; w lecznictwie stosowana w ciężkiej niewydolności krążenia obwodowego (p.n. levonor).

ALDOSTERON, steroidowy hormon kory nadnerczy biorący udział w gospodarce miner. organizmu; powoduje zatrzymanie jonów sodu Na ⁺ i wydalanie jonów potasu K⁺; aldesteron wzmaga także syntezę glikogenu w wątrobie i wpływa poprzez nerki na gospodarkę wodną organizmu. (np. hydrokortyzon) KORTYZOL steroidowy hormon należący do kortykosteroidów (najaktywniejszy hormon tej grupy), wytwarzany w korze nadnerczy pod kontrolą adrenokortykotropiny; kortyzol wpływa na przemiany sacharydów (wzmaga glukoneogenezę , oddziałuje na stężenie glukozy we krwi), białek (zwiększa ich rozkład w tkankach pozawątrobowych, gł. w mięśniach, kościach i narządach limfatycznych, pobudzając równocześnie syntezę białek w wątrobie) oraz tłuszczów (wzmaga uwalnianie kwasów tłuszczowych z tkanki tłuszczowej); kortyzol oddziałuje na narządy limfatyczne, osłabiając biosyntezę przeciwciał ( immunosupresja), co jest szczególnie istotne w leczeniu po przeszczepach narządów i leczeniu stanów alergicznych; działa również przeciwzapalnie, pobudza syntezę niektórych enzymów, wpływa na układ krwiotwórczy (wzmaga wytwarzanie krwinek) i metabolizm wielu k; k oraz jego syntet. Preparaty są powszechnie stos w leczn.

14.HORMONY TARCZYCY-

TYROKSYNA hormon wytwarzany w tarczycy z  tyrozyny pod kontrolą wydzielanej przez przysadkę tyreotropiny ; wpływa na ogólną przemianę materii (m.in. pobudza syntezę białek, przyspiesza utlenianie komórkowe, aktywuje wiele enzymów) oraz na wzrost i rozwój młodych organizmów; zaburzenia wydzielania tyroksyny powodują powstawanie choroby Basedowa (przy nadczynności tarczycy) lub zahamowanie wzrostu, niedorozwój płciowy, zahamowanie rozwoju psych. (przy niedoczynności tarczycy,

KALCYTONINA peptydowy hormon kręgowców, wydzielany przez tarczycę u ssaków i przez tzw. ciała ultimobronchialne u ryb i ptaków; reguluje poziom wapnia i fosforu w organizmie (działa antagonistycznie do parathormonu); łańcuch peptydowy kalcytoniny jest zbud. z 32 reszt aminokwasowych, masa cząsteczkowa ok. 3600; występuje gł. w tkance kostnej, gdzie zapobiega wymywaniu wapnia z kości; synteza i sekrecja kalcytoniny są regulowane poziomem wapnia i fosforu we krwi.ciowy, zahamowanie rozwoju psych. (przy niedoczynności tarczycy).

15.HORMONY PRZYTARCZYC-

PARATHORMON paratyreoidyna, polipeptydowy hormon wytwarzany przez gruczoły przytarczyczne, zbud. z 83 reszt aminokwasowych, masa cząsteczkowa 9500; reguluje zawartość jonów wapniowych i fosforanowych we krwi przez podwyższenie poziomu wapnia, a obniżenie poziomu fosforanów, wpływa na przemianę materii w kościach i wydalanie fosforanów przez nerki; antagonistą parathormonu jest kalcytonina ; niedobór parathormonu prowadzi do obniżenia poziomu jonów wapnia we krwi i skurczów tężcowych; jako lek parathormon stosuje się w tężyczce i in. hipokalcemiach.

16.HORMONY PŁCIOWE- GRUCZOŁY PŁCIOWE JAJNIKI-estrogeny-dojrzewanie komórki jajowej /oogeneza/,progesteron /h.ciałka żółtego/,relaksyna/wytwarzana rónież przez łożysko/-h.rozluzniający mięśnie macicy podczas porodu,JĄDRA-testosteron-dojrzewanie plemników /spermatogeneza/,GRASICA-zaliczana przez niektórych do gruczołów dokrewnych-odporność immunologiczna

ESTROGENY steroidowe hormony płciowe żeńskie wytwarzane przez jajniki, a także w niewielkich ilościach przez jądra i korę nadnerczy;.

PROGESTERON steroidowy żeński hormon płciowy wytwarzany przez ciałko żółte i łożysko (w czasie ciąży); umożliwia implantację zapłodnionego jaja w błonie śluzowej macicy i utrzymanie ciąży, wstrzymuje dojrzewanie pęcherzyków Graafa;

GRASICA dwupłatowy narząd zlokalizowany w śródpiersiu, za mostkiem, decydujący o sprawności układu odpornościowego organizmu w pełnym zakresie jego funkcji, od tolerancji własnych składników tkankowych po eliminację elementów obcych (czynniki infekcyjne, przeszczepy, nowotwory). Grasica pełni funkcję centr. narządu limfatycznego, zaopatrując układ odpornościowy w dojrzałe limfocyty T; populacja limfocytów T odgrywa nadrzędną rolę w hierarchii komórkowej układu odpornościowego, decydując o powstawaniu, ukierunkowaniu, stopniu nasilenia, czasie trwania i rodzaju odpowiedzi immunologicznej

17.AMINOKWASY-WZÓR OGÓLNY,CHARAKTER CHEMICZNY GRUP FUNKCYJNYCH związki organiczne rozp. w wodzie, zawierające w cząsteczce co najmniej jedną grupę karboksylową (-COOH) i jedną aminową (-NH₂), odznaczające się właściwościami elektrolitów amfoterycznych; występują powszechnie w organizmach zwierzęcych, w roślinach i drobnoustrojach; z licznych poznanych aminokwasów wyróżnia się 20 są one składnikami białek i peptydów; pozostałe występują w stanie wolnym w tzw. puli aminokwasowej, różnej dla poszczególnych tkanek i organizmów. Cząsteczki aminokwasów o ogólnym wzorze tworzą tetraedr, w którego środku jest położony atom węgla (C^), a ku wierzchołkom odchodzą 4 różne grupy (wyjątek stanowi glicyna); asymetryczność atomu węgla C powoduje tworzenie się izomerów opt. L i D ( optycznie czynne substancje); w białkach występują wyłącznie L-aminokwasy; cząsteczki aminokwasów występujące w białku (zw. resztami aminokwasowymi) różnią się rodzajem rodnika R (tzw. łańcuch boczny), od którego zależą ich właściwości fiz. i chem.; zależnie od tych właściwości i budowy łańcucha bocznego aminokwasów można w różny sposób dzielić, np. na aminokwasy alifatyczne, aromatyczne, kwasowe, zasadowe; aminokwasy dzieli się także wg właściwości ich łańcuchów bocznych (R), mających wpływ na przestrzenną strukturę; białek, np. aminokwasy z R niepolarnym, aminokwasy z R polarnym niejonizującym, aminokwasy z R polarnym jonizującym. Aminokwasy występujące w stanie wolnym spełniają funkcję czynników buforujących i osmotycznych oraz uczestniczą w biosyntezie wielu ważnych (dla komórki) związków; grupa aminowa aminokwasów może ulec przeniesieniu na ketokwasy ( transaminacja), z wytworzeniem innych aminokwasów, lub jest odszczepiana jako amoniak ( deaminowanie); pozostały łańcuch węglowy ulega przemianie w glukozę i glikogen (glikogenne aminokwasy, glukoneogeneza), bądź w kwas acetooctowy (ketogenne aminokwasy) lub jest utleniany w cyklu kwasów trikarboksylowych ( Krebsa cykl), dostarczając energii. Odszczepienie grupy karboksylowej od aminokwasów, czyli dekarboksylacja, prowadzi do powstania → poliamin o silnym działaniu fizjologicznym. Aminokwasy biorą udział w biosyntezie wielu związków w komórkach: puryn, pirymidyn, porfiryn, hormonów, alkaloidów, antybiotyków itp. Ilość aminokwasów pobranych z puli aminokwasów wolnych jest uzupełniana aminokwasami pochodzącymi z enzymatycznej hydrolizy własnych białek organizmu i białek pobranych z pokarmem oraz przez biosyntezę aminokwasów. Rośliny i pewne drobnoustroje syntetyzują wszystkie aminokwasy występujące w białkach, natomiast zwierzęta i pozostałe drobnoustroje tylko część aminokwasów (→endogenne aminokwasy), reszta aminokwasów z puli ( egzogenne aminokwasy) musi być dostarczana z zewnątrz, w pokarmie lub pożywce. W komórkach spotyka się często tzw. aminokwasy niebiałkowe nie wchodzące w skład białek, a będące homologami, izomerami lub pochodnymi aminokwasów białkowych. Aminokwasy niebiałkowe występują najczęściej w roślinach (np. allicyna) i mikroorganizmach (D-aminokwasy, składniki antybiotyków); nieliczne u zwierząt (-alanina, tauryna). Niektóre aminokwasy niebiałkowe roślin wywołują u zwierząt zaburzenia, np. latyryzm

18.AMINOKWASY ENDO I EGZOGENNE-znaczenie dla organizmu- EGZOGENNE AMINOKWASY, aminokwasy białkowe, nie syntetyzowane przez organizmy zwierzęce danego gat. i człowieka, także pewne drobnoustroje; dostarczane z pokarmem; dla człowieka a.e. są: walina, leucyna, izoleucyna, lizyna, metionina, treonina, fenyloalanina i tryptofan.

ENDOGENNE AMINOKWASY, aminokwasy białkowe syntetyzowane przez organizm zwierzęcy i ludzki; do a.e. należą np. glicyna, alanina, kwas asparaginowy i glutaminowy oraz ich amidy, arginina, prolina, histydyna; dla roślin wszystkie aminokwasy są endogenne.

18.AMINOKWASY-PODZIAŁ-WZORY- Podz.-

oboj,

kwas-zaw.w cząst.przew. grup karb./kwas glut.,kwas asparg./

zasad-zaw. W cząst.przew. grup zasad./histydyna,lizyna,arginina/,inne gr. funkc,z boczn łańc.-tryptofan Glicyna H2N-CH/-H/-COOH/gly/,Alanina- H2N-CH/-CH3/-COOH/ala/, Kwas glutaminowy- H2N-CH-/CH2/2/COOH/-COOH/glu/aminokwas kwaśny Cysteina- H2N-CH/-CH2//-SH/-COOH/cys/

19.MOCZNIKOWY CYKL KREBSA, cykl ornitynowy, szereg enzymatycznych reakcji, w wyniku których przebiega synteza nietoksycznego mocznika z toksycznych produktów przemiany materii (amoniaku, powstającego gł. w toku przemian aminokwasów białkowych i dwutlenku węgla, wytwarzanego w cyklu Krebsa); mocznikowy cykl Krebsa zachodzi u zwierząt w mitochondriach komórek wątrobowych w cyklicznie powtarzającym się ciągu reakcji; pośredniczą w nim 3 aminokwasy (ornityna, cytrulina, arginina) przekształcające się kolejno jeden w drugi przez przyłączenie 2 cząsteczek amoniaku i 1 cząsteczki dwutlenku węgla, a odłączenie 1 cząsteczki mocznika. Synteza 1 mola mocznika w mocznikowym cyklu Krebsa zużywa energię zawartą w 3 molach kwasu adenozynotrifosforowego (ATP), wytwarzanego w mitochondriach w procesie fosforylacji oksydacyjnej. Niepełny mocznikowy cykl Krebsa służy do syntezy argininy stanowiącej składnik białek oraz fosfoargininy fosfagenu wielu bezkręgowców

20.POWSTANIE WIĄZANIA PEPTYDOWEGO-PRZEBIEG REAKCJI- PEPTYDOWE WIĄZANIE, wiązanie chem. amidowe między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą -aminową drugiego; występuje w peptydach, białkach; wiązanie peptydowe jest opisywane strukturami mezomerycznymi ( mezomeria ); jego właściwa forma jest pośrednia między wiązaniem pojedynczym i podwójnym (wiązanie C-N ma w ok. 40%, a wiązanie C-O w ok. 60% charakter wiązania podwójnego), wymusza to płaskie ułożenie 4 podstawowych atomów wiązania amidowego -C(O)-N(H)-, co ma istotny wpływ na budowę przestrzenną cząsteczki białka (dla grup płaskich możliwe są 2 konfiguracje cis i trans, w białkach i peptydach jest uprzywilejowana konfiguracja trans); wiązanie peptydowe powstaje w złożonym, enzymatycznym procesie biosyntezy białka, a jest hydrolizowane przez hydrolazy peptydów.

21.PODZIAŁ BIAŁEKbiopolimery zbud. z reszt aminokw. ( aminok. ) połącz. Wiąz. Peptyd. Wyst. we wsz.org. rośl.i zwierz.,

PODZIAŁ BIAŁEK BIAŁKA PROSTE /PROTEINY/ składają się tylko z aminokwasówZASADOWE-protaminy-bogate w Arg.,histony-bogate w Lys.,Arg.,kompleksy z kwasami nukleinowymi,OBOJĘTNE-albuminy-globularne,gł.składnik surowicy,przenoszenie różnych substancji,skleroproteiny-kolageny,keratyny-naskórek,włosy,tkanka łączna,KWAŚNE-prolaminy-nasiona zbóż-gliadyno,pszenica,ziarenka kukurydzy,gluteliny-białkja roślin,przewaga Pro,Glu.

BIAŁKA ZŁOŻONE/PROTEIDY/ ich łańcuch polipeptydowy jest związany ze składnikiem niebiałkowym METALOPROTEINY-Fe-ferrytyna,tra ich łańcuch polipeptydowy jest związany ze składnikiem niebiałkowym nsferyny,Cu-ceruloplazmina,FOSFOPROTEIDY-kazeina mleka,GLOBULINY-alfa,beta,gamma,klasy-G,A,M,D,E,GLIKOPROTEIDY-enzymy białka,odpornościowe składniki błon,LIPOPROTEIDY-składniki błon,przenoszenie lipidów,cholesterolu,kwasów tłuszczowych,CHROMOPROTEIDY-hemoglobina,mioglobina,cytochromy

STRUKTURA BIAŁEK, budowa chem. i przestrzenna białek Struktura pierwszorzędowa opisuje kolejność, w której reszty aminokwasowe są połączone ze sobą wiązaniami kowalencyjnymi (sekwencja aminokwasów), z uwzględnieniem wiązań kowalencyjnych między grupami funkcyjnymi łańcuchów bocznych; wiązania takie mogą się tworzyć z udziałem reszt aminokwasowych, występujących w tym samym łańcuchu lub w różnych łańcuchach polipeptydowych; do najczęściej występujących należą wiązania między 2 atomami siarki (wiązanie disiarczkowe, zw. również mostkiem disiarczkowym) powstające w wyniku utlenienia 2 łańcuchów bocznych cysteiny; struktura pierwszorzędowa ma zasadnicze znaczenie w kształtowaniu struktur o wyższej rzędowości; jest w niej zawarta informacja o rozmieszczeniu w przestrzeni wszystkich atomów cząsteczki danego białka — czyli o jego stereochemii. Budowa przestrzenna białka jest uwarunkowana 2 najważniejszymi założeniami: 1) wiązanie peptydowe -CO-NH-ma częściowo charakter wiązania podwójnego, co powoduje, że wszystkie atomy wiązania peptydowego znajdują się w jednej płaszczyźnie i nie mogą ulegać rotacji wokół niego, natomiast wokół pozostałych wiązań łańcucha polipeptydowego może zachodzić swobodna rotacja; 2) zarówno grupy -CO-, jak i -NH-są zdolne do tworzenia między sobą wiązań wodorowych (pierwsza jest akceptorem, druga donorem atomu wodoru), a ich powstawanie jest energetycznie korzystne. Struktura drugorzędowa, opisująca przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego, odnosi się do tych fragmentów cząsteczki białka, w których wszystkie grupy -CO-i -NH-uczestniczą w tworzeniu wiązań wodorowych; mogą one powstawać zarówno wewnątrz jednego łańcucha, jak i między wieloma łańcuchami polipeptydowymi, tworząc struktury regularne; najczęściej spotykaną strukturą, wytworzoną z udziałem wiązań wodorowych między grupami -CO-i -NH-tego samego łańcucha, jest prawoskrętna spirala, tzw. -heliks; skok spirali w tym przypadku wynosi 0,54 nm i zawiera 3,6 reszt aminokwasowych, średnica spirali — 0,50 nm. Przykładem struktury utworzonej z udziałem grup -CO-i -NH-należących do odrębnych łańcuchów polipeptydowych jest struktura , tzw. struktura pofałdowanej kartki; tworzy ją wiele łańcuchów (prawie całkowicie rozciągniętych) ułożonych względem siebie równolegle lub antyrównolegle; znaczny udział struktury  stwierdzono w fibroinie jedwabiu. Łańcuchy o dużej zawartości reszt prolinowych wytwarzają regularne struktury spiralne, które są stabilizowane innymi siłami niż wiązania wodorowe, np. heliks poliproliny powstaje dzięki sterycznemu oddziaływaniu pirolidynowych pierścieni proliny; jest on bardziej rozciągnięty niż -heliks. Zbudowane podobnie jak heliks poliproliny 3 łańcuchy polipeptydowe, owinięte wokół siebie, tworzą strukturę cząsteczki kolagenu (tzw. superhelikalną); przypomina ona sztywną linę i odznacza się dużą wytrzymałością; struktura ta jest stabilizowana międzyłańcuchowymi wiązaniami wodorowymi, oddziaływaniem pomiędzy pierścieniami pirolidynowymi proliny, a także wiązaniami kowalencyjnymi między łańcuchami bocznymi reszt aminokwasowych, występujących w różnych łańcuchach głównych. Struktury regularne (drugorzędowe) nie zawsze obejmują całą cząsteczkę białka; istnieją obszary, w których regularność jest zakłócona, np. występowanie reszty proliny nie zawierającej atomów wodoru, który mógłby uczestniczyć w tworzeniu wiązania wodorowego, przerywa regularność struktury -heliksu; podobny efekt wywołuje elektrostatyczne oddziaływanie zjonizowanych grup występujących w łańcuchach bocznych; zakłócenia w regularności spirali umożliwiają powstawanie małych fragmentów struktur  (tzw. -zwój) zbud. z reszt aminokwasowych tego samego łańcucha i powodują wyginanie łańcucha polipeptydowego; w wyniku tych zjawisk zawartość struktury regularnej w cząsteczkach wielu białek wynosi od 10 do 75%, a cząsteczki takich białek mają kształt kłębka (białka globularne), np. mioglobina; struktura opisująca wszystkie nieregularności występujące w budowie cząsteczki jest zw. strukturą trzeciorzędową. Niektóre białka, mające cząsteczki złożone z 2 lub więcej oddzielnych łańcuchów polipeptydowych, wytwarzają strukturę czwartorzędową ; opisuje ona sposób wzajemnego dopasowania się poszczególnych łańcuchów z wytworzeniem agregatów zawierających identyczne lub różne łańcuchy polipeptydowe, między którymi nie występują wiązania kowalencyjne; przykładem białka wytwarzającego strukturę czwartorzędową jest hemoglobina składająca się z 4, parami identycznych łańcuchów, upakowanych w formie tetraedru (czworościanu).

DENATURACJA BIAŁEK, proces nieodwracalnej utraty aktywności biol. przez białko pod wpływem czynników zewn., np. wysokiej temperatury, promieniowania jonizującego, roztworów kwasów, zasad oraz soli metali ciężkich; proces ten jest związany ze zniszczeniem przestrzennej struktury białka, po którym następuje modyfikacja jego reszt aminokwasowych, a w końcu nieodwracalna koagulacja (ścinanie się białka).

22.FUNKCJE BIAŁEK W ORGANIZMIE-

BIAŁKO-ENZYMY-trypsyna-hydrolizuje białka,amylaza-hydrolizuje wielocukry,lipaza-hydrolizuje lipidy,

BIAŁKA ZAPASOWE-owoalbumina-białko jaja,kazeina-białko mleka,

BIAŁKA TRANSPORTOWE-hemoglobina-przenosi tlen w krwi kręgowców,mioglobina-przenosi tlen w mięśniach,ceruloproteina-przenosi miedz we krwi,

BAIŁKA KURCZLIWE-miozyna-filamenty atacjonalne w miofibrylach,aktyna-filamewnty ruchowe w miofibrylach,

BIAŁKA OCHRONNE-immunoglobuliny-tworzą kompleksy z białkami,

HORMONY-insulina-reguluje metabolizm glukozy,hormon wzrostu-stymuluje wzrost kości,

BIAŁKA STRUKTURALNE-kolagen-scięgna,chrząstki,elastyna-więzadła

23.HEMOGL., MIOGLOBINA-budowa,występowanie,znaczenie.EFEKT BOHRA-

HEMOGLOBINA (Hb).Ma 4-rzędową strukturę,budowa-4 łańcuchy polipeptydowe, 2 łańcuchy alfa,2 łańcuchy beta- z których każdy zawiera grupę prostetyczną, czyli hemową -grupy hemowe.Z centralnie umieszczonym atomem żelaza Fe 2+.Funkcje-białko wiążące tlen,przenoszenie tlenu we krwi, z płuc do innych tkanek ciała w celu zaopatrzenia komórek w tlen, który jest niezbędny do przeprowadzenia fosforylacji oksydacyjnej. Wiązanie tlenu przez hemoglobinę jest regulowane przez stężenie kationu wodoru H/+/ i CO2 w otaczającej tkance.Jest to tzw.efekt Bohra.W tkance o szybkim metabolizmie takiej jak mięsień stężenie tego kationu wodoru i CO2 jest duże.Powoduje to prz\esunięcie krzywej dysocjacji tlenu dla hemoglobiny w prawo co powoduje uwalnianie tego tlenu w tlance .Hemoglobina pobiera z płuc tlen roznosi go do tkanek, a z tkanek zabiera dwutlenek węgla i przenosi do płuc.Kiedy krew powraca do płuc, gdzie stężenie kationu wodoru i dwutlenku węgla jest małe, a tlenu duże- proces ulega odwróceniu i hemoglobina łatwo wiąże tlen.

MIOGLOBINA białko należące do hemoprotein, zbud. z pojedynczego łańcucha peptydowego złożony ze 153 aminokwasów i fałdujący się w 8 alfa-kwas.i hemu;Grupa prostetyczna jest umiejscowiona w hydrofobnym zagłębieniu pofałdowanego łańcucha. występuje w tkance mięśniowej; mioglobina, mając większe powinowactwo do tlenu cząsteczkowego od hemoglobiny, przejmuje tlen z oksyhemoglobinyi gromadzi go w mięśniach; pierwsze białko, dla którego ustalono budowę przestrzenną za pomocą metod rentgenograficznych.Magazynuje tlen w tkankach do użycia przez komórki -największe stężenie występuje w mięśniach szkieletowych i mięśniu sercowym.Tlen magazynowany przez mioglobinę służy do wytworzenia energii potrzebnej do skurczu mięśnia.Mioglobina wykazuje większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina. Powinowactwo O2-HbO2_Miog O2-oksydaza cytochromowa

24.PODZIAŁ CUKROWCÓW- CUKROWCE /węglowodany/ zw.wysokoenerget.wyst.w kom.rośl./celuloza,skrobia/ i w kom.zwierz./glukoza, glikogen/.Stanowią one tylko zródło energii, ale dostarcz.też składn.do syntezy zw.tłuszcz.,aminokw. I ich pochodn./glikoproteidy, aminocukry, kw.nukleinowe/.Pod względem chemicznym są to aldehydowe lub ketonowe pochodne alkoh.wielohydroksyl.Dzielimy je na 4 grupy-

A.MONOSACH./CUKRY PROSTE/nie hydrolzują do prostszych związków-np.glukoza,fruktoza,galaktoza. Cukry proste w zależn.od licz. at.wgla dziel. na-triozy,tetrozy,pentozy i heksozy.Natomiast w zależn.od gr.aldehyd.luk keton. Na aldozy i ketozy.

B.DISACHARYDY/DWUCUKRY/-podcz.hydrol.rozpad.się na 2 cząst.monosach./cukrów. prostych/z wytworzeniem wiązania glikozydowego.Dwucuk. Są np.sacharoza, maltoza, laktoza.

C.OLIGOSACHARYDY/KILKUCUKRY/, z kt.po hydrolizie powst.3-6 cząst.monosach.,np.rafinoza.

D.POLISACHARYDY/WIELOCUKRY/, ich hydrol.prowadzi do uzysk. Powyż.6 jedn.monosacharyd. polimery liniowe lub rozgałęzione, zbudowane z reszt monosacharydów i ich pochodnych, połączonych wiązaniem glikozydowym ; rozróżnia się homopolisacharydy zbud. z cząsteczek jednego rodzaju monosacharydu, np. skrobia, glikogen, celuloza, i heteropolisacharydy zbud. z cząsteczek różnych monosacharydów, np. heparyna, kwas hialuronowy, kwasy chondroitynosiarkowe;

25.GLIKOGEN-budowa, występowanie, znaczenie- [gr.], (C₆H₁₀O₅) _n, polisacharyd zbud. z cząsteczek glukozy powiązanych w silnie rozgałęzione łańcuchy, o masie cząsteczkowej ok. 10⁵-10⁷; zapasowy surowiec energ. zwierząt, występujący gł. w wątrobie i mięśniach; powstaje z monosacharydów w enzymatycznym procesie zw. glikogenezą lub w wyniku glukoneogenezy. Zapas g. w wątrobie umożliwia utrzymanie stałego poziomu glukozy we krwi ( glikogenoliza); g. wątroby i mięśni jest źródłem glukozofosforanu dla glikolizy; g. występuje również w bakteriach, w grzybach i w ziarnach niektórych gatunków kukurydzy.

26.ROZKŁAD GLIKOGENU-RÓŻNICE DOTYCZĄCE ROZKŁADU/FOSFOROLIZA/,REGGULACJA HORMONALNA,PRZEBIEG ROZKŁADU,PRODUKTY,RÓŻNICE DOTYCZĄCE ROZKŁADU GLIKOGENU MIĘŚNIOWEGO I WĄTROBOWEGO-FOSFOROLIZA enzymatyczne, odwracalne rozszczepienie wiązania glikozydowego (w polisacharydach końcowego w łańcuchu) przy udziale kwasu fosforowego, z wytworzeniem estru fosforowego monosacharydu; f. zachodzi w komórkach roślinnych i zwierzęcych pod wpływem fosforylaz; umożliwia stopniowy rozkład glikogenu w wątrobie i mięśniach zwierząt, a skrobi w tkankach roślin; w zależności od zapotrzebowania energ. powstaje glukozo-1-fosforan ulegający glikolizie.

27.GLIKOLIZA-lokalizacja, przebieg, produkty, GLIKOLIZA schemat EmbdenaMeyerhofParnasa, proces przemiany glukozy w kwas mlekowy, zachodzący w środowisku beztlenowym (fermentacja) w komórkach zwierząt i dostarczający im energii w postaci kwasu adenozynotrifosforowego (ATP) oraz substancji wyjściowych do dalszych przemian metabolicznych; glikoliza przebiega wg ogólnej reakcji: C₆H ₁₂O₆ + 2P_n + 2ADP = 2CH₃CHOHCOOH + 2ATP (P_n fosforan nieorg.); schemat reakcji zachodzących podczas glikolizy podali G. Embden, O. Meyerhof i J. Parnas, składa się z 11 reakcji chem. katalizowanych przez odpowiednie enzymy; proces glikolizy może rozpocząć się od różnych wyjściowych sacharydów: glikogenu, skrobi, glukozy, galaktozy, fruktozy, które w wyniku fosforylacji z udziałem ATP tworzą najpierw glukozo-6-fosforan, następnie fruktozo-1,6-bisfosforan; ten ostatni jest enzymatycznie rozkładany z wytworzeniem fosforanu dihydroksyacetonu i aldehydu fosfoglicerynowego, pomiędzy którymi ustala się stan równowagi; w drugim etapie zachodzą reakcje oksydo-redukcyjne, z udziałem dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NAD⁺), które wytwarzają energię w postaci ATP; udział NAD⁺ umożliwia utlenianie aldehydu fosfoglicerynowego do kwasu oraz przyłączenie fosforanu nieorg. i utworzenie bogatego w energię kwasu 1,3-bisfosfoglicerynowego; związek ten pod wpływem enzymu kinazy fosfoglicerynianowej przekształca się w kwas 3-fosfoglicerynowy i powstaje ATP, następnie pod wpływem odpowiednich enzymów izomeryzuje do kwasu 2-fosfoglicerynowego i dalej do bogatego w energię kwasu fosfoenolopirogronowego; enzym kinaza pirogronianowa umożliwia przeniesienie reszty fosforanowej z fosfoenolopirogronianu na ADP, tworzy się nowa cząsteczka ATP (fosforylacja substratowa) i kwas pirogronowy; kwas pirogronowy może ulegać różnym przemianom; w warunkach beztlenowych (podczas pracy mięśni, gdy zachodzi spadek stężenia tlenu w tkance) następuje trzeci etap glikolizy, kwas pirogronowy pod wpływem dehydrogenazy mleczanowej i przy udziale NADH ulega redukcji do kwasu mlekowego (NADH utleniany do NAD ⁺ może ponownie brać udział w redukcji następnej cząsteczki heksozy w drugim etapie glikolizy); kwas pirogronowy w warunkach beztlenowych i przy udziale enzymów np. zawartych w drożdżach jest przemieniany w alkohol etylowy i dwutlenek węgla (alkoholowa fermentacja); w obecności tlenu kwas pirogronowy może brać udział w cyklu kwasów trikarboksylowych Krebsa; pod względem energ. proces glikolizy jest mało wydajny; 1 mol glukozy dostarcza ok. 200 kJ, z czego 38% jest zmieniane w wysokoenerg. wiązania (2 mole ATP w drugim etapie glikolizy).

28.Przemiany pirogronianu w warunkach tlenowych i beztlenowych Przemiany pirogronianu. W warunkach beztlenowych powstający kwas pirogronowy może uczestniczyć w wielu różnorodnych reakcjach chemicznych, których końcowymi produktami są zredukowane dwu- lub trójwęglowe związki organiczne. Ogólnie, procesy te noszą nazwę fermentacji, a charakter produktów zależy od wyposażenia enzymatycznego komórek. Przykładem fermentacji może być reakcja przemiany kwasu pirogronowego w kwas mlekowy (fermentacja mlekowa). Produktem reakcji jest kwas mlekowy, który stanowi zredukowana formę kwasu pirogronowego. Innym przykładem jest fermentacja alkoholowa, w której kwas pirogronowy po enzymatycznej dekarboksylacji przekształca się najpierw w aldehyd octowy a ten z kolei ulega redukcji do alkoholu etylowego. W warunkach tlenowych w procesie dekarboksylacji, odłączanie ditlenku węgla od kwasu pirogronowego nieodmiennie związane jest z utlenieniem tego związku. Proces oksydatywnej dekarboksylacji kwasu pirogronowego katalizowany jest przez kompleks enzymatyczny zwany dehydrogenezą pirogronianową. Po odłączeniu ditlenku węgla, pozostały dwuwęglowy fragment pochodzący z cząsteczki kwasu pirogronowego wiąże się poprzez atom siarki z koenzymem A, tworząc acetylokoenzym A, który stanowi końcowy produkt reakcji.

29.LIPIDY tłuszczowce,budowa,występowanie,funkcja- liczna grupa związków org. o różnorodnym składzie i budowie, których cząsteczki zawsze zawierają długołańcuchowe kwasy tłuszczowe, co nadaje im wspólną właściwość złą rozpuszczalność w wodzie, dobrą w rozpuszczalnikach org.; pełnią rozmaite funkcje w organizmach roślin, zwierząt i drobnoustrojów. Rozróżnia się lipidy proste i lipidy złożone; do lipidów prostych należą triglicerydy estry glicerolu z kwasami tłuszczowymi, stanowiące gł. materiały zapasowe (surowce energ.) organizmu, a u zwierząt także podściółkę i warstwę ochronną różnych narządów, woski naturalne estry alkoholi z kwasami tłuszczowymi, tworzące warstwy chroniące przed nadmiernym parowaniem wody, a także estry sterolowe (kwasów tłuszczowych z cholesterolem); do lipidów prostych są często zaliczane wyższe kwasy tłuszczowe (których łańcuch zawiera 10 atomów węgla lub więcej), alkany, alkanole, karotenoidy i sterole; związki te są zaliczane do lipidów ze względu na podobne zachowanie się w procesie przemiany materii oraz podobną rozpuszczalność. Lipidy złożone zawierają w cząsteczce oprócz kwasów tłuszczowych i alkoholi (glicerolu lub sfingozyny) kwas fosforowy, cholinę, etanoloaminę, sacharydy (np. galaktozę) i in.; należą do nich tzw. lipidy narządowe: fosfolipidy i  glikolipidy , wchodzące w skład elementów strukturalnych komórek (błon i ziarnistości), a u zwierząt występujące w szczególnie dużej ilości w tkance mózgowej i włóknach nerwowych. W organizmie lipidy występują przeważnie w postaci połączeń z białkami ( lipoproteiny ); współdziałaniu lipidów i białek przypisuje się m.in. selektywność i półprzepuszczalność błon komórkowych

30.UTLENIANIE KWASÓW TŁUSZCZOWYCH /BETA OKSYDACJA/,LOKALIZACJA,PRZEBIEG,PRODUKTY- Jest procesem wieloetapowym i powtarzającym się kilkakrotnie, przy czym po zakończeniu każdego cyklu długi łańcuch węglowy w cząsteczkach wyższych kwasów tłuszczowych ulega skróceniu o dwa atomy, stając się jednocześnie substratem w następnym cyklu β-oksydacji, ostatecznie produktem β-oksydacji wyższych kwasów tłuszczowych są cząsteczki acetylokoenzymu A. Etap 0 etap aktywacji kwasów tłuszczowych - polega na wytworzeniu wiązania tioestrowego pomiędzy cząsteczką danego kwasu tłuszczowego i cząsteczką koenzymu A z wolna grupą tiulową, końcowym produktem reakcji jest acylokoenzym A; Etap I następuje ulenienie acylokoenzymu A, w wyniku czego powstaje enoilo-koenzym A; Etap II - uwodnienie enoilo-koenzymu A, następuje pod wpływem enzymu zwanego hydratazą enoilokoenzymu A, a produktem reakcji jest β-hydroksyacylokoenzym A; Etap III - następuje utlenienie β-hydroksyacylokoenzym A, w wyniku czego powstaje β-ketoacylokoenzym A; Etap IV - każda kolejna runda ß-oksylacji kończy się na rozczepieniu wiązania pomiędzy węglem α i utlenionym węglem ß. Jednym z substratów w tym procesie jest β-ketoacylokoenzym A, drugim natomiast - dodatkowa cząsteczka koenzymu A z wolną grupą tiolową. Pod wpływem enzymu zwanego acylotransferazą acetylokoenzymu A atom wodoru z grupy tiolowej acetylokoenzymu A łączą się z atomem węgla i powodując tym samym rozerwanie istniejącego wiązania pomiędzy atomami węgla α i β. Jednocześnie zasadnicza część dodatkowej cząsteczki koenzymu A łączy się poprzez atom siarki z atomem węgla β tworząc nowe wiązanie tioestrowe. W efektcie, w opisanej reakcji powstają dwa produkty: nowy acylokoenzym A, który jest krótszy o dwa atomy od wyjściowego kwasu tłuszczowego oraz cząsteczka acetylokoenzymu A

31ACETYLO-CoA, przenośnik grup acylowych (m.in. acetylu czynny octan, acetylokoenzym A), które w połączeniu z koenzymem A są substratami enzymów wszystkich klas; koenzym A jest zbud. z reszt kwasu adenylowego, grupy pirofosforanowej, reszty kwasu pantotenowego (zaliczanego do grupy wit. B) i reszty -merkaptoetanoloaminy; uczestniczy w przemianie tlenowej sacharydów w cyklu Krebsa, w syntezie i rozkładzie kwasów tłuszczowych i kwasów karboksylowych, w syntezie steroidów i porfiryn.

POWIĄŻANIE GLIKOLIZY I BETA-OKSYDACJI Z CYKLEM KREBSA I ŁAŃCUCHEM ODDECHOWYM, zespół enzymatycznych reakcji oksydoredukcyjnych w mitochondriach, podstawowe ogniwo oddychania komórkowego; w łańcuchu oddechowym, za pomocą atomów wodoru odszczepionych od różnych związków chem. (substratów, m.in. w cyklu Krebsa), redukuje się tlen pobierany przez organizm z otoczenia; w wyniku tego procesu powstaje woda i wydziela się energia. Dzięki przenoszeniu wodoru (H⁺ + elektron) nie bezpośrednio na tlen, lecz przez kolejne układy łańcucha oddechowego, energia ta (ok. 220 J na 1 mol wytworzonej wody) wydziela się stopniowo, małymi porcjami; umożliwia to jej zamianę w ok. 40% (w procesach sprzężonej z łańcuchem oddechowym fosforylacji oksydacyjnej) w energię wiązań wysokoenerg. 3 moli kwasu adenozynotrifosforowego (ATP); pozostała część energii zamienia się w ciepło.

32.Cykl Krebsa,lokalizacja, przebieg,substraty, produkty,regulacja szybkości- cykl kwasu cytrynowego, cykl kwasów trójkarboksylowych, Cykl Krebsa stanowi drugi etap oddychania komórkowego zachodzący w mitochondriach, końcowa droga spalania metabolitów powstałych z rozkładu cukrów, tłuszczów i białek Cykl ten polega na całkowitym utlenianiu czynnego octanu powstałego w procesie glikolizy w szeregu przemian od kwasu octowego do kwasu szczawiooctowego. W przebiegu tych reakcji odłączane są cząsteczki dwutlenku węgla (CO₂) oraz atomy wodoru, które łączą się z NAD. W jednym przebiegu cyklu następuje spalanie dwóch atomów węgla, w wyniku czego powstają dwie cząsteczki CO₂, odłącza się 8 protonów i 8 elektronów. Istotą cyklu jest to, że jednostka dwuwęglowa, czyli acetylokoenzym A (acetylo-CoA) łączy się z jednostką czterowęglową (kwas szczawiooctowy) dając związek sześciowęglowy (kwas cytrynowy), który ulega dwukrotnie dekarboksylacji i czterokrotnie odwodorowaniu i w rezultacie przekształca w kwas szczawiooctowy, dzięki czemu może nastąpić kolejny obrót cyklu. W szczególności cykl kwasu cytrynowego zachodzi następująco: acetylo-CoA łączy się z kwasem szczawiooctanowym, z czego powstaje kwas cytrynowy oraz wolny koenzym A (CoA). Kwas cytrynowy w wyniku reakcji kondensacji zostaje przekształcony w kwas izocytrynowy, a ten w wyniku odwodorowania i dekarboksylacji w alfa-ketoglutaran, który po kolejnej dekarboksylacji i odwodornieniu daje bursztynylo-CoA. Związek ten po odłączeniu ATP i wolnego CoA daje bursztynian, natomiast po odłączeniu FADH2 daje fumaran. Następnie w reakcji hydratacji (przyłączania wody) powstaje jabłczan, który oddając wodór przekształca się w szczawiooctan zamykający cykl. Sumarycznie równanie cyklu Krebsa przedstawia się następująco: acetylo-CoA + 3NAD + FAD + ADP + Pi + 2H₂O = 2CO₂ + 3NADH⁺ + FADH₂ + ATP + 2H⁺ + CoA

33.REAKCJA DEKARBOKSYLACJI I DEFYDROGENACJI W CYKLU KREBSA- DEHYDROGENIZACJA dehydrogenacja, odwodornienie, reakcja chem., w wyniku której od cząsteczki związku chem. zostają oderwane atomy wodoru; dehydrogenizacja na skalę przem. prowadzi się najczęściej w temp. 300-600°C, w obecności katalizatorów (metali lub tlenków metali), niekiedy w obecności tlenu; w wyniku dehydrogenizacji z węglowodorów nasyconych otrzymuje się węglowodory nienasycone (np. dehydrogenizacja butanu prowadzi do otrzymania butadienu cennego półproduktu w przemyśle tworzyw sztucznych), z naftenów węglowodory aromatyczne (tzw. aromatyzacja, stosowana w przemyśle naft.), z alkoholi aldehydy, ketony.

DEKARBOKSYLOWANIE dekarboksylacja: 1) reakcja chem. polegająca najczęściej na termicznej eliminacji grupy karboksylowej z cząsteczek kwasów karboksylowych lub ich soli z wydzieleniem dwutlenku węgla lub odpowiedniego węglanu; najłatwiej przebiega d. kwasów -dikarboksylowych (produkt kwas monokarboksylowy), -cyjanokwasów (produkt cyjanek alkilu) i -ketonokwasów (produkt keton); d. ma ograniczone znaczenie w syntezach ze względu na małą selektywność (otrzymuje się mieszaninę produktów); 2) w procesach biochemicznych d. oznacza enzymatyczne usuwanie z cząsteczki związku org. grupy karboksylowej z wydzieleniem dwutlenku węgla; reakcja ta jest katalizowana przez enzymy dekarboksylazy i ma duże znaczenie w przemianie materii; do lepiej poznanych należy d. kwasu pirogronowego i L-aminokwasów

34.ŁAŃCUCH ODDECHOWY-LOKALIZACJA,PRZEBIEG,SKŁADNIKI ŁAŃCUCHA ODDECHOWEGO.UDZIAŁ TLENU-ŁAŃCUCH ODDECHOWY zespół enzymatycznych reakcji oksydoredukcyjnych w mitochondriach, podstawowe ogniwo oddychania komórkowego; w łańcuchu oddechowym, za pomocą atomów wodoru odszczepionych od różnych związków chem. (substratów, m.in. w cyklu Krebsa), redukuje się tlen pobierany przez organizm z otoczenia; w wyniku tego procesu powstaje woda i wydziela się energia. Dzięki przenoszeniu wodoru (H⁺ + elektron) nie bezpośrednio na tlen, lecz przez kolejne układy łańcucha oddechowego, energia ta (ok. 220 J na 1 mol wytworzonej wody) wydziela się stopniowo, małymi porcjami; umożliwia to jej zamianę w ok. 40% (w procesach sprzężonej z łańcuchem oddechowym fosforylacji oksydacyjnej) w energię wiązań wysokoenerg. 3 moli kwasu adenozynotrifosforowego (ATP); pozostała część energii zamienia się w ciepło.

35.Budowa SARKOMERU.FILAMENTY CIEŃKIE I GRUBE-SKŁAD I BUDOWA- W mięśniu szkieletowym i sercowym występują jednostki kurczliwe - sarkomery. Sarkomer zbudowany jest z filamentów aktynowych i miozynowych, które układają się jeden na drugim, na przemian, przypominając kanapkę:). Gdy do mięśnia dochodzi impuls nerwowy, sarkomer kurczy się zmniejszając swoją objętość. Włókienka aktyny wślizgują się pomiędzy włókienka miozyny, w kierunku środka sarkomeru. FILAMENTY [łac.], białkowe włókienkowate struktury tworzące szkielet komórki; rozróżnia się mikrofilamenty miozyny o średnicy 15 nm (tzw. filamenty grube), aktyny 6-7 nm (tzw. filamenty cienkie), oraz filamenty pośrednie o średnicy 10 nm, dzielone zależnie od rodzaju białka, np. na keratynowe, desminowe, wimentynowe, glejowe oraz neurofilamenty; są ważne w diagnostyce mikroskopowej nowotworów, mogą świadczyć o genezie komórkowej nowotworów

36.FAZY SKURCZU MIĘŚNI POPRZECZNIE PRĄŻKOWANYCH- SKURCZ MIĘŚNI GŁADKICH zmiana długości lub napięcia mięśnia, wywierająca siłę mech. na miejsca przyczepu mięśnia lub wokół narządu otoczonego przez mięsień okrężny (np. jamy ustnej); podstawowy element ruchu ; rozróżnia się skurcz mięśnia izotoniczny, gdy zmienia się jego długość przy stałym poziomie napięcia mięśniowego skracający się mięsień powoduje wówczas ruch, oraz skurcz mięśnia izomeryczny, gdy wzrasta napięcie mięśnia przy stałej długości taka sytuacja występuje np. przy odkręcaniu mocno przykręconych śrub, podczas stania, przy trzymaniu ciężarów. Do skurczu dochodzi w wyniku pobudzenia mięśnia przez impulsy nerwowe, powstałe w wyniku pobudzenia ośrodka ruchowego rdzenia kręgowego dla mięśni tułowia i kończyn, lub pnia mózgu dla mięśni obszaru głowy i docierające za pośrednictwem nerwów ruchowych do synapsy nerwowo-mięśniowej (zw. płytką ruchową); powodują one uwolnienie w synapsie przekaźnika acetylocholiny, która otwiera kanały sodowe (kanały jonowe) w błonie komórki mięśniowej, co prowadzi do depolaryzacji błony i powstania potencjału czynnościowego. Jednym ze skutków działania tego potencjału jest uwolnienie jonów wapnia z siateczki endoplazmatycznej komórki. Jony wapnia zapoczątkowują przesuwanie się względem siebie 2 rodzajów białkowych nitek (tzw. filamentów) aktyny i  miozyny, tworzących włókienka (miofibryle); dalszy przebieg skurczu mięśnia wymaga znacznych ilości energii, których źródłem jest kwas adenozynotrifosforowy (ATP)

37.TYPY WŁÓKIEN MIĘŚNIOWYCH-tkanka zbud. z wydłużonych komórek zw. włóknami mięśniowymi, odgrywająca podstawową rolę we wszystkich ruchach dzięki zdolności kurczenia się; u kręgowców rozróżnia się tkankę mięśniową gładką, poprzecznie prążkowaną szkieletową i sercową ( serce); elementem kurczliwym włókien wszystkich rodzajów tkanki mięśniowej są miofibryle; tkanka mięśniowa gładka jest zbud. z włókien wrzecionowatych, jednojądr.; tworzy błony mięśniowe narządów wewn., np. mięśniówkę jelit, macicy; tkankę mięśniową poprzecznie prążkowaną mięśni szkieletowych tworzą długie włókna wielojądr.; włókna czerwone, ciemne, z mniejszą ilością miofibryli, są zdolne do pracy ciągłej (np. mięsień przepony), włókna jasne, z dużą ilością miofibryli do dużego, lecz mniej długotrwałego wysiłku (np. mięśnie kończyn). Metabolizm tkanki mięśniowej przekształca wysokoenerg. wiązania w energię wykorzystywaną do skurczów izotonicznych, którym towarzyszy skrócenie mięśnia, lub do skurczów izometrycznych z niewielkim skróceniem mięśni (np. napięcie mięśni utrzymujących postawę); przesuwanie się wobec siebie włókienek komórek mięśniowych stanowi istotę mechanizmu skurczu (teoria ślizgowa Huxleya); rozrzucone w tkance mięśniowej pojedynczo komórki satelitarne (małe, jednojądrzaste) są źródłem rozrastania się i ewentualnej regeneracji tkanki mięśniowej

38.DROGI RESYNTEZY ATP /BEZTLENOWE/1.Fosfagenowy- P w kółku-Kreatyna+ADP _/kinaza kreatynowa/ Kreatyna+ATP ok.25-30 mmol/kg ADP+ADP_/miokinaza/ATP+AMP_Aktywacja glikolizy2.MIOKINAZA3.Glikoliza beztlenowa-Glikogen+3ADP+3Pi_/fosforoliza, glikoliza/3 ATP+2 Mleczan+H/+/

39.PROCES PRODFUKCJI I ZUŻYCIA ATP-ATP-ADENOZYNOTRIFOSOROWY KWAS, PRODUKCJA I ZUŻYCIE- nukleotyd, połączenie kwasu adenozynodifosforowego z resztą kwasu fosforowego wiązaniem wysokoenerg.; w organizmie powstaje gł. w wyniku fosforylacji kwasu adenozynodifosforowego (ADP), przy czym en dostarczają gł. procesy oddychania komórkowego i  fotosyntezy (fotofosforylacja); odszczepienie od ATP reszt kwasu fosforowego (z wytworzeniem ADP lub AMP) wyzwala energię zmagazynowaną w wiązaniach wysokoenerg. wykorzystywaną np. przy pracy mięś lub do zapoczątkow.Jeden z wazn nukleotyd pochod adenozyny, pełni funkcję równoważ energet

.40.FOSFAGENOWA DROGA RESYNTEZY ATP-1.Fosfagenowy- P w kółku-Kreatyna+ADP _/kinaza kreatynowa/ Kreatyna+ATP ok.25-30 mmol/kg ADP+ADP_/miokinaza/ATP+AMP_Aktywacja glikolizy W mięśniach fosfokreatyna może stać się donorem grup fosforanowych do ADP, kiedy w czasie skurczu mięśnia, zużyje się jedynie paliwo dla komórki mięśniowej, jakim jest ADP wg reakcji kinazy kreatynowej. Kreatyna P w kółku z ogonkiem+ADP_kreatyna+ATP W czasie odpoczynku nastepuje wzmożona synteza ATP dzięki metabolizmowi tlenowemu i następuje reakcja w przeciwnym kierunku Kreatyna+ATP_Kreatyna P w kółłku z ogonkiem+ADP. Obie reakcje katalizuje kinaza kreatynowa /CPK/.Tak więc fosfokreatyna stanowi łatwą do wykorzystania i odnowienia rezerwę energetyczną mięśnia.Kinaza kreatyn-marker wysiłku fizycznego surowcy krwi. ATP 5-6 mmol/kg, fosfokreatyna 20-35 mmol/kg

41.HOMEOSTAZA KWASOWO-ZASADOWA W ORGAN-stałość środowiska wew., ustroju, na które składają się-płyn śródmiązszowy, płyn mózgowo-rdzeniowy, krew i limfa.Utrzymywanie optymalnego, dostosowanego do aktualnych potrzeb organizmu fizykochem.,charakteru środow.wew.Mechanizmy chomeostazy są to procesy -regulacji ciepłoty ciała, ciśnienia krwi, osmolarności płynów ustrojowych oraz ich objętości, stężenia różnych składników chem.,pH.

42.Udzial węglowodanów w wysiłkach krótko i długo dystansowych-w wysiłkach fizycznych-węglowodany zwiększają bilans energetyczny organizmu przez co podwyższa wię wydolność i wytrzymałość treningowa.Stosowanie niektórych węglowodanów np.-dekstrozy powoduje zwiększanie wydzielania hormonu anabol-insuliny, która ułatwia transport kreatyny oraz aminokwasów do komórek mięśniowych.

43.Udział karnityny w procesie utleniania kwasów tłuszczowych-karnityna jest aktywatorem przemiany materii.Zwiększa spalanie kalorii podczas wysiłku fizycznego redukując tłuszcze zapasowe organizmu.Karnityna uaktywnia przemiany tłuszczowe, przyczyniając się do większego wykorzystania lipidów /tłuszczy/,zarówno pochodz pokarmowego jak i zmagazynowanego w tkance tłuszczowej do celów energetycznych Karnityna jest naturalną substancją witamino-pochodną która odgrywa kluczową rolę w przemianach tłuszczów zapasowych w energię Kreatyna zwiększa produkcję energii pochodzącej z tłuszczu Bierze ona udział w transporcie kwasów tłuszczowych przez ścianki komórek do mitochondriów, organelli dostarczających energię, komórkom mięsnia sercowego oraz mięśniom szkieletowym

44.Udział jonów wapnia w skurczu mięśniowym- Do skurczu dochodzi w wyniku pobudzenia mięśnia przez impulsy nerwowe, powstałe w wyniku pobudzenia ośrodka ruchowego rdzenia kręgowego dla mięśni tułowia i kończyn, lub pnia mózgu dla mięśni obszaru głowy i docierające za pośrednictwem nerwów ruchowych do synapsy nerwowo-mięśniowej (zw. płytką ruchową); powodują one uwolnienie w synapsie przekaźnika acetylocholiny, która otwiera kanały sodowe (kanały jonowe) w błonie komórki mięśniowej, co prowadzi do depolaryzacji błony i powstania potencjału czynnościowego. Jednym ze skutków działania tego potencjału jest uwolnienie jonów wapnia z siateczki endoplazmatycznej komórki. Jony wapnia zapoczątkowują przesuwanie się względem siebie 2 rodzajów białkowych nitek (tzw. filamentów) aktyny i  miozyny, tworzących włókienka (miofibryle); dalszy przebieg skurczu mięśnia wymaga znacznych ilości energii, których źródłem jest kwas adenozynotrifosforowy (ATP)

45.Hormony biorące udział w utrzymywaniu równowagi wodno-elektrolitowej ustroju-Aldosteron-reguluje przemianę mineralną, wodną i częściowo węglowodanową,Dezoksykortykosteron to samo co aldosteron,Serotonina-pobudzanie perystaltyki jelit,Wazopresyna-zmniejszenie wydalania wody,Parathormon-podwyższenie stężenia jonów wapnia i obniżenie jonów fosforanoiwych we krwi,Kalcytonina-obniżenie stężenia wapnia we krwi,Gastryna powodowanie wydzielania kwasu solnego i enzymów przez żołądek, Esterogastron-hamowanie wydzielania enzymów przez żołądek

46.Udział płuc i nerek w utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej ustroju-Nerki-dzięki zdolności do zakwaszania moczu i regeneracji buforu dwuwęglanowego nerki odgywają dużą rolę w utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej.Wchłanianie zwrotne zapobiega wydalaniu licznych substancji niezbędnych dla ustroju, a przechodzących swobodnie do przesączu kłębkowego /glukoza, aminokwasy, kwasy organiczne/,PŁUCA-

47.Rozkład glikogenu mięśniowego i wątrobowego/ fosforoliza/-regulacja hormonalna, przebieg rozkładu, produkty.Różnice gotyczące rozkładu glikogenu mięśniowego i wątrobowego-Fosforoliza-enzymatyczne, odwracalne rozszczepienie wiązania glikozydowego w polisacharydach końcowego w łańcuchu przy udziale kwasu fosforowego, z wytworzeniem estru fosforowego monosacharydu, fosforoliza zachodzi w komórkach roślinnych i zwierzęcych pod wpłyuwem fosforylaz, umożliwia stopniowy rozkład glikogenu w wątrobie i mięśniach zwierząt a skrobii w tkankach roślin w zależności od zapotrzebowania energetycznego powstaje glukozo-1-fosforan ulegający glikolizie.Glikogen wystepuje w wątrobie i mięśniach jego zawartość jest regulowana hormonalnie przez insulinę zwiększającą zasaoby glikogenu oraz adrenalinę i glukagon powodujące rozpad glikogenu do glukozy.

---